Aminoácidos como ácidos y bases

• El grupo carboxilo, amino, R pueden actuar como ácido y

base débil (donar o aceptar protones del medio)
• Los aminoácido son anfotéricos (dos o más sitios ionizables)

H+ H+
Cada aminoácido tiene un
pH donde no experimenta
carga neta.
Punto o pH Isoeléctrico
Esta en función del
Cargados pH=7,0 Cargado
positivamente Ion dipolar negativamente grupo R
(zwitterión o
Catión anfolito) Anión
Se desplaza al polo Ambos sitios están
ionizados Se desplaza al polo
NEGATIVO (cátodo) POSITIVO (ánodo) 1
Valores de pKa

PI= Σ pKa grupo carboxilo y grupo

amino/n pka

¿Calcule el PI de la Tirosina?
 3

Debemos conocer
2 • El pKa (grupo
carboxilo, amino).
• Obtenemos el PI
1

3
Los aminoácidos se pueden polimerizar para formar
péptidos o polipéptidos (proteínas)

4
Los aminoácidos se pueden polimerizar para
formar péptidos o polipéptidos (proteínas)

5
 ¿Cómo se unen los aminoácidos para
formar péptidos o proteínas?

AMINOÁCIDO 1 AMINOÁCIDO 2
Se une de forma covalente por
un enlace amida, conocido como
ENLACE PEPTÍDICO
• Reacción de condensación y
exergónica
ENLACE
PEPTIDICO

AGUA

DIPÉPTIDO 6
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
• Es plano y rígido
• En un dipéptido hay 6 átomos en un mismo plano.
• Cα-C; C-N; N- Cα.
• 3 enlaces covalentes Cα-C-N-Cα.
• La longitud de C-N es menor que Cα-C; N- Cα.
• En el enlace amida no puede girar libremente, sin
embargo, Cα-C; N- Cα la rotación es posible.
• La conformación de la proteína la define los
ángulos de torsión (diedros) (φ, ψ,ω) describen la
rotación en los 3 enlaces.

7
• La planaridad del enlace peptídico es de 180º
• La cadena polipeptídica los enlaces N-Cα y Cα-C
tienen libre rotación

8
• Herramienta útil para evaluar la calidad de las
estructuras tridimensionales de las proteínas
depositadas en bases de datos internacionales.
• Descripción visual de las combinaciones de los
ángulos φ, ψ que están permitidos en una
cadena peptídica o que presentan impedimento
estérico.
• Se basa en cálculos en donde se utiliza fuerza de
Van Der Waals y los ángulos φ, ψ

9
10
 Los aminoácidos se pueden polimerizar para formar
péptidos o polipéptidos (proteínas)

Péptidos son cadenas de hasta 50

aminoácidos.

Proteína: Molécula con más de 50 aminoácidos y

varias cadenas polipeptídicas pueden ser
idénticas o diferentes.

11
 SECUENCIA DE UN PÉPTIDO

• Péptido presenta un extremo

amino y otro carboxilo libres.
• El comportamiento ácido-base
depende: grupo amino, carboxilo
libre y grupo R ionizables.

El pentapéptido serilgliciltirosilalanilleucina

Los péptidos se nombra comenzando del extremo amino

terminal (situado a la izquierda)
12
Proteína: Molécula con más de 50 aminoácidos y varias cadenas
polipeptídicas pueden ser idénticas o diferentes.

Oligoméricas: Tiene como Protoméro: Unidad estructural

mínimo dos cadena de una proteína oligomérica.
polipetídicas idénticas.

Oligómero formada por 4

protómeros
Tiene 4 subunidades
(2α idénticas y 2β idénticas)
Protómero αβ
13
• Constituidos por dos cadenas lineales de
aminoácidos.
• Unida covalentemente por enlaces
disúlfuros.

14
• La composición de aminoácidos de una proteína es muy
variables
• En las proteínas casi nunca se encuentran los 20 aminoácidos
estándar en igual número y difieren en la cantidad de cada tipo
de aminoácido.

