T 13 ConActEnz Alu

UNIVERSIDAD NACIONAL DE LA AMAZONIA PERUANA
FACULTAD DE FARMACIA Y BIOQUIMICA

CATEDRA DE BIOQUIMICA
CONTROL DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Docente: SAN JUAN - PERU

Q.F. WILFREDO O. GUTIÉRREZ ALVARADO
CONTENIDO
Flujo de los metabolitos
Regulación de la capacidad catalítica
Regulación de la cantidad de enzima (Ez)
Modificando la eficiencia catalítica de la Ez

CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Parecería un desperdicio no utilizar la máxima capacidad catalítica de cada Ez.
Por el contrario, Una Ez diseñada para trabajar a su máx vel, carece de la habilidad
para ajustarse a incrementos en la [S].
Las respuestas cinéticas sencillas a cambios en la [S] es importante en la

regulación de la actividad enzimática.
Entender como las células controlan y coordinan esta enorme maquina química, es
conocer la arquitectura básica las vías metabólicas.
Regulación:
asignando unas cuantas Ez limitantes de la velocidad
Por la catálisis de pasos "de compromiso" en las vías anabólicas y catabólicas.
EL FLUJO DE LOS METABOLITOS TIENDE A SER UNIDIRECCIONAL
MÁS EFECTIVA: EZ, CATALIZA UN PASO LIMITANTE DE LA VELOCIDAD
En vías metabólicas.
El bloquear por completo cualquier paso catalizado por Ez, cortará el flujo a través
de la totalidad de la vía.
Esto es el paso limitante (de la velocidad) de la vía.
Podemos obtener una disminución inmediata en el flujo a través de la vía completa,

inhibiendo la eficiencia catalítica o disminuyendo la cantidad de la Ez catalizadora
del paso limitante.
Las Ez catalizadoras de los pasos limitantes de la velocidad en las vías bioquímicas,

intervienen en la regulación de la vía.
REGULACIÓN DE LA CAPACIDAD CATALITICA: DOS MECANISMOS GENERALES
Es posible influir en la capacidad catalítica, mediante:
1) Un cambio en la cantidad de Ez: son controles finos o mediatos
- Inducción
- Represión
2) Modificando la eficiencia catalítica de la Ez: son controles groseros o inmediatos
- Por metabolitos
- Por modificación covalente
- Por proteólisis
- Por isoEzs
REGULACIÓN DE LA CANTIDAD DE EZ
Ez
Ks Kdeg
AA
PROCESOS DE INDUCCIÓN
La presencia de S induce la producción de más Ez. (S inductor)
Tiene que ver con el control genético.
E. coli crecida en Glu no cataboliza la lactosa por ausencia de b-galactosidasa.
La adición de lactosa o b-galactósidos, induce la síntesis de b-galactosidasa.
Compuestos con estructura similar al S puede ser inductor

Triptofano pirrolasa treonina deshidratasa,
tirosina a-cetoglutarato aminotransferasa enzimas del ciclo de la urea,
HMG-CoA reductasa Citocromo P450
LAS EZ CONSTITUTIVAS
Su concentración en una célula es independiente de la adición de un

inductor.
Una Ez particular puede ser constitutiva en una cepa, inducible en

otra y estar ausente en una tercera.
PROCESOS DE REPRESIÓN
La presencia de un metabolito, producto de biosíntesis, puede disminuir la nueva

síntesis de dicho metabolito.
Alta concentración intracelular de un metabolito, como una purina o un AA,

puede bloquear la síntesis de las Ez involucradas en su propia biosíntesis.
Desrrepresión: la biosíntesis de la Ez se reanuda si se elimina o se agota un

intermediario biosintético fundamental.
La represión por retroalimentación por el producto, característica de las vías

biosintéticas bacterianas.
PROCESOS DE REPRESIÓN
REPRESIÓN POR EL CATABOLITO
La capacidad de un intermediario en una secuencia de reacciones catalizadas por
Ez, para reprimir la síntesis de Ez catabólicas.
Intermediario que disminuye la síntesis de cAMP y esto reprime a la proteina

represora dependiente de cAMP.
Es la acción sobre el genoma no sobre la Ez misma.
El producto final impide mayor síntesis.
Son efectivos porque ahorran energía.

MODIFICANDO LA EFICIENCIA CATALÍTICA DE LA EZ (No implica formación de Ez)
POR METABOLITOS (Control Alostérico)
De manera concertada el P actúa sobre una Ez clave (reguladora)
Es una inhibición feac-back o retroacción
Es reversible
El inhibidor no se une al sitio catalítico, si al sitio alostérico.

MODIFICANDO LA EFICIENCIA CATALÍTICA DE LA EZ
Mecanismos
Acumulativa:
Cada metabolito:
Tiene una taza de inhibición
Tiene capacidad reactiva inhibitoria sobre la Ez
Ninguno de sus P puede producir inhibición por si solo
1º inhibe 15%; 2º inhibe 28%, 3º inhibe 6%. Suman 49% de inhibición

Mecanismos
Concertada o Multivalente:
Cada metabolito:
Por si solo no ejerce efecto inhibitorio
Si una alcanza su taza antes => espera a las otras para inhibir a la Ez.
Mecanismos
Cooperativa:
Interacción entre la acumulativa y la concertada (simultánea)
Cada metabolito tiene una capacidad inhibitoria, actúan todos X´inhib la Ez.
Pueden generar una inhibición total es > la acumulativa.
Puede llegar 80% a 90% de inhibición.
Supera la ax de los inhibidores.
POR METABOLITOS (Control Alosterico)
Mecanismos de Inhibición por Metabolitos
Cooperativa:
inhibición por retroacción múltiple en una vía biosintética ramificada.
Superpuestas sobre asas de retroacción simples (flechas rojas discontinuas) hay asas de
retroacción múltiples (flechas rojas continuas) que regulan enzimas comunes a la
biosíntesis de varios productos.
POR MODIFICACIÓN COVALENTE
Regulación por interconversión de formas Ez
La Ez modifica su actividad
Inactiva Activa
Reversible
Catalizada por Ez diferentes (interconvertidoras) eficacia catalítica a o b
Puede ser:
a) Fosforilación – Defosforilación
b) Adenilación – Deadenilación
c) Uridilacion
d) ADP-ribosilacion
e) Metilacion
Fosforilación (Fosforilasa Muscular)
Tetrámero, Se fosforila a nivel de:
OH- Ser, residuo seril se fosforila a fosfoseril
Es sumamente selectiva
Los enlaces entre oligómeros son covalentes
Es interconvertible va a modificar covalentemente.
Modificación covalente de una

enzima regulada por fosforilación-
desfosforilación de un residuo serilo.
Defosforilación
Regulación hormonal Insilina (Ins) o Adrenalina (Ad)
Catabolizada por proteincinasa y fosfatasa (convertidoras)
Actividad esta regulada por control hormonal y neurológico.
Ejm Glucosa Glucosa-6-P Fruct-6-P Fruct-1,6-diP
El resultado neto de la fosforilación y la Defosforilación de 1 mol de S.
Fosforilación - Defosforilación
Enzimas de mamífero cuya actividad catalitica es alterada por fosforilacion-

desfosforilacion covalente
Adenilación
Por acción de otra Ez
Generalmente en organismos procariontes. Tiene 2 subunidad diferentes e
interconvertibles
P II-A: => pasa de activa a inactiva no necesita UDP
P II-D: => pasa de inactiva a activa interviene UMP
POR PROTEÓLISIS
Es limitada o selectiva
Hay hidrólisis de algún péptido de una proEz
Permiten contar con Ez cuando se necesitan
Generalmente del Tracto digestivo:

Pepsinógeno Tripsinógeno Quimiotripsinogeno Procarboxipeptidasa
Proinsulina Procolágeno
Factores coagulación sanguínea y disolución sanguínea
Se elimina parte de la molécula proteica (péptido grande o pequeño) y se activa

POR PROTEÓLISIS
147-148
14-15
S-S S-S
POR PROTEÓLISIS
POR ISOENZIMAS O FORMAS MULTIPLES
Formas moleculares múltiples
Diferente carga (diferente punto eléctrico) movilidad electroforética diferente
No son interconvertibles
Diferentes propiedades físico químicas (cinética) diferentes Km
Catalizan una misma reacción enzimática
PM igual, pero estructura química diferente
Característica de un determinado tejido o sub estructura (regida por un gen diferente)
Las vías metabólicas las conectan

BIBLIOGRAFIA
RODWELL V, W.; BENDER D,A.; BOTHAM, K,M. Y Kennelly P, J. Bioquímica de

Harper. 30ª Ed. Edit. Mc Graw Hill. México. 2,016.
LEHNINGER, A, L.; NELSON D, L.; COX M. M. Principios de Bioquímica de

Lehninger. 6ª Ed. ARTMED EDITORA LTDA., Porto Alegre. Brasil. 2013.
McKEE T., McKEE J. Bioquímica: las bases moleculares de la vida. 5ª Ed. Edit. Mc
Graw Hill. México. 2,014.
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-
function/a/enzyme-
regulation#:~:text=Las%20enzimas%20pueden%20ser%20reguladas,una%20enzima%20se%20llaman%20inhibidores.
https://espanol.libretexts.org/Biologia/Bioqu%C3%ADmica/Libro%3A_Bioqu%C3%ADmica_Gratis_Para_Todos_(Ahern%
2C_Rajagopal_y_Tan)/04%3A_Cat%C3%A1lisis/4.02%3A_Control_de_la_Actividad_Enzim%C3%A1tica
GRACIAS
Q.F. WILFREDO O. GUTIERREZ ALVARADO

IQUITOS – PERU

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Flujo de los metabolitos

Regulación de la capacidad catalítica

Regulación de la cantidad de enzima (Ez)

Modificando la eficiencia catalítica de la Ez

Parecería un desperdicio no utilizar la máxima capacidad catalítica de cada Ez.

Las respuestas cinéticas sencillas a cambios en la [S] es importante en la

Esto es el paso limitante (de la velocidad) de la vía.

Podemos obtener una disminución inmediata en el flujo a través de la vía completa,

Las Ez catalizadoras de los pasos limitantes de la velocidad en las vías bioquímicas,

Es posible influir en la capacidad catalítica, mediante:

1) Un cambio en la cantidad de Ez: son controles finos o mediatos

2) Modificando la eficiencia catalítica de la Ez: son controles groseros o inmediatos

- Por modificación covalente

La presencia de S induce la producción de más Ez. (S inductor)

Tiene que ver con el control genético.

E. coli crecida en Glu no cataboliza la lactosa por ausencia de b-galactosidasa.

La adición de lactosa o b-galactósidos, induce la síntesis de b-galactosidasa.

Compuestos con estructura similar al S puede ser inductor

Su concentración en una célula es independiente de la adición de un

Una Ez particular puede ser constitutiva en una cepa, inducible en

La presencia de un metabolito, producto de biosíntesis, puede disminuir la nueva

Alta concentración intracelular de un metabolito, como una purina o un AA,

Desrrepresión: la biosíntesis de la Ez se reanuda si se elimina o se agota un

La represión por retroalimentación por el producto, característica de las vías

Intermediario que disminuye la síntesis de cAMP y esto reprime a la proteina

Es la acción sobre el genoma no sobre la Ez misma.

El producto final impide mayor síntesis.

Son efectivos porque ahorran energía.

De manera concertada el P actúa sobre una Ez clave (reguladora)

Es una inhibición feac-back o retroacción

El inhibidor no se une al sitio catalítico, si al sitio alostérico.

1º inhibe 15%; 2º inhibe 28%, 3º inhibe 6%. Suman 49% de inhibición

inhibición por retroacción múltiple en una vía biosintética ramificada.

Modificación covalente de una

Enzimas de mamífero cuya actividad catalitica es alterada por fosforilacion-

Hay hidrólisis de algún péptido de una proEz

Permiten contar con Ez cuando se necesitan

Generalmente del Tracto digestivo:

Factores coagulación sanguínea y disolución sanguínea

Se elimina parte de la molécula proteica (péptido grande o pequeño) y se activa

Diferente carga (diferente punto eléctrico) movilidad electroforética diferente

Diferentes propiedades físico químicas (cinética) diferentes Km

Catalizan una misma reacción enzimática

PM igual, pero estructura química diferente

Característica de un determinado tejido o sub estructura (regida por un gen diferente)

Las vías metabólicas las conectan

RODWELL V, W.; BENDER D,A.; BOTHAM, K,M. Y Kennelly P, J. Bioquímica de

LEHNINGER, A, L.; NELSON D, L.; COX M. M. Principios de Bioquímica de

Q.F. WILFREDO O. GUTIERREZ ALVARADO

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