Tema 2. Hematología

Apuntes de hematología
FISIOLOGÍA Y METABOLISMO
ERITROCITARIO
1. Introducción
2. Morfología de los hematíes
3. La Hemoglobina
3.1 Estructura de la globina
3.2 Estructura del grupo hemo
3.3 Síntesis de la hemoglobina
3.4 Función de la hemoglobina. Curva de disociación
4. El hierro
4.1 Metabolismo del hierro
5. Enzimas eritrocitarias
5.1 Enzimas energéticas
5.2 Enzimas oxirreductoras
5.3 Enzimas de función respiratoria
6. Envejecimiento fisiológico de los hematíes
1. INTRODUCCIÓN
El hematíe, es el elemento forme de la sangre, desprovisto de núcleo, que contiene
en su interior la hemoglobina, proteína encargada de transportar el oxígeno a los
tejidos. Es el elemento más maduro de la eritropoyesis.
Los hematíes son células tan especializadas que no tienen la mayoría de los
componentes propios de una célula normal: son anucleadas, no poseen mitocondrias
ni otros orgánulos.
Sus componentes celulares se reducen prácticamente a una membrana que contiene

Capítulo: Metabolismo y fisiología eritrocitaria
una solución de hemoglobina muy concentrada y algunos enzimas disueltos.
Cada microlitro (mm3) de sangre contiene de 4,2- 5,4 x106, gracias al constante
equilibrio entre eritropoyesis y hemólisis fisiológica. La hemolisis fisiológica es la
destrucción de los hematíes envejecidos después de aproximadamente 120 días.
2.-MORFOLOGÍA DE LOS HEMATÍES

Los hematíes normales tienen forma de disco bicóncavo. Sus dimensiones son:
1. Diámetro celular de 7,2 a 8,4 micras

2. Espesor de 2 a 2.2 micras en los bordes y de 0,5 a 1,1 micras en el centro
3. Superficie de 135 ± 16 micras cuadradas
4. Volumen de 94 ± 14 micras cubicas
PROFESORA: ANA ISABEL GÓMEZ CALLE
1
Tras la tinción panóptica de un frotis sanguíneo, los hematíes se observan

redondeados, sin núcleo y de color rosáceo, por la tinción de la hemoglobina con la
eosina. En el centro se aprecia una zona más clara debido a su menor grosor en esta
parte y, por consiguiente, menor contenido de hemoglobina.
La forma bicóncava del hematíe proporciona una alta relación superficie/volumen,
lo que le confiere una gran deformabilidad.
A esta deformabilidad también contribuyen otros factores: la viscosidad del
contenido del hematíe y las propiedades viscoelásticas de su membrana. La elevada
deformabilidad permite al hematíe circular por capilares de calibre menor al de su
propio diámetro.
2.1 LA MEMBRANA ERITROCITARIA:

Es la principal responsable de la forma discoidal del hematíe y contribuye al
mantenimiento de sus propiedades viscoelásticas. Está formada por lípidos, proteínas
e hidratos de carbono.
1. LÍPIDOS. Que constituyen la membrana eritrocitaria fundamentalmente son
fosfolípidos y colesterol y se disponen formando una doble capa (bicapa
lipídica). La membrana mantiene un intercambio continuo entre sus lípidos y
los del plasma.

2. LAS PROTEÍNAS. Según su ubicación en la membrana, se clasifican en
INTRÍNSECAS Y EXTRÍNSECAS. Proteínas intrínsecas o integrales son las que se
encuentran incluidas en la doble capa lipídica. Las extrínsecas están situadas en
la cara interna de la capa lipídica y forman el esqueleto de la membrana
eritrocitaria.
a) LAS PROTEÍNAS INTEGRALES O INTRÍNSECAS están sumergidas en el
interior de la bicapa lipídica e intervienen en el intercambio de
sustancias entre el interior y el exterior del hematíe. De ellas, las más
abundantes son la Proteína 3 o canal aniónico que interviene en el
intercambio de bicarbonato (HCO3)- por Cl- y las Glucoforinas A, B y C.
Otras proteínas integrales importantes son la Bomba de Na+ K+ y la
Bomba de Ca++.
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b) LAS PROTEÍNAS EXTRÍNSECAS se disponen en forma de red

tridimensional inmediatamente por debajo de la bicapa lipídica.
Estas proteínas son: Espectrina, Actina, Proteína 4,1, Proteína 4,9
(Tropomiosina), Ankirina y Proteína 4,2.
 ESPECTRINA es un tetrámero formado por dos subunidades,
iguales dos a dos; cadena α (proteína 1) y cadena β (proteína 2)
que se entrelazan de forma helicoidal. Es la proteína más
abundante y forma una tupida red bidimensional que cubre toda
la superficie interna de la doble capa lipídica.
La Espectrina está unida a la doble capa lipídica por anclajes entre
ella y algunas proteínas intrínsecas.
Una unión a destacar es la que se establece con la proteína 3 a
través de la Ankirina. Otra unión importante es la constituida por la
Espectrina y la Actina a través de la Proteína 4,1 que, a su vez, se une a
la Glucoforina.
El tipo y la cantidad de las distintas proteínas del esqueleto se
determinan mediante electroforesis en gel de poliacrilamida, que
permite separarlas según su peso molecular.
Las proteínas dan carga negativa a la superficie de los hematíes; esta
carga negativa constituye lo que se llama POTENCIAL ZETA o fuerza de
repulsión de los hematíes entre sí que evita su agregación.
c) LOS GLÚCIDOS constituyentes de la membrana eritrocitaria son

grupos glucídicos unidos a los fosfolípidos y a las proteínas intrínsecas
que emergen hacia el exterior de la célula. El conjunto de estos grupos
glucídicos se llama GLUCOCÁLIX.
Gran parte de ellos son receptores celulares o determinantes
antigénicos de los grupos sanguíneos.
Las modificaciones del glucocálix, adquiridas a lo largo de la vida del
hematíe, contribuyen a la ELIMINACIÓN FISIOLÓGICA DEL HEMATÍE EN

SU PROCESO NATURAL DE ENVEJECIMIENTO. Así, ciertas modificaciones
de la fracción glucídica de la proteína 3 generarían la producción de
anticuerpos que, al fijarse sobre la membrana del hematíe, facilitarían
su eliminación por los macrófagos del sistema mononuclear fagocítico
(SMF). (BAZO E HIGADO)

3

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3. LA HEMOGLOBINA
La hemoglobina (Hb) es una proteína que se encuentra en disolución en el
citoplasma eritrocitario.
Constituye el 95% del peso seco del hematíe. Su función es la de fijar
reversiblemente el oxígeno molecular y facilitar su transporte desde los pulmones a
los tejidos.
La molécula de hemoglobina es una proteína compuesta, con un peso molecular
igual a 68.000 daltons. Está formada por cuatro cadenas de globina (parte proteica) y
cuatro grupos hemo (parte prostética). Cada grupo hemo está unido a una cadena de
globina.
Las cadenas de globina son polipéptidos. Hay seis tipos de globina que se denominan
con las siguientes letras griegas: alfa α, beta β, gamma γ, delta δ, épsilon ε, y zeta ζ.
Cada molécula de hemoglobina posee cuatro de ellas, iguales dos a dos.
La combinación de estas cadenas moleculares entre sí da lugar a los distintos tipos
de hemoglobinas normales: Hb A, Hb A2, Hb F, GowerI, Gower II y Porland.
Las tres últimas sólo están presentes durante la vida embrionaria.
* La unidad de masa atómica unificada (símbolo «u») o dalton (símbolo «Da») es una unidad de masa y se define
como la doceava parte (1/12) de la masa de un átomo, neutro y no enlazado, de carbono-12. Se utiliza para expresar la
masa de átomos y moléculas (masa atómica y masa molecular).