15
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

16
Clasificación de las proteínas
-Primario
Según su -Secundario
Nivel -Terciaria
Estructural -Cuaternaria

Según su -Globulares
Conformación -Fibrosas

Según su -Simples
Composición -Conjugadas
Química

17
 Fuerzas no covalentes que determinan la estructura de las Proteínas

Van der Waals: 0.4 - 4 kJ/mol

Puentes de hidrógeno: 12-30 kJ/mol
Puentes iónicos: 20 kJ/mol
Coordinación con Metales: < 20 kJ/mol
Interacciones hidrofóbicas: < 40 kJ/mol
Estructura primaria de la proteínas

• Conformadas por SECUENCIA RESIDUOS DE AMINOÁCIDOS unidos

por enlaces peptídicos y puentes disúlfuro en la cadena proteica .
• Estructura más básica

19
Estructura secundaria de las proteínas

“Se refiere al ordenamiento espacial de residuos de

aminoácidos adyacentes en un segmento de un polipéptido”

Linus Pauling y Robert Corey, 1951 20

 Estructura secundaria de las proteínas
ALFA HÉLICE:
• Confirmada por Difracción de rayos X
• Es la estructura secundaria más frecuente.
• Es de forma cilíndrica
• Presentan un tamaño de 45 A (características de proteínas que
NH-CO
atraviesan las membranas biológicas).
• Los enlaces peptídicos se disponen hélice dextrógiro (sentido de
agujas del reloj)
•  Hay 3.6 aminoácidos en cada vuelta de la hélice.
• Las cadena laterales se proyectan hacia fuera y los grupo C-O y
N-H quedan arriba o abajo paralelo al eje de la hélice.
Permitiendo formar enlaces de hidrógenos cada 4 aminoácidos

21
Estructura secundaria de las proteínas
ALFA HÉLICE:

22
Diagrama de Ramachandran para las alfa hélices
Estructura secundaria de las proteínas
ALFA HÉLICE:

• 75% de residuos esta en alfa hélice.

• Fijar y almacenar el hierro de una forma biológicamente
disponible para procesos celulares vitales
• Protege a las proteínas, lípidos y al ADN de la toxicidad de
este elemento metálico
• Un papel importante en otras condiciones como la
inflamatoria, neurodegenerativa y en enfermedades
malignas

FERRITINA
23
Rev Asoc Mex Med Crit y Ter Int 2015;29(3):157-166
Estructura secundaria de las proteínas

AMINOÁCIDOS QUE DESESTABILIZAN LAS ALFA HÉLICE:

• Valina, Treonina e isoleucina (ramificaciones)
• Serina, Aspartato y Asparragina (grupos donadores y aceptores de puentes de hidrógeno).
Compiten con los grupos CO-NH.
• Prolina por carencia de grupo NH y por su anillo (EVITA QUE SE AUMENTE EL VALOR DE phi para
ajustarse a una alfa hélice).

24
Estructura secundaria de las proteínas

• La estructura beta u hoja plegada

• Los enlaces peptídicos sucesivos se disponen en zigzag

• La estructura se estabiliza por enlaces hidrógenos

• Pueden ser paralelas (a) o antiparalelas (b)

• Las cadenas laterales (grupos R) se localizan

alternadamente por encima y por debajo del plano de
la hoja beta
• La distancia entre aminoácidos adyacente es 3,5A
• De 2- a 15 cadenas beta/hoja beta plegada
• Cada cadena hecha de ~ 6 aminoácidos como mínimo

25
Estructura secundaria de las proteínas
Vueltas y Giros Vueltas
Este es el nivel secundario de la organización proteica que permite el cambio de
dirección de la cadena peptídica, necesario para que la proteína adopte una
estructura  más compacta.

• Usualmente contienen residuos hidrofílicos.

• Se encuentran en la superficie de las proteínas.
• Conectan alfa hélices con hojas beta Giros
• Vueltas con < 5 aa son llamados giros (cambios
bruscos de dirección)
• Son prevalentes las Gly y Pro

Diferentes aminoácidos favorecen diferentes clases de estructuras secundarias:

• La alanina, el glutamato, y la leucina tienen una propensión a aparecer en alfa-hélice.
• La valina y la isoleucina aparentemente favorecen a las estructuras beta.
• La glicina, la asparagina y la prolina tienden a estar presentes en los giros beta. 26
Diagrama de Ramachandran para hojas beta

27
28
 ¿En las figuras que se muestra a continuación indique el tipo de estructura de proteína y su constitución?

1.

