PROTEÍNAS

Dra. Q.F. DORS YUPANQUI SICCHA DE

TORRES
 PROTEINAS

• Las proteínas proporcionan la estructura a

todos los seres vivos. Después del agua, las
proteínas constituyen la porción más grande
de nuestro peso, ya que forman los
músculos, ligamentos, tendones, órganos,
glándulas, uñas, cabellos, fluídos corporales
y son indispensables para la formación del
hueso.
 PROTEINAS
• Las proteinas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de
elevado peso molecular, constituidas basicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden
contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción,
hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...Estos
elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales
(monómeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podriamos
considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares
protéicos".
Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan
dentro de la célula
FORMULA ESTRUCTURAL GENERAL
DE LOS α –AMINOACIDOS.

α
R C COOH

NH2
 ENLACE PEPTIDICO

H H

H2N C COOH H2N C COOH

R1 R2
Proteínas

Las proteínas o
prótidos son moléculas
formadas por cadenas
de aminoácidos
Necesarias para la vida por:

FUNCIÓN PLASMÁTICA :
constituyen el 80% del protoplasma
deshidratado de la célula

FUNCIÓN BIORREGULADORA:
forman parte de las enzimas

FUNCIÓN DE DEFENSA:
Los anticuerpos son proteínas
Estructura

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria
 FUNCIÓN DEFENSIVA,
• Las proteínas tienen una función defensiva,
ya que crean los anticuerpos y regulan factores
contra agentes extraños o infecciones.
• Las Toxinas bacterianas, como venenos de
serpientes o la del botulismo son proteínas
generadas con funciones defensivas. Las
mucinas protegen las mucosas y tienen efecto
germicida.
• El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la
formación coágulos de sangre para evitar las
hemorragias.
• Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos
ante posibles antígenos.
FUNCIONES REGULADORAS

• Las proteínas tienen funciones

reguladoras puesto que de ellas están
formados los siguientes compuestos:
Hemoglobina, proteínas plasmáticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y
vitaminas que son causantes de las
reacciones químicas que suceden en el
organismo. Algunas proteínas como la
ciclina sirven para regular la división celular
y otras regulan la expresión de ciertos
genes.
FUNCIÓN ES ENZIMÁTICA

• Las proteínas cuya función es enzimática son las más

especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores
acelerando las reacciones químicas del metabolismo.
• Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo
en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio
osmótico. Es la conocida como función homeostática de las
proteínas.
FUNCIÓN AMORTIGUADORA

• Las proteínas funcionan como

amortiguadores, manteniendo en diversos
medios tanto el pH interno como el equilibrio
osmótico. Es la conocida como función
homeostática de las proteínas.
 FUNCIÓN ESTRUCTURAL

La función de resistencia o función estructural de las

proteínas también es de gran importancia ya que las
proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el
colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y
elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de
proteínas se forma la estructura del organismo.
Algunas proteínas forman estructuras celulares como las
histonas, que forman parte de los cromosomas que
regulan la expresión genética. Algunas glucoproteínas
actúan como receptores formando parte de las membranas
celulares o facilitan el transporte de sustancias.
FUNCIÓN ENERGÉTICA

•  Para el organismo pudiendo aportar hasta 4

kcal. de energía por gramo. Ejemplos de
la función de reserva de las proteínas son la
lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina
de la clara de huevo, la hordeina de la cebada
y la gliadina del grano de trigo constituyendo
estos últimos la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
 FUNCIONES DE TRANSPORTE.

• Las proteínas realizan funciones de

transporte. Ejemplos de ello son la
hemoglobina y la mioglobina, proteínas
transportadoras del oxígeno en la sangre en
los organismos vertebrados y en los músculos
respectivamente. En los invertebrados,
la función de proteínas como la hemoglobina
que transporta el oxígeno la realizas la
hemocianina. Otros ejemplos de proteínas
cuya función es el transporte son citocromos
que transportan electrones e lipoproteínas
que transportan lípidos por la sangre.
FUNCIONES
Estructural
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.

Enzimática
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.

