Bio Quim CA 2013

BIOQUIMICA
ACUERDOS:
COMPROMISO DE ESTUDIO
NO CELULARES
DEBATES
DESARROLLO DE TALLERES
DESARROLLO DE EJERCICIOS
LECTURA.
QUIZZ
RECORDEMOS
PUNTO DE PARTIDA DE LA BIOQUIMICA.
tomo
Unidad Fundamental de la Materia
Taller No 1
Estructura del tomo
NCLEO:
PROTONES Y NEUTRONES
CORTEZA: ELECTRONES
Hoy sabemos que el tomo es divisible, puesto que est
formado por partculas ms pequeas, llamadas partculas
subatmicas.
Estas pueden ser de tres tipos:
Protones
Neutrones
Electrones
Los protones y los neutrones estn en el ncleo y

los electrones estn en continuo movimiento
formando una corteza alrededor del ncleo.
LOS PROTONES:
Se encuentran en el ncleo
Tienen carga elctrica positiva
Poseen una masa semejante a la del tomo de
hidrgeno
LOS NEUTRONES:
Constituyen los ncleos de los tomos

junto con los protones.
No tienen carga elctrica (son neutros)
Poseen una masa prcticamente igual a la
del protn
LOS ELECTRONES:
Poseen una masa 1.840 veces menor que la del

tomo ms pequeo (el de hidrgeno)
Tienen carga elctrica negativa
Se estn moviendo constantemente alrededor
del ncleo siguiendo unas rbitas
ACTIVIDAD1
Qu son los iones???
Iones: Se forman cuando un tomo
neutro gana o pierde electrones de la
corteza
CATIN: ANIN:
IN POSITIVO ION NEGATIVO
SE FORMA CUANDO EL SE FORMA CUANDO EL
TOMO NEUTRO PIERDE TOMO NEUTRO GANA
UNO O MS UNO O MAS
ELECTRONES DE LA ELECTRONES
CORTEZA
Qu es un enlace?
Tipos de enlaces
Taller 2
Qu estn haciendo el Sr.
Cloro y el Sr. Sodio?
ENLACE INICO
Los tomos neutros de Na y

Cl se convierten en iones
El Na cede 1 electrn y se
convierte en catin, para
tener 8 electrones en su capa
de valencia
El Cl capta un electrn y se
convierte en anin, para
tener 8 electrones en su
ltima capa
Cmo iones se unen por
atraccin electroesttica
Forman un enlace inico
Enlace covalente
Los tomos comparten

electrones para
alcanzar los 8
electrones en la capa
de valencia
ENLACE COVALENTE ENTRE H E
H PARA FORMAR H2
REPRESENTACIN DEL ENLACE
ENTRE O Y O PARA FORMAR O2
Enlace qumico
Son las fuerzas que mantienen
unidos a los tomos entre s para
formar molculas o iones.
Son de tipo elctrico.
Al formarse un enlace se
desprende energa.
La distancia a la que se colocan los

tomos es a la que se desprende
mayor energa producindose la
mxima estabilidad.
Los tomos se unen porque as

tienen una menor energa y mayor
estabilidad que estando separados
Enlaces
Inico: unen iones entre

s.
Atmicos: unen tomos

neutros entre s.
Covalente
Metlico
Intermolecular: unen
unas molculas a otras.
Enlace covalente
Puede ser:
Covalente simple: Se comparten

una pareja de electrones.
Covalente doble: Se comparten

dos parejas de electrones.
Covalente triple: Se comparten

tres parejas de electrones.
Enlace covalente coordinado.
Se forma cuando uno de los tomos pone los 2 e y el otro ninguno.
Se representa con una flecha que parte del tomo que pone la pareja
de e .
Ejemplo:

Hx O x H + H HOH H3O+
+

H
+
+ +
Grupos
Funcionales de la
QO.
Taller 3
Objetivo
El alumno identificar a los principales grupos

funcionales orgnicos y utilizar las reglas de
nomenclatura para nombrarlos.
Principales Grupos Funcionales
Nombre Aplicacin
H
Como veneno en los fumigantes, antidetonantes,
I Halogenuros de alquilo anestsico local, disolvente, limpiadores, extintores,
insecticida, recubrimiento de metales, como gas en
refrigeracin, entre otros.
D
Como medicamento desinfectante,
R disolvente, productos farmacuticos, se
Alcoholes consume como bebida embriagante,
O anticongelante para radiadores y como
lquido para frenos hidrulicos, entre otros.
C
Aldehdos Tienen gran demanda en la industria
A
Cetonas farmacetica y alimenticia.
R
El cido actico del vinagre, el cido frmico
B de las hormigas rojas y el cido ctrico de
cidos Orgnicos las frutas. As como enlas grasas, ceras y
U aceites de plantas y animales.
R steres Tienen en general olor agradable y a menudo son los

responsables de las fragancias de frutas y flores.
O teres Como solventes o como anestsicos
S Tienen un papel esencial como constituyente de los

seres vivos por ser parte fundamental de los
aminocidos y de los cidos nucleicos. Dentro de la
Aminas medicina se utilizan como anestsicos, antibiticos,
narcticos, etc. Tambin con necesarios para la
fabricacin de fibras textiles sintticas,
colorantes, herbicidas, entre otros.
Ejercicios
Ejercicio
Relacione ambas columnas identificando a que funcin
orgnica pertenece cada una de las frmulas:
1. R-X ( ) cido carboxlico
2. R-OH ( ) alcohol
3. R-NH2 ( ) aldehdo
4. R-CHO ( ) cetona
5. R-COOH ( ) ster
6. R-CO-R ( ) halogenuro de alquilo
7. R-CO-OR ( ) amina
Ejercicio interactivo
Cl
CH3 CH a) 1,1-dicloroetano b) 2,2-dicloroetano c) dicloro-etano
Cl
CH3 CH2 CH2 N CH2 CH3 a) 4-metil-3-pentilamina b)metil-etil-propilamina

CH3 c)propil-etil-metilamina
CH3 CH2 O CH3 a) metil-etilter b)etil-metilter c) propilter
O
CH3 CH a) 2-etanal b) metanal c) etanal
O
CH3 C CH2 CH3 a) 3-butanona b) 2-butanona c) metil-etil-metanona
O
CH3 CH2 C OH a) cido propanoco b) cido 3-propanoco
c) cido butanoco
CH3 CH2 C O CH2 CH3 a) Etanoato de etilo b) etil-propanoato

O
c) propanoato de etilo
DEBER
Escriba el nombre correcto de los siguientes
compuestos orgnicos:
La Qumica de la
Vida
Taller 4
Los seres vivos
Los seres vivientes comparten

atributos comunes, como la
capacidad de extraer la energa a
partir de nutrientes para llevar a
cabo sus funciones, el responder
activamente a los cambios en su
ambiente, la capacidad de
crecer, diferenciarse y quiz de
reproducirse.
Taller 4
Qu y Cules son las biomolculas macromolculas?

En qu se basa la energtica de la vida?
Cul es la unidad fundamental de la vida?
Clula eucariota
Clula procariota
organelos.
CELULA
La vida se basa en unidades morfolgicas conocidas

como CELULAS.
La CLULA es la unidad fundamental de la materia viva,

es una entidad, aislada de otras por una membrana
celular (pared celular).
La CELULA es en realidad un sistema abierto que toma

energa del medio que lo rodea y la utiliza para
mantener su estructura.
BIOQUIMICA
Es la Qumica de la vida , dado que

los elementos vivientes estn
compuestos por molculas
inanimadas, la vida en su nivel ms
bsico, es un fenmeno BIOQUIMICO.
La Bioqumica es entonces el estudio

de la vida en su nivel ms bsico.
BIOQUIMICA ESTRUCTURAL
La materia viviente, est formada por C,H,O,N,P y S

El predominio del C en la materia viviente es resultado
de su tremenda versatilidad qumica comparada con
otros elementos.
El C tiene la capacidad singular de formar un nmero
casi infinito de compuestos como resultado de su
capacidad de formar uniones covalentes altamente
estables (enlaces simples,dobles,y triples)
Taller 5
Qu son los aminocidos?