2. (B)
Estructura primaria, residuos de
aminoácidos (A)

(C)

Estructura secundaria, hojas beta

(A), alfa hélice (B) y giros beta (C)
 Estructura terciaria de las proteínas

• Es la disposición tridimensional global de todos los átomos de una

proteína.
• Es la responsable directa de las propiedades biológicas de las proteínas
• Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior
de la molécula y las cadenas laterales de los aminoácidos polares se
localizan en la superficie de la molécula.
• Dominio: es una sección de la estructura proteínica suficiente para llevar
a cabo una tarea química o física particular como la de enlazar un
sustrato u otro ligando.
Estructura terciaria
de la mioglobina

Revelaron la estructura tridimensional de las proteínas

Cristalografías de rayos X y Resonancia magnética nuclear
Estructura terciaria de las proteínas
• Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: FIBROSO Y GLOBULAR

TIPO FIBROSO: TIPO GLOBULAR:

• Los elementos de estructura secundaria • Son las más frecuentes, en las que no existe
(hélices alfa u hojas beta) pueden una dimensión que predomine sobre las
mantener su ordenamiento sin recurrir demás, y su forma es aproximadamente
a grandes modificaciones, tan sólo esférica.
introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras de
una cuerda.
• Tienen funciones estructurales

Ej. Mioglobina, hemoglobina e Inmunoglobulinas

Ej. Colágeno y queratina del cabello o la
fibroina de la seda
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria:

• Los enlaces covalente:
formación de un puente disúlfuro (entre dos cadenas laterales
de Cys. ) y enlace amida, entre las cadenas laterales de la Lys y
un AA dicarboxílico (Glu o Asp). 
• Los enlaces no covalentes:
(1) fuerzas electrostáticas, entre cadenas laterales
ionizadas, con cargas de signo opuesto
(2) puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA
polares
(3) interacciones hidrofóbicas, entre cadenas laterales
apolares
(4) fuerzas de polaridad, debidas a interacciones
dipolo-dipolo.

32
33
Clasificación de las proteínas

-Primario
Según su
-Secundario
Nivel
-Terciaria
Estructural
-Cuaternaria

Según su -Globulares
Conformación -Fibrosas

Según su -Simples
Composición -Conjugadas
Química

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Clasificación de las proteínas

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Clasificación de las proteínas

-Primario
Según su
-Secundario
Nivel
-Terciaria
Estructural
-Cuaternaria

Según su -Globulares
Conformación -Fibrosas

Según su -Simples
Composición -Conjugadas
Química

36
 Clasificación de las proteínas

Son aquellas que Son aquellas que están

están compuestas compuestas por aminoácidos
exclusivamente por y poseen otros componentes
aminoácidos. orgánicos o inorgánicos (grupo
Ej. Albúmina, Tripsina prostético)

37
38
 Conclusiones

• Las proteínas están conformado por aminoácidos (20) en cantidades y

tipos diferente, unidos por enlaces peptídicos.
• La clasificación de los aminoácidos puede ser según su grupo R
(polaridad), según sus requerimientos, glucogénicos y/o cetogénico.
• Pueden existir péptidos y proteínas dependiendo del número de
aminoácidos.
• Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a su estructura, su
conformación y su composición química.
• El tipo de aminoácido, estructura, conformación que adquiere la
proteínas la conllevan a presentar una variedad de funciones vitales
para los seres vivos.
39
 Referencias

Ferrier, D., Jameson, B. y León Jiménez, R. (Trad.) (2015). Memorama: Bioquímica. Wolters Kluwer Health.
Disponible en Biblioteca virtual: https://elibro.net/es/ereader/ucsur/125904
 
Murray, R, y Bender, D. (2013). Harper, Bioquimica ilustrada. 2.ª ed. México, D.F:McGrawHill. Disponible en
Biblioteca: F / 612.015 / M975 / 2013
 
Riveros Rosas, H. Riveros Rosas, H. y Martínez Montes, F. (2018). Bioquímica de Laguna y Piña. 8.ª ed.
México: El Manual Moderno. Disponible en Biblioteca virtual:https://elibro.net/es/ereader/ucsur
 
Stryer, L., Berg, JM, Tymoczko, JL. (2003). Bioquímica. 5.ª ed. Barcelona: Reverté. Disponible en Biblioteca:
612.015 / S83
 

Villavicencio, M., y Ayala, G. (2010). Texto de bioquímica: bioquímica básica; bioquímica metabólica. 2.ª ed.
Lima: CONCYTEC. Disponible en Biblioteca:612.015 / V66 / 2010

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Actividad de Aula Virtual

Cuestionario # 1 Clase de proteínas: apertura 3/04 y cierre 12/04

Cuestionario: Evaluación diagnóstica: apertura 05/04 y cierre 12/04

41
GRACIAS

Facultad de Ciencias de la Salud

Bioquímica – Dra. María del Pilar Navarro
mnavarron@ucientifica.edu.pe
Sesión 01