ORGANIZACIÓN

INTRACELULAR Y
SU FUNCIÓN
COMPARTIMENTALIZACIÓN CELULAR

scr
DIFERENTES TIPOS DE CÉLULAS
 SISTEMA DE MEMBRANAS
CITOPLASMÁTICAS: ESTRUCTURA FUNCIÓN
Y TRÁFICO DE MEMBRANA
scr
Sistema de endomembranas

 Integrado por los organelos

 el retículo endoplásmico (rugoso y liso),
 el complejo (aparato) de Golgi,
 endosomas,
 lisosomas
 peroxisomas
 Vacuolas

*Mitocondrias y cloroplastos

 Los organelos membranosos forman parte de una red dinámica integrada, en la

cual se intercambian materiales de una parte a otra de la célula
 Tráfico de
membrana
 Vesículas de transporte
• Los materiales son transportados de un organelo
a otro mediante vesículas minúsculas

• vesícula de transporte

• formadas por gemación a partir de un

compartimento membranoso,

• son transportadas a lo largo de vías

formadas por el citoesqueleto y

• se fusiona a la membrana de un
compartimento diferente
Vías en citoplasma

• Vías biosintéticas,
• proceso en el cual se sintetizan materiales en RE,
• se modifican durante su paso por el AG y
• se transportan a diferentes destinos (membrana plasmática,
lisosomas o vacuolas)

• Vía secretora,
• los productos biosintetizados en RE y AG se destinan a ser
secretados hacia afuera de las células

• Vía biosintética secretora

• incluye el flujo de lípidos, carbohidratos y proteína
Actividad secretora
• En actividad secretora elemental

• se transportan materiales desde su sitio de síntesis y

• se descargan en el espacio extracelular de manera
continua no regulada
• formación matriz extracelular y
• formación de la membrana plasmática

• En la secreción regulada

• se secretan y almacenan materiales en gránulos

secretorios rodeados de membrana en las regiones
periféricas del citoplasma y
• solo se descargan en respuesta a un estímulo
específico
• células secretoras de hormonas,
• enzimas digestivas o
• cél. nerviosas que liberan neurotransmisor
 Vía endocítica

• Lleva material del exterior de la

célula y desde la superficie de
la membrana a
compartimentos internos
como endosomas y lisosomas

• Las moléculas producidas se

transportan en citoplasma a
través de elementos del
citoesqueleto (a través de
microtúbulos)

• La direcciones de las distintas

proteínas esta determinada
por señales especificadas
(recetores específicos en las
vesículas de transporte)
RETÍCULO ENDOPLÁSMICO (RE)
EL RETÍCULO •
•
un sistema de membranas
un espacio (espacio luminal o cisternal) y
ENDOPLÁSMICO •
•
la parte externa llamada espacio citosólico
consiste en una red de túbulos, vesículas y sacos
interconectados que se extienden por todo el citoplasma
• llevan a cabo diversas funciones celulares,
• incluida la síntesis de proteínas,
• la producción de esteroides,
• almacenamiento de glucógeno, etc.
• Se divide en dos categorías:
• Retículo Endoplásmico Liso (REL)
• Retículo Endoplásmico Rugoso (RER)
ER structure and general
functions
Upper panel: The ER can be subdivided
into three well-defined domains, the
sheet-like ER, the tubular ER and the
nuclear envelope. The first one is
characterized as being rich in ribosomes,
for which it received the name rough ER.
Since the tubular ER contains fewer
ribosomes, it is commonly called smooth
ER. Both the sheet-like and tubular ER
are highly dynamic and interconvert
between each other constantly. Most
studies suggest that the tubular ER has
the ability to fuse, elongate and branch
dynamically inside the cell. Lower panel:
The ER fulfills diverse functions in the
cell, like calcium homeostasis through
the use of a series of channels, pumps
and buffer proteins. It is essential for
lipid and protein synthesis, as well as the
quality control and degradation of
proteins. Together with the Golgi
apparatus, it takes part in the process of
cell trafficking, which is important for the
export of products from reticulum
toward the outside of the cell. Finally,
the ER also regulates the function of
other organelles, such as mitochondria
through dynamic interaction zones called
MAM.

Int Rev Cell Mol Biol. 2013; 301: 215–290.

doi: 10.1016/B978-0-12-407704-1.00005-1
ENDOPLASMIC RETICULUM–
ORGANELLE CONTACT SITES.

Drawing of a cell showing contacts of the endo- plasmic

reticulum (ER) with endosomes, Golgi apparatus, lipid droplets,
mitochondria, peroxisomes, and plasma membrane.
RETÍCULO ENDOPLASMICO REL
LISO
 Retículo Endoplásmico Liso (REL)
• Los elementos membranosos son tubulares formando un sistema
interconectado de tuberías que se incurvan a través del citoplasma

El REL esta bien desarrollado en cél. de músculo esquelético, túbulos

renales y glándulas endocrinas productoras de esteroides
Funciones de REL
Métbolismo de drogas y otros compuestos
• Destoxicación en el hígado de compuestos
orgánicos (barbitúricos y etanol)
• Enzimas (oxigenasas (citrocromo P450))
transfieren oxígeno
• Debido a su falta de especificidad tienen la
capacidad de oxidar diferentes compuestos
• Convierten compuestos hidrófobos en
hidrofílicos y más fáciles de excretar
La liberación de glucosa a partir de glucosa 6 fosfato en
cél. hepáticas
• Glucógeno almacenado en vesículas unidas al REL
• Al requerirse energía el glucógeno se desdobla a
glucosa 1 fosfato__glucosa 6 fosfato (citoplasma)
• Glu-6-fosfato es transformada a glucosa en REL, las
cuales se desplazan a torrente sanguíneo
 • Secuestro de iones calcio
en espacio luminal o
cisterna
Ejemplo: contracción de
células musculares
(REL = retículo
sarcoplásmico (RS))

• Liberación regulada de
Ca++ del REL
desencadena
respuestas específicas
estimulada por
impulso nervioso

• Bomba de Ca++ATP
secuestra calcio del
citoplasma

• Regulación de canales
de calcio cuando
existe baja [Ca++]

Funciones de REL
 Funciones de REL
• Las proteínas del REL varían según la
función celular

