ANTICUERPOS Equipo 4

ANTICUERPOS
Proteínas plasmáticas que se han generado como respuesta a un antígeno, estas
proteínas se denominan inmunoglobulinas y son sintetizadas por los linfocitos B .Los
anticuerpos IgG e IgM son los de mayor importancia en las reacciones
transfusionales. Los anticuerpos que son producidos por la exposición de un
organismo a antígenos extraños se denominan Aloanticuerpos y los que son
producidos contra antígenos propios se denominan Autoanticuerpos.
ANTICUERPOS
Son un producto esencial del sistema inmunitario adaptativo que aprenden y
recuerdan las respuestas a patógenos invasores. Los anticuerpos se encuentran en dos
formas: en forma soluble secretada en la sangre y otros fluidos del cuerpo y en
forma unida a la membrana celular que esta anclada a la superficie de un linfocito
B.
Funciones principales:
 Fijar antígenos extraños encontrados por el hospedador.
 Mediar funciones efectoras para neutralizar o eliminar invasores externos.
TIPOS DE ANTICUERPOS
Cadena pesada :El tipo de cadena pesada presente define la clase del anticuerpo.
Estas cadenas se encuentran en los anticuerpos IgA, IgD, IgE, IgG, e IgM (IgM e IgD
sintetizados por Linfocitos B ; IgG, IgA e IgE por las células plasmáticas derivadas de
ellos). IgG e IgM se detectan principalmente en plasma sanguíneo y liquido
intersticial.
Cadena ligera :Hay dos tipos de cadena ligera, llamados lambda (λ) y kappa (κ).
ESTRUCTURA BÁSICA DE LOS ANTICUERPOS
Fragmentos Fab (fragmento de unión de
antígeno):
 Fragmentos idénticos con actividad de unión con
el antígeno.

Fragmento Fc (fragmento cristalizable):

 Carece de actividad de unión con el
antígeno.se cristalizaba durante el
almacenamiento en frío.
ESTRUCTURA DE LOS ANTICUERPOS
INMUNOGLOBULINAS Equipo 4
TRANCISTOSIS
Es el transporte de un anticuerpo a las mucosas de las vías respiratorias, digestivas y
urogenitales, así como su exportación a la leche materna, requiere el paso de
inmunoglobulinas a través de capas epiteliales.
En el ser humano y los ratones la IgA es la principal especie de anticuerpo que la
lleva a cabo, también puede transportarse IgM a superficies mucosas.
CLASES DE ANTICUERPOS Y ACTIVIDADES
BIOLÓGICAS
Cada clase se distingue por secuencias de aminoácidos únicas en la región
constante de la cadena pesada que confieren propiedades estructurales y
funcionales específicas de clase.
INMUNOGLOBULINA G (IgG)
La clase más abundante en el suero
80% del total de las inmunoglobulinas
séricas.
Consta de dos cadenas pesadas y dos
ligeras
Existen 4 subclases de IgG humana:
IgG1, IgG2, IgG3, IgG4.
ESPECIFICIDADES DE LAS IgG
Las sutiles diferencias de aminoácidos entre las subclases de IgG afectan la
actividad biológica de la molécula.
IgG1, IgG3 e IgG4 cruzan con facilidad la placenta y tienen un papel importante en
la protección del feto en desarrollo.
IgG3 es el activador del complemento más eficaz, seguida por IgG1;IgG2 es menos
eficaz.
IgG1 e IgG3 se unen con gran afinidad a receptores Fc en células fagocíticas y por
consiguiente, median la opsonización. IgG4 tiene afinidad intermedia y la IgG2 tiene
afinidad en extremo baja.
INMUNOGLOBULINA M (IgM)
Representa 5 a 10% del total de
inmunoglobulina sérica.
La IgM monomérica se expresa como un
anticuerpo unido a la membrana en
células B.
Las células plasmáticas secretan IgM en
la forma de un pentámero. En el cual 5
unidades monómero se conservan unidas
entre si por enlaces disulfuro que unen
sus dominios de cadena pesada
carboxilo terminal y sus dominios.
ESPECIFICIDADES DE LAS IgM
La IgM es la primera clase de inmunoglobulina que se produce en una respuesta
primaria a antígeno y también es la primera inmunoglobulina que sintetiza el recién
nacido.
La IgM es más eficiente que la IgG para activar el complemento.
Se encuentra en concentraciones muy bajas en los líquidos intracelulares de los
tejidos.
La presencia de la cadena J permite que la IgM se una a receptores en células
secretorias, que la transportan a través de recubrimientos epiteliales para penetrar
en las secreciones externas que bañan la superficie de las mucosas.
INMUNOGLOBULINA A (IgA)
Constituye del 10 al 15% del total de
las inmunoglobulinas séricas.
Predomina en las secreciones externas:
leche materna, saliva, lágrimas y moco
de las vías bronquiales, genitourinarias y
digestivas.
Existe sobre todo como un monómero,
pero en ocasiones se observan formas
poliméricas, todas incluyen un
polipéptido de cadena J.
ESPECIFICIDADES DE LAS IgA
IgA secretora: consta de un dímero o tetrámero, un polipéptido de cadena J y una
cadena polipeptídica llamada componente secretor.
La IgA secretora tiene una función relevante en las superficies mucosas. Debido a que
es polimérica, puede formar enlaces cruzados con antígenos grandes que poseen
múltiples epítopos.
 IgA+ Antígenos

Impedimento de
fijación de
patógenos

Complejos de IgA
secretora y antígeno
atrapados en
mucosas

Eliminados por
células epiteliales
ciliadas.
INMUNOGLOBULINA E (IgE)
Concentración sérica en extremo baja.
IgE median las reacciones de
hipersensibilidad inmediata que causan
síntomas de: fiebre del heno, asma,
urticaria y choque anafiláctico.
ESPECIFICIDADES DE LAS IgM

IgE se une a El enlace cruzado Liberan el Liberación de

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receptores Fc en por antígeno de contenido en un mediadores que
las membranas de moléculas de IgE ambiente facilitan la
los basófilos unidas al receptor extracelular. acumulación de
sanguíneos y induce a los Desgranulación. diversas células
células cebadas basófilos y células necesarias para
de los tejidos. cebadas a llevar la defensa
sus gránulos a la antiparasitaria.
membrana
plasmática.
INMUNOGLOBULINA D (IgD)
Constituye alrededor del 0.2% de la
inmunoglobulina total del suero.
Junto con la IgM, la IgD es la principal
inmunoglobulina unida a la membrana
que expresan células B maduras.
ISOTIPO
Determinantes de región constante.
Definen cada clase y subclase de cadena pesada y cada tipo y subtipo de cadena
ligera dentro de una especie.
ALOTIPO
Diferencias sutiles de aminoácidos.
La suma de los determinantes alotípicos individuales que muestra un anticuerpo
establece su alotipo.
IDIOTIPO
Los determinantes idiotípicos se forman a partir de la secuencia de las regiones
variables de cadenas pesadas y ligeras.
Cada anticuerpo presentará múltiples idiotipos, algunos de los cuales son el
verdadero sitio de unión de antígeno, mientras que otros comprenden secuencias de
la región variable fuera del sitio de unión.