I) Biomolculas 5) Protenas

I-5
PROTENAS
CONCEPTO Y CARACTERSTICAS
Concepto: Se pueden definir como pol meros formados por la unin, mediante
enlaces pept dicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminocidos.
Son molculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente est
comprendida entre 6000 da y 10
6
da, son macromolculas. Algunas protenas estn
constitui das por la unin de varios polmeros proteicos ue en ocasiones pueden
tam!in contener otras molculas orgnicas "l pidos, gl#cidos, etc$. %n este #ltimo
caso reci!en el nom!re genrico de prtidos.
&as protenas son las molculas orgnicas ms a!undantes en las clulas, ms del
'0( del peso seco de la clula son protenas. %stn constituidas,
fundamentalmente, por ), *, + y , y casi todas tienen tam!in a-ufre. Algunas
tienen, adems, otros elementos umicos y en particular. /, 0e, 1n o )u. %l
elemento ms caracterstico de las protenas es el nitrgeno. Son los compuestos
nitrogenados por e2celencia de los seres vivos.
&as protenas son molculas especicas ue marcan la individualidad de cada ser
vivo. Son adems de una gran importancia porue a travs de ellas se va a e2presar
la informacin gentica, de 3ec3o el dogma central de la gentica molecular nos dice.
!NARNAProtena
"#NCIONES $ENERA%ES
&as protenas estn entre las sustancias ue reali-an las funciones ms importantes
en los seres vivos. 4e entre todas pueden destacarse las siguientes.
5 !e reser&a. %n general las protenas no tienen funcin de reserva, pero pueden
utili-arse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo
em!rionario. ovoal!#mina del 3uevo, casena de la lec3e y gliadina del trigo.
5 Estr'ct'ra(. &as protenas constituyen muc3as estructuras de los seres vivos. &as
mem!ranas celulares contienen protenas. %n el organismo, en general, ciertas
estructuras 5cart lago, 3ueso5 estn formadas, entre otras sustancias, por protenas.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-1
I) Biomolculas 5) Protenas
5 En)imtica. 8odas las reacciones ue se producen en los organismos son
catali-adas por molculas orgnicas. &as en-imas son las molculas ue reali-an esta
funcin en los seres vivos. 8odas las reacciones umicas ue se producen en los
seres vivos necesitan su en-ima y todas las en-imas son protenas.
5 *omeosttica. )iertas protenas mantienen el euili!rio osmtico del medio celular y
e2tracelular.
5 Transporte, de gases, como es el caso de la 3emoglo!ina, o de l pidos, como la
seroal!#mina. Am!as protenas se encuentran en la sangre. &as permeasas, molculas
ue reali-an los intercam!ios entre la clula y el e2terior, son tam!in protenas.
5 +o&imiento. Act#an como elementos esenciales en el movimiento. As, la actina y
la miosina, protenas de las clulas musculares, son las responsa!les de la con5
traccin de la fi!ra muscular.
5 *ormona(. &as 3ormonas son sustancias umicas ue regulan procesos vitales.
Algunas protenas act#an como 3ormonas, por ejemplo. la insulina, ue regula la
concentracin de la glucosa en la sangre.
5 Inm'no(,ica. &os anticuerpos, sustancias
ue intervienen en los procesos de defensa
frente a de los agentes patgenos, son
protenas.
%OS A+INO-CI!OS
Son las unidades estructurales ue
constituyen las protenas. 8odos los
aminocidos ue se encuentran en las
protenas, salvo la pro(ina, responden a la
frmula general ue se o!serva en la figura.
A partir de a3ora nos referiremos
e2clusivamente a los aminocidos presentes
en las protenas de los seres vivos. %stos,
como indica su nom!re, tienen dos grupos
funcionales caractersticos. el grupo
car!o2ilo o grupo cido "5)++*$, y el
grupo amino "5,*
9
$. &a cadena car!onada de
los aminocidos se numera comen-ando por
el grupo cido, siendo el car!ono ue tiene
esta funcin el car!ono n#mero 1, el grupo
amino se encuentra siempre en el car!ono 9
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-2

Fig. 1 Frmula general de un amino-
cido.

