Tema 3B. Enlace peptdico. Pptidos.

Niveles de organizacin estructural de las protenas.

Estructura y propiedades del enlace peptdico.
Concepto, nomenclatura y propiedades de los pptidos.
Ruptura enlace peptdico.
Pptidos con actividad biolgica.
Niveles estructurales de protenas

Estructura primaria: Secuencia de una cadena de aminocidos. Enlaces
covalentes peptdicos.

Estructura secundaria: Conformacin regular local. No incluye las cadenas
laterales.

Estructura terciaria: Plegamiento o conformacin global. Ordenamiento
estructura secundaria.

Estructura cuaternaria: Disposicin espacial adoptada por protenas formadas
por ms de una cadena polipeptdica.
Estruct. cuaternaria
Los pptidos se forman por la unin de los aminocidos mediante enlaces
covalentes de tipo amida llamados enlaces peptdicos
Protenas sencillas y conjugadas (grupo prosttico)
Pptido: hasta 50 aminocidos
Oligopptido: pptido pequeo < 20 aminocidos
Polipptido: pptido grande entre 20-50 aminocidos

Protenas oligomricas: formadas por subunidades idnticas
llamadas protmeros
Pptidos y protenas
Protenas: pptido > 50 aminocidos
Enlace peptdico
Enlace peptdico
Enlace peptdico
Enlace no favorecido termodinmicamente
G = 10 KJ/mol
La reaccin sin catalizar es muy lenta
En la clula la formacin del enlace peptdico est acoplado a la hidrlisis
de ATP
aa + tRNA aminoacil-tRNA
ATP AMP + PPi
Aminoacil tRNA
sintetasa
Residuo
Amino terminal
Residuo
carboxilo terminal
Pptidos
Caractersticas del enlace peptdico
El enlace peptdico tiene algunas propiedades muy importantes para la
estructura de las protenas
Es ms corto y rgido que un enlace C-N simple

Geometra esencialmente plana. Los tomos que participan en el
enlace (C, O, N, H) estn en el mismo plano
Caractersticas del enlace peptdico
Carcter parcial de doble enlace:
Puede considerarse un hbrido de resonancia
No se permite giro alrededor del enlace -C-N-
Estruturas resonantes del enlace peptdico
Caractersticas del enlace peptdico
El grupo de tomos alrededor del enlace peptdico puede darse en dos
configuraciones posibles: Trans y Cis
Prolina
Estructura peptdica

El enlace peptdico es plano y
rgido

Hay libre rotacin alrededor de
los enlaces C-C y C-N
ngulo C-C

= -180 a +180
ngulo C-N

= -180 a +180
Estructura peptdica
Un oligopptido tiene muchas conformaciones segn enlaces

y
Adopta ms favorable:
Energticamente
Menor impedimento estrico
Menor repulsin electrosttica
Estructura peptdica
Residuo
Amino terminal
Residuo
carboxilo terminal
Ruptura de los enlaces peptdicos
Ebullicin
Calentando a (110C) en medio cido (HCl 6M) o base fuerte
Hidrlisis especfica
BrC=N ( lado carboxilo residuos de Metionina)
Enzimtica (Proteasas):
Tripsina ( Arginina y Lisina)
Quimotripsina ( lado carboxilo residuos Tyr, Trp,Phe, Leu y Met)
Trombina (lado carboxilo residuo de Arginina)
Carboxipeptidasa A (libera el aa C-terminal, excepto Arg, Lis y Pro )
Qumica:
Hidroxilamina ( enlaces asparragina-glicina)
pH = pI sin carga
pH < pI carga
+
-
pH > pI carga
Polipptidos como polianfolitos
Punto
isoelctrico
Pptidos con actividad biolgica
Hormonas:
Oxitocina (9 aa)
Bradikinina (9 aa)
Insulina (30 aa + 21 aa)
Glucagn (29 aa)
Antibiticos:
Gramidicina S (9 aa cclico)
Venenos:
-amanitina (8 aa cclico)
Antioxidantes:
Glutation (-glutamil-cisteinil-glicina)
NAC (N-acetil-L-cistena)
Protenas:
Citocromo c (109 aa)
Quimiotripsingeno (245 aa)
Tiroglobulina (5460 aa)
Cadena A
Cadena B
Insulina
L- Leu
L-Orn
L-Pro
D-Phe
D-Phe
L-Pro
L-Val
D-Orn
L- Leu
Gramidicina S
-Glutamato
Cistena
Glicina
Glutation (red)