• Biosítesis de lípidos
Síntesis de fosfoglicéridos
Enzimas en la cara citoplásmica
producen cerca de 10 millones de
fosfoglicéridos/seg/cél. Iniciciando a
partir de glicerrol 3 fosfato y dos
ácideos grasos, posteriormente se le
agregan las cabezas hidrofílicas por
enzímas específicas.
Glycerophospholipid synthesis. Phospholipids are predominantly formed
in the cytosolic leaflet of the endoplasmic reticulum (ER) membrane.
PtdOH is the first phospholipid made. It is either modified to produce
CDP-DAG, the precursor of PtdIns, or dephosphorylated to produce
DAG, the precursor of PtdCho, PtdSer, and PtdEtn. Notably, PtdCho
and PtdEtn can additionally be synthesized outside of the ER. PtdCho is
also made in the Golgi complex, and PtdEtn is also produced in the
mitochondrial inner membrane. BMP/LBPA is not included in the
diagram because its biosynthetic components have not been
determined. The schematics representing the phospholipids illustrate
major functional groups rather than complete molecular structures.
Noncylindrical phospholipids are outlined with triangles in the legend.
The direction of the triangle indicates whether they are conical or
inverted conical structures. The glycerol kinase pathway is traditionally
considered only a minor source of glycerol 3-phosphate. GK, glycerol
kinase; GPDH, glycerol-3-phosphate dehydrogenase; DHAP,
dihydroxyacetone phosphate; G3P, glycerol 3-phosphate; GPAT,
glycerol-3-phosphate acyltransferase; LPAAT, lysophosphatidic acid
acyltransferase; CoA, coenzyme A; NAD+, nicotinamide adenine
dinucleotide; PAP1, phosphatidic acid phosphatase 1; CDS, CDP-DAG
synthase; CTP, cytidine triphosphate; CDP, cytidine diphosphate; CMP,
cytidine monophosphate; PIS, PtdIns synthase; CK, choline kinase; CT,
choline-phosphate cytidylyltransferase; CEPT,
choline/ethanolaminephosphotransferase; PSS, PtdSer synthase; EK,
ethanolamine kinase; ET, ethanolamine-phosphate cytidylyltransferase;
EPT1, ethanolaminephosphotransferase 1; CPT1,
cholinephosphotransferase; IMS, intermembrane space; PSD, PtdSer
decarboxylase.

Michal Bohdanowicz, and Sergio Grinstein Physiol Rev 2013;93:69-106

Funciones de REL
• Las proteínas del REL varían según la función celular

• Biosítesis de lípidos
Síntesis de colesterol
• Enzimas citoplasmáticas y de REL catalizan la síntesis del
colesterol (22 pasos)
• Iniciando con acetil Co-A
• Metabolito intermediario geranilo pirofosfato consiste en
dos grupos de isopentilo (5 carbonos). Precursores de
feransilo y geranilgeranilo (precursores de moleculas de
anclaje de proteínas periféricas como Ras y Rab
• Mecanismos de retroalimentación negativa controlan el
contenido de colesterol en RE.
 Biosíntesis de
membranas del RE
• Se originan de membranas preexistentes

• Las proteínas y lípidos recién sintetizadas

se integran a membranas ya existentes,
esto ocurre en RE

• Del RE se desplazan a casi la totalidad de

los organelos

• Conforme pasa la membrana de un

compartimento a otro, esta se modifica
adquiriendo la especificidad del organelo
membranoso
Síntesis de lípidos de
membrana
Casi todos se sintetizan en el REL a excepción de
esfingosina y glicolípidos (inicia en RE y termina en
AG)

Las enzimas sintetizadoras de fosfolípidos son

proteínas integrales del RE, sitios activos en cara
citoplasmática y se introduce a esta capa y se pueden
desplazar a la capa interna (flipasa)

La composición de lípidos de los organelos es diferente

ya que se van modificando conforme fluye en la
célula

• Los organelos modifican los lípidos presentes en una

membrana convirtiendo un fosfolípido en otro
(fosfatidilserina----fosfatidilcolina)

• En vesículas en formación algunos fosfolípidos son

incluidos en forma preferencial

• Existen proteínas para intercambiar fosfolípidos del

RE hacia otro organelo
RETICULO
ENDOPLÁSMICO
RUGOSO

RER
RETICULO ENDOPLASMICO RUGOSO

• compuesto de sacos aplanados

llamados cisternas,
• estas cisternas se comunican
entre sí,
• en la parte citosólica presentan
ribosomas unidas a él
(superficie rugosa).

• El RER es el sitio de síntesis de

proteínas y de algunas
modificaciones
postraduccionales y
cotraduccionales
Proteínas se dividen en 2 clases según el
ribosoma donde se sintetizan

• Proteínas que se sintetizan en

ribosomas libres y su destino es
citoplasma
• P. periféricas de superficie interna de
m. plasmática
• P. de citoplasma (citoesqueleto o
enzimas)
• P. de cloroplastos o mitocondrias

• Proteínas que se sintetizan en

ribosomas unidos a la membrana
externa de RER y que son modificadas
en el RER
• proteínas secretadas por células
• proteínas integrales de membrana
• proteínas de algunos organelos (AG,
lisosomas, endosomas, etc.
 Síntesis de proteínas en ribosomas unidos a membrana
 El ribosoma sintetiza el polipéptido con una secuencia de señal en la parte N-
terminal
 Esta secuencia señal es reconocida por una partícula de reconocimiento de
señal (PRS)
 El PRS se une a un receptor de PRS y el ribosoma se une a un receptor de
ribosoma en la parte exterior del RER
 El translocador de proteína se abre y el péptido de señal de la proteína se une
al translocador de proteína y continua la síntesis de la proteína
 Dentro del RER la proteína sufre modificaciones que le dan su estructura
terciaria y cuaternaria (glucosilación, formación de puentes disulfuro
(proteindisulfuro isomerasa)

Targeting of RNCs to the Sec61 complex. The mRNAs encoding proteins with ER signal sequences may be targeted to the vicinity of the
RER by a translation-independent mechanism and bind to a currently unidentified mRNA-binding protein (mRNA-BP). The SRP particle
binds to the 80S ribosome and mediates targeting to the ER via interaction with SRα. Cooperative GTP binding to SRP54 and SRα leads
to dissociation of SRP from the RNC and attachment of the RNC to the Sec61 complex. Signal sequence insertion into the SSB site gates
the translocation channel. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2013 Feb; 5(2): a013342. doi: 10.1101/cshperspect.a013342
Posttranslational translocation pathway in yeast. (A) A diagram of the yeast Sec62/Sec63
complex. (B) Posttranslational translocation through the SEC complex. Fungi-specific
subunits (Sec66 and Sec71) are not shown for clarity. Substrate delivery to the
Sec62/Sec63 complex by Hsc70 precedes signal sequence insertion into the SSB site.
BiP is recruited to the SEC complex by the lumenal J-domain of Sec63. BiP binding to
substrates promotes posttranslational translocation.

Cold Spring Harb Perspect Biol. 2013 Feb; 5(2): a013342. doi: 10.1101/cshperspect.a013342
Importación de proteínas solubles al RER
Síntesis de proteínas integrales
Síntesis de proteínas ancladas a lípidos
Glucosilación en RER
Muchas de las proteínas sintetizadas en RER se
transforman en glucoproteínas
• glucosilación de tipo O (CHOS unidos al O de la serina,
treonina o hidroxicolina
• glucosilación tipo N (CHOS unidos al N de un residuo de
aspargina)
This figure highlights similarities
between the biosynthetic pathways
of N-linked glycosylation in archaea
(a) compared to eukarya (b) and
bacteria (c). The elongation steps
flagged in yellow in (b) do not have
counterparts in (a) and (c).

International Journal of Microbiology, 2010, 148178.

http://doi.org/10.1155/2010/148178
Animal cells synthesize a wide
assortment of glycoproteins in which
different amino acids may be modified
to contain specific glycan structures.
Biosynthesis of such glycoproteins is
initiated in the secretory pathway
comprising the endoplasmic reticulum
and Golgi apparatus of cells and can
lead to membrane localization and
secretion of glycoproteins. In addition,
O-GlcNAc may be added to
glycoproteins in the cytoplasm,
nucleus, and mitochondria. This single
GlcNAc residue is not extended but
can be reversibly added and removed.
The multiple other types of glycan
linkages to proteins can be extended
(R groups indicated) with many
additional sugar molecules to form
oligosaccharides or polysaccharides,
all termed glycans. The 10 common
monosaccharides that make up animal
glycans are indicated: N-
acetylglucosamine (GlcNAc), N-
acetylgalactosamine (GalNAc), 5-N-
acetylneuraminic acid (Neu5Ac, or
sialic acid), fucose (Fuc), galactose
(Gal), glucose (Glc), glucuronic acid
(GlcA); iduronic acid (IdoA); mannose
(Man), and xylose (Xyl). 5-N-
Glycolylneuraminic acid (Neu5Gc), a
non-natural sugar, is also shown. Other
abbreviations: ER, endoplasmic
reticulum; GPI,
glycosylphosphatidylinositol; HyL,
hydroxylated lysine.
• Oligosacáridos altamente específicos, son añadidos por enzimas en la
membrana RE (glucosiltransferasas) de una donador a un aceptor

• Moléculas donadoras de azúcares son nucleótidos

ácido siálico CMP manosa GDP
fucosa GDP galactosa UDP
UDP-N acetilglucosamina
• Los oligosacáridos se colocan en un transportador lípido llamado
dolicol fosfato (20 mól de isopreno) y después se transfiere a la
proteína

International Journal of Microbiology, 2010,

148178. http://doi.org/10.1155/2010/148178
• En N-glicosilación inicia con el añadimiento de
• N-acetilglucosamina 1-fosfato,
• N-acetilglucosamina,
• 9 manosas y
• 3 glucosas
( se agregan al péptido conforme se trasloca en RE)
Figure 15-25 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Formación de estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas (formación
de puentes disulfuro)
CALNEXIN CYCLE OF PROTEIN
FOLDING IN THE LUMEN OF THE ER
AND PROTEIN DEGRADATION
FROM THE ER.
A, Glucosidases I and II rapidly
remove two of three glucoses from
newly synthesized, unfolded
glycoprotein. The calnexin-
thioloxidoreductase complex binds
the monoglucosylated protein.
Glucosidase II removes the
remaining glucose, releasing the
protein. If the released protein is
folded, it can exit the ER. If
unfolded, it is recognized by
glucosyltransferase and
reglucosylated so that it reenters
the folding cycle until folding is
complete, or it enters the
degradation pathway by interacting
with EDEM (ER degradation-
enhancing α-mannosidase- like
protein) and a retrograde
translocation channel, which deliver
the unfolded polypeptide to the
proteasome for degradation.
Thioloxidore- ductases catalyze
rearrangements of disulfide bonds
during folding. (Glc, glucose; Man,
mannose; UDP, uridine diphosphate;
UMP, uridine monophosphate.)
B, Three-dimensional structure of
calnexin showing a globular, lectin-
binding domain and an extended
arm composed of four repeat
modules that folds around a sugar
residue after it binds to the globular
domain.
Proteins synthesized in the ER are subject to a quality control system

The lectins, calnexin and

calreticulin retain
glycosylated proteins in
the ER through
re/deglucosylation cycles
until they reach their
native conformation.
Folded proteins are
exported through vesicle
trafficking, while
terminally misfolded
proteins are degraded
through retrotranslocation
and the ubiquitin–
proteasome system or
autophagy.

Int Rev Cell Mol Biol. 2013; 301: 215–

290. doi: 10.1016/B978-0-12-407704-
1.00005-1
 ER and pathologies

ER stress and alterations in

cellular calcium characterize
diverse pathologies such as
type-2 diabetes mellitus,
insulin resistance, and some
cardiovascular and
neurodegenerative diseases.
These pathologies are also
characterized by marked
decrease in cellular
metabolism, which is
accompanied with protein
misfolding and aggregation,
and some characteristic
hallmarks of UPR. However,
the molecular mechanisms
linking all these processes
are not yet fully understood.

Int Rev Cell Mol Biol. 2013; 301:

215–290. doi: 10.1016/B978-0-12-
407704-1.00005-1
 DEL RETÍCULO
ENDOPLÁSMICO AL
APARATO DE GOLGI
primer paso en
transporte vesicular

SCR
 DEL RE AL AG
• Del RE al AG: el primer paso es el transporte vesicular
• Existen sitios en RER en los cuales se fusionan vesículas de
transporte en vesículas más grandes.
• Las vesículas de transporte al fusionarse entre sí forman el
ERGIC compartimento intermedio entre RE Y AG (endoplasmic
reticulum Golgi intermediate compartment)
ERGIC y ensamblaje de coronavirus
Fig 2. The coronavirus life cycle. The replication cycle starts with attachment of
the virion by its S protein, that is, through the S1 subunit thereof, to the receptors
on the host cell. This interaction leads to fusion of the virus envelope with a
cellular membrane, for which the S2 subunit is responsible. From the genomic
RNA that is released by disassembly of the incoming particle the pol1a and pol1b
genes are translated, resulting in the production of two large precursors (Pol1a
and Pol1ab), the many cleavage products of which collectively constitute the
functional replication–transcription complex. Genes located downstream of the
pol1b gene are expressed from a 3′‐coterminal nested set of subgenomic (sg)
mRNAs, each of which additionally contains a short 5′ leader sequence derived
from the 5′ end of the genome (shown in red). Transcription regulatory sequences
(TRSs) located upstream of each gene serve as signals for the transcription of the
sgRNAs. The leader sequence is joined at a TRS to all genomic sequence distal to
that TRS by discontinuous transcription, most likely during the synthesis of
negative‐strand sgRNAs. In most cases, only the 5′‐most gene of each sgRNA is
translated. Multiple copies of the N protein package the genomic RNA into a
helical structure in the cytoplasm. The structural proteins S, M, and E are inserted
into the membrane of the rough endoplasmic reticulum (RER), from where they
are transported to the ER‐to‐Golgi intermediate compartment (ERGIC) to meet
the nucleocapsid and assemble into particles by budding. The M protein plays a
central role in this process through interactions with all viral assembly partners. It
gives rise to the formation of the basic matrix of the viral envelope generated by
homotypic, lateral interactions between M molecules, and it interacts with the
envelope proteins E, S, and HE (if present), as well as with the nucleocapsid,
thereby directing the assembly of the virion. Virions are transported through the
constitutive secretory pathway out of the cell—the glycoproteins on their way
being modified in their sugar moieties, whereas the S proteins of some but not all
coronaviruses are cleaved into two subunits by furin‐like enzymes (see text for
references).
APARATO DE
GOLGI
SCR
Aparato de Golgi
• También llamado Complejo de Golgi