Fig. 2 L-prolina; aminocido polar no
ionizable. Es el nico aminocido que no
responde a la frmula general.
)++*
*, ) *
)++*
*, ) *
I) Biomolculas 5) Protenas
o car!ono . /or lo tanto, los aminocidos
tienen en com#n los car!onos 1 "grupo
car!o2ilo$ y 9 "el del grupo amino$
diferencindose en el resto ":$ de la
molcula. %n la frmula general de la 0ig. 1,
: representa el resto de la molcula. :
puede ser desde un simple *5 , como en el
aminocido glicocola, a una cadena
car!onada ms o menos compleja en la ue
puede 3a!er otros grupos aminos o car!o2ilo
y tam!in otras funciones "alco3ol, tiol, etc.$.
&as protenas delos seres vivos slo tienen
unos 90 aminocidos diferentes, por lo ue
3a!r #nicamente 90 restos distintos. %s de
destacar el 3ec3o de ue en todos los seres
vivos slo se encuentren los mismos 90
aminocidos. %n ciertos casos muy raros,
por ejemplo en los venenos de algunas
serpientes, podemos encontrar otros
aminocidos diferentes de estos 90 e
incluso aminocidos ue no siguen la
frmula general.
&a mayora de los aminocidos pueden
sinteti-arse unos a partir de otros, pero
e2isten otros, aminocidos esencia(es, ue
no pueden ser sinteti-ados y de!en
o!tenerse en la dieta 3a!itual. &os
aminocidos esenciales son diferentes para
cada especie, en la especie 3umana, por
ejemplo, los aminocidos esenciales son die-.
83r, &ys, Arg, *is, ;al, &eu, <leu, =et, /3e
y 8rp.
C%ASI"ICACI.N !E %OS A+INO-CI!OS
%n funcin de sus caractersticas
umicas, los aminocidos se clasifican en.
7rupo <. Aminocidos apo(ares. Aminocidos cuyo resto : no es polar. %sto es, no
posee cargas elctricas en : al tener en l largas cadenas 3idrocar!onadas. %stos
aminocidos, si estn en gran a!undancia en una protena, la 3acen insolu!le en
agua.
7rupo <<. Aminocidos po(ares no ioni)a/(es. /oseen restos con cortas cadenas
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-3

Fig. 3 L-leucina; aminocido no polar.
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
*
)*
>
)*
>
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
*
)*
>
)*
>

Fig. 4 L-tirosina; aminocido polar no
ionizable.
)++*
*
9
, ) )*
9
*
+*
)++*
*
9
, ) )*
9
*
+*

Fig. 5 L-Glutmico; aminocido polar
ionizable cido.
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)++*
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)++*
*

Fig. 6 L-Arginina; aminocido polar
ionizable bsico.
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)++*
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)++*
*
I) Biomolculas 5) Protenas
3idrocar!onadas en las ue 3ay funciones polares "alco3ol, tiol o amida$.
)ontrariamente al grupo anterior si una protena los tiene en a!undancia ser solu!le
en agua.
7rupo <<<. Aminocidos po(ares cidos. /ertenecen a
este grupo auellos aminocidos ue tienen ms de
un grupo car!o2i lo. %n las protenas, si el p* es
!sico o neutro, estos grupos se encuentran
cargados negativamente.
7rupo <;. Aminocidos po(ares /sicos. Son auellos
aminocidos ue tienen otro u otros grupos aminos.
%n las protenas, estos grupos amino, si el p* es
cido o neutro, estn cargados positi vamente.
ASI+ETRA !E %OS A+INO-CI!OS
%2cepto en la glicocola, en el resto de los
aminocidos el car!ono "el car!ono ue lleva la
funcin amino$ es asimtrico. &a molcula ser
pticamente activa y e2istirn dos configuraciones.
4 y &. ,ormalmente en los seres vivos slo
encontramos uno de los ismeros pticos. /or
convenio se considera ue los aminocidos presentes
en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie
&. ,o o!stante, en los microorganismos "paredes
!acterianas, anti!iticos generados por !acterias$
e2isten aminocidos no proteicos pertenecientes a la
serie 4.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-4

Fig. 8 Ionizacin del grupo
amino suplementario de un
aminocido polar ionizable cido.