Hormonal

 Insulina: Reducir la glucosa es la sangre, lo forma el páncreas

Glucagón: Envía señales al hígado para convertir el glucógeno en glucosa que está almacenada en el
hígado, lo forma el páncreas.
 Hormona del crecimiento
 Calcitonina
 Hormonas tropas
FUNCIONES
Hormonal

• Insulina
La insulina es una hormona polipeptida formada por 51 aminoácidos producida
por las células beta de los islotes de Langerhans del páncreas.
Aumenta la absorción de glucosa, especialmente a nivel muscular, hepático y
del tejido adiposo
Suprime la producción de glucosa en el hígado
Aumenta la formación de grasas
Inhibe la descomposición de grasas
Promueve la absorción de aminoácidos y evita la descomposición proteica
FUNCIONES

Defensa
Inmunoglobulina
Trombina y fibrinógeno

Transporte
Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos
Reserva

Ovoalbúmina, de la clara de huevo

 Gliadina, del grano de trigo
 Lacto albúmina, de la leche
FUNCIONES

• hemoglobina
La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que esta presente en altas
concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2
del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de
CO2 y protones (H+ ) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para
ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el
hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer.
La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, esta
constituida por cuatro cadenas polipeptídicas, dos α y dos β
DENOMINACIONES.

La unión de un número pequeño de aminoácidos da lugar a un

péptido:
• Oligopéptido: número de aminoácidos < 10

• Polipéptido: número de aminoácidos > 10

• Proteína: número de aminoácidos > 50

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
• Según su composición
• pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas
"conjugadas".
• Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al
hidrolizarse producen únicamente aminoácidos.
• las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al
hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos,
otros componentes orgánicos o inorgánicos.
• La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina
"grupo prostético". Las proteínas conjugadas se subclasifican
de acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos.
• La siguiente tabla muestra la clasificación completa.
PROTEÍNAS. Clasificación
Según su composición
Pueden ser simples(holoproteinas) formados solamente por aminoácidos o conjugadas
(heteroproteinas) Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina “grupo prostético”.
HOLOPROTEÍNAS
Globulares
Prolaminas: Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada) Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina
(arroz). Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos,
uñas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda,
(arañas, insectos)
HETEROPROTEINAS.
Glucoproteínas : Ribonucleasa, Mucoproteínas, Anticuerpos, Hormona luteinizante
Lipoproteínas : De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina Ribosomas
Cromoproteínas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos,
que transportan electrones
PROTEÍNAS. Clasificación
SEGÚN SU MORFOLOGÍA Y SOLUBILIDAD

Pueden ser fibrosas (elastina, colágeno, queratina)

o globulares (enzimas, proteínas de membrana).
SEGÚN SU FUNCIÓN BIOLÓGICA

Pueden ser estructurales (como las presentes en

la piel, pelo y uñas), de transporte (hemoglobina),
de defensa (anticuerpos), hormonales (insulina),
enzimáticas (amilasas), contráctiles ( actinas ), etc.
 AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos son las unidades químicas o elementos constitutivos

de las proteínas que a diferencia de los demás nutrientes contienen
nitrógeno.
• Para entender la importancia de los aminoácidos se debe conocer cual
es el papel de las proteínas en nuestro organismo. 
AMINOACIDOS NO PROTEICOS
DE IMPORTANCIA FISIOLOGICA.

 Acido Gamma-amino-butírico ( GABA )

 Tri-iodotironina
 Tetra-iodotironina ( tiroxina )
 Taurina
 DERIVADOS DE AMINOACIDOS.

 Histamina. Derivado de la histidina

 Serotonina. Derivado del Triptófano.
 PEPTIDOS .

 Glucagon
 Insulina
 Oxitocina
 Endorfinas y encefalinas
 Gramicidina
AMINOÁCIDOS ESENCIALES

• Histidina. Este aminoácido se encuentra abundantemente en la

hemoglobina y se utiliza en el tratamiento de la artritis reumatoide,
alergias, úlceras y anemia. ...
• Isoleucina. ...
• Leucina. ...
• Lisina. ...
• Metionina. ...
• Fenilalanina. ...
• Treonina. ...
• Triptofano.
PROTEINAS DE LAS CÉLULAS
• Hay varios tipos de proteínas cada una con una función, hay ciertas que son
necesarias para la división de la celula(CICLINA), otras para protegerlas, 
Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su
genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no
ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué
proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. 

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes

que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. 

