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ENZIMAS

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Definición
• Los enzimas son catalizadores biológicos.

• Propiedades de un catalizador.
• Actúan a concentraciones bajas.
• Participan, sin modificarse ni consumirse, durante la
reacción.
• No cambian el equilibrio de las reacciones.

• No modifican las propiedades termodinámicas de las

reacciones, solamente la velocidad con la que se alcanza el
equilibrio.

• Cambian el mecanismo de las reacciones, estabilizando los

estados intermedios de alta energía.

• Disminuyen la energía de activación.

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Diferencias entre catalizadores inorgánicos y

enzimas
• Tamaño.

• Especificidad.

• Condiciones de trabajo.

• Capacidad catalítica.

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Catálisis biológica
• Aunque se conoce que hay catálisis por moléculas de RNA
(ribozimas), la mayoría de los enzimas son catalizadores
proteicos.

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Enzimas proteicos
• Proteínas simples (ribonucleasa pancreática, pepsina, etc.).

• Proteínas conjugadas o compuestas.

• Holoenzima: Enzima completo.

• Apoenzima: Parte proteica del enzima.

• Parte no proteica del enzima.

• Cofactores: Compuestos inorgánicos, frecuentemente iones

metálicos, entre los más comunes están Fe2+, Cu1+, Mg2+,
Mo2+, Mn2+ y Zn2+.

• Coenzimas o cosustratos: Compuestos orgánicos, muchas

veces derivados de vitaminas; se separan por diálisis.

• Grupos prostéticos: Unidos covalentemente, no se separan

por diálisis.

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Isoenzimas
• Son formas de estructura física distinta, con la misma
actividad catalítica.

• Son producto de la expresión de genes relacionados

estrechamente.

• Ej: Lactato deshidrogenasa: HHHH HHHM HHMM

HMMM MMMM

Nomenclatura
• En un principio se añadió a las enzimas el sufijo – asa al
nombre del substratro sobre el cual actuaban: almidón –
amilasa, lípidos – lipasa, proteínas – proteinasas, etc.

• Luego recibieron nombres que indican el tipo de reacción

química catalizada: descarboxilasas, oxidasas, acilasas, etc.

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Nomenclatura UIB
• 6 clases, con 4 a 13 subclases.

• Nombre del enzima = Nombre del sustrato + Reacción

catalizada con terminación – asa.

• Información adicional entre paréntesis.

• Clave: E.C. 2.7.1.1. (ATP:D-hexosa-6-fosfotransferasa, o

hexocinasa).

1. Oxidorreductasas.

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2. Transferasas.

3. Hidrolasas.

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4. Liasas.

5. Isomerasas.

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6. Ligasas.

Estereoespecificidad
• Se da porque la mayoría de los substratos forman por lo
menos tres enlaces con las enzimas.

• “Adherencia en tres puntos”.

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Modelo
llave – cerradura

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Cinética enzimática
• La formación y degradación de estados de transición en la
reacción global se acompañan de cambios discretos en la
energía libre.

• Para reaccionar, las moléculas deben aproximarse dentro de

la distancia formadora de enlaces, con suficiente energía para
superar las barreras de energía libre entre los estados de
transición.

• Dentro de una escala limitada de temperaturas, la velocidad de

las reacciones catalizadas por enzimas aumenta conforme se
incrementa la temperatura.

• El pH afecta la actividad enzimática al cambiar la carga de los

grupos ionizables de la enzima y a menudo también del
substrato.

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• Si los reactantes están en proporciones equimolares

aproximadas, las velocidades de reacción son proporcionales a
las concentraciones de todos los reactantes.

• La velocidad inicial de una reacción catalizada por enzimas es

directamente proporcional a la concentración de la enzima.

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• La ecuación de Michaelis – Menten representa los efectos de la

concentración del substrato sobre los índices de numerosas
reacciones enzimáticas.

vi = Vmax [S]
Km + [S]

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• La ecuación de Michaelis – Menten se reordena en forma de una

línea recta para determinar la Km y Vmax.

• Gráfica de Lineweaver – Burk o del doble recíproco.

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ECUACIÓN DE LINEWEAVER-BURK

Ordenada al origen = 1/Vmáx.

Intersección c/eje x = - 1/Km

El valor de km guarda relación inversa con

la afinidad de la E por el Sà

A MAYOR AFINIDAD,
MENOR VALOR DE Km

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• Gráfica o representación de Ediae – Hofstee.

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Inhibición enzimática
• Irreversible. • Reversible:
a) Competitiva.
b) No competitiva.
c) Acompetitiva.
d) Mixta.

Inhibidores irreversibles. • Producen un cambio

permanente en la
molécula del enzima.

• Producen deterioro de la
actividad catalítica.

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Ejemplos:

• Insecticidas («inhibidores
suicidas»).

• Alopurinol (para xantina

oxidasa).

Inhibidores reversibles. • Producen un cambio no

permanente en la
molécula del enzima.

• Producen deterioro de la
actividad catalítica que es
reversible.

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Tipo de El inhibidor Efecto sobre Efecto sobre

inhibición se une a: s/Vmáx s/Km

Competitiva E Ninguno Aumenta

No competitiva E y ES Disminuye Ninguno

Acompetitiva ES Disminuye Disminuye

Regulación de la actividad enzimática

• La AE en las células se ajustan a las necesidades fisiológicas,
cambiantes permanentemente.
• A [S] bajas, la AE es proporcional a los niveles de S.
• En condiciones fisiológicas, la [S] se encuentra por debajo o
próxima al Km, así los niveles de S, determinarán la mayor o
menor AE.
• A mayor [S] à mayor AE
• La E que cataliza la primera etapa de una vía metabólica
suele ser reguladora.

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Enzimas alostéricas
• Regulación por retroinhibición o feed- back negativo.
• Tanto la inhibición como la activación son reversibles.
• El agente modificador actúa uniéndose a la E en un sitio
diferente al sitio catalítico.
• Además del sitio catalítico, presentan otros sitios reguladores
donde se unirán moléculas que actúan sobre su AE.

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• Moduladores, modificadores o efectores alostéricos.

• Positivos o negativos para la AE.

• Efector homotrópico: el propio sustrato actúa como efector

positivo.

• Efector heterotrópico: efector diferente del sustrato.

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Regulación covalente
• Adición o remoción de grupos fosfato sobre residuos de Ser,
Thr o Tyr específicos del enzima.
• Quinasas de proteínas: familia de enzimas que catalizan
reacciones de fosforilación utilizan como dador del grupo
fosfato al ATP.
• Fosfatasas de proteínas: separan los grupos fosfatos de los
enzimas fosforilados.
• Ej. ADP ribosilación.

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Regulación por proteínas

• RNA pol forma puentes de hidrógeno con bases del DNA con
Asn, Gln, Glu, Lys, Arg.

Regulación por proteólisis

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Enzimas inducibles

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Preguntas, comentarios…

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