Para que una reaccin qumica tenga lugar se debe superar el valor de la energa de activacin.

Una vez vencida esa barrera el sistema evoluciona de forma tal que llegar al estado final de la reaccin. La velocidad de reaccin podra incrementarse eventualmente disminuyendo la energa de activacin. Este mecanismo es el que se pone de manifiesto cuando se emplean determinadas sustancias llamadas catalizadores. ? Por ejemplo, el hidrgeno y el oxgeno gaseoso son inertes a temperatura ambiente pero rpidamente reaccionan cuando estn expuestos con platino. Cuando los productos de la reaccin se forman, se regenera el catalizador al estado libre. Un concepto importante es que el catalizador no se modifica durante la reaccin qumica.

Velocidad reaccin = f (Eactivacin)

Contante de velocidad: k = ko e-Ea/R T (Ley Arrhenius) k= constante de velocidad

k0= factor preexponencial

Ea= energa de activacin R= constante de los gases ideales T= Temperatura en grados K

Catalizador: modifica la velocidad de reaccin

Antecedentes El trmino catalizador fue introducido por Bercelius en 1835, para referirse a cualquier sustancia que, con su mera presencia provoca reacciones qumicas que, de otro modo, no ocurriran. Ms tarde, en 1902 Ostwald dio una definicin ms ajustada y defini un catalizador como una sustancia que cambia la velocidad de una reaccin qumica sin ser modificada por el proceso.

Catalizadores En 1981, la definicin aceptada por la IUPAC es la siguiente: un catalizador es aquella sustancia que incrementa la velocidad de la reaccin sin alterar la energa libre de Gibbs estndar de la misma; el proceso se denomina catlisis y la reaccin en que est involucrado un catalizador se denomina reaccin catalizada.

International Union of Pure and Applied Chemistry

Catlisis homognea Tiene lugar cuando los reactivos y el catalizador se encuentran en la misma fase, sea lquida o gaseosa. En la catlisis homognea se tiene un acceso ms fcil al mecanismo de reaccin y por consecuencia se puede dominar mejor el proceso cataltico correspondiente. Ejemplos:

- Polimerizacin de olefinas: polietileno - Produccin de biodiesel

Catlisis heterognea El catalizador esta presente en la reaccin en una fase diferente a la de los reactivos. Generalmente el catalizador es un slido y los reactivos son lquidos o gases. La separacin ms simple y completa del catalizador del producto provoca que la catlisis heterognea sea mas atractiva econmicamente. Uno de los inconvenientes que presenta los catalizadores heterogneos es la desactivacin, generalmente provocado por la deposicin de diferentes sustancias. La mayora de los catalizadores heterogneos son metales, xidos metlicos o cidos.

Los catalizadores metlicos ms usuales son Fe, Co, Ni, Pt, Cr, Mn, Ag y Cu. Los xidos metlicos que se usan normalmente como catalizadores son Al2O3, Cr2O3, NiO y Fe2O2. Los cidos catalizadores ms comunes son H3PO4 y H2SO4. Puesto que la catlisis tiene lugar sobre la superficie del catalizador, para aumentar esta superficie, se utiliza el catalizador finamente dividido, a menudo extendido sobre la superficie de un soporte poroso (o propagador). Los soportes ms comunes son gel de slice (SiO2), almina (Al2O3), carbono (en forma de carbn activo) y tierra de diatomeas.

Mcanismo de la catlisis heterognea En reacciones en fase fluida catalizada por slidos se consideran cinco etapas elementales:

(a) difusin de los reactivos hacia la superficie. (b) quimiadsorcin de los reactivos sobre la superficie. (c) reaccin qumica entre los reactivos adsorbidos (adsorbatos) o entre un reactivo adsorbido y molculas en fase fluida que chocan contra la superficie.

(d) desorcin de los productos de reaccin de la superficie.

(e) difusin de los productos hacia la fase fluida.

Cintica enzimtica

qu son las enzimas? Las enzimas son protenas especializadas en la catlisis de las reacciones biolgicas
Estado de transicin Energa libre de activacin de la reaccin no catalizada Energa libre
sin enzima

slo protenas?