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TIPOS DE HEMOGLOBINA CADENAS
Hb A α2 β2
Hb A2 α2 δ2
Hb F α2 γ2
Gower I ζ2 ε2
Gower II α2 ε2
Portland ζ2 γ2
En condiciones normales, la Hb A es la predominante en un INDIVIDUO ADULTO

(96%), la Hb A2 constituye el 2-3 % y la Hb F el 1%. La Hb fetal es la predominante en
el feto.
3.1 ESTRUCTURA DE LA GLOBINA

Las cadenas de globina poseen estructura primaria, secundaria y terciaria; la unión
de las cuatro cadenas de globina forma la estructura cuaternaria.
1. ESTRUCTURA PRIMARIA. Viene determinada por la secuencia de
aminoácidos que compone la cadena, es decir, por cuántos aminoácidos hay
y en qué orden están alineados.
Las cadenas α (tiene 141 aminoácidos), las β, γ, y δ (146 cada uno de ellas).
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA. Es la forma que adquiere la cadena de
aminoácidos en el espacio y es debida a la existencia de puentes de
hidrógeno entre enlaces peptídicos intracatenarios. La globina presenta una

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estructura secundaria en su MAYORÍA HELICOIDAL y algunos tramos de

ARROLLAMIENTO AL AZAR.
3. ESTRUCTURA TERCIARIA. Es la disposición en el espacio que adopta
la cadena proteica al plegarse sobre sí misma. Este plegamiento origina una
conformación globular que deja un hueco cerca de la superficie donde se
coloca el grupo hemo. Las zonas de plegamiento coinciden con las zonas de
estructura secundaria al azar.
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA. Resulta de la unión de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria. Cada una de estas cadenas se llama
monómero. En el caso de la hemoglobina la estructura cuaternaria deriva de
la unión de las cuatro cadenas globínicas formándose UNA SOLA MOLÉCULA
(TETRÁMERO), con forma más o menos esférica, de 55 Angstrom de
diámetro. Hay un hueco central donde se aloja el 2,3difosfoglicerato, que
regula la función de la hemoglobina.

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*El ångström (símbolo Å ) es una unidad de longitud empleada principalmente para expresar longitudes de onda,
distancias moleculares y atómicas, etc. Unidad de medida equivalente a la diez mil millonésima parte del metro,
0.000, 000, 000,1 metros.
3.2 ESTRUCTURA DEL GRUPO HEMO
El grupo hemo (hem o heme) es el componente no proteico de la hemoglobina y a él

se debe el color rojo de la sangre. Estructuralmente se compone de una porfirina (la
Protoporfirina IX) y un átomo de Fe en estado reducido (Fe++) ganador electrones. La
Protoporfirina IX está formada por cuatro anillos pirrólicos unidos por puentes
meténicos (=CH-). El átomo de Fe está situado en el centro.

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El átomo de hierro en esta molécula adquiere seis valencias llamadas de

coordinación (hexacovalente).
a) Con cuatro de ellas se une a los cuatro nitrógenos de los anillos pirrólicos
de la protoporfirina IX, formando así el grupo hemo.
b) Con la quinta se une a un aminoácido de la cadena de globina.
c) La sexta valencia queda libre y con ella se une de forma reversible al O2

molecular.
Para que el átomo de hierro pueda fijar el oxígeno es preciso que se encuentre en
forma reducida (Fe ++). Cuando el hierro está en forma oxidada (Fe+++) perdido
electrones, la hemoglobina carece de función respiratoria ya que no puede fijar el
oxígeno.
La hemoglobina se llama entonces METAHEMOGLOBINA.
En condiciones fisiológicas, sólo un 1% de la hemoglobina es Metahemoglobina.
3.3 SÍNTESIS DE LA HEMOGLOBINA
La síntesis de la hemoglobina ocurre en los eritroblastos y reticulocitos, mediante la

producción independiente del grupo hemo y de la globina.
El grupo hemo es sintetizado en las mitocondrias, por la unión de la protoporfirina IX

con el Fe ++.
La protoporfirina IX se forma a partir de la glicina y succinil-CoA.
Para esta síntesis es imprescindible la presencia de vit. B6. El grupo hemo una vez
sintetizado sale al citoplasma.
La globina se sintetiza en los ribosomas celulares mediante la traducción de su

ARN m. Las moléculas de ARN m de las globinas tienen una vida media relativamente
larga, lo que explica que, en el reticulocito, carente de núcleo, se mantenga la síntesis
de las globinas. Las globinas sintetizadas van quedando en el citoplasma listas para la
unión al grupo hemo.
La síntesis de grupos hemo y cadenas de globina están reguladas de forma que se

mantengan en equilibrio en el citoplasma del eritroblasto.
El aumento de la concentración de grupos hemo en el citoplasma aumenta la

producción de globinas a la vez que, por retroinhibición, frena la síntesis de grupos
hemo.

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Los componentes de la hemoglobina se unen de la siguiente manera:
Primero se forman monómeros de hemoglobina, una cadena de globina con un

grupo hemo; después se unen dos monómeros con diferente cadena globínica,
formando un dímero, por ejemplo, dímero αβ para la hemoglobina A; por último, se
unen dos dímeros y forman un tetrámero (molécula definitiva). La unión se establece
por uniones entre las cadenas de globina (uniones globina- globina).
3.4 FUNCIÓN DE LA HEMOGLOBINA. CURVA DE DISOCIACIÓN.

La función principal de la hemoglobina es transportar oxígeno desde los pulmones a

los tejidos (función respiratoria). Con mucha menos importancia, también contribuye
al transporte de CO2 desde los tejidos a los pulmones y a la regulación del pH.
La hemoglobina realiza la función respiratoria mediante la unión reversible del

oxígeno molecular al átomo de Fe++. Cada molécula de hemoglobina puede fijar un
máximo de cuatro moléculas de oxígeno.
Según la hemoglobina tenga o no fijado oxígeno, se distingue:
I. Oxihemoglobina, con oxígeno (Hb-O2).
II. Deoxihemoglobina, sin oxígeno (Hb- reducida).

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Se llama grado de saturación de hemoglobina al porcentaje (%) de

hemoglobina con oxígeno respecto del total de hemoglobina.
La saturación de la hemoglobina depende de la concentración de oxígeno y de la
afinidad que la hemoglobina tenga por el O2.
LA CONCENTRACIÓN DE OXÍGENO se expresa como PRESIÓN PARCIAL DE OXÍGENO

O PO2.
La representación gráfica del grado de saturación de la hemoglobina con respecto a

la concentración de oxígeno se conoce con el nombre de CURVA DE DISOCIACIÓN DE
LA HEMOGLOBINA.
EL VALOR DE PO2 NECESARIA PARA QUE LA HEMOGLOBINA PRESENTE UN 50% DE

SATURACIÓN SE DENOMINA P50.

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En la curva podemos observar que a bajas concentraciones de oxígeno apenas hay

variación en el grado de saturación de la hemoglobina; a concentraciones medias,
pequeños cambios de PO2 provocan cambios notables en el grado de saturación de la
hemoglobina y a grandes concentraciones de oxígeno las variaciones de dicha
concentración provocan poca variación en la saturación de hemoglobina.
Los valores de PO2 de los alvéolos coinciden con la parte alta, tendente a la
horizontal, de la curva.
Este comportamiento de la hemoglobina facilita la liberación de oxígeno en los

tejidos, donde las presiones de oxígeno son más bajas que en los pulmones.
LA CURVA DE DISOCIACIÓN PUEDE DESPLAZARSE A DERECHA O IZQUIERDA

DEPENDIENDO DE LA AFINIDAD QUE LA HEMOGLOBINA TENGA POR EL O2. Capítulo: Metabolismo y fisiología eritrocitaria
La P50 es el parámetro que indica la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno se modifica con los siguientes factores:
I. El aumento 2, 3 difosfoglicerato (2,3-DPG), un metabolito del glucólisis,

disminuye la afinidad de la hemoglobina por el O2.
II. La concentración plasmática de hidrogeniones (pH) modifica la afinidad en el

sentido de que un descenso del pH (aumento de hidrogeniones), disminuye la
afinidad.
III. La mayor concentración de CO2 del medio disminuye la afinidad.
IV. El aumento de temperatura disminuye la afinidad.

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El aumento de 2,3-DPG, la disminución del pH , el aumento de la concentración de

CO2 y el aumento de la temperatura son fenómenos que ocurren de forma fisiológica
en los tejidos. Así, en los tejidos la afinidad de la hemoglobina disminuye y facilita la
liberación del O2. Por el contrario, en los alvéolos pulmonares estos tres factores
intervienen de forma inversa aumentando la afinidad y favoreciendo que la
hemoglobina se sature más.
Hacia la derecha la afinidad disminuye y hacia la izquierda aumenta.
DENOMINACIÓN DE ALGUNOS
TIPOS DE HEMOGLOBINAS EN FUNCIÓN
DE SU AFINIDAD POR EL OXÍGENO Capítulo: Metabolismo y fisiología eritrocitaria
Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno normalmente

(Hb+O2). Hemoglobina con oxígeno.
Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III) (es
decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno.
Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio

gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes

concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb.
Deoxihemoglobina o hemoglobina reducida: hemoglobina sin oxígeno.

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Sulfohemoglobina: Hemoglobina unida al azufre. No fija oxígeno.
4.- EL HIERRO
El cuerpo de un adulto sano contiene entre 3 y 5 gramos de hierro, con variaciones

relacionadas, sobre todo, con la edad, el sexo y las condiciones ambientales. La mayor
parte de este hierro está formando hemoglobina.
El Fe se halla en el organismo en varios compartimentos:
1. HIERRO HEMÍNICO o hierro unido a porfirina. Supone al 65-70% del total

del hierro orgánico. Forma parte de diversas cromoproteínas de gran
importancia biológica.
a) Proteínas que fijan el oxígeno de forma reversible; HEMOGLOBINA Y

MIOGLOBINA
b) Proteínas con actividad enzimática: CATALASA Y PEROXIDASAS.
La catalasa es una enzima perteneciente a la categoría de

las oxidorreductasas que cataliza la descomposición del peróxido de
hidrógeno (H202) en oxígeno y agua. Esta enzima utiliza como cofactor al
grupo hemo y al manganeso.
2 H2O2 2 H2O + O2
c) Proteínas que contribuyen en el transporte electrónico; CITOCROMOS.
2. HIERRO NO HEMÍNICO o hierro no unido a porfirinas. Es el 30-35% del

total. Está formado por el hierro de depósito y el de transporte.
a) HIERRO DE DEPÓSITO: forma parte de la ferritina y de la

hemosiderina.
I. LA FERRITINA está formada por la unión de la proteína

APOFERRITINA con átomos de hierro. Es una molécula hidrosoluble que
no es identificable al microscopio óptico, pero sí es visible al
microscopio electrónico por el carácter electrodenso del hierro. La
ferritina puede encontrarse en cualquier célula y fluido del organismo,
pero es particularmente abundante en eritroblastos, macrófagos y
hepatocitos. La cantidad de ferritina sérica se correlaciona con los
depósitos totales de hierro en el organismo.
II. LA HEMOSIDERINA es un derivado de la ferritina. Está formada

por la unión de varias moléculas de ferritina parcialmente
desnaturalizadas. Aparece en el citoplasma de las células cuando en
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estás se supera la capacidad de almacenamiento de la ferritina. La

hemosiderina forma gránulos insolubles visibles al microscopio óptico
con LA TINCIÓN DE PERLS, por lo que ha sido llamada “hierro teñible”.
Se encuentra principalmente en las células del sistema mononuclear
fagocítico de la médula ósea, bazo e hígado.
En condiciones patológicas se puede acumular en cualquier tejido. Los

eritroblastos son gránulos de hemosiderina se denominan SIDEROBLASTOS y
los eritrocitos SIDEROCITOS.
b) HIERRO DE TRANSPORTE: está unido a la TRANSFERRINA,

glucoproteína plasmática cuya función específica es el transporte extracelular
de hierro. El hierro procedente de la absorción intestinal o de la degradación
de la hemoglobina es captado por la transferrina.
El complejo transferrina-hierro circula por la sangre hasta unirse a las

membranas celulares por medio de receptores para la transferrina y el hierro
queda en la célula.
Casi todas las células nucleadas presentan receptores para la transferrina en

cantidad proporcional a sus necesidades de hierro, siendo LOS
ERITROBLASTOS LAS CÉLULAS QUE MÁS RECEPTORES PRESENTAN PARA LA
TRANSFERRINA.
4.1.- METABOLISMO DEL HIERRO
El hierro en el organismo se reutiliza constantemente. Cuando los hematíes viejos

son destruidos por las células del sistema mononuclear fagocítico, el hierro liberado
forma ferritina o pasa a la sangre donde es captado por la transferrina para ser
transportado hasta las células que lo necesiten. Casi la totalidad del hierro utilizado
diariamente (98-95%) se obtienen de los depósitos propios del organismo, tan sólo el
2-5% proviene de los alimentos.
Las necesidades exógenas de hierro, en el adulto normal, se estiman en 1mg/día,

pero aumentan en situaciones como periodos de crecimiento, embarazo, lactancia o
cuando existen pérdidas de sangre. Esta aportación, aunque pequeña, es importante
ya que diariamente se pierde hierro. Si no se tomara Fe con los alimentos, los
depósitos de reserva terminarían por agotarse.
El hierro es absorbido en el duodeno y en la primera porción del yeyuno por las

células de la mucosa intestinal. Del hierro absorbido, parte pasa a sangre y parte se
queda en la célula intestinal, unido a la apoferritina, formando ferritina. En la sangre
circula unido a la transferrina, que lo distribuye a las células.
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El 80% del hierro que transporta la transferrina es cedido a los precursores

eritroides que lo utilizarán para sintetizar hemoglobina. El 20% restante es captado
por otros tejidos del organismo, fundamentalmente hígado, músculo y piel.
Las pérdidas fisiológicas de hierro, ya mencionadas con anterioridad son de 1mg/día.

Estás pérdidas se producen por descamación de células intestinales, bilis, descamación
de la piel, sudor y orina. La mujer en edad fértil pierde hierro durante la menstruación
(aprox. 0,5-9,8 mg/día). Durante la lactancia se pierde 1 mg/día a través de la leche. El
embarazo supone un gasto elevado de hierro para la mujer.

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5. ENZIMAS ERITROCITARIAS
El eritrocito posee un reducido número de enzimas que realizan tres funciones

principales:
1. Obtener energía en forma de ATP. A través de la glucólisis anaerobia o vía de

Embden-Meyerhof).
2. Proteger la hemoglobina de agentes oxidantes (sistema oxidorreductores,

mantener el Hierro del grupo Hemo en estado reducido. Vía de la
Hemoglobina reductasa.
Obtención de NADP (Protección de agentes oxidantes), a través de la Ruta de

las Pentosas fosfatos.
3. Regular la función respiratoria de la hemoglobina (síntesis de 2,3-DPG),

mantener la hemoglobina en estado desoxigenado facilitando la liberación
del oxígeno. A través de la vía Luebering-Rapapport.
5.1 ENZIMAS ENERGÉTICAS.
El hematíe obtiene energía, en forma de ATP, mediante la glucólisis anaerobia, la

única que puede realizar ya que éste carece de mitocondrias.
Entre las enzimas energéticas, LA PIRUVATOCINASA es una enzima importante

porque su déficit congénito es una causa de anemia hemolítica. Esta enzima es
necesaria para que la glucosa pase a lactato en la glucólisis anaerobia.
5.2 ENZIMAS OXIDORREDUCTORES
Los sistemas oxidorreductores del hematíe protegen la hemoglobina frente a la

acción de agentes oxidantes generados en el propio hematíe.
Estos sistemas pretenden mantener:
1. El glutatión en estado reducido
2. El hierro hemínico en estado ferroso o reducido (Fe+++).
El glutatión es un tripéptido (g-glutamil-cisteinil-glicina) presente en casi todos los

organismos, caracterizado porque el enlace entre el grupo amino de la cisteína y el
carboxilo del ácido glutámico es poco usual.
El glutatión presenta un grupo -SH libre (tiol), que es el responsable de las

propiedades antioxidantes de esta sustancia, protegiendo a las células de los ataques
de los peróxidos y radicales libres.

17
Es sintetizado por el propio hematíe, que en estado reducido interviene en la

eliminación del peróxido de hidrógeno con la ayuda de la enzima GLUTATIÓN
PEROXIDASA.
Cuando el peróxido de hidrogeno (H2O2) se acumula, se produce una

desnaturalización de la hemoglobina que forma precipitados visibles al microscopio.
Estos precipitados reciben el nombre de CUERPOS DE HEINZ.
Para reducir el glutatión es necesario el NADPH (nicotinamida-adenin-dinucleótido-

fosfato) y la GLUTATIÓN REDUCTASA.
Para que haya NADPH son necesarias la GLUCOSA-6-FOSFATO-DESHIDROGENASA

(G6PD y la 6-FOSFO-GLUCONATO-DESHIDROGENASA (6PGD). La deficiencia de G6PD
es la eritroenzimopatía que se presenta con mayor frecuencia.
Para mantener el hierro hemínico en estado reducido se necesita el NADH

(nicotinamida-adenin-dinucleótido) y la NADH-METAHEMOGLOBINA REDUCTASA O
DIAFORASA. El NADH se obtiene de la glucólisis anaerobia. La metahemoglobina
reductasa transfiere electrones del NADH a la metahemoglobina convirtiéndola en
hemoglobina. La metahemoglobina, que tiene el átomo de Fe oxidado (Fe+++), No
puedo realizar la función respiratoria.
5.3 ENZIMAS DE FUNCIÓN RESPIRATORIA
La función respiratoria de la hemoglobina es regulada por el 2,3 difosfoglicerato, ya

que produce una disminución de su afinidad por el O2 favoreciendo la liberación de
éste a los tejidos. La síntesis y la degradación del 2,3 difosfoglicerato son catalizadas
por una misma enzima llamada 2,3 DIFOSFOGLICEROMUTASA. La actividad sintética
de esta enzima aumenta en condiciones de hipoxia hística, con lo que aumenta el 2,3
disfofoglicerato. Capítulo: Metabolismo y fisiología eritrocitaria

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6.- ENVEJECIMIENTO FISIOLÓGICO DE LOS HEMATÍES
Los hematíes tienen una vida media de unos 120 días. A lo largo de la vida del
hematíe, la dotación enzimática va disminuyendo y al final es incapaz de producir la
energía necesaria. La disminución energética produce cambios en la membrana
citoplasmática que pierde su capacidad de deformación. La disminución de la
deformabilidad hace que el hematíe atraviese con dificultad la microcirculación capilar
y quede retenido en el filtro esplénico.
A ello se suma la formación de Autoanticuerpos Antiproteína 3 que favorecen su

eliminación por las células del sistema mononuclear fagocítico.
La destrucción eritrocitaria, en el interior de macrófagos, da lugar a la liberación de la

hemoglobina, que inicia su proceso de catabolismo.
La hemoglobina se transforma en verdoglobina, ésta pierde el Fe y da lugar a

biliverdín-globina. El Fe se acumula temporalmente en el macrófago en forma de
ferritina, formando parte del hierro de depósito.
La biliverdín-globina pierde la globina dando lugar a biliverdina. Las cadenas de

globina se degradan en sus aminoácidos constituyentes. Los aminoácidos salen al

19
torrente circulatorio y entran a formar parte de la reserva general de aminoácidos del

organismo.
La biliverdina se transforma en bilirrubina que sale al plasma de forma libre,

llamándose bilirrubina indirecta. La bilirrubina indirecta en el hígado se conjuga con el
ácido glucurónico se llama bilirrubina directa y es eliminada, por el sistema biliar, al
intestino. En el intestino las bacterias intestinales transforman la bilirrubina en
estercobilinógeno fecal, que sale con las heces. Parte de la bilirrubina que sale por el
sistema biliar pasa a la sangre y es eliminada por el riñón en forma de urobilina.
La bilirrubina proviene, pues, del catabolismo de la protoporfirina IX del grupo

hemo.
Hemoglobina Verdoglobina Fe +biliverdín-globina
globina +biliverdina BILIRRUBINA
FERRITINA (Macrófagos) Reserva (αα´)

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Apuntes de hematología

Sus componentes celulares se reducen prácticamente a una membrana que contiene

una solución de hemoglobina muy concentrada y algunos enzimas disueltos.

2.-MORFOLOGÍA DE LOS HEMATÍES

1. Diámetro celular de 7,2 a 8,4 micras

Tras la tinción panóptica de un frotis sanguíneo, los hematíes se observan

2.1 LA MEMBRANA ERITROCITARIA:

los del plasma.

b) LAS PROTEÍNAS EXTRÍNSECAS se disponen en forma de red

c) LOS GLÚCIDOS constituyentes de la membrana eritrocitaria son

hematíe, contribuyen a la ELIMINACIÓN FISIOLÓGICA DEL HEMATÍE EN

PROFESORA: ANA ISABEL GÓMEZ CALLE

Capítulo: Metabolismo y fisiología eritrocitaria

PROFESORA: ANA ISABEL GÓMEZ CALLE

PROFESORA: ANA ISABEL GÓMEZ CALLE

TIPOS DE HEMOGLOBINA CADENAS

En condiciones normales, la Hb A es la predominante en un INDIVIDUO ADULTO

3.1 ESTRUCTURA DE LA GLOBINA

PROFESORA: ANA ISABEL GÓMEZ CALLE

estructura secundaria en su MAYORÍA HELICOIDAL y algunos tramos de

Capítulo: Metabolismo y fisiología eritrocitaria

PROFESORA: ANA ISABEL GÓMEZ CALLE

3.2 ESTRUCTURA DEL GRUPO HEMO

El grupo hemo (hem o heme) es el componente no proteico de la hemoglobina y a él

Capítulo: Metabolismo y fisiología eritrocitaria

PROFESORA: ANA ISABEL GÓMEZ CALLE

El átomo de hierro en esta molécula adquiere seis valencias llamadas de

b) Con la quinta se une a un aminoácido de la cadena de globina.

c) La sexta valencia queda libre y con ella se une de forma reversible al O2

La hemoglobina se llama entonces METAHEMOGLOBINA.

En condiciones fisiológicas, sólo un 1% de la hemoglobina es Metahemoglobina.

3.3 SÍNTESIS DE LA HEMOGLOBINA

La síntesis de la hemoglobina ocurre en los eritroblastos y reticulocitos, mediante la

El grupo hemo es sintetizado en las mitocondrias, por la unión de la protoporfirina IX

La protoporfirina IX se forma a partir de la glicina y succinil-CoA.

La globina se sintetiza en los ribosomas celulares mediante la traducción de su

La síntesis de grupos hemo y cadenas de globina están reguladas de forma que se

El aumento de la concentración de grupos hemo en el citoplasma aumenta la

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Los componentes de la hemoglobina se unen de la siguiente manera:

Primero se forman monómeros de hemoglobina, una cadena de globina con un

3.4 FUNCIÓN DE LA HEMOGLOBINA. CURVA DE DISOCIACIÓN.

La función principal de la hemoglobina es transportar oxígeno desde los pulmones a

La hemoglobina realiza la función respiratoria mediante la unión reversible del

Según la hemoglobina tenga o no fijado oxígeno, se distingue:

I. Oxihemoglobina, con oxígeno (Hb-O2).

II. Deoxihemoglobina, sin oxígeno (Hb- reducida).

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Se llama grado de saturación de hemoglobina al porcentaje (%) de

LA CONCENTRACIÓN DE OXÍGENO se expresa como PRESIÓN PARCIAL DE OXÍGENO

La representación gráfica del grado de saturación de la hemoglobina con respecto a

EL VALOR DE PO2 NECESARIA PARA QUE LA HEMOGLOBINA PRESENTE UN 50% DE

Capítulo: Metabolismo y fisiología eritrocitaria

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En la curva podemos observar que a bajas concentraciones de oxígeno apenas hay

Este comportamiento de la hemoglobina facilita la liberación de oxígeno en los

LA CURVA DE DISOCIACIÓN PUEDE DESPLAZARSE A DERECHA O IZQUIERDA

La P50 es el parámetro que indica la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.

I. El aumento 2, 3 difosfoglicerato (2,3-DPG), un metabolito del glucólisis,

II. La concentración plasmática de hidrogeniones (pH) modifica la afinidad en el

III. La mayor concentración de CO2 del medio disminuye la afinidad.

IV. El aumento de temperatura disminuye la afinidad.

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