BIOTECNOLOGIA DE

ENZIMAS
- TRANSFERASAS -

JHONES ESTEBAN ARMENTA

ALEJANDRO HERNANDEZ
CAMILO CASTRO
DIEGO NAVAS
OSCAR LEANDRO MORENO
WILSON NARANJO RUIZ
 TRANSFERASAS
• Son enzimas que catalizan las reacciones que no comprenden oxidación
y reducción en las que un grupo que contiene C, N, P o S es transferido
desde un sustrato a otro

A–X + B → A + B–X
• La nomenclatura correcta, en sentido estricto, para las transferasas
es. Donador : aceptor grupo transferasa. No obstante, suelen emplearse
los nombres tradicionales de las enzimas, como aceptor grupo
transferasa o donador grupo transferasa.
Un ejemplo es la Hexoquinasa, que cataliza la siguiente reacción:

Glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato

• Las glutatión S-transferasas son una familia de enzimas involucradas en
mecanismos de detoxificación celular, eliminando xenobióticos y
sustancias nocivas para las células.
• Transglutaminasa enzima que actúa en el proceso de carne
reconstituida.
Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT) y Glutamato-piruvato
transaminasa (GPT) está en el hígado, miocardio, riñón, encéfalo y
musculatura esquelética, su medición en sangre se utiliza para diagnosticar
y rastrear muchas enfermedades, y en especial para evidenciar la
presencia de daño hepático.
Un aumento de las transaminasas podría ser síntoma de enfermedades
como:

• Hepatitis B o C
• Esteatosis hepática (hígado graso)
• Enfermedades sistémicas, como las que afectan a la tiroides.
 GLUCOSILTRANSFERASAS

Las glucosiltransferasas pertenecen a una de las subclases del grupo de enzimas

transferasas, estas son un tipo de glicosiltransferasas que catalizan la transferencia
de residuos de glucosa. Gracias a ellos se realiza la síntesis de polisacáridos debido
a la acumulación de estos residuos.

• Transaldolasas
• Cetolasas
• Acetiltransferasas
• Metiltransferasas
• Quinasas
• Fosforiltransferasas
 ENZIMAS DE LA SUBCLASE GLICOSILTRANSFERASAS

• Glucógeno sintasa: es una enzima que

participa en la síntesis del glucógeno.
Cataliza la reacción de transferencia del
grupo glucosil de la UDP-glucosa al
polímero glucógeno en formación
mediante un enlace glucosidico α(1→4).
 ENZIMAS DE LA SUBCLASE GLICOSILTRANSFERASAS

• Glucógeno fosforilasa: es
una enzima clave en la degradación
del glucógeno; escinde
su sustrato mediante la adición de
ortofosfato (Pi) para producir glucosa-1-
fosfato. La ruptura de un enlace por la
adición de un fosfato se conoce como
fosforolisis.
 ENZIMAS DE LA SUBCLASE GLICOSILTRANSFERASAS

• Galactosildiacilglicerol alfa-2,3-sialiltransferasa: esta enzima cataliza la

siguiente reacción química.
Esta enzima participa en el metabolismo de los glicerolípidos, los cuales son
lípidos muy complejos saponificables en los cuales una molécula de
glicerina se esterifica a dos ácidos grasos y a otra molécula, que puede ser
un grupo fosfato (glicerofosfolípidos) o un glúcido (gliceroglucolípidos)
 http://www.rcsb.org/3d-
view/1O03/1

