UNIDAD 1

INTRODUCCIÓN
AL METABOLISMO
INGESTIÓN, DIGESTIÓN,
ABSORCIÓN

ENZIMAS

¿Qué comprende?
 FINES DEL METABOLISMO

1. Obtención de materia prima para la síntesis

de moléculas propias

SÍNTESIS DE PROTEÍNAS

2. Transferencia de la energía contenida en

estas sustancias incorporadas GLUCÓLISIS
 CATEGORÍAS DE VÍAS METABÓLICAS
VÍA CATABÓLICA VÍA ANABÓLICA

SUSTRATO REDUCIDO A SUSTANCIAS MÁS SIMPLES SUSTRATO MÁS SIMPLE QUE EL PRODUCTO FINAL

REACCIONES OXIDATIVAS REACCIONES REDUCTIVAS

COENZIMAS DE OXIDOREDUCCIÒN ESTÁN EN SU COENZIMAS DE OXIDOREDUCCIÒN ESTÁN EN SU

FORMA OXIDADA (NAD+, FAD) FORMA REDUCIDA (NADH + H+, FADH2)

REACCIONES ENERGÓNICAS (ΔG +) POR ESO SE

REACCIONES EXERGÓNICAS (ΔG -) = LIBERAN
ACOPLAN A REACCIONES EXERGÓNICAS
ENERGÍA ALMACENADA COMO ATP
(HIDRÓLISIS DE ATP)

EJEMPLO GLUCOLISIS, OXIDACIÓN DE ÁCIDOS EJEMPLO GLUCOGENOGÉNESIS, SÍNTESIS DE

GRASOS ÁCIDOS GRASOS

VÍA ANFIBÓLICA: CATABÓLICA Y ANABÓLICA, EJEMPLO EL CICLO DE KREBS

 METABOLISMO Y HOMEOSTASIS
ADULTO
CATABOLISMO ANABOLISMO EQUILIBRIO

CATABOLISMO ANABOLISMO ENFERMEDAD

ORGANISMO JOVEN
CATABOLISMO < CRECIMIENTO

EDAD SENIL
CATABOLISMO > ENVEJECIMIENTO
TIPOS DE VÍAS METABÓLICAS
RESUMEN DE
LAS VÍAS
CATABÓLICAS
METABOLISMO DE
CARBOHIDRATOS GLUCÓGENOLI
SIS

GLUCÓGENO GLUCONEO
GÉNESIS GÉNESIS

VÍAS
METABÓLICAS
DE LA GLUCOSA

DESCARBOXILA
VÍA DE LAS
CIÓN
PENTOSAS
OXIDATIVA DE
FOSFATO
PIRUVATO

GLUCÓLISIS

CICLO DE
KREBS
CADENA
RESPIRATORIA Y
FERMENTACIÓN
FORFORILACIÓN
OXIDATIVA
METABOLISMO
DE LÍPIDOS
METABOLISMO DE PROTEÍNAS
RELACIONES
METABÓLICAS
OXIDACIONES BIOLÓGICAS

SUSTRATO: AH2 reducido

ENZIMA DESHIDROGENASA = NAD+ oxidado

AH2 
NAD+ + 2H+ + 2e- 
 OXIDACIONES BIOLÓGICAS
FAD
SUSTRATO: AH2 reducido
ENZIMA DESHIDROGENASA = FAD oxidado

AH2 

FAD + 2H+ + 2e- 

 Tipos catálisis
ENZIMAS CATALIZADORES Deficiencia
BIOLÓGICOS Alteraciones

MAYOR Eact.
EFICIENCIA Cond. Laboratorio

S/R
ESPECIFICIDAD Estereoespecificidad
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS: IUBMB
OXIDOREDUCTASAS: Deshidrogenasas, Peroxidasas, Oxidasas, Oxigenasas

TRANSFERASAS: amino, carboxilo, metilo, carbonilo, fosforilo, glicosilo SA

 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
HIDROLASAS: Ruptura hidrolítica C-O, C-N, C-S, O-P

LIASAS: Ruptura C-C, C-N, C-S / Incorporación grupos (Sintasa)

 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
LIASAS: Ruptura C-C, C-N, C-S / Incorporación grupos (SINTASA)

ISOMERASAS: Conversión entre isómeros

Fosfohexosa
isomerasa
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
LIGASAS: Unión de moléculas (ATP) ------ SINTETASA
 NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS
Summer

1. PROTEINA SIMPLE
2. PROTEINA CONJUGADA (oxidoreductasas, transferasas, isomerasas, ligasas)

GRUPO PROSTÉTICO
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMAS
COFACTORES
Ubicación celular/Complejo B/Zimógenos/Errores congénitos
CATÁLISIS ENZIMÁTICA
EL SITIO ACTIVO
EL SITIO ACTIVO

Glicil-tirosina
 MECANISMOS IMPLICADOS EN LA CATÁLISIS
Catálisis por proximidad y orientación

Catálisis covalente
 Catálisis ácido - base
Catálisis por tensión

proteasa
base

ácido
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

Estado de transición
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: Concentración de sustrato

Ecuación de Michaelis-Menten

Km=
Orden 1
Orden 0

Ecuación de Lineweaver-Burk
 FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Concentración de la enzima Temperatura

Q10

pH

Excepciones
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

ORGANOFOSFORADOS/ALOPURINOL

IRREVERSIBLE COMPETITIVA
TIPOS INHIBICIÓN
ENZIMÁTICA
REVERSIBLE NO COMPETITIVA

ANTICOMPETITIVA
 INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA

Reversibilidad  Vmax

AMETOPTERINA/AMINOPTERINA Semejanza estructural

INHIBICIÓN REVERSIBLE NO COMPETITIVA

Iones
metálicos
/CN-
INHIBICIÓN REVERSIBLE ANTICOMPETITIVA
REGULACIÓN ENZIMÁTICA: ENZIMAS ALOSTÉRICAS
REGULACIÓN ENZIMÁTICA: MODIFICACIÓN COVALENTE