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Amino Acidos y Su Aplicación Médico-Bioquímica
Amino Acidos y Su Aplicación Médico-Bioquímica
Esta estructura es comn a todos los alfaaminocidos, con una nica excepcin. (La
excepcin es la prolina, un aminocido cclico).
El grupo R o cadenal lateral (en rojo) unido al
carbono (alfa) (en azul) es diferente para
cada aminocido.
Aminocidos
AROMTICOS
con cadenas
laterales (o
grupos R)
aromticos.
Aminocidos BSICOS
con cadenas laterales
cargadas positivamente.
Formacin
reversible de un
puente disulfuro
por oxidacin de
dos molculas de
cistena. Los
puentes disulfuro
entre residuos de
Cys estabilizan las
estructuras de
muchas protenas.
Aminocidos no estndar
a) Algunos aminocidos no estndar
encontrados en protenas. Todos ellos
provienen de aminocidos estndar. Los
grupos funcionales extra aadidos a travs
de reacciones de modificacin se muestran en
rojo. La desmosina se forma a partir de
cuatro residuos de Lys. b) La ornitina y la
citrulina, que no se encuentran en las
protenas, son intermediarios en la
biosntesis de arginina y en el ciclo de la
urea.
Formacin de un enlace
peptdico por condensacin. El
grupo alfa-amino de un
aminocido (el que tiene el R2),
acta como nuclefilo
desplazando el grupo hidroxilo
de otro aminocido (el que tiene
el R1) para formar un enlace
covalente denominado enlace
peptdico (sombreado en gris).
Al ser esta reaccin
energticamente desfavorable
los aminocidos deben ser
activados previamente.
Propiedades cido-base
Estructura qumica.
a) Modificacin de los extremos NH2 terminal: acetilaciones, aa cclicos
COOH terminal: en forma amida
b) Por proteolisis de precursores mayores
c) En hongos y bacterias: presencia de estructuras cclicas y D-aminocidos
Ejemplos
a)
Ac-NH-SYSMEHFRWGKPV-CONH2
b)
PROOPIOMELANOCORTINA
SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPDAGEDQSAEAFPLEF
(ACTH)
SYSMEHFRWGKPV
(-MSH)
c)
MSH
-lipotropina
-lipotropina
endorf.
Actividad biolgica
1) Pptidos vasoactivos
A) Vasoconstrictores
ANGIOTENSINOGENO
RENINA
ANGIOTENSINA I
ANGIOTENSINASA
ANGIOTENSINA II
DRVYIHPFHL
DRVYIHPF + HL
B) Vasodilatadores
KALIKRENAS
QUININGENO
BRADIQUININA
RPPGFSPFR
KALIDINA
KRPPGFSPFR
2) Hormonas
OXITOCINA CYIQNCPLG-CO-NH2
ARGININ-VASOPRESINA (ADH) CYFQNCPRG-CO-NH2
LISIN-VASOPRESINA (ADH) CYFQNCPKG-CO-NH2
Otras hormonas:
a) hipotlmicas
b) hipofisarias
c) pancreticas: insulina, glugagn
d) gastrointestinales: gastrina, secretina, colecistoquinina, VIP (pptido intestinal vasoactivo, etc
3) neurotransmisores
ENDORFINAS
PROTEOLISIS ESPECFICA
Leu-encefalina YGGFL
Met-encefalina YGGFM
4) Antioxidante
GLUTATION (-glutamil-L-cistenil-glicina)
2GSH + H2O2 GSSG + 2H2O
Separacin de aminocidos
Poliestireno
sulfonado
pH
Distintas protenas
El huevo
La mariposa
La oruga
crislida
Protemica
Conocer el protema de un organismo es tener una imagen dinmica de todas
las protenas expresadas por ese organismo, en un momento dado y bajo
determinadas condiciones concretas de tiempo y ambiente
Qu funcin tienen las protenas?,
Qu tipo de modificaciones postraduccionales sufren las protenas y cul es
su funcin?,
Cmo varan las protenas de una clula enfrentada a distintas condiciones
ambientales?.
Tambin es posible entender la protemica como el conjunto de tcnicas que
permiten analizar el conjunto de protenas presentes en la clula en
determinado momento, o sea, el proteoma. Estas tcnicas incluyen el 2DPAGE (electroforesis de poliacrilamida de dos dimensiones) y la MS
(espectrometra de masas). La manera ms fcil de hacer un estudio
protemico es comparar los proteomas de dos condiciones y observar sus
diferencias.