Qu grupos funcionales comprenden estos compuestos?
En qu consiste la Electroforesis?
Qu es un anfolito?
Aminocidos y la
estructura
primaria de las
protenas.
AMINOACIDOS:
Todos los AA poseen la misma frmula estructural.
Los aminocidos son molculas orgnicas pequeas con

un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). La
gran cantidad de protenas que se conocen estn
formadas nicamente por 20 AA diferentes.
Generalmente, el nmero de AA que forman una

protena oscila entre 100 y 300 los enlaces que
participan se llaman ENLACES PEPTIDICOS.
AMINOACIDOS
Enlace Peptdico
Estructura general de los aminocidos.
AMINOACIDOS:
La formacin de un enlace PEPTIDICO entre dos AA se

denomina REACCION DE CONDESACIN, dos molculas se
unen con la prdida de una molcula de agua.
AMINOACIDOS:
Los aminocidos son constituyentes de todas las protenas, los que

desempean en las clulas vivas funciones fundamentales, tanto en
su estructura como en su funcionamiento y proteccin.
Los diferentes aa se diferencian entre s por el grupo R,radicales o

cadenas alifticas, aromticas,hetrocclicas, etc.
Los aa por poder actuar como cidos o como bases reciben el

nombre de electrolitos anfotericos anfolitos.
No obstante indicaremos que adems de ser incoloros, solubles en

agua y solventes polares, insolubles en solventes orgnicos o no
polares, poseen poder rotatorio por el C asimtrico alpha que
contiene, y adems poseen puntos de fusin elevados.
AMINOACIDOS:
Los aa en un medio acuoso, se encuentran en forma
inica.
Si se los ubica en un campo elctrico sufrirn un
desdoblamiento de su carga neta a un pH
determinado.
Cuando a un pH determinado se aplica una diferencia
de potencial elctrico, se produce en fenmeno de la
ELECTROFORESIS.
Las molculas cargadas positivamente migran al
ctodo o polo negativo, y las cargadas negativamente
van al nodo o polo positivo depositndose.
AMINOACIDOS-CLASIFICACION
Hay varias formas de clasificar a los aa:
Por el nmero de grupos amino y carboxilo
presentes en la molcula.
Por la caracterstica del radical (cadena abierta o
cerrada).
Por el grado de alcalinidad o acidez.
Por el punto isoelctrico.
Por su frecuencia en la protenas naturales.
Por el carcter biolgico o fisiolgico.
Por ser sintetizados o no por el organismo.
Por el contenido de N y su carcter nutricional.
AMINOACIDOS ESENCIALES:
1. Tre = Treonina. 7. Tri = Triptfano

2. Val = Valina 8. His = Histidina
3. Leu = Leucina 9. Arg = Arginina
4. Ile = Isoleucina 10. Lis = Lisina
5. Met = Metionina
6. Fen = Fenilalanina
AMINOACIDOS NO ESENCIALES:
1. Gli = Glicina
2. Ala = Alanina
3. Ser = Serina
4. Cis = Cistena
5. Tir = Tirosina
6. Pro = Prolina
7. Asp = cido asprtico.
8. Asn = Asparagina
9. Glu = Glutmico
10.Gln = Glutamina.
Enlace de S:
Azcares,
glcidos o
Carbohidratos.
Taller 6
Qu es un azcar?
Qu es Isomera?
En qu consiste un carbono quiral ?
Qu es un centro anomrico?
HIDRATOS DE CARBONO
Los carbohidratos son constituyentes universales de los

organismos vivos.
Son tambin llamados GLUCIDOS AZUCARES
constituyen una importante fuente de energa para los
procesos metablicos del organismo.
Son substancias moleculares que contienen: C,H y O
como elementos fundamentales pudiendo, adems
contener N,P,S.
CLASIFICACION
MONOSACARIDOS O GLUCIDOS SIMPLES.

Contienen en su molcula varios grupos Hidroxilo y un
grupo aldehidico o cetnico y de all el nombre de
ALDOSAS O CETOSAS respectivamente.
MONOSACARIDOS
Tienen una sola unidad molecular y segn el nmero de carbonos

pueden ser:
TRIOSAS, TETROSAS,PENTOSAS,HEXOSAS y cuya forma general

(CH2O)n. Ex. C6H12O6
TRIOSAS
PENTOSAS
HEXOSAS
DISACARIDOS
Son Glcidos que al ser hidrolizados generan dos

unidades del mismo o de diferentes monosacridos.
Su frmula es (CH2O)n-H2O.Se encuentran unidos a

travs de enlaces GLUCOSIDICOS.
Los disacridos funcionalmente importantes son

Sacarosa,Maltosa,Lactosa.
CONFIGURACIONES Y
CONFORMACIONES:
Los alcoholes reaccionan con los grupos carbonilos de

los aldehdos y cetonas para formar los hemiacetales y
hemicetales respectivamente.
Las funciones hidroxilo y aldehdo o cetona de los
monosacridos pueden reaccionar as mismo dentro de
la molcula formando estos hemiciclos.
Se forman entonces las frmulas de proyeccin
Haworth.
CONFIGURACIONES Y
CONFORMACIONES:
Un azcar con 6 trminos se conoce como Piranosa por su analoga con el
Pirano.
Un azcar de 5 trminos se conoce como Furanosa por su analoga con el

Furano.
DISACARIDOS
SACAROSA: por hidrlisis da glucosa y fructosa.
MALTOSA: por hidrlisis da dos unidades de glucosa.

DISACARIDOS
MALTOSA:
LACTOSA: por hidrlisis da glucosa y galactosa.

DISACARIDOS
LACTOSA
OLIGO Y POLISACARIDOS
Son Glcidos que por hidrlisis dan 3 a 10 molculas de

monosacridos.
La frmula de estos es;( C6H10O5)n
Entre estas tenemos por ejemplo el

almidn,cereales,patatas,legumbres.
El glucgeno es un polisacrido del organismo animal.

OLIGO Y POLISACARIDOS
Los Oligo y Polisacridos de origen vegetal son

estructuras de forma helicoidal sin ramificaciones (
uniones 1-4); los de origen animal forman
ramificaciones cada ocho unidades (unidades 1-6).
Los azcares cclicos tienen adems dos formas
anomricas ALFA Y BETA, las cuales tienen diferentes
propiedades fsicas y qumicas, por ejemplo la rotacin
ptica especfica.
POLISACARIDOS
Son tambin conocidos como GLUCANOS, son

monosacridos ligados entre si por enlaces glucosdicos.
Se clasifican como HOMOPOLISACARIODOS o
HETEROPOLISACARIDOS, dependiendo del tipo de
monmeros que poseen.
Los Polisacridos al contrario de las protenas y los
cidos nuclicos, forman polmeros ramificados y
lineales.
POLISACARIDOS
GLUCIDOS DERIVADOS
Son glcidos que poseen diferentes radicales y se les designa como:
Aminoazcares, cuyo radical es el grupo amino , es el caso de la
Glucosamina.
QUITINA
N-acetil-D-glucosamina con enlaces beta (1-4)

GLUCIDOS DERIVADOS
Amido azcares: cuyo radical es el grupo amida.

Acido azcares: como el cido Hialurnico,muy
empleado para la hidratacin de la epidermis.
Componente principal de lquido sinovial de las
articulaciones.
Glucoprotenas : como el caso de la gonado tropina.
Glucolpidos: como por ejemplo los cerebrsidos.
PROPIEDADES
Todas sus propiedades fsicas como

color,olor,sabor,solubilidad,difieren por su diferente
peso molecular.
Qumicas, farmacolgicas y fisiolgicas: dependen del
nmero y posicin de los grupos funcionales y radicales
orgnicos que contienen en su molcula vinculadas con
el metabolismo intermediario, la salud y la enfermedad.
PROPIEDADES
ISOMERIA: Los glcidos ofrecen en general gran variedad

de ismeros o compuestos con idntica frmula y
composicin centesimal, pero distinta frmula
molecular o espacial.
Pueden ser de naturaleza geomtrica o esteroismeros,
de naturaleza ptica o poder rotatorio de la luz
polarizada y de estructura cclica o anmeros,
dependiendo todos de la existencia en su molcula de
cuando menos un C asimtrico.
PROPIEDADES
Se dice que son EPIMEROS los ismeros que solo difieren

entre si en una posicin. Como el caso de la D glucosa y
la D galactosa que solo difieren en la posicin del OH
del C4.
Los ismeros pticos son aquellos que al exponerse a la
luz polarizada, pueden desviar el plano de la luz a la
derecha por lo que se los llama DEXTRORROTATORIOS
(+) a la izquierda y son pticamente negativos o
LEVORROTATORIOS.(-).
PROPIEDADES
Los estereoismeros D L pueden ser indistintamente

(+) (-), por tanto la isomera ptica es independiente
de la estereoisomera.
Los ismeros anomricos se presentan cuando las
substancias que tienen estructura lineal, por tautomera
o reordenamiento atmico posicional se convierten en
estructuras cclicas generndose la mutarotacin y
aparece un nuevo C asimtrico.
PROPIEDADES
Entonces aparecen dos nuevos ismeros que son

denominados alpha y beta. Si el OH del nuevo centro
est hacia abajo es alpha y si est hacia arriba es beta.
PROPIEDADES
Es importante sealar que si bien la imagen espectral

por los rayos X de la estructura cclica, tiene forma de
una silla turca, la frmula de Haworth es ampliamente
aceptada.
Los glcidos presentan variadas reacciones qumicas,

mencionamos algunas:
Esterificacin con cido fosfrico, Ex: Glucosa + Acido
Fosfrico.
PROPIEDADES
Eterificacin con cloruro de Acetilo, que revela la

existencia de grupos alcohlicos en el glcido. Ex.
Glucosa + Cloruro de acetilo.
Reduccin simple,por hidrogenacin de los grupos

carbonilo, aldehdo o cetona , en presencia de agentes
reductores como el NaH2, forman alcoholes.
La Oxigenacin origina cidos.

PROPIEDADES
La oxigenacin leve con un tomo de oxigeno da cidos

aldnicos.
moderada con dos tomos de o sobre el grupo alcohol

primario da cidos urnicos.
La fuerte con tres tomos de oxgeno, sobre los grupos

aldehdo u alcohol primario de cidos sacridos.
PROPIEDADES
Fermentacin por accin enzimtica y libre de la accin

oxigenante, los glcidos pueden ser degradados.
Por accin del calor y enolasa, los glcidos forman

enoles o alcoholes de doble enlace.
METODOS DE IDENTIFICACION
Los mtodos de identificacin de carbohidratos estn basados en

mtodos fsicos como son la solubilidad, el punto de fusin,
rotacin ptica, masa molecular,difusin,presin
osmtica,ultracentrifugacin,etc.
Los mtodos qumicos comprenden, entre otros: oxido-

reduccin,formacin de osazonas, existen algunos ensayos
conocidos como Fehling, Molish, Seliwanoff,Pentosas etc.
IDENTIFICACIN DE AZCARES
LIPIDOS Y ACIDOS GRASOS.
LIPIDOS:
Son un grupo heterogneo de compuestos
emparentados real o potencialmente con los
cidos grasos y cumplen diversidad de funciones,
as:
Participan en la conformacin estructural de la
biomembrana y organelos celulares, actan como
aislantes de la conduccin neuromuscular, como
amortiguadores fsicos de traumatismos externos
y protectores de la temperatura corporal. Son
precursores de mltiples sustancias :
LIPIDOS:
Compuestos fosfatdicos y no fosfatdicos,
prostaglandinas,
lipoprotenas,colesterol,hormonas esteroidales,
cidos biliares.
Son el vehculo en el transporte de vitaminas
liposolubles (A,D,E,K).
Los lpidos son substancias insolubles en agua
excepto los de bajo peso molecular como el
actico, pero solubles en solventes no polares
como benceno,disulfuro de
carbono,ter,cloroformo,acetona,alcohol y
mezcla de stos.
PROPIEDADES:
La densidad es inferior a la del agua, (D = 1) y

flotan o sobrenadan sobre ella, la mayora de los
lpidos tienen una densidad de entre 0.840 y
0.960 y varios como las lipoprotenas poseen
0.960 y 1.210 por contener aminocidos ppticos
y protenas de alto peso molecular.
Los puntos de fusin tienen relacin directamente
proporcional con el peso molecular e
inversamente con el grado de insaturacin de sus
cidos grasos.
PROPIEDADES:
Qumicamente se identifican con los esteres:

R-C-O-O-R1,provenientes de la reaccin entre un
+acido carboxlico y un alcohol con eliminacin de
agua:
R-COOH +R-OH R-COO-R1 +H2O
Los lpidos se hidrolisan regenerando sus componentes

en presencia de lipasas.
R-COO-R1 R-COOH +R-OH

PROPIEDADES:
Si la hidrlisis se lleva a cabo en medio bsico

como es sosa o potasa castica, el proceso se
define como saponificacin y el resultante es la
sal o jabn de sodio o de potasio.
R-COO-R1 + NaOH R-COO-Na
Las sales o jabones de sodio o de potasio son

solubles en el agua y tienen la propiedad de
limpiar, esto es mezclarse fcilmente con los
lpidos, adquiriendo un poder detergente.
PROPIEDADES:
Por hidrogenacin enzimtica o cataltica en presencia de Ni o Cu
los lpidos insaturados se convierten el lpidos saturados. Ex:
R-CH=CH-CH2-COOR1 H2 R-CH2-CH2-CH2-COOR1
Por oxidacin al aire o por el calor,humedad,luz los lpidos se

descomponen en aldehdos y cetonas y otros productos,
adquiriendo mal olor y sabor desagradable dicha descomposicin se
conoce como RANCIDEZ.
Ciertos lpidos y cidos grasos como el aceite de lino se
polimerizan en su superficie al contacto con el aire formando
pelculas impermeables de uso industrial (pinturas, linleos,
aceites).
CLASIFICACION:
LIPIDOS SIMPLES: son estructuras esterificadas de cidos grasos
con alcoholes. Si el alcohol es el Glicerol, el lpido recibe el
nombre de grasa neutra o acilglicerol, por no tener carga
elctrica.
Si el alcohol es otro, el lpido se designa como cera. Los alcoholes
que conforman las ceras, son de alto peso molecular, cclicos. Por
ejemplo, la cera colesterina o colesterilo, que contienen el alcohol
colesterol.
Los acilgliceroles o grasas neutras,pueden ser mono,di o
triacilgliceroles por el nmero de radicales acilos unidos al glicerol
son steres de cidos grasos iguales o diferentes.
Su estado fsico es slido o lquido a la temperatura ambiente y se
diferencian como mantecas o aceites respectivamente.
CLASIFICACION:
Los cidos grasos pueden ser de la serie saturada e insaturada y los

biolgicamente importantes son de cadena lineal con carbonos
pares en cadenas saturadas.
Su frmula general podra ser: CH3-(CH2)n-COOH.
Los cidos grasos insaturados o de dobles enlaces en su estructura,

tambin son cadenas lineales de numero par de carbonos e
igualmente se designan con nombres especiales Ex: Palmitolico
16C (doble enlace 9-10),Linoleico,Linolnico,Araquidnico.etc.
Acidos Grasos Lineales:

CLASIFICACION:
Los LIPIDOS COMPUESTOS, contienen diferentes cadenas de cido

graso junto a otras sustancias y se clasifican en sustancias
fosfatdicas, no fosfatdicas, complejas y protenlipidicas.
Las sustancias fosfatdicas se caracterizan por el grupo fosfato y
estar vinculadas con la estructura de la biomembrana celular, pero
estas no se almacenan.
Las sustancias no fosfatdicas son lpidos compuestos pero que
carecen de fosfato , como los cerebrsidos, muy abundantes en la
vaina mielnica de los nervios.
Las sustancias complejas, contienen sustancias variadas pero la
ms importante es la esfingomielina, que es un lpido antiptico
por presentar fase polar y no polar en la misma molcula.
Lpidos complejos:
LIPIDOS DE MEMBRANA. Las membranas celulares constituyen

estructuras especiales indispensables para la vida, ya que forman
barreras de permeabilidad muy selectivas.
Estn constitudas principalmente por lpidos y protenas, la
relacin de peso de protena a lpidos en la mayora abarca de 1:4
a 4:1 tambin estn constituidas de carbohidratos enlazados a
lpidos y protenas.
Los lpidos poseen una porcin hidroflica y otra hidorfbica que
forman espontneamente lminas bimoleculares cerradas en
medios acuosos, estas bicapas lipdicas constituyen obstculos al
flujo de molculas polares.
Las protenas desempean varias funciones como:
receptores,transductores de energa y enzimas, bombas para el
intercambio inico.
Lpidos complejos:
Las protenas de membrana estn intercaladas en las bicapas

lipdicas, las cuales crean un ambiente adecuado para la accin de
estas protenas.
Fosfolpidos: Son abundantes en todas las membranas biolgicas,
son derivados del glicerol o de la esfingosina, un alcohol ms
complejo.
Los derivados del glicerol se denominan fosfoglicridos. Un
fosfoglicrido est constitudo por un esqueleto de glicerol, dos
cadenas de cidos grasos y un alcohol fosforilado.
La esfingomielina es el nico fosfolpido de las membranas que no
deriva del glicerol, el esqueleto de la esfingomielina es la
ESFINGOSINA, un aminoalcohol que contiene una cadena
hidrocarbonada larga e insaturada.
LIPIDOS DERIVADOS:
Incluyen cualquier lpido que no se clasifique como lpido simple o

complejo como los esteroides, carotenoides, prostaglandinas y
vitaminas liposolubles.
ESTEROIDES: Presentan semejanza estructural con los isoprenos.
LIPIDOS DERIVADOS:
Su molcula posee la estructura fundamental del CICLO PENTANO
PERHIDROFENANTRENO.
LIPIDOS DERIVADOS:
Los esteroides que contienen OH, se llaman ESTEROLES. Como por
ejemplo el COLESTEROL.
Metabolismo de los Lpidos:
Los lpidos ingeridos con la dieta (triglicridos, grasa neutras,

fosfolpidos,colesterol y steres de colesterol principalmente) son
hidrolizados para convertirse en molculas ms pequeas capaces
de absorberse por la clulas de la mucosa del duodeno e leon.
Esto sucede gracias a enzimas que provienen del pncreas (lipasa
pancretica), del intestino (lipasa entrica) y en menor grado del
estmago (lipasa gstrica),sumado al peristaltismo intestinal y a la
accin emulsificante de las sales biliares.
La emulsificacin es el proceso en el que las sales biliares (como
tambin un fosfolpido ,la fosfatidil-colina),rodean al lpido y
exponen hacia afuera sus grupos hidroflicos, as disminuye la
tensin superficial y el lpido tiene ms superficie para someterse
a la accin de las lipasas.
PROTEINAS Y
AMINOACIDOS
Las luciernagas producen luz por la luciferina y el ATP, catalizda por el enzima
luciferasa
Los eritrocitos contienen gran cantidad de hemoglobina, protena transportadora
de oxgeno.
PROTEINAS
Son macromolculas que resultan de la condensacin de

un nmero elevado de residuos de aminocidos, unidos
entre s por enlaces peptdicos; en su constitucin
participan los 20 aminocidos principales.
Qumicamente, son macromolculas POLIMEROS DE

AMINOACIDOS (AA),(ms de 100)dispuestos en una
secuencia lineal, sin ramificaciones, una secuencia de
estas con menos de 100 AA se denomina PEPTIDO.
Cada protena se caracteriza por su longitud, peso

molecular, composicin y secuencia de aminocidos.
Los aminocidos
20 aminocidos se encuentran como

residuos en las protenas
Un aminocido contiene un grupo -
carboxlico, un grupo -amino y un
grupo R caracterstico unido al
carbono .
Excepto la Glicina, el carbono de
todos los aminocidos es asimtrico,
por lo tanto los aminocidos pueden
existir en la menos dos formas
estereoisomricas.
En las protena se encuentran nicamente los
estereoismeros L.
Tambin existen otros aminocidos menos comunes, ya
sea como constituyentes de las protenas o como
metabolitos libres.
Los aminocidos se diferencian en sus propiedades
cido-base y tiene curvas de titulacin caractersticas.
Pptidos y protenas
La secuencia de aminocidos de una protena es una

caracterstica propia de esa protena que se denomina
estructura primaria.
PROTEINAS CLASIFICACION
Por la complejidad en la estructura,

composicin y propiedades de las protenas es
difcil clasificarlas , por lo que de forma
general se relaciona el grado de solubilidad
con la naturaleza del grupo prosttico y los
productos de hidrlisis y segn esto las
protenas se clasifican en :
Simples, conjugadas y derivadas.
Las protenas simples son aquellas que por

hidrlisis producen solamente pptidos y aa.
Las protenas conjugadas u Holoprotenas

producen aa y otros componentes como
carbohidratos, lpidos, cidos nuclicos, etc.
Las protenas derivadas son fracciones de las

anteriores o protenas desnaturalizadas
qumicamente.
La porcin no aminocida de una protena
conjugada se denomina grupo prosttico y la
fraccin proteica se llama apoproteina.
Segn la naturaleza qumica de los grupos

prostticos, se clasifican en:
nucleoprotenas,lipoprotenas,glucoprotinas,fosfopr
otenas,metalprotenas, cromoprotenas.
Las protenas simples pueden ser: globulares y
fibrosas.
Las protenas globulares estn formadas por cadenas
polipeptidicas plegadas estrechamente y adoptan
formas esfricas, desde el punto de vista funcional
son las ms importantes.
Las protenas fibrosas estn formadas por cadenas
polipeptdicas paralelas formando fibras o lminas
largas son resistentes e insolubles en agua.
PROTEINAS PROPIEDADES
La solubilidad est en funcin de la especie molecular y en ella

hay que considerar ciertos parmetros:
Insuficiencia de la fuerza inica.
Influencia del pH
Influencia de la T
Influencia de los solventes orgnicos.
Influencia de los detergentes.
Influencia de agentes qumicos.
Agrupacin supermolecular.
La velocidad a la que se disuelve la protena vara y el cuerpo
posee mecanismos en casos anormales.
Comparten propiedades micelares de los coloides y son liofilas.
PROTEINAS PROPIEDADES
Cuando a pH determinado se aplica una diferencia de

potencial elctrico se produce el fenmeno de la
ELECTROFORESIS.
Este fenmeno de las protenas es completamente

comprensible , ya que las disoluciones proteicas
son consideradas electrolitos anfotricos o
anfolitos fuertes, por la gran cantidad de aa que
las constituyen.
El punto isoelctrico de la mayor parte de protenas

est alrededor de la zona de pH 7, justo el pH
ptimo de solubilidad est en las zonas
PROTEINAS FUNCIONES.
Las enzimas representan la clase funcional ms amplia, poseen
potencia cataltica, algunas son ms especializadas y desempean
una funcin reguladora, estas son las enzimas reguladoras o
alostricas.
Transportan tipos especficos de molculas por la sangre; las
lipoprotenas que transportan lpidos; la hemoglobina que
transporta oxgeno y CO2.
Cumplen funciones protectoras o defensivas, como la trombina,
fibringeno e inmunoglobulinas.
Funcin hormonal como la insulina y somatotropina,entre otras.
Forman elementos estructurales como el colgeno, elastina y alpha-
queratina.
Generan y transmiten impulsos nerviosos, la respuesta neuronal ante
estmulos determinados est dado por receptores proteicos.
DESNATURALIZACION.
La exposicin de las molculas proteicas solubles o

globulares a pH extremo o a temperatura elevada,
desnaturalizan, esto consiste en un descenso de la
solubilidad, las protenas pierden su actividad
biolgica caracterstica.
La desnaturalizacin genera el desplegamiento de la

estructura
Plegada de las cadenas polipeptdicas de las
protenas.
Cuando el agente desnaturalizante es muy fuerte el

proceso es irreversible, llegndose al
ENLACES.
ENLACE PEPTDICO.
ENLACE DISULFURO.
PUENTES DE HIDROGENO: Tambin se llama enlace de
hidrgeno son enlaces dbiles y se encuentran en
gran nmero en la estructura de las protenas.
Al romperse estos enlaces, se desnaturalizan las
protenas, modificndose en gran medida sus
propiedades, en especial las biolgicas.
QUELATOS.
FUERZAS DE VAN DER WALLS. Son la forma ms comn
de atraccin entre tomos hay una atraccin entre
los electrones de un tomo y el ncleo positivo de
otro. Actan en molculas de todo tipo tanto
ESTRUCTURA DE PROTEINAS.
ESTRUCTURA PRIMARIA:
La cadena peptdica est constituida por la unin
de aminocidos (aa) unidos entre s en forma
lineal por enlaces peptdicos y que est gobernado
por el genoma (genes) que son los que dan la
secuencia de los aa y que en el espacio, aparecen
los grupos carbonilo e imino en posiciones
opuestas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
El ordenamiento secuencial de dos o ms pptidos
que integran una cadena polipeptdica o proteica y
que en el espacio aparecen como espirales o
helicoidales muy compactos, compactacin debida
a la presencia de puentes de hidrgeno.
Las uniones de hidrogeno se producen entre el par de
electrones del oxgeno del grupo carbonilo con el
protn del hidrgeno del grupo amino de dos
residuos de aa vecinales del helicoide que se
atraen.
Cada helicoide llamada alpha, mide 5.4 A de
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Helicoide beta o lminas plegadas.
La estructura alpha aparece frecuentemente en las
protenas globulares, la beta en las fibrosas.
Helicoides alpha
Puentes de H2
ESTRUCTURA TERCIARIA:
Cuando la cadena polipeptdica ha alcanzado cierta
magnitud tiende a plegarse sobre s misma
orientando los ejes y los helicoides en diferentes
sentidos, dando forma tridimensional a la unidad
proteica.
Tal plegamiento sostenido, asentado y establecido
entre fragmentos helicoidales vecinos mediante
puentes de hidrogeno y azufre, uniones
covalentes, incluso inicas con metales, se designa
como estructura terciaria de la unidad proteica.
Esta estructura es sostenida mediante fuerzas
interatmicas dbiles como enlaces de hidrgeno
y fuerzas de Van der Waals,disponindose las
ESTRUCTURA TERCIARIA:
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
La unin o polimerizacin de dos o ms unidades peptidico-
protenicas iguales o diferentes, firmemente estabilizadas entre
ellas, mediante puentes covalentes y electrovalentes o
coordinadas con grupos prostticos, forman la estructura
cuaternaria de las protenas.
Ejemplo de protenas homogneas o constitudas por unidades

proteicas iguales es la fosforilasa, que tiene 4 unidades; de las
heterogneas es la Hb que tiene 4 unidades: 2 alpha y 2 beta
coordinadas con el grupo hemo.
ESTRUCTURA CUATERNARIA: S
S
HIDROLISIS DE PROTEINAS.
Las protenas se hidrolizan fcilmente en medio acuoso,sea este

cido, alcalino o enzimtico; obtenindose las cadenas peptdicas
y aminocidos que lo forman en un tiempo de 24 a 96 horas.
La hidrlisis cida utiliza HCL 6N y los aminocidos obtenidos
conservan sus propiedades especficas originales, includa su
actividad ptica.
La hidrlisis alcalina utiliza NAOH 5N obtenindose aminocidos un
tanto alterados en sus propiedades especficas y desprovistos de
actividad ptica.
La hidrlisis enzimtica utiliza enzimas proteolticas de lenta
reaccin, pero el hidrolizado conserva intactas sus propiedades
originales especficas.
PEPTIDOS.
Los pptidos estn formados por molculas de aminocidos por lo

tanto posee propiedades similares y anlogas a las protenas, su
principal diferencia lo constituye el peso molecular y la variedad
de aminocidos que lo integren.
Los pptidos de bajo peso molecular tendrn propiedades muy
similares a los aminocidos, los de alto peso molecular tendrn
propiedades similares a las protenas, no obstante los pptidos
generalmente son incoloros, solubles en agua e insolubles en
solventes orgnicos, no se desnaturalizan como las protenas y
dializan con facilidad en membranas de celofn, en disolucin
bsica se comportan como cidos dando en ambos casos sales,
pues tambin son electrolitos anfteros o anfolitos.
UNION PEPTIDICA:
La reaccin de un grupo alpha carboxilo de un aminocido con el

grupo alpha amino de otro, permite que se unan los dos
aminocidos para la formacin de un amida secundario, el enlace
formado se llama: PEPTIDICO.
NH2-CH-COOH + NH2-CH-COOH NH2-CH-CO-NH-CH-COOH + H2O

R R
Si dos aminocidos intervienen en la reaccin se denomina un

dipptido, si tres un tripptido y ms de cuatro es un
POLIPEPTIDO, los que contienen pocos aminocidos tambin se les
acostumbra denominar OLIGOPEPTIDOS.
SINTESIS PEPTIDICA:
En la clula, la sntesis peptdica se realiza en los ribosomas con la

intervencin de cidos nuclicos, enzimas y est regulada por el
gen que determina la secuencia de los aa de la cadena peptdica.
La sntesis de pptidos por va qumica permite obtener
artificialmente la unin de los aminocidos en una secuencia
previamente definida, tal es el caso de los pptidos antibiticos
que son molculas obtenidas a partir de cultivos bacterianos y
poseen la propiedad de contener con frecuencia D-aminocidos y
estructura cclicas como la gramicidina y la penicilina.
Como los aa son estructuras polifuncionales, la formacin del enlace
peptdico debe permitir la unin del grupo amino del uno con el
carboxilo del otro, esto es necesario para mantener la
especificidad de la reaccin.
Anlisis de protenas
Las protenas se separan y purifican en

funcin de diferentes propiedades
Las protenas se pueden precipitar
selectivamente mediante adicin de
ciertas sales.
Existen una amplia gama de mtodos
de separacin, como cromatografa de
intercambio inico, de exclusin
molecular, de afinidad, HPLC
Anlisis de protenas
La electroforesis separa protenas segn su masa y su

carga. La electroforesis en gel con SDS y el enfoque
isoelctrico se puede utilizar por separado o
combinados para obtener una mejor resolucin.
Los procedimientos de purificacin requieren un mtodo
de cuantificacin.
LAS PROTEINAS SON LAS
HERRAMIENTAS DE LA CELULA
Son biomolculas comunicativas.
Reconocen y unen otras molculas.
Son altamente selectivas.
Las parejas de unin se llaman LIGANDOS
Los ligandos pueden ser carbohidratos, nucletidos y
lpidos, cidos nuclecos y otras protenas.
Los anticuerpos por ejemplo pueden ligar cualquier
molcula orgnica o inorgnica.
FUERZAS DE LAS PROTEINAS.
Las fuerza que actan en esta unin de ligando son casi

siempre relativamente dbiles, predominan:
1. Interacciones inicas
2. Puentes de hidrgeno
3. Fuerzas de Van der Waals
Las fuerzas de unin de una protena para un ligando se

denomina AFINIDAD.
Qu pueden hacer las
protenas con sus ligandos?
Transporte toman su mercanca en un lugar del
organismo o de la clula y lo ceden de nuevo en otro
lugar.
Mquinas moleculares- Por un acto reflejo la unin de la

protena a su ligando automticamente cambia su
conformacin. Ex. La calmodulina. Que posee cuatro
puntos de unin para cada Ca 2+
Calmodulina
Las protenas pueden ser
enzimas?
Las protenas se unen a los sustratos y los convierten en
productos.
Una gran familia de protenas consiste en las
catalizadoras moleculares que no solamente se unen a
ligandos sino que los modifican.
Qu hace que una protena sea una enzima?

