PROTEINAS

SECUNDARIAS
La estructura secundaria hace referencia a los patrones
regulares y repetidos de plegamiento del esqueleto
proteico a nivel local. Los dos tipos de estructura
secundaria más comunes son la hélice α y la lámina
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre
residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Este tipo de 
estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de 
enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los
carbonos involucrados en los enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la
cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplanada. Existen
diferentes modelos de estructuras secundarias (motivos), los más frecuentes son
la hélice alfa y la conformación beta o lámina plegada.
Los dos tipos de estructura secundaria más comunes
son :

Las hélices alfa son 
estructuras secundarias de las prote
ínas
. Esta hélice mantiene su forma por
la formación de 
puentes de hidrógeno entre los
átomos de oxígeno del grupo
carbonilo de un aminoácido y el
átomo de hidrógeno del grupo
amino de otro aminoácido situado a
cuatro aminoácidos de distancia en
la cadena. Los grupos R se
extienden hacia afuera de la hélice.
La hélice de colágeno es un tipo de 
estructura secundaria de las proteínas
 que solamente la presenta el 
colágeno, que está formado por unas
unidades denominadas tropocolágeno,
y son estas las que presentan la hélice
colágena
•Giros beta: Secuencias de la cadena
polipeptídica con estructura alfa o
beta, a menudo están conectadas
entre sí por medio de los llamados 
giros beta. Son secuencias cortas,
con una conformación característica
que impone un brusco giro de 180
grados a la cadena principal de un
polipeptido.
Ambas estructuras mantienen su forma
mediante puentes de hidrógeno,
que se forman entre el O del grupo
carbonilo de un aminoácido y el H del
grupo amino de otro.