Mg. Q.F. Danny J.

Prez Rivera

TODOS LOS AMINOCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

ALIFTICOS

NO POLARES
AROMTICOS POLARES SIN CARGA aa POLARES CON CARGA CON GRUPOS BSICO CON GRUPOS CIDOS

AMINOCIDOS ESENCIALES
Aminocidos que no pueden biosintetizar los animales

ni el hombre. Deben ser administrados en la dieta. Son 10: val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.

Propiedades qumicas

Formacin de enlaces PEPTDICOS:

PPTIDOS
Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons

( <50 aa) Dipptido: 2 aa Extremo N-terminal: comienzo de la Tripptido: 3 aa cadena Tetrapptido: 4 aa Extremo C-terminal: fin de la cadena Pentapptido: 5 aa

NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal,

usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena EJEMPLOS:
OXITOCINA: hormona que estimula la contraccin del tero. GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la

Insulina. ANTIBITICOS GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la clula.

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PROTEINAS
DEFINICIN

Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Estn formadas por C, H, O, N y S

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SIMPLES

Por su naturaleza qumica

CONJUGADAS

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS

FIBROSA

Por la forma que adopta

GLOBULAR

ENZIMAS PROTENAS

Por su funcin Biolgica

DE TRANSPORTE CONTRCTILES Y MTILES DE DEFENSA REGULADORAS DE ALMACEN ESTRUCTURALES

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ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTENAS

Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:

ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

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ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a: La identidad de aminocidos. La secuencia de aminocidos. La cantidad de aminocidos. La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica. Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interaccines entre aa que se encuentran prximos en

la cadena. La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio. Los aa interaccionan por puentes H. Tipos de estructuras secundarias:

HLICE ALFA HOJA PLEGADA BETA AL AZAR.

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HELICE ALFA
Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior. Se forman puentes de H entre el C=O de un

aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares. Ej: queratina.

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HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se orientan

hacia arriba y abajo alternativamente. Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena. Ej. Fibrona (seda)

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ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura

secundaria adquiere una determinada disposicin en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena. Protenas globulares: se pliegan como un ovillo. Protenas fibrosas: tiene aspecto alargado. Ej: mioglobina
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18

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la asociacin

de varias cadenas con estructuras terciarias. Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

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Desnaturalizacin de protenas
Proceso generalmente irreversible mediante el cul la protena pierde su estructura 2, 3 y 4, careciendo de importancia biolgica Agentes:
Fsicos:
Calor Radiaciones Grandes presiones

Qumicos
solventes orgnicos soluc. de urea conc. sales

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MIOGLOBINA
Es una protena

conjugada (hemoprotena) formada por:

Fraccin proteica: globina Fraccin no proteica (grupo prosttico)

Porcin orgnica: grupo HEM Porcin inorgnica: tomo de Fe+2.

Funcin: transporte de O2 en el msculo

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HEMOGLOBINA
Es una protena conjugada al igual que la

mioglobina. Est formada por 4 subunidades (estructura 4)

2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto) 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)

Formas:
Oxihemoglobina Carboxihemoglobina Metahemoglobina: Fe+3

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PROTEINAS DEL PLASMA

ALBUMINA: transporta ac. grasos. FIBRINGENO: prot. que interviene en la

coagulacin. GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.

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