Centro activo: Que generalmente se encuentra en su
superficie en una escisin en forma de bolsillo o grieta.
Las protenas pueden ser
enzimas?
Los ligando en este caso se conocen como sustratos.
Cuando una enzima atrapa dos sustratos , permite que

se formen enlaces entre s, es decir se produce una
reaccin y se forma un producto.
Los grupos qumicos del centro activo contribuyen a

este proceso, estabilizando los productos intermedios y
las uniones qumicas con los sustratos.
Unin Enzima sustrato.
Efectos Alostricos.
Cuando la protena posee puntos de unin separados y

estos se pueden comunicar entre s se denomina
EFECTO ALOSTERICO (ALOS= el otro y STEREOS=
localizacin).
Si un ligando facilita la unin de otro se habla de

ALOSTERISMO POSITIVO, Si impide la unin del otro se
llama ALOSTERISMO NEGATIVO.
Efectos alostricos.
Si un ligando afecta la estructura espacial de la protena

el segundo centro de unin puede verse afectado.
Ejemplo: la hemoglobina, por factores alostricos el 2,3

bifosafoglicerato puede adaptar su captacin y
liberacin de Oxgeno de forma precisa a las
necesidades del fisiolgicas.
ALOSTERISMO.
PROTENAS MOTORAS
Las protenas pueden tambin efectuar movimientos

deliberados y generar as trabajo mecnico.
Esto ocurre por hidrlisis de nucletidos ricos en

energa.
Ejemplo la MIOSINA y la ACTINA.

Unin reversible protena-
ligando: protenas de unin al
Oxgeno.
La Mioglobina y la Hemoglobina son las dos protenas
ms estudiadas.
El oxgeno no es muy soluble en agua y no puede
transportarse a los tejidos en cantidad suficiente por
simple disolucin en suero sanguneo.
Evolucin de las protenas transportan y almacenan
oxgeno.
Sin embargo las cadenas laterales de las protenas no
pueden unir reversiblemente el oxgeno por los
aminocidos.
Este papel lo realizan ciertos metales como el Hierro, el
cobre , permitiendo el transporte del oxgeno.
Mioglobina y Hemoglobina.
El hierro libre provoca especies altamente reactivas con

el oxgeno , como radicales hidroxilo, que pueden daar
el ADN y otras molculas.
El hierro se une o es secuestrado por un grupo proteico
unido a una protena llamada grupo HEMO.
El grupo Hemo tiene forma de anillo, la protoporfirina,
a la cual se une un nico tomo de hierro es su estado
ferroso (Fe 2+)
Grupo Hemo.
Transporte de oxgeno en la
sangre.
El oxgeno es transportado en la sangre por la
hemoglobina de los eritrocitos
Eritrocitos: se forman a partir de clulas madre

precursoras llamadas hemocitoblastos, en el proceso de
maduracin producen grandes cantidades de
hemoglobina y pierden sus orgnulos celulares y su
principal funcin es transportar Hemoglobina, la cual
est disuelta en el Citosol en grandes cantidades. (34%
de su peso).
La Mioglobina
Es una protena de unin al oxgeno, se encuentra en le

tejido muscular.
Facilita el transporte de oxgeno al msculo. (es
abundante en animales que se sumergen ballena, foca.)
La Mioglobina se forma por 153 aa. Con un grupo Hemo,
pertenecen al grupo de protenas llamado Globinas.
El polipptido est formado por 8 segmentos alfa
helicolidales conectados por giros.
Eritrocitos
La Hemoglobina
Es ms o menos esfrica es tetramrica , contiene

cuatro grupos prostticos HEMO, uno asociado a cada
una de las cadenas polipeptdicas.
La Hb de los adultos contiene dos tis de globina, dos

cadenas alfa(141 residuos) y dos cadenas beta (146
residuos).
La estructura es muy similar a la Mioglobina.

Hemoglobina
Hb cambia al unirse al O2.
Existen dos conformaciones: Estado T y Estado R-

El oxigeno tiene mayor afinidad por el estado R, al
unirse estabiliza este estado.
Cuando no existe oxgeno el estado ms estable es el T,
se forma la desoxihemoglobina.
Cuando el oxgeno se une al estado T, promueve
cambios conformacionales hacia el estado R.
La Hb tambien transporta H+
y CO2
Adems del transporte de oxgeno, la Hb tambien
transporta dos productos finales de la respiracin celular,
de los tejidos a los pulmones y riones donde son
excretados.
El CO2 no es muy soluble , por lo que se transforma en

bicarbonato, esto provoca un aumento en la concentracin
de H+ (descenso de pH en los tejidos).
La unin del oxgeno a la Hb es afectada por el pH y la

concentracin de CO2, por lo que la conversin a
bicarbonato es fundamental para la regulacin de la unin
con el O2 y su liberacin en la sangre.
La Hb tambien transporta H+
y CO2
La Hb transporta como el 40% de H+ y el 20% del CO2
formado en los tejidos a los pulmones y riones ( el
resto es absobido por el bicarbonato del plasma y el
resto de CO2 se transporta como disuelto y como HCO3-
.
A medida que se excreta CO2 en los capilares

pulmonares y aumenta consecuentemente el pH de la
sangre , la afinidad de la Hb por el oxgeno aumenta y
la protena une ms O2 a este efecto se lo conoce como
efecto BOHR.
2,3 bifosfoglicerato (BPG)
La interaccin del BPG con la Hb es un claro ejemplo de

modulacin alostrica.
El BPG est presente en grandes concentraciones en los

eritrocitos.
El BPG reduce de manera considerable la unin de la Hb

al oxgeno,
El BPG juega un papel considerable en la adaptacin

fisiolgica a la menor concentracin de O2 en las
alturas.
Anemia Falciforme
La secuencia de aminocidos en la estructura primaria,

secundaria, terciaria y cuaternaria de una protena
globular y en su funcin se demuestran en el caso de la
anemia falciforme, enfermedad de ndole hereditario.
Se conocen ms de 500 variantes genticas de la Hb
humana, la mayora son por la variacin de un aa.
Anemia Falciforme.
A cada variante de un gen se lo conoce como un alelo,

debido a que los humanos poseen en general dos copias
de cada gen un individuo puede tener dos copias de un
alelo.
La anemia falciforme es producto de la herencia del

alelo, para esta enfermedad por ambos progenitores.
Anemia Falciforme.
Loseritrocitos son anormales y

menos numerosos, adems de
haber un nmero extraordinario
de clulas inmaduras, la sangre
contiene muchos eritrocitos con
formas alargadas, delgadas y con
formas de media luna que se
asemejan a una hoja de una hoz.
Anemia Falciforme.
Es una enfermedad dolorosa y puede ser mortal.