Fig. 9 Ionizacin del grupo
amino suplementario de un
aminocido polar ionizable bsico.
*
0
O
O*
-
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)*
9
)*
9
,*
9
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)*
9
)*
9
,*
9
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)*
9
)*
9
,*
>
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)*
9
)*
9
,*
>
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)++*
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)++*
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)++
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)++
*
*
0
O
*
1
O
2
Fig. 10 Asimetra de los aminocidos. Todos los aminocidos, excepto la glicocola, son asimtricos. De
las dos formas, la D y la L, en los seres vivos slo existe, normalmente, la L.
C
C N
O
O*
*
R
*
0
C
C
O
O*
*
R
N *
0
& aminocido 4 aminocido
I) Biomolculas 5) Protenas
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-5
)++*
*
9
,5)5)*
>
*
)++*
*
9
,5)5)*
>
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
*
)*
>
)*
>
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
*
)*
>
)*
>
)++*
*
9
, ) )*
*
)*
>
)*
>
)++*
*
9
, ) )*
*
)*
>
)*
>
)++*
*
9
, ) )* )*
9
*
)*
>
)*
>
)++*
*
9
, ) )* )*
9
*
)*
>
)*
>
)++*
*
9
, ) )*
9
*
)++*
*
9
, ) )*
9
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
*
S )*
>
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
*
S )*
>
Alanina5Ala &eucina5&eu
;alina5;al
<soleucina5<le
0enilalanina5/3e
=etionina5=et
Aminocidos de( $r'po I 3apo(ares4
)++*
*, ) *
)++*
*, ) *
/rolina5/ro
)++*
*
9
, ) )*
9
*
,
*
)++*
*
9
, ) )*
9
*
,
*
8riptfano58rp
)++*
*
9
, ) )*
9
)++*
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)++*
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)++*
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)++*
*
)++*
*
9
, ) )*
9
* ,
*
,
)++*
*
9
, ) )*
9
* ,
*
,
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)*
9
,* ) ,*
9
*
,*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)*
9
,* ) ,*
9
*
,*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)*
9
)*
9
,*
9
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
)*
9
)*
9
,*
9
*
Aminocidos de( $r'po III
3po(ares ioni)a/(es cidos4
Aminocidos de( $r'po I5
3po(ares ioni)a/(es /sicos4
Asprtico5Asp
7lutmico57lu
*istidina5*is
Arginina5Arg
&isina5&ys
7licocola57ly
Aminocidos de( $r'po II 3po(ares no ioni)a/(es4
)++*
*
9
, ) *
*
)++*
*
9
, ) *
*
)++*
*
9
, ) )*
9
+*
*
)++*
*
9
, ) )*
9
+*
*
)++*
*
9
, ) )* )*
>
* +*
)++*
*
9
, ) )* )*
>
* +*
)++*
*
9
, ) )*
9
*
+*
)++*
*
9
, ) )*
9
*
+*
)++*
*
9
, ) )*
9
S*
*
)++*
*
9
, ) )*
9
)*
9
5)
*
+
,*
9
Serina5Ser 8reonina58rp
8irosina58yr
Asparragina5Asn
)istena5)ys
)++*
*
9
, ) )*
9
)
*
+
,*
9
)++*
*
9
, ) )*
9
)
*
+
,*
9
7lutamina57ln
I) Biomolculas 5) Protenas
E% EN%ACE PEPT!ICO
)uando reacciona el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro
am!os aminocidos uedan unidos mediante un en(ace peptdico. Se trata de una
reaccin de condensacin en la ue se produce una amida y una molcula de agua.
&a sustancia ue resulta de la unin es un dip6ptido.
CARACTERSTICAS !E% EN%ACE PEPT!I CO
10$ %l enlace peptdico es un enlace covalente ue se esta!lece entre un tomo de
car!ono y un tomo de nitrgeno. %s un enlace muy resistente, lo ue 3ace posi!le
el gran tama?o y esta!ilidad de las molculas proteicas.
90$ &os estudios de :ayos @ de las protenas 3an llevado a la conclusin de ue el
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-6
Fig. 12 Reaccin de formacin del enlace peptdico.
* , ) ) + *
*
:
1
*
+
* , ) ) + *
*
:
9
*
+
A
* , ) )
*
:
1
*
+
, ) ) + *
*
:
9
*
+
*
9
+
Aminocido 1
Aminocido 9
dipptido
Fig. 13 El enlace C-N se comporta como un doble enlace y no permite el giro.
I) Biomolculas 5) Protenas
enlace )5, del enlace pept dico se comporta en cierto modo como un do!le enlace y
no es posi!le, por lo tanto, el giro li!re alrededor de l.
>0$ 8odos los tomos ue estn unidos al car!ono y al nitrgeno del enlace
peptdico mantienen unas distancias y ngulos caractersticos y estn todos ellos en
un mismo plano.
P7PTI!OS8 PO%IP7PTI!OS 9 PROTENAS
)uando se unen dos aminocidos mediante
un enlace peptdico se forma un dip6ptido. A
cada uno de los aminocidos ue forman el
dipptido les ueda li!re o el grupo amino o
el grupo car!o2ilo. A uno de estos grupos se
le podr unir otro aminocido formndose un
trip6ptido. Si el proceso se repite
sucesivamente se formar un po(ip6ptido.
)uando el n#mero de aminocidos unidos es
muy grande, apro2imadamente a partir de
100, tendremos una protena.
9 aa 4ipptido
> aa 8ripptido
de B a 10 aa +ligopptido
de 10 a 100 aa /olipptido
ms de 100 aa /rote na
8oda cadena polipeptdica tendr en uno de sus e2tremos un aminocido con el
grupo amino li!re. %ste ser el aminocido amino terminal "*5$. %n el otro e2tremo
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-7
Fig. 14 Caractersticas del enlace peptdico.

Fig. 15 Modelo de esferas de la insulina,
un pptido.
I) Biomolculas 5) Protenas
uedar li!re el grupo car!o2ilo del #ltimo
aminocido, aminocido car!o2ilo terminal
"5+*$. 8oda cadena proteica tendr por lo
tanto una polaridad indicada mediante una
*5 y un 5+*. %jemplo.
*57ly5Ala5/ro5&eu58rp5=et5Ser5+*.
=uc3as sustancias naturales de gran
importancia son pptidosC por ejemplo. ciertas
3ormonas, como la ins'(ina, ue regula las
concentraciones de glucosa en la sangre y
ue est formada por dos cadenas de 91 y
>0 aminocidos unidas por puentes disulfuroC
la encea(ina "' aminocidos$ ue se produce
en las neuronas cere!rales y elimina la
sensacin de dolor o las 3ormonas del l!ulo
posterior de la 3ipfisis. vasopresina y
o2itocina "D aa$ ue producen las
contracciones del #tero durante el partoC
tam!in son pptidos algunos anti!iticos
como la gramicidina.
ESTR#CT#RA O CON"OR+ACI.N !E %AS
PROTENAS
&a conformacin de una protena es la
disposicin espacial ue adopta la molcula
proteica. &as cadenas peptdicas, en
condiciones normales de p* y temperatura,
poseen solamente una conformacin y sta
es la responsa!le de las importantes
funciones ue reali-an.
&a compleja estructura de las protenas
puede estudiarse a diferentes niveles. A
sa!er. primario, secundario, terciario y cua5
ternario.
I4 NI5E% O ESTR#CT#RA PRI+ARIA5 ;iene
dada por la sec'encia: orden ue siguen los
aminocidos de una protena. ;a a ser de gran importancia, pues la secuencia es la
ue determina el resto de los niveles y como consecuencia la funcin de la protena.
&a alteracin de la estructura primaria por eliminacin, adicin o intercam!io de los
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-8
Fig. 18 La insulina, una hormona de
carcter peptdico, est formada por dos
cadenas polipeptdicas.
Fig. 17 Modelo de bolas de la ubicuitina,
una protena.

Fig. 16 Modelo de barras y esferas de la
oxitocina, una hormona peptdica.
I) Biomolculas 5) Protenas
aminocidos puede cam!iar la configuracin
general de una protena y dar lugar a una
protena diferente. )omo, adems, la
funcin de la protena depende de su
estructura, un cam!io en la estructura
primaria podr determinar ue la protena no
pueda reali-ar su funcin. ;eamos, a
continuacin, un ejemplo de estructura
primaria.
*5Ala57ly5Ser5&ys5Asp5Asn5)ys5&eu5=et5Ala5
<le58rp57ly5......5/ro5Asn57lu5+*
II4 NI5E% O ESTR#CT#RA SEC#N!ARIA5
&as caractersti cas de los enlaces
peptdicos imponen determinadas restriccio5
nes ue o!ligan a ue las protenas adopten
una determinada estructura secundaria.
Esta puede ser en 3lice , 3lice de
colgeno o en conformacin F. %s de
destacar ue las tres son configuraciones en
3lice diferenciandose en el n#mero de
aminocidos por vuelta "n$ y en el dimetro
de la 3lice. %n la 3lice , nGBC en la 3lice
de colgeno, nG> y en la conformacin F,
nG9. A continuacin estudiaremos solo la
3lice y la conformacin F por ser las
configuraciones ms frecuentes.
a4 Estr'ct'ra en :6(ice . Se trata de la
forma ms simple y com#n. %n este tipo de
estructura la molcula adopta una disposicin
3elicoidal, los restos ":$ de los aminocidos
se sit#an 3acia el e2terior de la 3lice y
cada >,6 aminocidos sta da una vuelta
completa.
%ste tipo de organi-acin es muy esta!le,
porue permite la formacin de puentes de
3idrgeno entre el grupo )G+ de un
aminocido y el grupo ,5* del cuarto
aminocido situado por de!ajo de l en la
3lice.
/4 Conormacin ;< Se origina cuando la
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-9
Fig. 20 1) Hlices alfa; 2) conformaciones
beta; 3) enlaces de hidrgeno; 4) puentes
disulfuro; 5) zonas irregulares.
Fig. 21 Hlice alfa. Mediante flechas se
indican algunos enlaces de hidrgeno. R)
restos de los aminocidos.
Fig. 19 Modelo de cintas de la
ubicuitina.
I) Biomolculas 5) Protenas
molcula proteica, o una parte de la molcula,
adoptan una disposicin en -ig5-ag. &a esta5
!ilidad se consigue mediante la disposicin
en paralelo de varias cadenas con esta
conformacin, cadenas ue pueden pertene5
cer a protenas diferentes o ser partes de
una misma molcula. 4e esta manera pueden
esta!lecerse puentes de 3idrgeno entre
grupos )G+ y 5,5*. &os restos van ue5
dando alternati vamente 3acia arri!a y 3acia
a!ajo. ,o o!stante, si la molcula presenta
pr2i mos entre s restos muy voluminosos o
con las mismas cargas elctricas se
desesta!ili-ar.
Hna molcula no tiene
ue estar constituida
e2clusivamente por un
tipo de conformacin. &o
normal es ue las
molculas proteicas
presenten porciones con
3lices , otras partes
con conformaciones F y
partes ue no tienen una
conformacin definida y
ue se llaman )onas
irre,'(ares.
III4 NI5E% O ESTR#CT#RA TERCIARIA5 &as protenas no se disponen linealmente en
el espacio sino ue normalmente sufren plegamientos ue 3acen ue la molcula
adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. &os pliegues
ue originan la estructura terciaria se de!en a ciertos aminocidos, como. la prolina,
la serina y la isoleucina, ue distorsionan la
3lice generando una curvatura.
&a estructura terciaria se va a esta!ili-ar
por la formacin de las siguientes inte5
racciones.
1$ %nlaces o puentes de 3idrgeno.
9$ <nteracciones cido !ase.
>$ /uentes disulfuro.
%stos #ltimos se forman entre grupos 5S*
pertenecientes a dos molculas de cistena
ue reaccionan entre s para dar cistina.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-10
Fig. 23 Conformacin beta o lmina plegada beta. En la figura se
observan dos fragmentos de lmina plegada beta asociados por enlaces de
hidrgeno.
Fig. 24 Estructura de una protena. a)
hlices alfa; b) conformaciones beta; c) zonas
irregulares.
Fig. 22 Visin superior de una hlice
alfa. Los nmeros indican los aminocidos.
I) Biomolculas 5) Protenas
5)is5S* A *S5)is5 55555 5)is5S5S5)is5
%n la estructura terciaria los restos se van
a disponer en funcin de su afinidad con el
medio. %n medio acuoso, los restos
3idrfo!os se sit#an 3acia el interior de la
molcula mientras ue los restos 3idrfilos lo
3acen 3acia el e2terior.
Isicamente se distingen dos tipos de
estructura terciaria. la i(amentosa y la
,(o/'(ar, aunue muc3os autores consideran
ue las protenas filamentosas son
protenas ue carecen de estructura
terciaria.
&as protenas con conformacin filamentosa
suelen tener funcin estructural, de proteccin o am!as a la ve- y son insolu!les en
agua y en soluciones salinas. /or ejemplo, tienen esta conformacin. la !eta5
ueratina, el colgeno y la elastina.
&as protenas con conformacin glo!ular suelen ser solu!les en agua yJo en
disoluciones salinas. Son glo!ulares las en-imas, las protenas de mem!rana y
muc3as protenas con funcin transportadora.
&as protenas glo!ulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa53lices y
conformaciones !eta, pero las conformaciones !eta suelen disponerse en la periferia y
las 3lices alfa en el centro de la molcula. Adems, las protenas glo!ulares se
do!lan de tal manera ue, en solucin acuosa, sus restos 3idrfilos uedan 3acia el
e2terior y los 3idrfo!os en el interior y, por el contrario, en un am!iente lipdico, los
restos 3idrfilos uedan en el interior y los
3idrfo!os en el e2terior.
I54 ESTR#CT#RA C#ATERNARIA5 )uando
varias cadenas de aminocidos, iguales o
diferentes, se unen para formar un edificio
proteico de orden superior, se disponen
seg#n lo ue llamamos estructura
cuaternaria. 8am!in se considera estructura
cuaternaria la unin de una o varias
protenas a otras molculas no proteicas
para formar edificios macromolculares
complejos. %sto es frecuente en protenas
con masas moleculares superiores a '0.000
)ada polipptido ue interviene en la
formacin de este complejo proteico es un
protmero y seg#n el n#mero de protmeros
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-11
Fig. 25 Estructura terciaria de una
protena. a) hlices alfa b) conformaciones
beta; c) zonas irregulares.
Fig. 26 Los anticuerpos tienen estructura
cuaternaria pues estn formados por la unin,
mediante puentes disulfuro, de cuatro prot-
meros o dominios; dos de cadena larga y dos
de cadena corta
Glcido Glcido
I) Biomolculas 5) Protenas
tendremos. dmeros, tetrmeros, pentmeros, etc.
&a asociacin o unin de las molculas ue
forman una estructura cuaternaria, se
consigue y mantiene mediante enlaces de
3idrgeno, fuer-as de ;an der Kaals,
interacciones electrostticas y alg#n ue otro
puente disulfuro.
Hn ejemplo de estructura cuaternaria es la
3emoglo!ina, formada por las glo!inas o
parte proteica "dos cadenas alfa y dos
cadenas !eta, con un total de 1B6
aminocidos$ ms la parte no proteica o
grupos 3emo. + los anticuerpos, formados
tam!in por cuatro cadenas, dos cadenas
cortas y dos largas.
PROPIE!A!ES !E %AS PROTENAS
&as propiedades de una protena, incluso su carga elctrica, dependen de los restos
o radicales de los aminocidos ue uedan en su superficie y ue podrn
interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras molculas. A
continuacin veremos las propiedades ms importantes.
So('/i(idad< &as protenas solu!les en agua, al ser macromolculas, no forman
verdaderas
disoluciones sino dispersiones coloidales. )ada macromolcula proteica ueda rodeada
de molculas de agua y no contacta con otras macromolculas gemelas con lo ue no
puede producirse la precipitacin.
Especiicidad< &a especificidad de las protenas puede entenderse de dos maneras.
/or una parte, e2iste una especificidad de funcin. %sto es, cada protena tiene una
funcin concreta, diferente, normalmente, de la del resto de las molculas proticas.
%sta es la ra-n de ue tenganos tantas protenas distintas, unas 100 000. A3ora
!ien, ciertas protenas ue reali-an funciones similares en los seres vivos, por
ejemplo. la 3emoglo!ina de la sangre, presentan diferencias entre las distintas
especies. %stas diferencias se 3an producido como consecuencia del proceso evolutivo
y cada especie o incluso cada individuo, puede tener sus propias protenas
especficas. ,o o!stante, estas diferencias se producen en ciertas regiones de la
protena llamadas sectores &aria/(es de las ue no depende directamente se funcin.
=ientras ue otros sectores, de los ue si depende la funcin de la protena, tienen
siempre la misma secuencia de aminocidos. &a especificidad de las protenas
depender por lo tanto de los sectores varia!les y a ellos se de!en, por ejemplo, los
pro!lemas de rec3a-os en los transplantes de rganos.
/or ejemplo. &a insulina consta de '1 aminocidos en todos los mamferos, ue
estn distri!uidos en dos cadenas, de 91 y >0 aminocidos respectivamente, unidas
mediante dos enlaces disulfuroC de stos '1 aminocidos, la mayora son los mismos
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-12
Fig. 27 Modelo de anticuerpo.
I) Biomolculas 5) Protenas
en todas las especies, pero unos pocos "tres
de la cadena corta$ varan de unas a otras.
&os diferentes papeles !iolgicos de stas
molculas van a depender de la forma ue
adopten en su conformacin espacial.
!ESNAT#RA%I=ACI.N !E %AS PROTENAS
&as alteraciones de la concentracin, del
grado de acide-, de la temperatura "calor$C
pueden provocar la desnat'ra(i)acin de las
protenas. &a desnaturali-acin es una
prdida total o parcial de los niveles de
estructura superiores al primario y se de!e a
la desaparicin de los enlaces d!iles tipo
puente de 3idrgeno, ;an der Kaals, etc. y
en realidad no afecta a los enlaces
peptdicos y por tanto a la estructura
primaria. Sin em!argo al alterarse su
conformacin espacial, la protena perder
su funcionalidad !iolgica.
%n las protenas glo!ulares, solu!les en
agua, la desnaturali-acin est acompa?ada
de una prdida de la solu!ilidad y la
consiguiente precipitacin de la disolucin.
/uede e2istir una renaturali-acin casi
siempre, e2cepto cuando el agente causante
de la desnaturali-acin es el calor
"coagulacin de la lec3e, 3uevos fritos,
LpermanenteL del ca!ello, etc.$.
RE%ACI.N ENTRE %A CON"OR+ACI.N Y
%A ACTI5I!A! !E %AS PROTENAS
&a funcin de las protenas depende de su
conformacin. Algunas protenas, particular5
mente las en-imas, tienen una o varias
-onas en su molcula de las ue depende su
funcin llamadas. centro acti&o o (oc's. %l
centro activo de la protena act#a unindose
a la molcula so!re la ue se va a reali-ar la tranformacin, molcula ue llamaremos
(i,ando, ue de!e encajar en el centro activo.
%l ligando y el centro activo interaccionan mediante fuer-as umicas. %stas
interacciones se de!en a ue ciertos radicales de los aminocidos de la protena, ue
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-13
Fig. 29 Variacin de la actividad de una
enzima con la temperatura. A partir de 451C
la enzima se desnaturaliza, por alterarse su
conformacin, y al destruirse el centro activo
deja de actuar.
A
c
t
i
&
i
d
a
d

