Javier Cmara

Qu son los enzimas?

-asa
Los enzimas son biocatalizadores, es decir,
sustancias que en una reaccin qumica aumentan
notablemente su velocidad.
Su funcin no es hacer reacciones imposibles,
sino nicamente acelerar las reacciones que
espontneamente podran producirse.
Las reacciones catalizadas por enzimas llegan a
ser desde un milln hasta 100 millones de veces
ms rpidas que la misma reaccin no catalizada.

Rendimiento de los enzimas

Enzima

Anhidrasa carbnica
Corismato mutasa

Triosafosfato isomerasa

Carboxipeptidasa A
AMP nucleosidasa
Nucleasa estafilococal

Velocidad en
ausencia de
enzima

Velocidad de
reaccin
catalizada

Rendimiento

1.3 X 10 1
2.6 X 10 5
4.3 X 10 6
3.0 X 10 9
1.0 X 10 11
1.7 X 10 -13

1.0 X 106
50
4300
578
60
95

7.7 X 106
1.9 X 106
1.0 X 109
1.9X 1011
6.0 X 1012
5.6 X 1014

Caractersticas de los
enzimas
- Casi todos son protenas. Los ribozimas, son los nicos enzimas no
proteicos.
- Tienen elevado peso molecular.
- No se consumen durante la reaccin.
- Muy activos. Tpicamente, cada molcula de enzima es capaz de
transformar cada segundo de 100 a 1000 molculas de sustrato en
producto. El nmero de estas molculas transformadas a producto por
molcula de enzima en cada segundo, se conoce como el nmero de
recambio.
- Actan a temperatura ambiente.
- Son muy especficos.

Accin enzimtica
La sustancia sobre la que
acta el enzima se llama
sustrato.

S+E

El sustrato se une al
enzima, formando el
complejo sustrato-enzima.

S-E

Una vez formados los productos el

enzima puede comenzar un nuevo ciclo
de reaccin.

P+E

Ciclo de un enzima:
sacarasa

Formacin del complejo

sustrato-enzima
productos

enzima

complejo sustrato-enzima

La unin se realiza en una regin

concreta del enzima, llamada centro
activo. El centro activo comprende (1) un
sitio de unin formado por los
aminocidos que estn en contacto
directo con el sustrato y (2) un sitio
cataltico, formado por los aminocidos
directamente implicados en el mecanismo
de la reaccin.

enzima

Modelos de unin sustrato-enzima

Complejo
sustrato-enzima.

Enzima y
productos

Modelo llave-cerradura: El sustrato, por su forma

espacial, encaja exactamente con el centro activo
del enzima.

P
E

Proceso de formacin del

complejo sustrato-enzima.
Complejo
sustrato-enzima.

Modelo Ajuste inducido (Koshland) : El sustrato y centro activo no

tienen formas complementarias. Al aproximarse, uno de los dos, o ambos,
cambian de forma hasta encajar exactamente.

Reaccin con dos sustratos

a) Formacin de un complejo ternario: E-S1-S2
S1

S2

S2

a)

P
S2
S1

S1

b)
E

Complejo binario

Complejo ternario

Pueden darse dos posibilidades:

El complejo binario se
forma siempre orden. Por
ejemplo, primero se forma
ES2 y despus se aade el
otro sustrato para formar
el complejo ternario ES2S1
El complejo binario se
forma al azar: unas veces
se forma primero ES1 y
otras el ES2 . Despus se
forma ES1S2 o el ES2S1
respectivamente.