• Fue descubierto por el biólogo italiano

Camilo Golgi

• Al trabajar con tejido nervioso

impregnado con osmio

• Recibió el premio Nobel por su Golgi's drawings of the "internal

descubrimiento en 1907 reticular apparatus" that he

observed in spinal ganglia (the
different drawings illustrate the
variety of features Golgi observed
with his metal impregnation, from
Opera Omnia). This intracellular
structure is universally known
nowadays as "Golgi apparatus".
Morfología del AG
• Consta de cisternas aplanadas,
discoides, con rebordes amplios
relacionados con vesículas y túbulos

Las cisternas cuyo diámetro ordinario

es de 0.5 a 1 µm se disponen en pilas
ordenadas e incurvados

Puede presentar de 3-20 cisternas y

una célula puede contener desde una
pila hasta miles de pilas dependiendo
de la función celular
• Las cisternas del AG están polarizadas

• La próxima al RE se le llama Red cis de

golgi,
• cara CIS (cisterna Cis)
• Cisterna media
• La cisterna de la cara opuesta se le
llama cara TRANS (cisterna Trans)
• Red trans de Golgi (RTG)
• No posee la misma composición
Esto refleja polaridad en las funciones del AG
• El aparato de Golgi es una organelo que
interviene tanto en la síntesis de azúcares
(especialmente polisacáridos) como en la
ordenación de las proteínas elaboradas
en el retículo endoplásmico rugoso.

• Su desarrollo varía según el tipo de célula

y su estado fisiológico, al igual que el RER,
está muy desarrollado en aquellas células
especializadas en procesos de secreción.
• Las proteínas ensambladas en RER
se modifican de manera secuencial y
específica conforme atraviesan el AG
• Enzimas recortan longitud
• AA pueden modificarse
(hidroxilación, sulfatación,
fosforilación, etc)
• Cambiar contenido de carbohidratos
• O-glucosilación de proteínas

• Al alcanzar la región trans se clasifican y

envían a su destino final
 Glucosilación en el AG

• Aquí se terminan de modificar o sintetizar los

carbohidratos

• Aquí se termina de ensamblar los oligosacáridos a las

glicoproteínas y los glicolípidos

• Sitio de síntesis de la mayoría de los polisacáridos

complejos (glucosaminoglicanos, pectinas, hemicelulosa)
• Se terminan en AG la N-glucosilación

• Cara cis y media---se elimina glu del oligosacárido central y se pierde también la
mayoría de las manosas, se añaden otros sacáridos en la cara media y trans

• se añaden otros oligosacáridos dependiendo del tipo de glucosiltransferasas

presentes en el AG

• En células eucariotas se realiza la O-glucosilación por completo en el AG

N-glucosilación en eucariotas no vertebrados
• Fig. 2 Ejemplo de estructuras de Glucosilación tipo N en eucariotas no
vertebrados en comparación con plantas y vertebrados, ejemplos de
Glucosilación-N de:
• Dictyostelium discoideum (Moho mucilaginoso),
• Trichomonas vaginalis (parásito protozoario parasite; este estructura de
Man5 se encuentra también en Entamoeba histolytica, con la región de
trimanosilchitobiosil encerradas en la línea punteada),
• Schistosoma mansoni (parásito trematodo),
• Dugesia japonica (planaria),
• Echinococcus granulosus (parásito cestodo),
• Caenorhabditis elegans (nematodo; el epitopo ‘GalFuc’ se encuentra también
en algunos moluscos),
• Drosophila melanogaster (mosca de la fruta; difucosilacíon también
encontrada en glicoproteínas del veneno de abeja)
• Helix pomatia (molusco)

• Líneas incompletas indican nuevas posibles estructuras. CCM modificaciones

del núcleo chitobiosa,
• EtNP indica etanolamina fosfatada
• Me metilo,
• PC fosforilcolina,
• PMe metilfosfato,
• S sulfato.
• Los monosacáridos son descritos de acuerdo con la nomenclatura del
Consorcio para Glicomas funcionales

Biol Chem. 2012; 393(8): 661–673.

Biosynthetic routes for N-glycan core
modifications in nematodes and
insects

Although similar, the routes to core

modification of N-glycans in
Nematodes and insects are subtly
different, due to the different
specificity of the core α1,3-
fucosyltransferase and the presence
of the GalFuc epitope; the pathways
shown begin with the ‘processed’
form of Man5, which results from the
action of ER glucosidases and
ER/Golgi class I mannosidases after
transfer to protein. The specificities of
the enzymes involved have been
defined in a number of studies; both
descriptive and official protein names
are used. Monosaccharides are
depicted according to the
nomenclature of the Consortium for
Functional Glycomics

Biol Chem. 2012; 393(8): 661–673.

RER, AG Y ENZIMAS DE GLUCOSILACIÓN

Producción de glucolipidos (gangliosidos)
Mammalian protein O-glycosylation
pathways. (A) The common mucin-type O-
glycosylation core 1–4 biosynthetic
pathways. Mucin-type O-glycosylation is
initiated by up to 20 GalNAc-Ts forming the
Tn structure, which may be elongated by the
core 1 synthase, C1Gal-T1, or the core 3
synthase, β3GnT6, and further branched by
the core 2 synthases, C2GnT1-3. C1Gal-T1
function is dependent on the presence of the
chaperone COSMC. The different core
structures can be further elongated and
branched by N-acetyllactosamine chains
and/or terminated by blood group ABH-
related structures, fucose and sialic acids.
Sialylation may terminate chain elongation
and branching as indicated by the action of
ST3Gal-I on core 1, which produces the ST
structure. Premature sialylation of the first
GalNAc by ST6GalNAc-I leads to the
cancer-associated structure STn. (Asterisk)
Recent studies demonstrate that GalNAc may
also be bound to Tyr (Halim et al. 2011;

Steentoft et al. 2011). (B) Other known types

of protein O-glycosylation in mammals and
the initiating enzymes. These types include
O-GlcNAc found on nuclear and cytoplasmic
proteins, O-mannose found on α-
dystroglycan, O-fucose and O-glucose found
on EGF domains in membrane proteins, O-
Gal linked to 5-Hyls found on collagens, O-
xylose found on proteoglycans and recently
identified O-GlcNAc found on extracellular
proteins (Matsuura et al. 2008; Sakaidani et
al. 2010). Glycosyltransferases involved in
the formation of the structures depicted are
indicated by their official name, and the
subcellular compartments where these
modifications are initiated are indicated.
Glycobiology. 2012 Jun; 22(6): 736–756.
Specific structures of N- and O-glycans and
Lewis antigens along with enzymes
responsible for addition of specific sugar
residues. Each glycosyltransferase indicated
requires a nucleotide sugar donor and acts to
add a sugar in a specific anomeric linkage (α
or β) to a specific acceptor glycan. Antigens
indicated in blue boxes represent the major
determinants recognized by monoclonal
antibodies. Abbreviations: Fuc, fucose; Gal,
galactose; GalNAc, N-acetylgalactosamine;
Glc, glucose; GlcA, glucuronic acid;
GlcNAc, N-acetylglucosamine; IdoA,
iduronic acid; Le, Lewis; Man, mannose;
Neu5Ac, 5-N-acetylneuraminic acid (sialic
acid); Neu5Gc, 5-N-glycolylneuraminic
acid; SLe, sialyl Lewis; STn, sialyl Tn; Xyl,
xylose. The Lewis gene encodes the
fucosyltransferase responsible for Lewis
antigen synthesis.

Annual Review of Pathology, 10, 473–

510. http://doi.org/10.1146/annurev-
pathol-012414-040438
 Cellular transformation is
typically accompanied by
changes in protein glycosylation
on multiple types of glycans; the
most commonly studied are N-
glycans and O-glycans. Changes
in protein glycosylation can
result in altered glycoprotein
conformation, oligomerization,
and turnover and can also be
associated with altered cell
signaling pathways. Frequently
observed altered O-glycans
include the Tn and STn antigens.
Abbreviations: Fuc, fucose; Gal,
galactose; GalNAc, N-
acetylgalactosamine; Glc,
glucose; GlcA, glucuronic acid;
GlcNAc, N-acetylglucosamine;
IdoA, iduronic acid; Man,
mannose; Neu5Ac, 5-N-
acetylneuraminic acid (sialic
acid); Neu5Gc, 5-N-
glycolylneuraminic acid; STn,
sialyl Tn; Xyl, xylose.
Annual Review of Pathology, 10, 473–510. http://doi.org/10.1146/annurev-pathol-012414-040438
During cellular transformation, changes in protein glycosylation on membrane and soluble glycoproteins,
such as mucins, are typical and may occur early and/or late in cancer progression, but this phenomenon is
not well understood. Different types of changes are shown in the pink-boxed areas, highlighting changes
in O-glycans (T, Tn, and STn antigens) and altered expression of branched and fucosylated N- and O-
glycans, including changes in Lewis antigens (SLex and SLea). Abbreviations: Fuc, fucose; Gal, galactose;
GalNAc, N-acetylgalactosamine; GlcNAc, N-acetylglucosamine; Man, mannose; Neu5Ac, 5-N-
acetylneuraminic acid (sialic acid); Neu5Gc, 5-N-glycolylneuraminic acid; SLe, sialyl Lewis; STn, sialyl Tn.

Annual Review of Pathology, 10, 473–510. http://doi.org/10.1146/annurev-pathol-012414-040438

Movimieto de materiales a través de AG,
tipos de transporte vesicular y su función

• Materiales son transpotados

entre los compartimentos de
AG usando vesículas
recubietas.

• La proteína de recubrimiento
tiene distitntas funciones:
• Provocan qeu la membrana se
curve y se forme la vesícula.
• Se seleccionan los componentes
que van a ser transportados por
la vesícula.
Figure 15-19b Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Table 15-4 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
 Tipos de vesículas de
tranporte y su función
• Tipos de vesículas recubiertas:
• Vesículas recubiertas de COPII-
mueven materiales del RE “hacia
adelante” hacia el ERGIC y aparato de
golgi.

• Vesículas recubiertas de COPI –

mueven materiales del ERGIC y Golgi
“hacia atrás” al RE, o de la cisterna
THREE HOMOLOGOUS VESICLE COATS. The panels compare the
trans Golgi hacia la cis Golgi.
organization of coat protein I (COPI), coat protein II (COPII) and
clathrin coats, each with an inner and outer layer. The homologous
outer cage components are α-COP and β′-COP of COPI, Sec31 of • Vesículas recubiertas de Clathrina-
COPII, and clathrin. They impart geometric order to the coat and each
has a β-propeller domain next to the membrane for binding the sorting
movilizan material de TGN a
motifs of cargo proteins at the end of a rod consisting of an α-solenoid. endosomas, lisosomes y vaucolas de
Both the clathrin and COPI cages are assembled from three elongated plantas.
chains joined at a central hub. Leg segments intertwine to form each
edge of the lattice. The COPII cage is assembled from four rods joined
at a central hub. COPII lattices have triangular, pen- tagonal or
hexagonal faces, whereas COPI and clathrin lattices have hexagonal
or pentagonal faces. The homologous inner components are the γ–ζ–
β–δ-COP subcomplex of COPI, Sec23p/Sec24p of COPII, and the AP1
and AP2 clathrin adaptors.
Movimiento de materiales por
vesículas de transprote

Transporte de enzimas
y proteínas de
membrana
• Proteínas son retenidas en RE o AG por
una secuencia específica en la parte C-
terminal de la proteína
• RE = lis-asp-glu-leu (KDEL)
• AG = lis-lis-X-X (KKXX)

Vía anterógrada
Vía retrógrada
 Tipos de vesículas de
transporte y su función
• Más alla del AG: sorteo (ordenamiento)
de las proteínas en red trans de golgi
(TGN)
• Sorteo y transporte de enzimas lisosómcias
• Proteínas lisisomales son marcadas con la fosofrilación
de sus residuos de manosa.
• Estas enzimas son reconocidas y capturadas por
receptores de manosa-6-fosfato (MPRs).
• Son transportadas a través de vesículas recubiertas de
clatrinas a lisosomas
 Sorteo y transporte de enzimas lisosomales
Enzimas lisosomales son
transportadas del TGN al
lisosoma en vesículas
recubiertas de clartrina.
• La recubierta de esta
vesícula contien:
• Cubierta externa
compuesta por clatrina.
• Cubierta interna
compuesta por proteínas
adaptadoras (GGAs).
La orientación de las vesículas hacia un organelo en
especial está dada por una familia de proteínas
llamadas
• v-SNARE en las vesículas
• la recepción de estas vesículas se da
por una miembros de la familia t-
SNARE
Pasos propuestos en la identificación de una vesícula de transprote y
una membrana de destino
Las proteínas SNARE son muy
importantes en la fusión de
membranas
PROTEIN MACHINERY
FOR SECRETORY
TRANSPORT.
Coat proteins help sort soluble cargo and
transmem- brane proteins into a coated bud
that pinches off a donor membrane as
(A) a coated vesicle or
(B) larger vesicular tubular carriers.
Motor proteins move carriers along either
microtubules (shown here) or actin
filaments. Long coiled-coil tethers or
multimeric tethering complexes attach
carriers to an acceptor membrane. SNARE
(soluble N- ethylmaleimide-sensitive factor
attachment protein receptor) proteins on
the carrier and acceptor membrane then
form a complex that drives membrane
fusion and delivery of the carrier’s
membrane and content to the acceptor
membrane. During this process, the relative
topology of the lipids and transmembrane
proteins is maintained.
 LISOSOMAS,
PEROXISOMAS Y VACUOLAS

SCR
LISOSOMAS
 Lisosomas

• Son organelos membranosos y actúan como

organelos digestivos de la célula

• De diferente tamaño (0.2 µm-0.5µm de

diámetro)

• No poseen forma definida (Macrófagos

inactivos como red tubular interconectada y
en activados se ven como vesículas)

• Su densidad es variable

• Difícil de identificar por su morfología,

• Se identifica demostrando la presencia de la

fosfatas ácida

• La cantidad es variable de acuerdo a la

función celular (más 1000 en macrófagos)
• En lisosomas el pH está al rededor de 4.6,

• dado por la elevada [H+] en su interior,

• mantenida a su vez por un transportador
de protones (H+-ATPasa)

• Posee dos tipos de proteínas ácidas

integrales glucosiladas (Igp-A y IgpB) que
protege a membrana contra la
autodigestión
 Enzimas lisosómicas

• Poseen en su interior más 50 tipos de

enzimas, estas enzimas se sintetizan en
RER y enviadas a estos organelos

• Las enzimas en conjunto hidrolizan

cualquier tipo de macromolécula
biológica en productos de bajo peso
molecular

• Todas actuan a pH ácido (hidrolasas

ácidas)

• Son transportadas a lisosomas por la

presencia de manosa-6 fosfato
 Funciones de lisosomas

• Desdoblamiento de material
ingerido
• Organismos unicelulares obtienen
material mediante digestión

• En organismos superiores el
sistema fagocitarios (macrófagos
y neutrófilos) digieren los
microorganismos invasores
(Fagocitosis)

• Este material se inactiva a pH

bajo y después se digiere
Figure 15-34 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Figure 15-32 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
 Figure 1. The Phagocytic PathwayUptake of exogenous particles (heterophagy)
results in a dynamic, integrated sequence of plasma-membrane fusion and
fission with intracellular vesicular membranes, maturation of phagosomes, and
progressive acidification, culmina...
Figure 2. Plasma-Membrane Receptors that Mediate Phagocytic
Recognition of Microbes and/or Apoptotic CellsPrepared by A.
Plüddemann.

Phagocytosis: An Immunobiologic Process

null, Volume 44, Issue 3, 2016, 463–475
http://dx.doi.org/10.1016/j.immuni.2016.02.026
• Recambio de organelos
(Autofagia)

• Destrucción y sustitución de
organelos
• Organelo se rodea de membrana
donada por RE
• Membrana que rodea organelos
se fusiona con membrana
lisosomal (vacuola autofágica,
Autofagosoma),
• Pexofagosoma (peroxisomas)
• Xenofagosoma (bacterias)

• esto es muy común y depende del

estado fisiológico de la célula

• Si célula no tiene nutrientes se

incrementa autofagia
Types of autophagy.
Microautophagy refers to the
sequestration of cytosolic components
directly by lysosomes through
invaginations within their limiting
membrane. Chaperone-mediated
autophagy involves the direct
translocation of unfolded substrate
proteins (KFERQ-like motif ) across the
lysosomal membrane through the action
of a cytosolic and lysosomal chaperone
heat shock cognate protein of 70 kDa
(Hsc70), and the integral membrane
receptor lysosome-associated membrane
protein type 2A (LAMP-2A).
In the case of macroautophagy, the
cargo is sequestered within a unique
double-membraned cytosolic vesicle,
termed autophagosome. The
autophagosome itself is formed by
expansion of the phagophore. The
autophagosome undergoes fusion with
the lysosome to form an autolysosome,
in which the sequestered material is
degraded. Autophagy, an intrinsically
nonselective process, can also target
selective cargo for degradation such as
mitophagy, lipophagy, ribophagy and
xenophagy. NDP52, nuclear dot protein
52 kDa; NBR1, neighbor of BRCA1
gene 1.

Antioxid Redox Signal. 2013

Feb 20;18(6):677-91.
 Tipos de lisosomas

Lisosoma primario
Contiene enzimas y todavía no
participan en digestión

Lisosomas secundarios
Fagolisosomas: lisosoma primario
unido a vesícula fagositaria
Citolisosoma: vesícula unida a
vacuola autofágica

Corpúsculo residual
Organelo después de terminar la
digestión
Eliminado por exocitosis
Retenido en la célula como
gránulos de lipofuscina
(neuronas se acumula,
característicos de proceso de
envejecimiento)
Figure 15-36 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Actividad lisosómica en fertilización