Estructural (esta es la función más importante de una proteína): Colágeno,

Elastina 
Inmunológica: (anticuerpos), 
Enzimática: (sacarasa y pepsina), 
Contráctil: (actina y miosina). 
Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH, 
Transducción de señales: (rodopsina) 
Protectora o defensiva: (trombina y fibrinógeno)
LOS AMINOACIDOS
Son unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la
composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH 2) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono  (-C-). Las otras dos valencias
 

de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo
químico variable al que se denomina radical (-R). Tridimensionalmente el carbono  present
 

una configuración tetraédrica en la que el carbóno se dispone en el centro y los cuatro

elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone
el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino
(-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono  se habla de " L-aminoácidos o de
  -

" D-aminoácidos respectivamente. En las proteinas sólo se encuentran aminoácidos de

-

configuración L.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas.
componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran.
La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el
espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura

primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por
tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así
realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces

entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de

varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en
la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de
60 unidades proteícas.
 
VENTAJAS DE LAS PROTEÍNAS VEGETALES FRENTE A
LAS DE ORIGEN ANIMAL

• A diferencia de las proteínas vegetales las proteínas animales

contienen muchas purinas. Estas son sustancias que deben
ser disueltas por el hígado y eliminadas por el riñón en forma
de ácido úrico.
• Tendemos a consumir demasiadas purinas cuando seguimos
una dieta rica en proteínas y/o tomamos muchas bebidas
alcohólicas.
• El consumo excesivo de alimentos ricos en purinas es uno de
los principales riesgos de las dietas hiperprotéicas, tan
peligrosas para la salud si son de consumo excesivo.
LAS PROTEÍNAS VEGETALES:

• Contienen menos purinas, se filtran y se eliminan mejor.  

• El tipo de grasas es insaturado, y más saludable.  
• No contienen colesterol.  
• Tienen fibra.  
• Sobrecargan menos el hígado y los riñones.  
• Fáciles de digerir.  
• Ideales para dietas bajas en calorías.  
• Son más baratas para nuestra economía y la del planeta.
 VENTAJAS DE LAS PROTEÍNAS ANIMALES FRENTE A LAS
DE ORIGEN VEGETAL
Su ventaja principal radica en la “calidad” de sus aminoácidos. Aclaro dos términos:

AMINOÁCIDOS ESENCIALES: Indispensable consumirlos a través de la dieta, ya

que nuestro cuerpo no es capaz de crearlos mezclando otras moléculas. Son:
Leucina, Isoleucina, Valina, Fenilalanina, Lisina, Metionina, Treonina y Triptofano.
Durante la infancia y adolescencia: Arginina e Histidina

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES: Nuestro organismo los sintetiza a partir de otras

sustancias, siempre y cuando no nos falte de nada porque seguimos una dieta
variada. Son: Alanina, Cisteina, Cistina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina,
Tirosina, Ácido aspártico, y Ácido glutámico (la famosa Glutamina).
• La calidad de una proteína depende de su contenido en aminoácidos
esenciales. Esa calidad está medida por un índice llamado valor biológico. Por lo
tanto, una proteína es de alta calidad o tiene un alto valor biológico cuando es rica
en aminoácidos esenciales. La proteína de origen animal tiene un valor biológico
alto. Por decirlo de alguna manera, las mejores son las proteínas de la leche
materna (cómo no) y la de los huevos. Le siguen las proteínas de la carne y el
pescado, y luego los lácteos. 
• Se considera que las proteínas de origen animal son más “nutritivas “y completas
que las de origen vegetal, que son incompletas y de un menor valor biológico.
Para que las proteínas vegetales sean completas deben mezclarse entre sí. Por
ejemplo:
DIFERENCIAS Y VENTAJAS DE LAS PROTEINAS
PROTEINA ANIMAL PROTEINA VEGETAL

• 90% de Absorción. • De 60- 70 % de absorción.

Generalmente presentan aminoácidos
• Alto valor biológico en general. limitantes.

• 95-100% digestables. • 85% digestables por la presencia de

antinutrientes.

• Ricos en proteínas, grasas con

• En general alimentos ricos en
colesterol, vitaminas B12, y zinc. hidratos de carbono, ácidos grasos
sin hidratos de carbono, ácido esenciales antioxidantes, ácido
fólico ni fibra. fólico B9 elevado, calcio magnesio,
REFERENCIA BIBLIOGRÁFICA

• https://docs.moodle.org/all/es/images_es/5/5b/Hemoglobina.pdf
• www1.paho.org/prfep/capacitacion/.../
Seccion_3.../3_2%20Insulina.pdf
• www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
• www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema08.pdf