b) Sin formacin del complejo ternario E-S1-S2 : mecanismo ping-pong

S1 + E

S1-E

S2

P1-E

S2- E
P1

P2 + E

Nomenclatura
1.- A los primeros enzimas que se descubrieron se les dio un nombre propio. Este nombre, los
relacionaba, o no, con la procedencia anatmica donde fueron descubiertos: ptialina de la saliva,
tripsina pancretica, rubisco...
2.- El primer intento de sistematizar la nomenclatura, fue utilizar un nombre con dos partes. La
primera parte es el nombre del sustrato especfico o general sobre el que actan y la segunda
parte es la terminacin asa: ureasa, lipasa, proteasa...
3.- Al descubrirse que un mismo enzima puede realizar catalizar distintas reacciones, se ampli el
nombre, aadiendo la funcin que realiza antes de la terminacin asa, por ejemplo Isoctrico
descarboxilasa. Al enzima rubisco, se le denomina ribulosa difosfato carboxilasa o bien ribulosa
difosfato oxidasa, segn la reaccin que catalice.
4.- Un nuevo avance el nomenclatura se logra dando informacin complementaria, al indicar el
coenzima que utiliza: malato NAD+ oxidoreductasa.
5.- La sistematizacin completa del nombre, se hace, nombrando a los enzimas con un numero
clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reaccin segn la clase (primer digito), subclase (segundo
digito) y subsubclase (tercer digito). El cuarto digito es para lel enzima especifico. Asi, en la E.C.
2.7.1.1: el 2 indica que se trata de una transferasa, el 7 indica que transfiere fosfato, el primer 1
que el alcohol es el aceptor del fosfato y el ltimo 1 indica que es una hexoquinasa o ATPasa.
Tambin se le denomina D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima que cataliza la transferencia
de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de la glucosa.

Tipos de enzimas
Segn su composicin se pueden clasificar en tres grupos:
1.- Ribozimas: compuestos por pequeas molculas de ARN, que tienen actividad cataltica.
2.- Enzimas simples o estrictamente proteicos: son aquellos que estn compuestos
exclusivamente por aminocidos.
3.- Enzimas complejos u holoenzimas: son los compuestos por una parte proteica (Apoenzima) y
un grupo prosttico, parte no formada por aminocidos, (Cofactor).

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

Si es inorgnica se le denomina activador

inorgnico. Ej. Mg2+ es necesario para las
quinasas. El Zn2+ para las carboxipeptidasas...
Si es una molcula orgnica se les denomina
COENZIMA

La biotina o vit b8 es coenzima de los enzimas que transfieren CO2

Coenzimas
Son cofactores orgnicos que quedan modificados en la reaccin ya que actan de transportadores
de grupos qumicos. Al ser modificados suelen actuar de coenzimas para otros enzimas. En esta
segunda reaccin se regeneran y pueden actuar de nuevo de coenzimas para la primera enzima. No
suelen ser especficos, suelen unirse a distintos apoenzimas. Las uniones son con enlaces dbiles.
Coenzima A: Es un ejemplo de
coenzima de transferencia. El
CoA tranporta grupos acetil
(-CO-CH3)

NAD+ y NADH

FAD+

Si en 1 y 5 se unen H
tendremos el FADH2
El NADH2 y el FADH2 y sus formas oxidadas NAD+ y FAD+
son coenzimas de oxido-reduccin. (transportan H+ y e-)

Clasificacin de los enzimas

Clase 1: Oxidorreductasas
Clase 2: Transferasas
Clase 3: Hidrolasas
Clase 4: Liasas
Clase 5: Isomerasas
Clase 6: Sintetasas

Clase 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir, transferencia de hidrgeno
(H) o electrones (e-) de un sustrato a otro. Segn el sustrato sobre el que actan
o los coenzimas utilizados se diferencian 97 subclases diferentes. De ellas las dos
ms importantes son:
Oxidasas: transfieren slo
electrones

e-

e-

reducido

oxidado

CH3

CH COOH
OH

e-

oxidado

Deshidrogenasas: transfieren H
utilizando coenzimas.

e-

reducido

CH3

NAD+

c. lctico

COOH

c. pirvico

NADH+H+

Clase 2: Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo
qumico, distinto del hidrgeno, de un
sustrato a otro. Hay 9 subclases.

Glucosa

Pi

Pi

Glucoquinasa

Glucosa 6 fosfato

Pi

Pi
ATP

Pi
ADP

Clase 3: Hidrolasas
Rompen enlaces con la adicin de una
molcula de agua. El enzima tambin
rompe la molcula de agua, introduciendo
el OH en un lado del enlace y el H al otro
lado. Hay 13 subclases.

Maltasa

H2O

OH + H
H2O

Clase 4: Liasas
Rompen enlaces sin la adicin de una molcula de agua.
Hay 99 subclases. Generalmente:
crean dobles enlace

rompen dobles enlaces.

Acetacetato
descarboxilasa

+
cido acetoactico

Acetona

CO2

Clase 5: Isomerasas
Catalizan el cambio de posicin de un grupo qumico de
una parte a otra del sustrato. Hay 99 Subclases.

Fosfoglicerato mutasa

cido 3 fosfoglicrico

cido 2 fosfoglicrico

Clase 6: Ligasas o sintetasas

Catalizan la unin de molculas o grupos
moleculares, con la energa aportada por la
desfosforilacin del ATP. Hay 5 subclases.

+
ATP

ADP + Pi

ATP
ADP + Pi
+

Pptido sintetasa
Glicina

c. Glutmico

Dipptido

Especificidad absoluta
El enzima slo reconoce a un sustrato.

Fumarato hidrolasa
Especfica para el ismero
trans- del fumrico y da el
producto en su forma
isomerica L-

Especificidad de grupo
Actan sobre el mismo grupo qumico de molculas.
Por ejemplo, la -glucosidasa reconoce cualquier glcido pero
no a los .

fructosa

fructosa

glucosa

glucosa

Especificidad de clase
Actan sobre el mismo tipo de enlace.

Por ejemplo las carboxilesterasas hidrolizan todo tipo de

steres, independientemente de la naturaleza de R o R

carboxilesterasas

Ester

cido

Alcohol

Mecanismo de accin I
Segn la teora de las colisiones para que una reaccin qumica se produzca, debe
ocurrir simultneamente:

Que las molculas reaccionantes colisionen de forma eficaz, es decir, que se

encuentren con una orientacin ptima
Que choquen con energa suficiente. A esta energa se le denomina energa
de activacin.
Con una de las dos
condiciones, ejemplo:
No eficaz y energa de
activacin adecuada

No hay reaccin

Choque

Eficaz y energa de
activacin adecuada

Hay reaccin

Mecanismo de accin II
Por qu los enzimas aceleran las reacciones qumicas?
Los catalizadores cambian la energa de activacin de una determinada
reaccin, y por tanto incrementan la velocidad de reaccin.

Energa libre de Gibbs

Complejo
activado

Reaccin no catalizada
Reaccin catalizada

Energa
de activacin

E.A
Reactivos

Reaccin endotrmica
Complejo
activado

Energa libre de Gibbs

Reaccin exotrmica

Energa
de activacin
E.A
Productos

H>0

H<0
Productos

Transcurso de la reaccin

Reactivos

Transcurso de la reaccin

Cintica enzimtica
Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

[ ]

d[ ]
v=
dt

Si representamos la
aparicin de producto, o la
desaparicin del sustrato, en
funcin del tiempo se
obtiene la llamada curva de
velocidad de la reaccin, o
simplemente, la cintica de
la reaccin.

s
t

Modelo de Michaelis-Menten
En 1913 Leonor Michaelis y Maude Menten postulatron la teora
general de la accin enzimtica, basada en la formacin del
complejo SE.

1.-Deducciones de M-M
Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimticamente ocurren
en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la
segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formacin del producto, liberando el
enzima libre

S+E

K1
K2

SE

K3

E+P

En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinticas individuales de cada proceso
y tambin reciben el nombre de constantes microscpicas de velocidad. Segn esto,
podemos afirmar que:

v1 = k1 [S][E]

v2 = k2 [SE]

v3 = k3 [SE]

Dado que concentracin total de enzima, [ET] es constante a lo largo de la reaccin y

que presenta dos formas: el enzima libre (E) y el enzima unido al sustrato (ES), se puede decir que:
[ET] = [E] + [SE]

O lo que es lo mismo

[E] = [ET] - [SE]

Sustituyendo en la primera ecuacin, la transformamos en la siguiente:

v1 = k1[S] [ET] - k1 [S] [SE]

2.-Deducciones de M-M
De la reaccin:

S + E

K1

SE

K2

K3

E + P

deducimos que la velocidad de formacin del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a

la de su disociacin (v2+ v3), por tanto: v1 = v2 + v3
O lo que lo mismo:

k1[S] [ET] - k1 [S] [SE] = k2 [SE] + k3 [SE]

Despejando [SE], queda que:

[SE] =

Si todas las constantes

[Et][S]
(k2+k3)/k1 + [S]

las agrupamos en una:

Km = (k2 +k3) / k1 queda:

[SE] =

[Et][S]
Km + [S]

A la constante KM se le denomina constante de Michaelis-Menten.

3.-Deducciones de M-M
De la reaccin:

S + E

K1

SE

K2

K3

Deducimos que la velocidad de formacin del producto es:

E + P
v = v3 = k3 [SE]

Sustituyendo [SE] por su valor

v= k3

[Et][S]
Km + [S]

Si definimos un nuevo concepto,

velocidad mxima como Vmax= k3 [Et]
tendremos:
V=

Vmax[S]
Km + [S]

Que es la ecuacin de velocidad

que explica el comportamiento
cintico de los enzimas

Grfica de Michaelis-Menten
La representacin grfica de la
ecuacin de Michaelis-Menten,
velocidad frente a [S], es una
hiprbola

Cunto vale la [S] cuando

la velocidad es la mitad de
la mxima?
Vmax/2 =

La velocidad mxima se logra

cuando todos los centros
activos estn ocupados

vmax

Vmax[S]
Km + [S]

Simplificando

1/2 =

vmax
2

[S]
Km + [S]

Es decir
[S] + km = 2 [S]

?
[S] =Km

[s]

despejando
Km = [S]

Significado de Km
Km es la concentracin de sustrato para la cual la velocidad de reaccin es la
mitad de la velocidad mxima.
El valor de Km da idea de la afinidad del enzima por el sustrato.
A menor Km, mayor afinidad del enzima por el sustrato. Este hecho tiene fcil
explicacin si tenemos en cuenta que Km se define como (k2+k3/k1), donde las
reacciones 2 y 3 destruyen el complejo ES, mientras que la reaccin 1 lo forma.
As, si Km es grande, el complejo ES es inestable pues predomina la tendencia a
destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato), y si Km es pequea, el complejo ES
es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo (gran afinidad hacia el
sustrato).
La Km del sustrato natural es menor que la de los sustratos anlogos.
Si dos sustratos del mismo enzima tienen distinta Km, el que presente mayor Km
tiene menor afinidad por el enzima, y la reaccin transcurre siempre a menor
velocidad que con el sustrato de menor Km, salvo a concentraciones saturantes de
sustrato, donde la V = Vmax.
Los valores de Km de muchos enzimas son prximos a los de la concentracin
fisiolgica de sus sustratos, de forma que pequeas variaciones en la [S]
pueden suponer grandes cambios en la velocidad de toda una ruta metablica.

Clculo de Km y de Vmax

Para determinar grficamente los valores de KM y Vmax es ms sencillo utilizar la

representacin doble recproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que es una lnea recta.
Esta representacin doble recproca
recibe el nombre de representacin

1/V

de Lineweaver-Burk.

Es una recta en la cual:

La pendiente es KM/Vmax

Pendiente= KM / Vmax

La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM

La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/Vmax

1/Vmax

-1/Km

De esta forma, a partir de los datos

experimentales se puede calcular
grficamente, los valores de KM y Vmax de un
enzima para diversos sustratos.

1/[S]

Si -2=-1/Km

Km=1/2

Si 3=1/vmax

Vmax=1/3

Unidades de la velocidad de reaccin

Se define la unidad de actividad enzimtica (U) como la cantidad de
enzima que cataliza la conversin de 1 mol de sustrato en un
minuto. (1 mol/min).
El Sistema Internacional de unidades (SI) define la unidad de
actividad enzimtica como la cantidad de enzima que transforma 1
mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama katal (kat).
Como 1 mol son 106 moles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que
1 katal = 60 x 106 U.
Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente
los submltiplos como el microkatal (kat = 10-6 kat) o el nanokatal
(nkat = 10-9 kat).

Regulacin de las reacciones

enzimticas
La actividad de los enzimas puede regularse por:
1.- Expresin gnica.
2.- Efecto del pH.
3.- Efecto de la temperatura.
4.- Presencia de inhibidores.
5.- Modulacin alostrica.
6.- Modulacin por proteolisis.
7.- Modulacin isoenzimas.

Regulacin por expresin gnica

Las clulas controlan que los genes que codifican enzimas, se expresen, es decir que se
lean, formando el ARN m que permitir la posterior sntesis del enzima, o que no se
expresen, es decir que no se forme el ARN m y por tanto se impide la sntesis del
enzima.
ARN m
ADN

Sntesis del enzima

Expresin gnica =
Sntesis de ARN m
Si se expresa el gen que codifica el enzima, se dice que hay induccin enzimtica.
Si no se expresa el gen que codifica el enzima, se dice que hay represin enzimtica.

pH

Regulacin por efecto del

Los enzimas, en las cadenas laterales de sus aminocidos, poseen grupos qumicos
ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.). Segn el pH del
medio estos grupos se ionizan de forma distinta, pueden tener carga elctrica positiva,
negativa o neutra. Como la forma espacial de las protenas depende, en parte, de las
cargas elctricas de sus restos, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms
adecuada para la actividad cataltica. Este es el llamado pH ptimo.
V
Enzima

pH
ptimo

Pepsina

1,5

Ureasa

6,8

Catalasa

7,6

Tripsina

7,7

Fumarasa

7,8

Arginasa

9,7

Si cambia el pH del
medio, cambia la
forma espacial del
enzima y esto cambia
la velocidad de la
reaccin.

100%

50%

10

11 12

pH

Regulacin por temperatura

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C
de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Sin embargo, al ser protenas, a partir
de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor y la actividad enzimtica
decrece rpidamente hasta anularse.
La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima.
V
100%

Ts de desnaturalizacin.

50%

-10

10

20

30

40

50

(T optima).

T C

Regulacin por inhibidores

Los inhibidores son substancias que se unen al enzima disminuyendo
o anulando su actividad. Hay dos tipos:
1.- Inhibicin irreversible: El inhibidor se fija permanentemente,
por medio de enlaces covalentes, al lugar activo de la enzima, o lo
desnaturaliza impidiendo su actividad. Por ejemplo, los llamados
gases nerviosos actan sobre los enzimas que participan en la
transmisin del impulso nervioso, de forma que este proceso no
puede tener lugar, producindose parlisis o muerte.
2.- Inhibicin reversible: El inhibidor se fija temporalmente, por medio
de enlaces dbiles, al enzima dificultando su accin. Pueden ser de tres
tipos: Inhibidores competitivos, no competitivos y acompetitivos

Inhibicin competitiva
Ocurre cuando el inhibidor
se une al centro activo,
compitiendo con el sustrato.

1/V

Con inhibidor
Sin inhibidor

vmax

Sin inhibidor

Pendiente= KM / Vmax

Con inhibidor

1/Vmax

Aumenta Km
No cambia Vmax
-1/Km

1/[S]

Km-I

Km+I

[s]

Inhibicin no competitiva
Ocurre cuando el inhibidor se une
a un sitio del enzima distinto del
centro activo: no compite con el
sustrato. Pero modifica la
configuracin del enzima
retrasando la unin con el sustrato.
1/V

Con inhibidor
Sin inhibidor

vmax

Sin inhibidor

Pendiente= KM / Vmax
1/Vmax

Con inhibidor
No cambia Km
Disminuye Vmax

-1/Km

1/[S]

Km-I

Km+I

[s]

Inhibicin acompetitiva

Complejo sustrato-enzima

Ocurre cuando el inhibidor se une

al complejo sustrato-enzima,
retrasando la liberacin del
producto.

1/V

Con inhibidor
Sin inhibidor

vmax

Sin inhibidor

Pendiente= KM / Vmax
1/Vmax

Con inhibidor
Disminuye Km
Disminuye Vmax

-1/Km

1/[S]

Km-I
Km+I

[s]

Modulacin alostrica I
El trmino alostrico significa otro sitio y tambin otra forma.
Los enzimas alostricos son aquellos, que presentan dos sitios y dos formas.
Los sitios son lugares donde se pueden unir sustancias. Uno es el centro activo, al
que puede unirse el sustrato y otra el centro regulador, al que puede unirse, de
forma reversible, otra sustancia llamada ligando.
Las formas son dos conformaciones espaciales, que estn en equilibrio qumico. Una
es la tensa, en la que sustrato no se puede unir, forma inactiva y la otra es la
relajada, en la que el sustrato se puede unir.
Forma tensa

Forma relajada
Centro activo con
afinidad al sustrato

Centro activo sin

afinidad al sustrato

Centro regulador

Centro regulador

Si el ligando y el sustrato son substancias distintas, al enzima alostrico se le llama

herotrpico, en caso contrario, es decir, si son la misma sustancia, se denominan homotrpico.

Modulacin alostrica II
El equilibrio puede romperse cuando se une el ligando al centro regulador, dando estabilidad a la
forma a la que se una.
Si la unin siempre estabiliza la forma relajada al ligando se le denomina efector alostrico.
Si la unin siempre estabiliza la forma tensa al ligando se le denomina inhibidor alostrico.
Forma tensa estabilizada

Forma tensa

Forma relajada

Forma relajada estabilizada

Inhibidor alostrico

Efector alostrico

Ambas posibilidades permiten explicar dos tipos de regulacin de una va metablica:

Retroihibin o feed back: cuando el
producto final, es el inhibidor alostrico
del primer enzima de la va.

Induccin enzimtica: cuando el

sustrato inicial, es el efector
alostrico del primer enzima de la va.

E1

E2

E3

Inhibidor alostrico

Producto final

E1

Efector alostrico

E2

E3

Producto final

Modulacin alostrica III

Los enzimas alostricos, suelen estar formados por varias subunidades o protmeros. En cada
una de ellas se diferencia un centro activo y un centro regulador.

Sustrato

Ligando

El cooperativismo hace que los enzimas

alostricos no sigan exactamente la ecuacin
de Michaelis-Menten. Se dice que su cintica
es no Michaeliana.
La grfica velocidad frente a [S] no es una
hiprbola, sino una sigmoide.
En la cintica sigmoidea, pequeas variaciones
en la [S] en una zona crtica (cercana a la KM) se
traduce en grandes variaciones en la velocidad
de reaccin.

En estos enzimas, si se une el ligando a una

subunidad se produce una transmisin
alostrica, por la cual todas las subunidades
quedan estabilizadas, es decir que siguen la ley
del todo o nada. A este efecto se le denomina
cooperativismo.

Variacin V

V/2

KM
Variacin S

[S]

Modulacin por proteolisis

Existen enzimas que tienen un mecanismo rpido de regulacin pasando de la forma
activa a la inactiva por la rotura reversible o irreversible de enlaces covalentes.
Un ejemplo de modificacin
covalente reversible es la unin de
un grupo fosfato a un OH de un
residuo de aminocido de la
molcula de enzima que permite la
transformacin de una forma en
otra.
ADP
ATP
Quinasa
O-H
Forma
inactiva

Fosfatasa
Pi

O-Pi
Forma
activa

Un ejemplo de modificacin covalente irreversible

es la transformacin de zimgenos en enzimas
activas. En esto enzimas se elimina parte de la
cadena proteica y, como consecuencia, la nueva
estructura permite la formacin del centro activo
en la molcula. Esto ocurre en la transformacin de
pepsingeno, tripsingeno o quimiotripsingeno en
enzimas proteolticas activas.
Se pierden 6
aminocidos de un
extremo

Tripsingeno:
inactivo

Extremo ms corto

Tripsina:
activa

Modulacin isoenzimas
Se llaman isozimas o isoenzimas a los enzimas que catalizan la misma reaccin
pero que pueden distinguirse por alguna caracterstica fsica, estructural,
inmunolgica, etc. Su origen es gentico.
Las diferencias que presentan, se traducen en ligeros cambios en sus propiedades,
de forma que cada isozima se adapta perfectamente a la funcin que debe
realizar.
Se diferencian isoenzimas en funcin de:
- el tipo de tejido: Por ejemplo, la Hexokinasa, presenta, al menos, cuatro formas
distintas:
- Heptica
- Cerebral
- Muscular
- Eritrocitaria
- el compartimento celular donde acta: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa
del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
- el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas
de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto.