PROTEINAS

Son polmeros de aminocidos, en los que cada residuo aminocido esta a unido al siguiente atreves de un enlace covalente. 20 aminocidos son los comnmente encontrados en protenas.

Estructura tridimensional Esta es determinada por su secuencia de aminocidos, una protena aislada adopta generalmente una nica forma estructural o un pequeo nmero de ellas; las fuerzas ms importantes que estabilizan la estructura especifica de una protena son interacciones no covalentes. Estructura secundaria: plegamiento bsico de la cadena debido a enlaces de hidrogeno entre grupos de C-O y NH de la unin peptdica hlices, laminas y giros. Estructura terciaria: conformacin tridimensional de un polipeptido. El hlice, giros, flexiones se montan para formar un dominio. Estructura cuaternaria: asociasion de distintas subunidades, siendo cada una un polipeptido.

Fuerzas que mantienen estructura terciaria y cuaternaria. No covalentes Efecto hidrofobico. Puente de hidrogeno. Interacciones ionicas.

Covalentes: enlace disulfato.