• Cabeza de espermatozoide posee paquete enzimático lisosomal denomiado

acrosoma

• Membrana acrosómatica se une con membrana plasmática suprayacente de

óvulo y suelta su contenido lisosomal

• Enzimas forman un canal através de la cubierta del óvulo

 Evasión

Algunos bacterias, virus o toxinas

evaden la fagocitosis

• Mycobacterium tuberculosis
evita fusión de fagosoma
con lisisoma

• Coxiella burnetii es
resistente a pH ácido y
enzimas lisosómicas

• Listeria monocytogenes
posee fosfolipasa que
destruye la membrana del
fagosoma y le permite salir a
citoplasma
Table 3 Representative human pathogens and the biochemical properties of pathogen-containing phagosomes
Strategy Organism Mechanisms of survival and phagosome properties
Altered Mycobacterium tuberculosis Phagosome is mildly acidic and continuously interacts with recycling endosomes bearing the TfRs that provide the bacteria with iron
phagosome
maturation
M. tuberculosis–containing phagosomes are Rab5 positive but devoid of PI(3)P and EEA1
Maturation arrest is mediated by the expression of numerous effector proteins (e.g., SapM and PknG) and lipids (e.g., lipoarabinomannan)
Burkholderia cenocepacia Delay maturation of their vacuole
B. cenocepacia–containing phagosomes acquire early markers [i.e., Rab5, PI(3)P, and EEA1], but Rab7 activation and phagosome
acidification are perturbed
LAMP proteins are eventually acquired, indicating lysosomal fusion
Require the expression of unknown bacterial effectors secreted through type IV and/or type VI secretion systems
Coxiella burnetii Internalized C. burnetii transit through Rab5- and Rab7-positive compartments
Ultimately reside within an acidic lysosome-like compartment
Bacteria-containing vacuole acquires markers of autophagy (e.g., LC3), indicating intersection with autophagosomes, ostensibly for nutrient
acquisition
Histoplasma capsulatum Evade formation of late phagosomes and phagolysosome fusion
Perturb V-ATPase activity, blocking acidification, which prevents vesicular fusion and the acquisition of lysosomal markers (i.e., LAMP-2)
Leishmania donovani and L. major Leishmania spp. impair phagosome maturation by blocking the fusion of late endosomes and lysosomes
The blockade in maturation requires the expression of a unique surface glycolipid, LPG
F-actin accumulation around the parasite-containing phagosome also occurs in an LPG-dependent manner, ostensibly to form a cage that
blocks fusion of late endosomes and lysosomes
Phagosome Listeria monocytogenes Express a pore-forming toxin, LLO, that in conjunction with various lipases solubilizes the limiting membrane of the phagosome
lysis
Maturation of the phagosome is rapidly prevented by LLO-dependent pore formation and perturbation of luminal H+ and Ca2+
concentrations
Shigella flexneri Lyse phagosomes in which they reside, entering the cytosol and disseminating via actin-based motility
Phagosome escape requires the function of the Mxi-Spa type III secretion system and the secreted effector proteins IpaB, IpaC, and IpaD
Theileria parva Rapidly escape phagosomes through an unknown mechanism and replicate in the cytosol
Induce uncontrolled proliferation of infected cells, and through the expression of the protein TaSE, attach to host cell microtubules to
disseminate between daughter cells
Genesis of a Chlamydia trachomatis Upon phagocytosis, C. trachomatis construct a unique vacuole, termed the inclusion, in which the bacteria replicate
unique vacuole
Inclusion is devoid of early and late phagosome markers (Rab5 and Rab7, respectively) and does not resemble a proper phagosome
Many effector proteins (e.g., IncA) are required for C. trachomatis to usurp host cell functions and to construct its inclusion
Toxoplasma gondii Invade phagocytes and reside in a unique vacuole that, although derived from the host cell plasma membrane, is largely devoid of host
transmembrane proteins
The vacuole does not acidify, and T. gondii induces the formation of a pore in its vacuole to gain access to diffusible nutrients from the host
Host cell microfilaments and vimentin associate with the T. gondii–containing vacuole, ostensibly to dock it in proximity to the nuclear
membrane

Abbreviations: EEA, early endosomal antigen; LAMP, lysosome-associated membrane protein; LLO, listeriolysin O; LPG,
Annu. Rev. Pathol. Mech. Dis. 2012. 7:61–98
lipophosphoglycan; PI(3)P; phosphatidylinositol 3-phosphate; TfR, transferrin receptor.
Phagocytosis and phospholipids. Phagocytosis occurs
when a large particle engages specific receptors on the
cell surface. This results in a modest localized increase in
PtdOH and PtdIns(4,5)P2, and a pronounced
accumulation of PtdIns(3,4,5)P3. These changes in lipid
content are accompanied by (and at least partly
responsible for) the engagement of Rho-family GTPases
that signal to actin-nucleating factors, which promote actin
polymerization. Filamentous actin (F-actin) propels the
pseudopod around the particle. To allow completion of
phagocytosis and scission of the vacuole, F-actin must be
disassembled. The elimination of PtdIns(4,5)P2 by lipases
and phosphatases terminates the positive signals for actin
polymerization. PtdIns(3)P appears on the phagosomes
as it separates from the plasmalemma. PtdIns(3)P
promotes membrane fusion, outward budding, and also
invagination. Additionally, it recruits a member of the
NADPH oxidase 2 complex (NOX2), fostering reactive
oxygen species generation. Though not formally
demonstrated, PtdInsK-FYVE (PIKfyve) is likely recruited
to late phagosomes where we assume it generates
PtdIns(3,5)P2. The pathway ends at the phagolysosome,
which is itself a dynamic, self-degrading organelle.
Bottom right: several intracellular pathogens can interfere
with phagosome maturation. Mycobacterium tuberculosis
contains a glycosylated PtdIns, mannose-capped
lipoarabinomannan (Man-LAM), which blocks PtdIns(3)P-
dependent trafficking. Listeria monocytogenes injects a
PtdIns-specific PLC (PtdIns-PLC) that promotes
phagosome permeabilization and escape of the pathogen
into the cytosol. Legionella pneumophila anchors a
protein called SidC to PtdIns(4)P to capture vesicles
derived from the rough endoplasmic reticulum (RER), to
remodel the phagosomal compartment.

Michal Bohdanowicz, and Sergio Grinstein Physiol Rev

2013;93:69-106
 Enfermedades producidas por defectos de la función
lisosómica Table 4 Heritable human diseases and their associated innate immune defects
Disease Etiology Innate immune defect(s)
• Enfermedades inflamatorias
(reumatoides) Chediak-Higashi Mutation of the LSYT gene; it Poor granule fusion with
syndrome encodes a protein involved in phagosomes, causing
Cél. inmunológicas liberan enzimas vesicular traffic impaired bacterial clearance
lisosómicas en espacio extracelular,
danando materiales intraarticulares Glycogen storage disease Genetic lesions affecting Recurrent infection due to
1b/c glucose-6-phosphate impaired microbicidal function
production of neutrophils and
• Deficiencia de enzimas en RE o AG, macrophages
redirección de enzimas Impaired Ca2+ mobilization
• Enfermedad de célula I (humanos), Wiskott-Aldrich syndrome Mutations affecting WASP Phagocytes demonstrate
carecen de N-acetilglucosamino expression severe defects in many
fosfotransferasa, no fosforila manosa WASP functions as a cellular processes, including
en enzimas y estas son secretadas,
acumulamiento de material en scaffolding protein required cell migration and
fagosomas for actin rearrangement phagocytosis
Hermansky-Pudlak Mutation of the gene ADTB3A Susceptibility to infection due
syndrome type 2 coding for the β subunit of the to altered vesicular/protein
• Enfermedades por almacenamiento AP3 complex transport
lisosómico AP3 is required for vesicle Characterized by increased
• Se carece de alguna enzima y no se formation and protein CD63 expression on the
degrada sustrato acumulándose en la trafficking from the trans-Golgi plasma membrane and
célula, causando inflamación y daño network reduced protein (e.g.,
irreversible de células elastase) delivery to
neutrophil granules and
phagosomes
Chronic granulomatous Mutations affecting genes Susceptibility to infection by
disease encoding subunits of the numerous bacterial and
NOX2 NADPH oxidase fungal pathogens
ROS production by
phagocytes is impaired
Annu. Rev. Pathol. Mech. Dis. 2012. 7:61–98
Abbreviations: AP, activator protein; ROS, reactive oxygen species; WASP, Wiskott-Aldrich syndrome
protein
PEROXISOMAS
• Microcorpúsculos de 0.5-1µm
de diámetro

