Lectura 21: Proteínas

Son macromoléculas indispensables en la química de la vida, tanto en la estructura como en la función; están constituidas
básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Algunas contienen azufre, fósforo y pequeñas cantidades de
otros elementos como el hierro. Estos elementos se unen para formar unidades fundamentales llamadas aminoácidos por
tener por lo menos un grupo amino NH2y un grupo carboxilo COOH-. Hay 20 aminoácidos diferentes; no todos los
aminoácidos pueden ser sintetizados por el organismo, así que tienen que ser captados en la dieta. Estos se llaman
aminoácidos esenciales. La tabla 1 muestra ejemplos de aminoácidos.

Tabla 1: Ejemplos de aminoácidos

Note que algunos aminoácidos contienen azufre como la glutamina, otros tienen anillos de benceno como la tirosina y
otros, como la metionina tienen más de un radical amino y/o ácido.

Las proteínas se forman, entonces, por la unión de moléculas más simples llamadas aminoácidos, que los vegetales
sintetizan a partir de nitratos y sales amoniacales del suelo, mientras que los animales reciben sus aminoácidos esenciales
de las plantas o de otros animales. Las proteínas de origen animal son de mayor valor nutritivo que las vegetales porque
aportan los nueve aminoácidos esenciales para la vida en mayor cantidad.

La unión de varios aminoácidos forma una cadena que se llama cadena peptídica o polipéptido.

Estructura de las proteínas

Estructura primaria

La secuencia de aminoácidos en una cadena de polipéptidos determina su estructura primaria. Esta secuencia está
codificada en la información genética del organismo y la función de una proteína depende de su secuencia y de la forma
que ésta adopte. La insulina pancreática, por ejemplo, contiene 51 unidades de aminoácidos en dos cadenas polipeptídicas.

Estructura secundaria

Es la disposición o forma de la secuencia de aminoácidos en el espacio forzada por puentes de hidrógeno. Existen dos
tipos de estructura secundaria: la alfa-hélice o en espiral y la conformación beta o laminar.

El tipo espiral es una estructura geométrica uniforme. Se forma mediante enlaces por puentes de hidrógeno entre
aminoácidos de la misma cadena. Las proteínas fibrosas de la lana, el cabello, la piel y las uñas tienen disposición en
espiral.

El segundo tipo de estructura secundaria es la laminar. En estas estructuras los puentes de hidrógeno pueden ocurrir entre
diferentes cadenas polipeptídicas (lámina intercatenaria), como la fibroína o proteína de la seda. La estructura toma forma
de lámina. También se pueden formar láminas plegadas entre regiones diferentes de una misma cadena peptídica (lámina
intracatenaria). Esta estructura es más flexible que elástica propia de proteínas globulares. Pero en las proteínas globulares
la estructura secundaria puede tener una porción denominada aleatoria (zonas de conexión). Es decir que estas proteínas
pueden ser parcialmente helicoidales.

Estructura terciaria

La estructura terciaria es la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma, originando
una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad de las proteínas en agua para realizar sus
funciones biológicas adecuadamente. Esta estructura tridimensional está determinada por cuatro factores que
interaccionan entre los radicales (R) de los aminoácidos:

1. Atracción iónica entre los grupos R (puentes eléctricos) con cargas positivas y negativas.
 2. Puentes de hidrógeno entre aminoácidos de la misma cadena.
3. Interacciones hidrófobas de los grupos R no polares que se desplazan hacia el centro de la estructura globular,
lejos del agua circundante.
4. Puentes disulfuro covalentes (- S – S -), los cuales unen los átomos de azufre de dos aminoácidos de
una misma cadena o de cadenas distintas.

Estructura cuaternaria: Esta estructura se forma de la unión con enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas
con estructura terciaria para formar un complejo proteico. El número de cadenas asociadas es varía desde dos en la
insulina, cuatro en la hemoglobina hasta muchas en las proteínas virales. La estructura cuaternaria de las proteínas
determina su actividad biológica.

Los cambios en la estructura tridimensional de una proteína alteran su actividad biológica. Cuando una proteína se
calienta o se trata con algunas sustancias químicas, su estructura terciaria se distorsiona y la cadena peptídica en espiral
se desdobla para dar lugar a una conformación aleatoria. Este cambio en la forma de la proteína y la pérdida de su
actividad biológica se denomina desnaturalización.

Funciones de las proteínas La tabla 2 muestra las funciones biológicas de las proteínas con ejemplos.

Tabla 2: funciones biológicas de las proteínas

función Ejemplo
Función estructural Colágeno de la piel, osteína de los huesos, miocina de los músculos
Función enzimática Enzimas digestivas
Función hormonal Insulina, prolactina
Función de transporte Hemoglobina
Algunas proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en
Función homeostática
diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico
Función de defensa inmunitaria Anticuerpos
Funciones reguladoras Histonas asociadas a la actividad del ADN
Función contráctil Actina de los músculos
Transducción de señales (cambio en la Como la rodopsina de la retina, que transforma una señal lumínica en un
naturaleza fisicoquímica de señales) impulso nervioso.
Funciones de reserva energética Albúmina del huevo que sirve de reserva para el desarrollo del embrión

Clasificación de las proteínas Las proteínas pueden ser simples o conjugadas. Las simples, al hidrolizarse, producen
únicamente aminoácidos, mientras que las proteínas conjugadas al hidrolizarse, producen, además de aminoácidos, otros
componentes orgánicos o inorgánicos, llamados grupos prostéticos. La tabla 3 muestra la clasificación de las proteínas
con algunos ejemplos.

Tabla 3: Clasificación de las proteínas

Proteínas simples Proteínas conjugadas
Queratina de cabello, uñas y piel
Fibrosas Elastina de los músculos Lipoproteínas como la HDL que transporta colesterol al hígado
Colágeno de la piel y ligamentos Glucoproteínas como la gonadotropina coriónica humana
Albúminas del huevo. Cromoproteínas como la hemoglobina.
Globulares Hormonas como la insulina Nucleoproteínas como las histonas
Enzimas como las digestivas
Taller de lectura 21

1. ¿Qué son proteínas?

2. Escriba el nombre de los elementos que constituyen las proteínas
3. ¿Cómo se llaman las unidades fundamentales de las proteínas y por qué reciben ese nombre?
4. ¿cuántos aminoácidos forman las proteínas y por qué a algunos se les llama esenciales?
5. Copie la tabla 1
6. ¿Cómo obtienen los vegetales y los animales sus aminoácidos?
7. ¿Qué es una cadena peptídica o polipéptido?
8. Escriba la definición de la estructura primaria de las proteínas y dé un ejemplo.
9. ¿Qué es la estructura secundaria de las proteínas? Nombre los dos tipos
10. ¿Qué es el tipo espiral y cómo se forma? Dé ejemplos.
11. ¿cuál es la diferencia entre una lámina intercatenaria y una intracatenaria?
12. ¿Qué es la estructura terciaria y qué facilita esta conformación?
13. Copie los cuatro factores que interaccionan entre los radicales (R) de los aminoácidos
14. ¿A qué se denomina desnaturalización de una proteína?
15. Copie la tabla 2
16. ¿Cuál es la diferencia entre proteínas simples y conjugadas?
17. ¿A qué se llama grupo prostético?
18. Copie la tabla 3.