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CLASE: PROTENAS
Son biomolculas esenciales para la vida, participan en todas las funciones que ocurren en el cuerpo. Existe una gran variedad de ellas con funciones especficas. Son producto de la decodificacin del ARNm en el ribosoma. No se concibe la vida sin estas molculas. Resultan de la condensacin (unin) de aminocidos.
AMINOACIDOS.
Es una molcula que tiene un tomo de C unido a un grupo carboxilo (COOH), a un grupo amino (NH ), a un tomo de H y a un radical. Este ltimo es responsable de las diferencias que existen entre ellos. Son molculas anfteras: actan como cidos y bases.
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enlace peptdico SEGN LA CANTIDAD DE AMINOCIDOS UNIDOS, EL PPTIDO PUEDE SER: DI-TRIOLIGO- POLIPPTIDOS LAS PROTENAS SON POLIPPTIDOS
l i b e r a
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H20
ENLACE PEPTDICO
CADENA POLIPEPTDICA
Estructura de la protenas.
Se refiere al grado de organizacin de los aminocidos en la molcula proteica.
Estructura Primaria
R: la estructura primaria consiste en la secuencia u orden de los aminocidos que conforman la protena
Qu importancia tiene para la conformacin espacial y la funcin de una protena la estructura primaria? R: la estructura primaria determina la forma que tendr una protena y por ello la funcin a la que est destinada
Qu forma adopta en este nivel una protena? R: las protenas en este nivel por lo general, tienen una forma globular. La estructura terciaria resulta de la combinacin de hlice alfa con lmina beta. En este caso los enlaces encargados de mantener la estructura son los puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas, puentes disulfuro Qu ejemplos de protenas con este nivel de organizacin existen? R: las enzimas tienen esta clase de conformacin. Adems las subunidades de muchas protenas de membrana tambin poseen esta forma de organizacin.
Cul es la base de la organizacin de esta protena? R: es una protena que est formada por ms de un polipptido, donde cada uno es una subunidad
Clasificacin protenas:
Segn su composicin estructural pueden ser: Holoprotenas: formadas solo por cadenas polipeptcas: ej. insulina Heteroprotena: formadas por cadenas polipetdicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prosttico): ej. Hemoglobina.
Algunas Holoprotenas:
A. Fibrosas: Colgeno: tendones, cartlagos, crnea, piel, huesos, tejidos conjuntivos. Miosina y actina: msculos (contraccin) Fibrina: coagulacin sangre. Elastina: elasticidad arterias. B. Globulares: Albminas: reservas de aminocidos. Globulinas: anticuerpos (defensas) Histonas: ADN (cromatina)
Algunas Heteroprotenas:
Transportadoras: hemoglobina, lipoprotenas. Contrctiles: actina, miosina. Defensivas: anticuerpos. Hormonal: insulina, glucagn. Estructurales: queratina, colgeno, elastina. Enzimticas: lipasa, amilasa. Homeostticas: albminas De reservas: ovoalbminas, casena.
LAS ENZIMAS
Son protenas. Aceleran las reacciones qumicas (RQ) ya que disminuyen la energa de activacin para que puedan reaccionar los reactantes.
Propiedades de las Ez
a)No permiten que ocurran RQ energticamente desfavorables. b)No se consumen en las RQ. c)Son muy especficas d)Aceleran la RQ. e)Son reguladas por factores externos: temperatura, pH, sustancias inhibidoras.
Estructura de la Enzima:
TERCIARIA
Enzyme_function_and_inhibition_(with_audio_narration)_[www.bajaryoutube.com].flv
Sitio activo
sitio activo
Sitio activo: zona de la enzima donde se le une el sustrato para provocar cambios en ste.
TIPOS DE ENZIMAS
APOENZIMAS
ENZIMAS CONJUGADAS
formado
constituido
PROTEINA
INOGNICO
EN SNTESIS
Las enzimas son protenas especficas que catalizan las reacciones qumicas. Poseen un sitio activo donde se le une el sustrato. La unin enzima sustrato es especfica. Al unirse el sustrato con la enzima, se altera el sustrato dando origen a nuevos productos qumicos. La actividad de la enzima depende del pH, la temperatura y los inhibidores.