Sntomas: debilidad vtigo, falta de aire, aumento del
pulso y taquicardia.
Hb en sangre de 15 a 16 g/100 mL.
Consecuencia grave: capilares quedan obstruidos por los
eritrocitos alargados y anormales provocando intenso
dolor en interfiriendo en las funciones normales de los
rganos, provocando la muerte temprana.
BIOQUIMICA
METABOLICA
BIOQUIMICA METABOLICA:
El metabolismo es el conjunto de reacciones

bioqumicas y procesos fsico-qumicos que
ocurren en una clula y en el organismo.
stos complejos procesos interrelacionados son la

base de la vida a escala molecular, y permiten
las diversas actividades de las clulas: crecer,
reproducirse, mantener sus estructuras,
responder a estmulos, etc.
METABOLISMO
El metabolismo se divide en dos

procesos conjugados: catabolismo y
anabolismo.
Las reacciones catablicas liberan

energa; un ejemplo es la gluclisis, un
proceso de degradacin de compuestos
como la glucosa, cuya reaccin resulta
en la liberacin de la energa retenida
en sus enlaces qumicos.
ANABOLISMO Y CATABOLISMO:
Las reacciones anablicas, en cambio,

utilizan esta energa liberada para
recomponer enlaces qumicos y
construir componentes de las clulas
como lo son las protenas y los cidos
nucleicos.
El catabolismo y el anabolismo son

procesos acoplados que hacen al
metabolismo en conjunto, puesto que
cada uno depende del otro.
REGULACION DEL METABOLISMO:
La regulacin del metabolismo de glcidos, lpidos y

protenas est a cargo de complejos sistemas de control
que modulan la velocidad de flujo de los metabolitos
componentes de una corriente metablica u otros
factores que pueden afectar las rutas como la
biodisponibiliddad de sustrato, degradacin de enzimas
etc.
Dicha regulacin de velocidad de una va metablica se
consigue por la modificacin de determinada enzima o
enzimas involucradas en el proceso.
Dicha modificacin enzimtica resulta de la influencia

de diversos factores entre los cuales destacan los
metablicos y los hormonales.
Los metablicos, por intermedio de enzimas
reguladoras o alostricas, es decir que adems de
unirse al sustrato especfico para cumplir sus funciones
catalticas, pueden unirse a metabolitos activadores e
inhibidores que aumentan o disminuyen su actividad y
que incluso pueden alterar la estructura de la enzima.
Los hormonales, como respuesta a estmulos nerviosos,

resultantes de las seales de necesidades del
organismo. Su actividad es directa o a travs de
intermediarios.
En forma directa, por accin genmica al actuar sobre

el material gentico afectando la actividad de sntesis
de determinada enzima, indirectamente, por accin no
genmica al producir modificaciones no permanentes.
METABOLISMO PROTEICO:
Las protenas son la materia prima de los seres vivos,

pues forman la base de tejidos, hormonas, enzimas,etc.
Y juegan un importante papel en el mantenimiento
ptimo de las condiciones de salud.
Constituyen el:
90 % de la fraccin slida de la sangre.
80% de la fraccin slida del msculo.
40 % de la fraccin slida del tejido seo.
Y el organismo, mediante un adecuado metabolismo de

protenas provenientes de la dieta o exgenas, y de
otros metabolitos internos o endgenos, logra mantener
esa constancia en el cuerpo humano.
BALANCE DE NITROGENO:
El trmino nitrgeno es usado comnmente para designar a
protenas que contienen un 15 a 20% de nitrgeno
proteico y es un element constante en ellas.
Normalmente existe un delicado mecannismo de equilibrio

entre la cantidad de nitrgeno ingerido y el excretado,
el individuo excreta por la orina y heces un equivalente
de nitrgeno igual al que ingiere y por tanto tiene un
balance nitrogenado en equilibrio.
ANABOLIMO = CATABOLISMO
Balance en equilibrio.
Si la ingesta es mayor que la excreta, el balance

nitrogenado es positivo y esto sucede durante el
crecimiento, el embarazo y la recuperacin despus de
enfermedades infecciosas, intervenciones quirrgicas
reparando su estado fsico y aumentando su masa
muscular.
ANABOLISMO > CATABOLISMO
Balance positivo
Si la ingesta de Nitrgeno es menor que la excreta, el

balance es negativo, sucede en la inanicin,
desnutricin, lceras, diarreas, graves lesiones,
traumatismos y fracturas mltiplesenfermedades
mltiples etc., con prdida progresiva de peso corpreo
y disminucin de la capacidad de sntesis proteica.
ANABOLISMO < CATABOLISMO
Balance negativo.
ENZIMAS
1.- Qu es una reaccin qumica?
Es todo proceso qumico en el que una o ms

sustancias (reactivos o reactantes) sufren un
proceso de transformacin o combinacin para dar
lugar a una serie de sustancias (elementos o
compuestos) denominadas productos. A la
representacin simblica de las reacciones se les
denomina ecuaciones qumicas.
2.- Qu es la energa de activacin?
Es la energa que necesita un

sistema antes de poder iniciar
un determinado proceso o es la
energa mnima necesaria para
que se produzca una reaccin
qumica dada. La energa de
activacin es inversamente
proporcional a la velocidad de
reaccin.
3.- Qu es un catalizador?
Es una sustancia capaz de acelerar (catalizador

positivo) o retardar (catalizador negativo o
inhibidor) una reaccin qumica, permaneciendo
ste mismo inalterado (no se consume durante la
reaccin), proceso denominado catlisis.
Los catalizadores disminuye la Ea, que deben superar

los reactivos para transformarse en productos, sin
modificar la constante de equilibrio.
4.- Qu son las enzimas?
Sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones

qumicas, siempre que sea termodinmicamente posible. En
estas reacciones, las enzimas actan sobre unas molculas
denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes
molculas, los productos.
A las reacciones mediadas por enzimas se les denomina
reacciones enzimticas.
5.- De que estn constituidas?
Las enzimas estn constituidas por una protena y un componente

llamado cofactor, el cual puede estar ausente. En su estructura, se
entrelazan y se pliegan una o ms cadenas polipeptdicas, que
aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio
activo, una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas
no encajan con exactitud , su estructura depende de los
aminocidos que la conforman.
6.- Donde se sintetizan?
Las enzimas se componen de una cadena lineal de aminocidos

que se pliegan durante el proceso de traduccin (mRNA) para
dar lugar a la estructura terciaria de la enzima, el proceso se
lleva a cabo en los ribosomas.
7.- Qu es el sitio activo de una enzima?
El sitio activo est formado por las cadenas laterales de residuos

especficos y es la localizacin sobre la superficie de la enzima
donde se une el sustrato estabilizada por medio de interacciones
dbiles y tiene lugar la reaccin qumica.
Sitio
activo
8.- Cmo impactan las enzimas en las reacciones bioqumicas?
Las reacciones qumicas que se llevan acabo dentro de los

organismos no ocurren espontneamente, estn catalizadas
por enzimas, por lo que sin las enzimas las reacciones no se
llevaran acabo.
9Cules son los 6 grupos en los que se clasifican las
enzimas?
1.-xido-reductasas (reacciones de xido reduccin):
2.- Transferasas ( transferencia de grupos funcionales):

3.- Hidrolasas (reacciones de hidrlisis):
4.-Liasas (adicin a los dobles enlaces):

5.-Isomerasas (reacciones de isomerizacin):
6.- Ligasas (formacin de enlaces con aporte de ATP)