e
n
)
i
m

t
i
c
a
8emperatura ptima
Fig. 30 Variacin en la actividad de una
enzima medida en funcin de la cantidad de
substrato (ligando) transformado a 37
o
C. En t
se ha aumentado la temperatura hasta 70
o
C.
t
;
a
r
i
a
c
i

n

d
e

l
a

a
c
t
i
v
i
d
a
d

e
n
-
i
m

t
i
c
a
tiempo
Fig. 28 Diferencias en la estructura
primaria de la insulina de diferentes
vertebrados.
B30 A10 A9 A8
Ala Val Ser Ala Vaca
Ala Thr Asn His Pollo
Ala Val Gly Ala Carnero
Ala Ile Gly Thr Caballo
Thr Ile Ser Thr Hombre
Ala Ile Ser Thr Cerdo
Aminocidos
s!ecies
I) Biomolculas 5) Protenas
estn en el centro activo de la molcula, tienen afinidad umica por determinados
grupos funcionales presentes en el ligando. Algunas veces la unin protena5ligando
es irreversi!le como ocurre con las reacciones antgeno5anticuerpo. +tras veces es
perfectamente reversi!le.
&os aminocidos cuyos restos constituyen el centro activo pueden estar muy
distantes unos de otros en la secuencia primaria de la protena, pero ue de!ido a
los pliegues y repliegues de la estructura terciaria, uedan locali-ados, espacialmente,
muy pr2imos unos de otros y, so!re todo, formando una especie de 3ueco donde
encajar el ligando.
%l resto de los aminocidos de la protena
tienen como misin mantener la forma y la
estructura ue se precisa para ue el centro
activo se encuentre en la posicin correcta.
/ara ue una protena y un ligando se unan
o se recono-can de!en esta!lecerse entre
am!as molculas varios puntos de interaccin
del tipo enlaces d!iles, especialmente
fuer-as de ;an der Kaals, puentes de
3idrgeno, etc.
&a conformacin de una protena y por lo
tanto su centro activo y su funcin pueden alterarse si se producen cam!ios en las
estructura primaria. As, por ejemplo, en la anemia falciforme, el 61 aminocido de
una de las cadenas proteicas ue forman la 3emoglo!ina, el glutmico, 3a sido
sustitudo por valina. )omo consecuencia la 3emoglo!ina pierde su funcionalidad y no
puede transportar convenientemente el o2geno y los 3eritrocitos "gl!ulos rojos$
aduieren forma de 3o-.
)omo ya 3emos visto, la conformacin puede tam!in alterarse si la protena se
desnaturali-a por la accin de agentes como el calor y los cidos y las !ases fuertes.
&a desnaturali-acin irreversi!le destruye el centro acti vo y la prote na no puede ya
reali-ar su funcin.
6. &. Snc3e- 7uilln Pgina I-5-14
Fig. 31 Ajuste entre el ligando y el
centro activo de una enzima.
coenzima
sustrato
enzima
Ligando o sustrato
centro activo