Gua Enzima y Metabolismo, 1 Medio Biologa.

Dpto de Biologa , Loreto Moya

LICEO N 1 JAVIERA CARRERA

DEPTO. DE BIOLOGIA
NIVEL: 1 Medio
LMC/lmc

ENZIMAS Y METABOLISMO
UNIDAD DE APRENDIZAJE N 1: ESTRUCTURA Y FUNCIN DE LA CLULA.
OBJETIVOS: Comprende que la clula est constituida por diferentes molculas
biolgicas que cumplen funciones especficas en el metabolismo celular.
Contenido: 1.4. Molculas biolgicas y metabolismo celular
1.4.1. Enzimas
1.4.2. Catabolismo y anabolismo
Tiempo estimativo: 6 horas pedaggicas aprox.
I.4- ENZIMAS

Las enzimas son protenas que tienen la particularidad de acelerar las

reacciones qumicas de los procesos vitales, por lo que se les llama
biocatalizadores. Un trozo de pan con almidn a temperatura del cuerpo humano
se demorara das en degradarse (simplificarse) a molculas de glucosa, Sin
embargo, esta reaccin ocurre rpidamente en el organismo debido a la presencia
de las enzimas. Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en
los seres vivos estn catalizadas por enzimas. Las enzimas son catalizadores
especficos, es decir, cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre
acta sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.
CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

Actan en cantidades muy pequeas. Ejemplo: una molcula de catalasa es

capaz de catalizar 5.000.000 de molculas de H2O2 en un minuto. Esta cifra
corresponde al nmero de recambio de la enzima, que se define como: el
nmero de molculas sobre las que acta una molcula de enzima, en un
minuto.
Son especficas en diversos grados. Algunas son tan especficas que
catalizan slo una determinada reaccin. Ej. La ureasa acta slo sobre la
urea; otras menos especficas actan sobre un grupo determinado de
sustancias de estructura qumica similar.
Mantienen su actividad si las condiciones del medio son adecuadas, an
despus de transformar grandes cantidades de sustrato.
Resumiendo, las enzimas:
La mayora son protenas
Son biocatalizadores
Actan en pequeas cantidades
Son especficas, es decir acta sobre una determinada sustancia qumica.
Se pueden reutilizar, ya que no se consumen en la reaccin.

COMPONENTES DE LA REACCIN BIOQUMICA ENZIMTICA

En una reaccin catalizada por una enzima se observa los siguientes
elemento: La sustancia sobre la que acta la enzima se llama sustrato, por
ejemplo almidn, protena, lpido, etc. El sustrato se une a una regin concreta del
enzima, llamada sitio activo. El producto molcula final formada luego de la
reaccin. Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo
ciclo de reaccin. Como se observa en el esquema siguientes se identifica,
enzima, sustrato, sitio activo y producto.

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MODO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

En las reacciones espontneas, los productos finales tienen menos energa libre
que los reactantes (Figura inferior izquierda). Por tanto, en las reacciones
espontneas se libera energa. Sin embargo, el comienzo de la reaccin requiere
un aporte inicial de energa. Esta energa inicial que hay que suministrar a los
reactantes para que la reaccin transcurra se llama energa de activacin (Ea).
Cuanto menor es la Ea ms fcilmente transcurre la reaccin.

La accin de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir la Ea

(Figura superior derecha). Los enzimas son catalizadores especialmente eficaces,
ya que disminuyen la Ea an ms que los catalizadores inorgnicos. Por ejemplo,
la descomposicin del agua oxigenada (H2O2) para dar H2O y O2 puede ocurrir sin
catalizador, con un catalizador inorgnico (platino), o con un enzima especfico
(catalasa). Las respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y 6 Kcal/mol. As, se
puede calcular que el platino acelera la reaccin 20.000 veces, mientras que la
catalasa la acelera 370.000 veces.

Para que una reaccin qumica tenga lugar, las molculas de los reactantes deben
chocar con una energa y una orientacin adecuadas. La actuacin de la enzima
permite que los reactantes (sustratos) se unan a su sitio activo con una orientacin
ptima para que la reaccin se produzca y modifica las propiedades qumicas del
sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la
formacin de otros nuevos.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACCIN ENZIMTICA
Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de una enzima
son:

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a) pH : Existe un pH en el cual la conformacin de la protena ser ms adecuada

para la actividad cataltica. Este es el llamado pH ptimo.

La mayora de las enzimas son muy
sensibles a los cambios de pH. Desviaciones
de pocas dcimas por encima o por debajo
del pH ptimo pueden afectar drsticamente
su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un
pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10 . Ligeros cambios
del pH pueden provocar la desnaturalizacin
de la protena y por consiguiente la
inactivacin de la enzima.