Energa libre de activacin de la reaccin catalizada

con enzima

A+B AB

Importancia
Cada paso de una va metablica est catalizado por una enzima La medida de la actividad enzimtica es importante para el diagnstico de muchas enfermedades

Muchas frmacos son inhibidores de la actividad enzimtica

Importancia en la industria de alimentacin y agricultura

Antecedentes
1850. Estudios de Pasteur en fermentacin 1926. Summer cristaliza la ureasa (naturaleza proteica) Segunda mitad del siglo XX: se purifican y caracterizan millares de enzimas, lo que ha permitido conocer su mecanismo de accin.

Caracteristicas
Gran poder cataltico (1012) Alto grado de especificidad Actan en soluciones acuosas a condiciones suaves Su actividad puede regularse

Nomenclatura
Generalmente, los nombres de las enzimas son designados agregando el sufijo asa al nombre del sustrato

ejemplos?

Clasificacin
Las enzimas son divididas en clases principales, cada una de las cuales se divide en subclases, de acuerdo con el tipo de reaccin catalizada

Cuantas-cuales son esas clases y numero de clasificacin?

Constituyentes de las enzimas

Cofactor: necesario para la actividad enzimtica. Pueden ser iones metlicos o una molcula orgnica, denominada coenzima. Si el cofactor est unido fuertemente a la enzima se denomina grupo prosttico Apoenzima: parte proteica de la enzima (no activa) Holoenzima: ?

Las enzimas no actan siempre a la misma velocidad

Cambios en el pH y temperatura Presencia de cofactores Concentraciones de sustrato y producto

Presencia de inhibidores
Modulacin alostrica

Extraccin de enzimas

Se refiere a la liberacin de enzimas de las clulas o de los constituyentes celulares.

Puede requerir rompimiento mecnico, fsico o qumico de la pared y/o de la membrana celular.

Rompimiento Celular

Mecnico

No mecnico Lsis

Rompimiento lquido

Rompimiento slido

Desecacin Fsica

Molido molino de bolas

Presin prensa

choque osmtico, presin, congelado y descongelado

Ultrasonido
sonicador Agitacin mecnica mezclador

Presin
Secado: por aire, vaco, en fro y por solventes

Qumica detergentes

Enzimtica
lisozima

Clasificacin de enzimas inmovilizadas

Enzimas Nativas Por entrampamiento Inmovilizadas

Por enlace

Entrampamiento en matriz

Micro encapsuladas

Adsorcin

Enlace covalente

Cintica de Michaelis-Menten

Modelo de Lineweaver-Burk

Escribiendo la ecuacin de Michaelis-Menten en su forma inversa, obtenemos:

1 S Km v V max S 1 S Km v V max S V max S

1 v
y =

1 Vmax
b +

Km Vmax
m

1 [S]
x

---- = ------------- + ------------- ---------

1/v

m =Km/Vmax

- 1/Km 1/Vmax

1/[S]

La representacin ms utilizada, no es la ms recomendable ya que maximiza los errores experimentales. Para valores bajos de v, pequeos errores conducen a grandes errores en 1/v, mientras que para valores altos de v los mismo pequeos errores conducen a errores apenas apreciables en 1/v.

1/v

1/[S]

Modelo de Eddie-Hofstee

Invirtiendo y multiplicando por Vmax ambos lados

v V max Km

v S

 Otros modelos
Kcat? Como se calcula la eficiencia cataltica? Enzima alostrica Cintica con dos o ms sustratos

Ejemplo
Las prostaglandinas son derivados de cidos grasos con una variedad de acciones extremadamente potentes sobre el tejido de vertebrados. La enzima que cataliza la reaccin de conversin de cidos grasos a prostaglandinas es la prostaglandina endoperxido sintetasa. Esta enzima, usa oxgeno para convertir cido araquidnico a PGG, el precursor inmediato de muchas prostaglandinas. A) A partir de los datos cinticos de la tabla, calcula la Vmx y Km de la enzima prostaglandina endoperxido sintetasa.

Inhibicin enzimtica
Disminucin de la actividad de una enzima por accin de un inhibidor Irreversible: el inhibidor se une fuertemente a la enzima Reversible: el inhibidor se une a la enzima por enlaces dbiles

Tipos de inhibicin enzimtica reversible (competitiva, acompetitiva y no competitiva)

Inhibicin competitiva
La caracterstica de la inhibicin competitiva es que el inhibidor puede combinarse con la enzima de tal modo que compite con el sustrato para unirse al sitio activo. Un inhibidor competitivo reacciona reversiblemente con la enzima para formar un complejo enzima~inhibidor anlogo al complejo enzima~sustrato. La inhibicin competitiva se reconoce experimentalmente debido a que el porcentaje de inhibicin para una concentracin de inhibidor constante disminuye al incrementarse la concentracin del sustrato. La presencia de un inhibidor competitivo incrementa la Km de la enzima; es decir, provoca que se precisen concentraciones de sustrato superiores para que se alcance la velocidad mxima (la Vmax no se modifica).

Inhibicin acompetitiva
En este tipo de inhibicin, el inhibidor no se combina con la enzima, ni afecta su reaccin con el sustrato; sin embargo, el inhibidor se combina con el complejo enzima~sustrato para formar un complejo inactivo enzima~sustrato~inhibidor, el cual no experimenta su transformacin posterior en el producto habitual. Durante este fenmeno, la inhibicin crece cuando la concentracin de sustrato es aumentada. Este tipo de inhibicin afecta la Vmax y la Km. Aunque este tipo de inhibicin es poco frecuente en las reacciones de un solo sustrato, es comn en las reacciones con dos sustratos.

Inhibicin no competitiva
Un inhibidor no competitivo puede combinarse con la enzima o bien con el complejo enzima~sustrato, en un sitio de la enzima distinto al sitio activo. De esta forma, la enzima se deforma y no puede formarse el complejo enzima~sustrato a su velocidad normal y una vez formado no libera los productos a la velocidad habitual. Sus efectos no se anulan al aumentar la concentracin del sustrato.

Durante este tipo de inhibicin, la Vmx decrece pero la Km no se ve afectada.

El tipo ms comn de inhibicin no competitiva es producida por los reactivos que pueden combinarse reversiblemente con algn grupo funcional de la enzima (situado fuera del sitio activo) que sea esencial para mantener la conformacin tridimensional catalticamente activa de la molcula de la enzima.

Tipo de inhibidor Inhibidor competitivo

Sitio de unin sobre la enzima

Efecto cintico

Especficamente en el sitio activo, donde este compite con el sustrato, la inhibicin desaparece al incrementar la concentracin de sustrato. Se une solo al complejo ES en otro sitio diferente al sitio activo. La unin del sustrato modifica la estructura de la enzima, haciendo disponible el sitio de unin del inhibidor. La inhibicin no desaparece al incrementar la concentracin de sustrato. Se une a un sitio de la E o al complejo ES en otro sitio diferente al activo. La unin del sustrato no se altera, pero el complejo ESI no puede formar producto. La inhibicin no desaparece al incrementar la concentracin del sustrato.

Vmax no cambia; KM se incrementa.

Inhibidor acompetitivo

Vmax disminuye; Km disminuye.

Inhibidor no competitivo

Km no se modifica; Vmax disminuye al aumentar la concentracin del inhibidor.

Efectos de los inhibidores sobre la representacin de Lineweaver-Burk: 1/v0 vs. 1/[S]

Tipo de inhibicin Sin inhibicin
Competitiva Acompetitiva

Modelo

Pendiente
Lineweaver Burk

Ordenada
Lineweaver Burk

No competitiva

Ejemplo
b) El ibuprofeno, es un inhibidor de la prostaglandina endoperxido sintetasa. Utilizando las columnas 1 y 3, determinar el tipo de inhibicin que el ibuprofeno ejerce sobre la prostaglandina endoperxido sintetasa.