Peroxisomas presentes en
células de plantas y animales

Glioxisomas presentes solo en

plantas
PEROXISOMAS

• Microcorpúsculos de 0.5-
1µm de diámetro

Peroxisomas presentes en
células de plantas y
animales

Glioxisomas presentes solo

en plantas
Peroxisomas

• Vesículas simples rodeadas por

membrana, con núcleo cristalino
denso (enzima oxidativa)

• Llamado así porque en él se

forma el H2O2 a partir de
sustaratos

• Proteinas de peroxisomas se
sintetizan en citoplasma y son
importadas al organelo
 Proliferación y replicación
de peroxisomas en
Arabidopsis
Figure 3. Model for peroxisome proliferation and
replication in Arabidopsis.
The PEX11 family of proteins (PEX11a-e) acts in the
initial steps of peroxisome proliferation and
replication, resulting in pronounced elongation or
expansion of peroxisomes. Proteins overseeing the
subsequent membrane constriction are not known.
Fission of the constricted peroxisomes is enabled by
the scission activities of dynamin-related proteins
DRP3A and DRP3B, which are tethered to the
peroxisome membrane by FIS1A and FIS1B. The
divided peroxisomes are then transported to
various parts of the cell by the indicated myosin
proteins (XI-2, XI-I, XI-E, XI-K) along actin cables.
The transcription factor HYH has been implicated in
the phyAmediated light regulation of peroxisome
elongation via activation of the PEX11b gene.
Hydrogen peroxide (H2O2), isoproturon, ozone and
Jasmonates (JA) are other cues that induce or
repress peroxisome proliferation through factors
currently unknown, indicated by dotted arrow.

Kaur, N., Reumann, S., & Hu, J. (2009). Peroxisome biogenesis and function. Arabidopsis Book, 7, e0123..
PEROXISOMAS DE MAMÍFEROS
METABOLISMO DE
AMINOÁCIDOS

PASOS EN
FORMACIÓN DE
PURINAS,
PIRIMIDINAS,
COLESTEROL, AC.
BILIARES, LÍPIDOS
ÉSTERES

TRANSPORTADORES
Y ENZIMAS DE
OXIDACIÓN α

TPR

PROTEINAS DE TRANSPORTE

COMPLEJO IMPORTACIÓN MAQUINARIA DE

DIVISIÓN - FISIÓN
COMPLEJO EXPORTACIÓN
DESTOXIFICACIÓN DE
OXÍGENO REACTIVO
Procesos oxidativos realizados por peroxisomas

• Oxidación de ácidos grasos, aminoácidos, ácido úrico.

• Animales (oxidación de ácidos grasos en mitocondrias y
peroxisomas).
• Levaduras y plantas (en peroxisomas)

• Biosíntesis de lípidos
• Células animales (colesterol y dolicol-RE y peroxisomas)
• En hepatocitos (colesterol y ácidos biliares)

• Síntesis de plasminógenos (fosfolípidos de tejido cerebral

y corazon)
 • Síntesis de citrato
• Enzimas de la oxidación β
• Enzimas de metabolismo de
aminoácidos
• Enzimas de metabolismo de
purinas
• Fosfodiesterasas
• Urato-oxidasas
• Catalasas

• Metabolismo de metanol
(alcohol oxidasas)
• Pasos finales de síntesis de
penicilina
• Ciclo de glioxilato

PEROXISOMAS EN • Microsporidia carece de

peroxisomas

UNIKONTAS (AMIBAS,
METAZOOS Y FUNGI)
FUNCION DE PEROXISOMAS
FUNCION DE PREOXISOMAS EN
PLANTAS
• Germinación de semillas,
• Maduración de la fruta,
• Respuesta al estrés abiótico y
biótico,
• Foto-morfogénesis,
• Fotorrespiración,
• Biosíntesis de
hormonas y la señalización
• Oxígeno reactivo y ON
Enzimas peoxisómicas
• Involucradas en la vía de las
pentosas fosfato
• Oxidación de ácidos grasos
• Ciclo de glutation-ascorbato
• Biosíntesis de acido jasmónico y
auxina
• Metabolismo del oxido nítrico y
especies reactivas de oxígeno
Peroxisomas
en plantas
 Peroxisomas en
plantas

• En las hojas son parte

importante de la foto-
respiración

• Se les denomina en las

semillas glioxisomas
• Conversión de
ácidos grasos a
carbohidratos
Glioxisomas

• Más grandes en
semillas de plantas, en
la germinación
dependen de
oxidación de ácidos
grasos para obtener
energía
• Convertir ácidos
grasos en CHO´s
Ac.graso----acetil-
CoA + oxalacetato----
citrato-----glucosa
Ciclo del glioxilato
 VACUOLAS DE
CÉLULAS VEGETALES
• Más del 90 % del volumen total de las
células vegetales esta ocupada por una
vacuola rodeada de una membrana
(tonoplasto)
• Diversas funciones
• Almacén transitorio de solutos y de
macromoléculas (iones, azúcares, aa,
proteínas y polisacáridos)
• Almacén de compuestos tóxicos (glucósidos
con cianuro y glucosinolatos), liberados
cuando planta es danada
• Almacenamiento de
desechos de reacciones
metabólicas

• Generar presión en
célula que permite
mantener el volumen
celular, suminsitra apoyo
mecánico y la fuerza
necesaria para estirar la
pared celular y permitir
que las células vegetales
aumenten de volumen

• Sitios de digestión
parecidas a lisosomas
(hidrolasas ácidas)
 MUERTE
CELULAR EN
PLANTAS
MEDIADA POR
LA VACUOLA
Figure 1 Two different ways of
vacuole-mediated cell death:
a destructive way triggered by
vacuolar membrane collapse
and a non- destructive way
involving no vacuolar membrane
collapse. The non-destructive
way involves fusion between the
vacuolar membrane and the
plasma membrane leading to
discharge of vacuolar hydrolytic
enzymes outside of the cell,
resulting in indirect cell death
(upper).
The destructive way is caused by
vacuolar membrane collapse
followed by the release of
vacuolar hydrolytic enzymes into
the cytosol, resulting in rapid
and direct cell death (lower). V,
vacuole; cw, cell wall; pm,
plasma membrane

Cell Death and Differentiation (2011) 18, 1298–1304

 MUERTE CELULAR EN
PLANTAS MEDIADA
POR LA VACUOLA

Figure 2 Two types cell

autonomous immune systems
through vacuole-mediated cell
death. Membrane fusion-
mediated hypersensitive cell
death against bacterial
pathogens (a) and vacuolar
collapse-mediated
hypersensitive cell death against
viral pathogens (b). Electron
microscopic pictures show
bacterial infection-induced
membrane fusion (c and d) and
viral infection-induced vacuolar
membrane collapse (e). FS, a
fusion suppressor; Ub, ubiquitin

Cell Death and Differentiation (2011) 18, 1298–1304

Table 15-1 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)
Table 15-2 Essential Cell Biology (© Garland Science 2010)