10.- Qu es un cofactor?
La actividad de algunas
enzimas depende solamente o El ion metlico puede actuar
de sus estructura como como:
protenas, mientras que otros o Centro cataltico primario
necesitan, adems uno o mas
componente no proteicos o Grupo puente para reunir el
llamados cofactores. El sustrato y la enzima,
cofactor puede ser un in formando un complejo de
metlico, o bien una coordinacin
molcula orgnica llamada
coenzima los iones metlicos o Agente estabilizante de la
pueden ser: (Fe2+, Cu2+, K+, conformacin de la protena
Mn2+, Mg2+, entre otros). enzimtica en su forma
catalticamente activa.
11.- Qu es un grupo prosttico?
Cuando el coenzima se halla unido ntimamente a la

molcula del enzima recibe, normalmente el nombre de
grupo prosttico.
Un grupo prosttico es el componente no aminoacdico
que forma parte de la estructura de algunas protenas y
que se halla fuertemente unido al resto de la molcula.
Las protenas con grupo prosttico reciben el nombre de
heteroprotenas (o protenas conjugadas).
20.- Cmo se da la activacin e inhibicin alostrica?
La inhibicin alostrica ejerce su accin sobre otra parte de la

molcula, causando un cambio conformacional con repercusin
negativa en la actividad enzimtica.
La activacin alosterica en los que el cambio en el sitio cataltico
producido por el activador alosterico es positivo, de modo que facilita la
entrada del sustrato y por tanto su conversin a los productos.
21.- Qu efecto tienen el pH y la temperatura en la actividad enzimtica?
Las enzimas poseen una temperatura de actividad mxima, y al

sobrepasarla hay una prdida de la estructura terciaria lo que provoca
la prdida de su actividad cataltica de manera irreversible debido a
que las fuerzas de unin dbiles se rompen.
Aumentos en la temperatura aumenta las interacciones cinticas de las
molculas
METABOLISMO y RUTAS
METABOLICAS
GLUCOLISIS
CICLO DE KREBSS
RESPIRACION.
Clasificacin de los seres
vivos
Auttrofos
Hetertrofos
1. Introduccin: clasificacin de metabolismos
FUENTE DE ENERGIA
Luz Qumica
Fotoautotrofo Quimioautotrofo
FUENTE DE CARBONO
CO2 Cianobacterias
Algas Bacterias nitrificantes
Plantas
Fotoheterotrofo Quimioheterotrofo
Bacterias heterotrofas
Orgnica Bacterias verdes y Protistas protozoos
prpuras no sulfurosas Hongos
Animales
Fuente de poder Fuente de

TIPO DE Fuente de energa
reductor carbono Ejemplos
METABOLISMO (FOTO/QUIMIO)
(LITO/ORGANO) (AUTO/HETERO)
Bacterias del
Oxidacin de Oxidacin de
Quimiolito- hidrogeno,
compuestos compuestos CO2
autotrofo metangenos y
inorgnicos inorgnicos
desnitrificantes
Bacterias
Fotolito- Molculas
Luz CO2 fotosintticas y
autotrofo inorgnicas
plantas
Oxidacin de
Fotoorgano- Compuestos Bacterias rojas no
Luz compuestos
hetertrofo orgnicos del azufre
orgnicos
Oxidacin de Oxidacin de Compuestos Animales, hongos

Quimioorgano- orgnicos
compuestos compuestos y muchos
hetertrofo
orgnicos orgnicos microorganismos
O2 AEROBIOS
ACEPTORES DE e-
OTRO ANAEROBIOS
GLUCOLISIS
2.1. Metabolismo del carbono: Glicolisis o ruta de Embden-Meyerhof-Parnas
Del griego
glyco: dulce; lysis: disolucin
Descrita en 1940
- Tiene lugar en la matriz citoplasmtica de procariotas y eucariotas

- Acta en presencia y en ausencia de O2
1. Introduccin: catabolismo
Fermentacin
BALANCE:
6 carbonos
Glucosa + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+
2 piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2H+
3 carbonos
GLICOLISIS
NAD+
NADH
FERMENTACIN CICLO KREBS
CADENA RESPIRATORIA
2.2. Metabolismo del carbono: Fermentacin
GLICOLISIS
PIRUVATO (3 C)
GLUCOSA (6 C) 2 NADH
Piruvato
descarboxilasa
2 NAD+
CO2
FERMENTACIN
ALCOHOLICA
Alcohol
deshidrogenasa
ETANOL (2 C) ACETALDEHDO (2 C)
GLICOLISIS
PIRUVATO (3 C)
GLUCOSA (6 C) 2 NADH
Lactato
deshidrogenasa
2 NAD+
FERMENTACIN
LACTICA
AC. LACTICO (3 C)
FERMENTACION
ALCOHOLICA
FERMENTACION
LACTICA
2.3. Metabolismo del carbono: Ciclo de Krebs
NAD+
GLICOLISIS
NAD+
NADH
NAD+
NADH
NADH
FERMENTACIN CICLO KREBS
CADENA RESPIRATORIA
CICLO DEL ACIDO
CITRICO
2.3. Metabolismo del carbono: Ciclo de Krebs
El ciclo de Krebs es una ruta anfiblica

2.4. Metabolismo del carbono: Respiracin
Anaerobia
Aceptor de e- al O2
Aerobia
Aceptor de e- = O2

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BIOQUIMICA

Los protones y los neutrones estn en el ncleo y

Constituyen los ncleos de los tomos

Poseen una masa 1.840 veces menor que la del

Los tomos neutros de Na y

Los tomos comparten

Son de tipo elctrico.

La distancia a la que se colocan los

Los tomos se unen porque as

Inico: unen iones entre

Atmicos: unen tomos

Covalente simple: Se comparten

Covalente doble: Se comparten

Covalente triple: Se comparten

El alumno identificar a los principales grupos

R steres Tienen en general olor agradable y a menudo son los

O teres Como solventes o como anestsicos

S Tienen un papel esencial como constituyente de los

1. R-X ( ) cido carboxlico

6. R-CO-R ( ) halogenuro de alquilo

CH3 CH2 CH2 N CH2 CH3 a) 4-metil-3-pentilamina b)metil-etil-propilamina

CH3 CH2 O CH3 a) metil-etilter b)etil-metilter c) propilter

CH3 CH2 C O CH2 CH3 a) Etanoato de etilo b) etil-propanoato

Los seres vivientes comparten

Qu y Cules son las biomolculas macromolculas?

La vida se basa en unidades morfolgicas conocidas

La CLULA es la unidad fundamental de la materia viva,

La CELULA es en realidad un sistema abierto que toma

Es la Qumica de la vida , dado que

La Bioqumica es entonces el estudio

La materia viviente, est formada por C,H,O,N,P y S

Qu son los aminocidos?

Todos los AA poseen la misma frmula estructural.

Los aminocidos son molculas orgnicas pequeas con

Generalmente, el nmero de AA que forman una

La formacin de un enlace PEPTIDICO entre dos AA se

Los aminocidos son constituyentes de todas las protenas, los que

Los diferentes aa se diferencian entre s por el grupo R,radicales o

Los aa por poder actuar como cidos o como bases reciben el

No obstante indicaremos que adems de ser incoloros, solubles en

1. Tre = Treonina. 7. Tri = Triptfano

Los carbohidratos son constituyentes universales de los

MONOSACARIDOS O GLUCIDOS SIMPLES.

Tienen una sola unidad molecular y segn el nmero de carbonos

TRIOSAS, TETROSAS,PENTOSAS,HEXOSAS y cuya forma general

Son Glcidos que al ser hidrolizados generan dos

Su frmula es (CH2O)n-H2O.Se encuentran unidos a

Los disacridos funcionalmente importantes son

Los alcoholes reaccionan con los grupos carbonilos de

Un azcar de 5 trminos se conoce como Furanosa por su analoga con el

SACAROSA: por hidrlisis da glucosa y fructosa.

MALTOSA: por hidrlisis da dos unidades de glucosa.

LACTOSA: por hidrlisis da glucosa y galactosa.

Son Glcidos que por hidrlisis dan 3 a 10 molculas de

Entre estas tenemos por ejemplo el

El glucgeno es un polisacrido del organismo animal.

Los Oligo y Polisacridos de origen vegetal son

Son tambin conocidos como GLUCANOS, son

N-acetil-D-glucosamina con enlaces beta (1-4)

Amido azcares: cuyo radical es el grupo amida.

Todas sus propiedades fsicas como

ISOMERIA: Los glcidos ofrecen en general gran variedad

Se dice que son EPIMEROS los ismeros que solo difieren

Los estereoismeros D L pueden ser indistintamente