“ STRUCTURE OF PENTAVALENT PHOSPHOROUS

INTERMEDIATE OF AN ENZYME CATALYZED
PHOSPHORYL TRANSFER REACTION OBSERVED ON

”
COCRYSTALLIZATION WITH GLUCOSE 6-PHOSPHATE
Citation
When using the NGL Viewer please cite:
AS Rose, AR Bradley, Y Valasatava, JM Duarte, A Prlić and PW Rose. Web-based molecular graphics for
large complexes. ACM Proceedings of the 21st International Conference on Web3D Technology (Web3D
'16): 185-186, 2016. doi:10.1145/2945292.2945324
AS Rose and PW Hildebrand. NGL Viewer: a web application for molecular visualization. Nucl Acids Res (1
July 2015) 43 (W1): W576-W579 first published online April 29, 2015. doi:10.1093/nar/gkv402
ENZIME CATALYZED
PHOSPHORYL
TRANSFER
ESTRUCTURA: ENSAMBLE BIOLOGICO
TIPO DE SIMETRIA: SIMETRIA GLOBAL
SIMETRIA: C1
ESTEQUIOMETRIA: TIPO A
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Ilustración de la forma animada
ENZIME CATALYZED
PHOSPHORYL
TRANSFER
ESTRUCTURA: ENSAMBLE BIOLOGICO
TIPO DE SIMETRIA: SIMETRIA GLOBAL
SIMETRIA: C1
ESTEQUIOMETRIA: TIPO A
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Ilustracion del esqueleto proteico
 RELACIÓN ENTRE LOS
DIFERENTES
AMINOÁCIDOS
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Formación de enlaces de hidrógeno entre
los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-)
de los carbonos involucrados en los enlaces
peptídicos de aminoácidos cercanos en la
cadena. Estos también se los encuentra en

Trace, by aminoácid, global simetry.

http://www.rcsb.org/pdb/explore/jmol.do?structureId=1
O03&opt=3
RELACIÓN ENTRE LOS DIFERENTES AMINOÁCIDOS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 DOMINIOS DE LA FOSFORIL
TRANSFERASA

1O3A0
A: 15 - 87 1O3A1
A: 1-14 A:88-221 1o3Aa - 1o3Ab
A: 17 - 83
• Se evaluó el uso de la enzima Transglutaminasa Activa EB en tres
especies:
- Salmón
- Pulpo
- Reineta

• Su aplicación se basa en entrecruzar dos proteínas diferentes

mediante enlaces covalentes entre los aminoácidos glutamina-Lisina.

• extraer de la cepa Streptoverticillium St.

• Se procedió a realizar el reestructurado empleando para tal efecto la

enzima Transglutaminasa Activa EB (TG-EB).
 CONCLUSIONES

• En relación al precio de la Transglutaminasa, éste puede ser considerado

elevado (US$83/kg), pero genera productos de calidad y puede ser
rentable debido a que la dosis a adicionar es baja (1%).

• Podemos indicar que el empleo de la Transglutaminasa en la producción

de carne reestructurada de pescados y moluscos permite obtener
productos de buen sabor, color y textura a partir de la unión de pequeños
trozos de carne entre sí, lo cual significa transformar desechos en productos
de calidad.
 USOS INDUSTRIALES DE LAS TRANSFERASAS

• TRANSGLUTAMINASA

La enzima transglutaminasa (TG) aprobada por la USDA en

niveles de 65ppm para su uso en carnes, pollo y frutos de
mar.
Su uso se basa en entrecruzar dos proteínas diferentes,
formando enlaces covalentes entre los aminoácidos
glutamina y lisina.
Es extraída industrialmente de la cepa Streptoverticillium St.
(mobaraense) pero también se encuentra en los órganos y
tejidos animal pero de baja calidad.
Es un tipo de transferasa que cataliza las reacciones de
transferencia del grupo acilo entre el grupo gamma-
carboxiamida de péptidos y las aminas primarias (Lisina ).
 FUNCIONES DE LA TG

• Capacidad de unión: otorga estructura ya que el enlace covalente

catalizado por la TG es difícil de romper bajo una acción no enzimática.
Una vez que se ha formado la carne reconstituida, no se dispersa ni
siquiera con el congelado o cocimiento.
• Capacidad gelificante: otorga textura
• Resistencia física: otorga firmeza
• Retención de Humedad
• Viscosidad y estabilidad de emulsión
• Termoestabilidad
• Mejora el valor nutricional de las proteínas
• ASPARTATO AMINOTRANSFERASA (AST)

Una prueba de aspartato aminotransferasa (AST) mide la

cantidad de esta enzima en la sangre. La AST normalmente
se encuentra en los glóbulos rojos, el hígado, el corazón, el
tejido muscular, el páncreas y los riñones.
En la sangre, suele haber niveles bajos de AST. Cuando el
tejido del cuerpo o un órgano, como el corazón o el hígado,
están enfermos o dañados, se libera AST adicional en el
torrente sanguíneo. La cantidad de AST en la sangre está
directamente relacionada con la extensión del daño en el
tejido. Después de un daño grave, los niveles de AST se
elevan al cabo de 6 a 10 horas y permanecen altos por unos
4 días.