Temperatura: En general, los

aumentos de temperatura aceleran
las reacciones qumicas: por cada
10C de incremento, la velocidad de
reaccin se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta
ley general. Sin embargo, al ser
protenas, a partir de cierta
temperatura,
se
empiezan
a
desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad
cataltica es mxima se llama
temperatura ptima. Por encima de
esta temperatura
(aproximadamente 40 C) el aumento de velocidad de la
reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida de actividad
cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece
rpidamente hasta anularse.

b)

c) Cofactores: A veces, una enzima requiere para su funcin la presencia de

sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los
cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Estos
son resistentes al calor. Casi un tercio de las enzimas conocidas requieren
cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima.
Muchas de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. Cuando los
cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se
llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es decir,
la enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. A la fraccin proteica
aislada del que es inactiva se la denomina apoenzima.
apoenzima + grupo prosttico= holoenzima

MODELOS DE ACCIN ENZIMTICA

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al sitio activo de la
enzima:
el modelo llave-cerradura
el modelo del ajuste inducido

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a) En 1894, Fischer propone el modelo

llave-cerradura, ste supone que la
estructura del sustrato y la del sitio
activo son complementarias, de la
misma forma que una llave encaja en
una cerradura.

b) El Modelo Encaje inducido fue

propuesto por Koschland en 1958: En algunos
casos, el centro activo adopta la conformacin
idnea slo en presencia del sustrato. La unin
del sustrato al centro activo de la enzima
desencadena un cambio conformacional que
da lugar a la formacin del producto. La enzima
no sera una estructura rgida, si no , un ajuste
inducido.

REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Una molcula de enzima no tiene por qu actuar siempre a la misma velocidad. Su
actividad puede estar modulada por:

cambios en el pH
cambios en la temperatura
presencia de cofactores
las concentraciones del sustrato y de los productos finales
presencia de inhibidores
modulacin alostrica

Los tres primeros factores fueron presentados anteriormente en la gua, a

continuacin veremos la regulacin por:

Concentracin de sustrato: La velocidad de una

reaccin enzimtica depende de la concentracin
de sustrato, es proporcional a sta hasta llegar a
un valor lmite, ya que se produce la saturacin de
la enzima por el sustrato.
En la Figura se muestra la velocidad de una
reaccin enzimtica a 6 concentraciones distintas
de sustrato.
Cuando las concentraciones del sustrato son
bajas, la velocidad aumenta rpidamente. A medida que el sustrato aumenta, la
enzima se satura y alcanza un punto de equilibrio en el cual la velocidad no
depende de la concentracin del sustrato. En este caso el exceso de sustrato no
es atacado por las enzimas ya que estas tienen sus sitios activos ocupados,
alcanzndose as el mximo de velocidad.

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Presencia de inhibidores:
Ciertas molculas pueden inhibir la accin cataltica de una enzima: son los
inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo
por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien
alteran la conformacin espacial del enzima, impidiendo su unin al sustrato
(inhibidor no competitivo).

Modulacin alostrica de la actividad enzimtica:

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R
(relajada) y T (tensa). R es la forma ms activa porque se une al sustrato con ms
afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T (Figura inferior):

Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados

moduladores positivos. El propio sustrato es a menudo un modulador positivo.
Las molculas que favorecen la forma R pero que actan sobre una regin del
enzima distinta del centro activo son los activadores alostricos (Figura inferior
izquierda).
Activador alostrico:
favorece la unin del
sustrato

Inhibidor alostrico: impide

la unin del sustrato

Las sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la actividad enzimtica son

los moduladores negativos. Si estos moduladores actan en lugares distintos del
sitio activo de la enzima se llaman inhibidores alostricos (Figura superior
derecha).
METABOLISMO: ANABOLISMO Y CATABOLISMO
Se define como metabolismo al conjunto de reacciones bioqumicas que permiten
a la clula vivir. Existen dos grupos de reacciones pertenecientes al metabolismo
celular:
Anabolismo se llama al conjunto de reacciones qumicas que tienen como
finalidad la sntesis de biomolculas que forman parte de las clulas. Estas
reacciones tienen en comn:
i) Son reacciones endergnicas, es decir, consumidoras de energa. La fuente de
energa es el ATP, pero la forma de obtenerlo puede variar de unos organismos a
otros.
ii) Los organismos auttrofos obtienen el carbono a partir del CO2 del aire
atmosfrico
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iii) Los organismos hetertrofos obtienen el carbono de otras molculas
orgnicas, a las que degradan previamente.

Segn la fuente de energa que utilicen para obtener el ATP, los seres vivos
pueden ser fotoauttrofos si la obtienen de la luz solar, o quimioauttrofos si
obtienen la energa de la oxidacin de ciertos compuestos qumicos.
Aunque anabolismo y catabolismo son dos procesos contrarios, los dos funcionan
coordinada y armnicamente, y constituyen una unidad difcil de separar.
El anabolismo es el responsable de:

La fabricacin de los componentes celulares y tejidos corporales y por tanto

del crecimiento.
El almacenamiento de energa mediante enlaces qumicos en molculas
orgnicas (ATP).

Las clulas obtienen la energa del medio ambiente mediante tres tipos distintos
de fuente de energa que son:

La fotosntesis en las plantas y algas, gracias a la luz solar.

Otros compuestos orgnicos como ocurre en los organismos hetertrofos.
Compuestos inorgnicos como las bacterias quimiolitotrficas * que pueden
ser auttrofas o hetertrofas.

(* Forman parte de las bacterias quimiolitotrficas aquellas autotrficas que oxidan

compuestos inorgnios reducidos, como el NH4+ que es oxidado a NO2
(nitrificacin) y luego a NO3-. Las bacterias fotosintticas tienen un metabolismo
fotolitotrfico que las aproxima al fitoplancton.)
Son reacciones anablicas la:
Replicacin o duplicacin de ADN.
Sntesis de ARN.
Sntesis de protenas.
Sntesis de carbohidratos.
Sntesis de lpidos.
Fotosntesis
- Catabolismo: Corresponde a la degradacin de grandes molculas hasta sus
constituyentes bsicos, son ejemplos:
Gluclisis
Liplisis
Proteolsis
Fermentaciones lcticas y alcohlicas.
Las reacciones para obtener energa celular en forma de ATP son consideradas
catablicas, pues degradan glucosa, cidos grasos o aminocidos (molculas
grandes) para convertirlas en ATP (una molcula relativamente pequea y simple).
Aunque anabolismo y catabolismo son dos procesos contrarios, los dos funcionan
coordinada y armnicamente, y constituyen una unidad difcil de separar.
En la figura siguiente, se muestra el metabolismo :el cloroplasto representa el
anabolismo cuyos productos formados lo utilizar la mitocondria realizando
procesos catablicos liberando CO2 y O2 al ambiente, producto que lo va a
reutilizar el cloroplasto, organelo presente en todas las plantas verdes, as se
continua el ciclo. Hay que destacar la formacin de la molcula energtica ATP, al
mismo tiempo que se va produciendo ATP se van produciendo nuevamente
biomolculas complejas. El catabolismo y anabolismo actan siempre de manera
coordinada, para que no sobre y falte ATP
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Actividades
1- Elija 15 conceptos claves del texto relacionado con las enzimas y elabore
un mapa conceptual.
2- Cul sera el efecto de una enzima sobre la energa de activacin de la
reaccin?
3- Compare los dos modelos de la accin enzimtica
4- Investigue y luego dibuje la accin de los inhibidores enzimticos
5- Observe el grfico que se indica y explique el comportamiento que tiene el
sustrato en relacin a la velocidad de reaccin.

6- Defina los siguientes conceptos: coenzimas, enzimas, apoenzimas, sitio

activo, sustrato, desnaturalizacin,
7- Que le ocurrira a una reaccin enzimtica si se altera su ph ptimo?
8- Cmo sera la accin enzimtica de una enzima si se somete a
temperatura por debajo y por sobre de su temperatura ptima? Justifique.
9- Del grfico que se muestra, a qu temperatura acta La enzima en forma
ptima?, qu ocurre a 10c y a 48c ?.

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10- Establezca un cuadro comparativo entre Catabolismo y Anabolismo

11- Relacione en un esquema las funciones de cloroplastos y mitocondrias,
considerando los reactantes y productos de cada uno respectivamente.
12- Anota las preguntas y dudas que surjan de la gua para luego discutirlas
con tu profesor

BUEN TRABAJO !!

AUTOEVALUACIN
Marca con una X la respuesta que t consideres que refleja mejor lo que hiciste en esta
gua.
1. Le comprensivamente el contenido de la gua S ____ No ____
2. Realic la actividad en el tiempo establecido S ____ No ____
4. Consegu informacin anexa para trabajar con la gua S ____ No ____
5. Logr hacer lo que me piden en esta gua. S ____ No ____
6. Aprend con esta gua S ____ No ____
7. Me gust esta gua S ____ No ____
Observaciones: