Tráfico vesicular

 Vía secretora: Vesículas secretoras, gránulos secretores(contienen

materiales almacenados en membrana) y la membrana
o Secreción constitutiva: Formación de MEC y membrana
plasmática
o Secreción regulada: Se almacenan cerca de la membrana para
que cuando se reciba un estímulo estas sean secretadas Ej:
cells, endocrinas, hormonas, neurotransmisores
 Vía biosintética: Lisosomas, endosomas, vacuolas. Son proteínas
sintetizadas en RE, modificadas en ApG y transportada a lisosomas,
vacuolas, endosomas.
 Vía endocítica: Desde la superficie de la célula hacia el interior, con
destino endosomas o lisosomas

Señales clasifican a sus proteínas a sus respectivos destinos, estos en

aminoácidos presentes

Proteína verde fluorescente nos permite ver el movimiento del tráfico

vesicular en células vivas

RETÍCULO ENDOPLÁSMICO

➢ REL: Curvas tubulares, regulación de Calcio para la contracción muscular.

Muy desarrollado en musculo estriado, túbulos renales y glándulas
endocrinas productoras de esteroides. Detoxificación en el hígado como la
detoxificación del alcohol
➢ RER: ribosomas incrustados, formado por sacos aplanados.

El extremo apical de las células está lleno de proteínas (gránulos secretores)

 Proteínas citosólicas van a RER a seguir sintetizándose y

destinarse (co-traduccional)
 Destino de proteínas de los ribosomas libres: Núcleo,
peroxisomas, cloroplastos y mitocondrias
 Síntesis de proteínas es determinado por su secuencia de
aminoácidos en la porción N-terminal→ Dirige al retículo
endoplasmático

Síntesis co-traduccional

• La secuencia señal se une al SRP y lleva al ribosoma al RER, después de esto la SRP se libera y el
ribosoma se asocia con el translocón, a
proteína se inserta en el canal de translocón el
cual se expande cuanto este entra después la
péptido señal se retira por la peptidasa señal,
comenzando el plegamiento con chaperonas
como la BiP. Terminando la traducción el
ribosoma vuelve al retículo y la proteína es
soltada al citoplasma
• Estructura funcional→ Nativa
• Chaperonas: Ayudan a plegar
• Ribosomas: 13 millones en células hepáticas
• Las proteínas con segmentos hidrófobos se convierten en segmentos de la membrana de proteinas
integrales, estas se redireccionan a la membrana dejando su extremo N a cara del lumen
Biosíntesis de membrana en el retículo endoplasmático

• Membranas surgen de otras preexistentes

• Enzimas, proteínas, carbohidratos y lípidos hacen que cada membrana tenga una
composición única
• Lípidos y proteínas son sintetizadas en RE
• Excepciones: Esfingomielina y glucolípidos
• Lípidos de membrana de proteínas y cloroplastos son sintetizadas por enzima en
esa membrana

Factores que contribuyen a cambios en lípidos

⎯ Membrana con enzimas

⎯ Vesículas que se desprenden contienen lípidos
⎯ Células contienen proteínas de transferencia (transferasas)

Glucosilación en RE

• Síntesis de oligosacáridos con enlaces-N

• Se unen 7 azucares: (1ro)N-acetilglucosaminas y (2do) manosas,
que se unen por el dolicol fosfato que está en la membrana del
RE
1. 1 Cara citosólica se unen las manosas y las N-acetilglucosaminas
2. Cara luminal se unen más manosas y 3 glucosas(3ro)
3. Esto es traspasado a un residuo de asparagina

Después de este paso, se empezarán a quitar glucosas para el control de calidad de esta proteína, junto
con la caldesina y la calreticulina, estas se cortan y cuando llegue a la última, esta podrá salir del retículo
y destinarse.

Degradación de proteínas→ Proteostasis

 En el caso que no esté bien plegada , es reconocida por la encima UGGT que
reconocerá a las proteínas mal plegadas. Agregándole su última glucosa para
que vuelva a pasar por el control de calidad, si esta no se logra plegar, se
retiran unos residuos de manosa para que esta se envíe a degradación en el
citosol.
 Oligosacáridos se retiran pasan por el complejo ERAD, asegura que las
proteínas no sean transportadas a otros lados de la célula, si se acumulan el
plan de acción (respuesta a proteína no plegada) esto activando a las BiP para
que se recluten como chaperonas, esto activando señales enviadas al núcleo,
las cuales:
 Expresiones de genes cuyas proteínas aliviarán el estrés, estos genes
codificarán; Chaperonas, proteínas que intervienen en el transporte de
proteínas fuera de RE, proteínas que participarán en la destrucción de
proteínas anormales. Esto hará que BiP active el sensor ATF6 se mueva a
ApG donde en el dominio citosólico la proteína sal y en en núcleo activa la
expresión
 Se libera BiP, dimeriza un sensor PERK el cual fosforila a elFa2, para
inactivar la síntesis de proteínas, esto dará tiempo para proteínas mal
plegadas.

El transporte de RE a ApG se hace mediante vesículas, estas pasan por un compartimiento intermediario
(ERGIC), estas moviéndose gracias a los microtúbulos

EL APARATO DE GOLGI

➢ Formado por cisternas aplanadas

➢ Cuentan con soporte mecánico de proteínas estas como la espectrina,
anquirina y actina.
➢ TGN: Formada por túbulos y vesículas, red de clasificación de proteínas
mediante con destinos a compartimientos intracelulares o membrana
plasmáticas.
➢ Cisternas son compartimientos estables
➢ Cisterna Cis contiene tetraóxido de osmio
➢ Cisterna medial: Manosidasa II (quita manosas)
➢ Cisterna trans: Enzima nucleósido difosfatasa, divide dinucleótidos
➢ Si se inhiben los transportadores de RE a Golgi no existiría Golgi
➢ Las cisternas al crearse progresan gradualmente desde de cis a trans
➢ Las enzimas en diversas van viajando por las vesículas
➢ En los fibroblastos se ve unas moléculas de procolágeno las cuales se mueven de cis-trans sin salir de
Golgi

Glicosilación enlaces N→ Empiezan en RE

• Después de la eliminación de glucosas, esta pasa al ApG en el cual se

eliminan manosas y se agregan azúcares como N-acetilglucosaminas,
ácido siálico, galactosas, fucosa, esto a través de
glucotransferasas. Aquí también se sintetizan los
glucosaminoglicanos.
• Síntesis de pectinas y hemicelulosa en paredes celulares de células
vegetales

Glicosilación enlaces O→ Solo en Golgi

• Manosidasa II quita manosas

• Siasiltransferasa→ Agregan ácido siálico en la pila trans

COP→ Coat protein

Transporte con diversas cubiertas

✓ Este se da en dirección retrógrado o anterógrado (COPI y COPII)

✓ El componente de las vesículas son cargamento de proteínas secretoras,
lisosómicas y de membrana que deben transportarse
✓ COPII Desde el RE donde se formará una vesícula para así llegar a la cara CIS. En
sentido anterógrado. Las proteínas seleccionadas tendrán enzimas para la
biosintética, proteínas que participan en el acoplamiento y proteínas de membrana
✓ COPI Se verá desde trans a cis o de cis a Re o ERGIC, estas moviéndose a través
de proteínas motoras. En sentido retrógrado
✓ ClATRINA: Desde transgolgi hasta membrana, proteínas exocitada, endocitado y
hacia lisosomas o endosomas.

Si los receptores de la proteína cargo como ERGIC-53, son mutadas, se relacionan con
el trastorno hemorrágico hereditario

CREACIÓN DE LA VESÍCULA COPII

1. Se recluta Sar1-GDP (proteína G) el cual

es reclutado por GEF (factor de
intercambio de guanina) la cual la activará
a Sar1-GTP
2. Se reclutan las proteínas que forman
COPII como Sec23 y Sec24, al juntarse
inducirán la curvatura de la membrana
3. La proteína cargo es reclutada por el receptor
4. Se unen las demás proteínas como Sec13 y Sec31 la cual formará el revestimiento externo

MÁS SOBRE COPI Y CREACIÓN DE LA VESÍCULA

✓ Se acumulan en presencia de análogos de GTP

✓ Formado por proteínas llamadas coatomeros
✓ Transporte desde Cis Golgi o ERGIC a RER
✓ También transporte enzimas de trans a cis
✓ Su red forma triskeliones
✓ Para lagunas proteínas que son residentes del RE, tenemos señales como Lys, Asp, Glu,
Leu, lisina X las cuales se reconocerán por un receptor KDEL para formar la vesícula
COPI
✓ La función de COPI es actuar como una red de reciclaje de receptores o proteínas que
son residentes del RE
Red transgolgi

Instancia clasificadora que dirige a proteínas hacia varios destinos, como las
enzimas lisosómicas, las cuales siguen la siguiente ruta:

1. Estas son sintetizadas en RE para llevarla a ApG donde en cis se fosforila una
manosa
2. Forman manosa-6-fosfato donde viajará hasta transgolgi para ser direccionada
hacia los lisosomas, estos tendrán receptores de manosa-6-fosfato para poder
llegar a formar la vesícula de clatrina
3. Los receptores son reciclados, además de que estos también podemos verlos en la
membrana plasmática, los cuales dirigirán a las enzimas al espacio conveniente
4. Se libera la cubierta de clatrina, las enzimas tendrán una estación de relevo
(endosomas) para llegar a los lisosomas.

SU VESÍCULA TRA PROTEÍNAS ADAPTINAS

Formación de vesículas de clatrina

1. Arf-1 se unen a los adaptadores GGA

2. La cual empezará la producción de clatrina
3. Estas se direccionarán a vacuolas, lisosomas y endosomas, a medida que avance la cubierta se
desligará

Secreción de proteínas no lisosómicas

• Estas formarán una vesícula desde transgolgi, la cual por ejemplo residirá en gránulos secretores que
cuando la célula sea estimulada, estos saldrán. Como en el caso de la hormona o el impulso nervioso
• Algunas proteínas de células no polarizadas como fibroblastos y leucocitos no necesitarán de una
señal de separación especial , estas se transportarán por la vía secretora constitutiva.

Direccionamiento y fusión de las vesículas

1.-Se direccionan hasta su compartimiento blanco gracias a proteínas motoras

asociadas, por ejemplo, mediante microtúbulos

2.-Fijacion de las vesículas: Por unas proteínas llamadas Rab, las cuales en su estado
activo estarán como GTP, estas direccionan hasta la membrana del compartimiento
blanco, para que no se fusione con alguna otra de forma errónea

3.-Acoplamiento de las vesículas al compartimiento blanco: Esto se da por la interacción

de V-snare(vesícula destinada) con T-snare(membrana de comp. Blanco) esto haciendo
que forme una serie de hairpins

4.-Se fusionan las vesículas, necesitarán un incremento del calcio (si por ejemplo es
liberación de neurotransmisores)

Endosomas temprano

✓ Está cerca de la membrana, son la estación de relevo para la canalización

de material endocitado y además devuelve a la membrana los receptores de
las vesículas pinocíticas. Recibe todo lo que entra
✓ Pueden madurar o fusionarse con un endosoma tardío
✓ Endosomas de reciclaje
✓ pH 6,2 y 6,5
✓ Dirige a transcitosis, cuerpo multivesicular hacia lisosoma o reciclado como reciclar los receptores

Endosomas tardíos están cerca de ApG y núcleo

✓ Su pH es más ácido 5,5 se convertirán en lisosomas

✓ Lleva sustancias para degradar en los lisosomas, no necesitan de ninguna
señal, son prelisosomas. Se convertirán en lisosomas
✓ Tienen una ATP que bombea H+ hacia el interior, transporte primario
BOMBAS
✓ Reciclaje a la red trans-Golgi

Cuerpo multivesicular:

✓ Estado intermedio entre endosoma temprano y tardío

✓ Se fusiona con un endosoma tardío o se pueden convertir en ellos
✓ Hay muchas vesículas dentro de ellas

Destinos de endosomas y sus receptores

✓ Devueltos a la membrana
✓ A lisosomas y degradarlos
✓ A otro lado de la célula

LDL y su degradación

 Entra el LDL el cual dentro trae colesterol por vesículas cubiertas de clatrina,
esta se pierde cuando entra a la célula, llega la vesícula sin cubierta al endosoma
y se fusionan. Los endosomas tempranos reciclarán sus receptores llevándolos a
la membrana, después de esto la molécula será llevada a los lisosomas para
poder ser degradada y liberar colesterol libre para usarlo en la membrana.
Hipercolesterolemia fallan los receptores y no interactúan con las proteínas
adaptadoras, puede dar arterioesclerosis. Hay un mayor de riesgo de
enfermedades cardiovasculares.
 La vitamina B12 y el hierro igual entran así para la síntesis de hemoglobina
 También los virus como el VIH y la influenza
La transcitosis
 Transporte moléculas a través de la célula (intestino y células
endoteliales del capilar sanguíneo) para ser transportadas de un
lado a otro. Desde su superficie apical hasta su superficie basal
 Transportar nutrientes entre células(cooperación).
 Moléculas entran por endocitosis en una parte de la célula y
salen al otro extremo por exocitosis. Las diferencias que hacen las
regiones oclusivas al separar la parte apical de la basal son
necesarias para la transcitosis
 Otro ejemplo son las células secretoras de las glándulas
lagrimales y en las mucosas de algunos órganos como tractos
digestivo, urinario y respiratorio. Cuando por aquí pasan anticuerpos
desde el tejido conectivo a la luz de los órganos. También en la lactancia
cuando se transfieren inmunoglobulinas A la leche.
 Placenta: Las células son atravesadas por inmunoglobulinas G.
Peroxisoma

LISOSOMAS Mitocondria

• Contiene alrededor de 50 enzimas hidrolíticas

• pH óptimo de 4,6 (ácido)
• Membrana en su interior con carbs para impedir que se
destruyan

Funciones
Degradación de materiales
Bacterias ingieren alimentos Autofagosoma o
Macrófagos y neutrófilos ingieren bacterias para la vacuola autofágica
degradación
Recambio de organelos
Renovación celular de proteínas Se fusionará con un lisosoma para su
destrucción
 Autofagia en lisosoma y sus beneficios

Protege contra amenazas anormales como

• Agregados proteicos anormales, bacterias y parásitos

• Prevención de la neurodegeneración: Si la autofagia se bloquea, se podrían perder
muchas células nerviosas
• Prevención de cáncer

Esto mediante a los siguientes pasos:

1. Formación de un fagoforo
2. Fusión del autofagosoma con lisosoma formando un autofagosoma
3. formación de cuerpos residuales que se acumulan en gránulos de pigmento de
lipofuscina o se liberan por exocitosis

PROTEOSTASIS

• Proteína se va a autofagia para poder reemplazar a la

proteína cuando ya cumplió su función o se plegó mal
• Se ve en el envejecimiento, mientras envejecemos las
proteínas no funcionan de la misma forma
• Vida media corta: regulatorias y mal plegadas. Minutos, horas
• Vida media larga: La gran mayoría (días-semanas) ej. Glicolisis
• Proteínas estructurales: Colágeno. Meses o años
• Cuando las proteínas se pliegan mal, forman agregados
tóxicos como en el Alzheimer.
• Cuando interactúan las mal plegadas con las bien plegadas
hacen que estas se plieguen mal(prion)
• Proteínas→ Vemos proteínas citosólicas y luminales

RECORDAR
o Si la proteína necesita de PRS se va a RE, tenemos un control para las mal plegadas (calreticulina y caldesina), si hay
una falla esta va a una guía de degradación, esta va a proteasoma
o Si se juntan las proteínas mal plegadas forman sustancias tóxicas. Entonces aquí en el citosol igual habrá chaperonas
las cuales dirigirán las proteínas a degradación, dirigiéndose a proteasomas o a lisosomas.
➢ Proteína se glicosila primero donde en la parte terminal tendremos 3 glucosas, cuando hay que
plegarla una glucosidasa elimina 2 de estas glucosas, esta señal
será la importante para plegar donde la caldesina y la calreticulina
se unen. Estas salen a cumplir funciones cuando una glucosidasa
quita la única glucosa y quedan residuos de manosa-6-fosfato.
➢ En el caso que la caldesina no pueda plegarla, se quita la glucosa
final pero otra proteína vuelve a añadirle una y así. Si esto no
funciona, se irá a degradación

➢ Si no responde la vía de degradación, se forman los agregados

proteicos insolubles.

Mecanismos de degradación

Por cambio de secuencia genética(mutación genética), esta

proteína mal plegada se irá al mecanismo ERAD, que retrotransloca
las proteínas al citoplasma donde se encontrará con los
proteasomas que la degradarán, cuando estas se pliegan mal,
quedan los AAs hidrofóbicos quedan expuestas entonces es aquí
cuando las chaperonas del citosol las conducen al ERAD.
Si no responde el ERAD en la cadena polipeptídicas se formarán
agregados, pero en el RE se formará un autofagosoma se le unirá
un lisosoma para formar un autolisosoma
Proteína donde por razones térmicas no se unen de la mejor forma(mal plegadas) y se van al complejo
ERAD a que irá al proteasoma.
 ERAD(proteína transportadora): Mecanismo de degradación asociado
Anillos alfa
a RE. Solo si los agregados no son muy grandes pasan por aquí, sino
quedan en el citoplasma

o Subunidad Lid, es regulatoria, aquí abre la puerta para que pase la

proteína al proteasoma
o Subunidad ring, actividad proteolítica, las proteínas se cortan para
obtener péptidos pequeños Anillos
✓ Anillo alfa(parte superior): Recibe a la proteína, no las corta. beta

✓ Anillos beta(parte central): Actividad catalítica

✓ Anillo alfa(parte inferior): Por aquí salen los péptidos

o Le quito los oligosacáridos con la glucosidasa(ubicada en citosol), agrego ubiquitinas y va a
proteasoma. La proteína sale en AAs
o S→ Coef. de sedimentación, velocidad con que se sedimentan cuando son centrifugadas.

Ubiquitinación

➢ Participa E1,E2,E3 para ayudar a ubiquitinizar una

proteína y se dirija hacia los proteasoma, se necesita un
aporte de energía, para activar E1 hay que unirla con
ubiquitina(primera que actúa), esto con la ayuda de 2
fosfatos, después hará contacto con la E2 el cual le
pasará la ubiquitina, después se une E3 y se retira la E1,
E3 interactúa con proteína mal plegada, la ubiquitina de
E2, pasará a E3(ligasa) y después se la pasa a la
proteína mal plegada. La ubiquitina se una a lisina por uniones covalentes.
➢ Con la ayuda de E3, el complejo E2-ubiquitina se une a la proteína que debe degradarse
➢ UN TIPO DE E1
➢ Poliubiquitinacion : si o si muchas ubiquitinas. Solo una ubiquitina, hacia vesícula, muchas ubiquitinas
van a degradación
➢ Cilindro central presenta proteasas

¿Se podrán eliminar los agregados tóxicos?

Si, formando una vesícula la cual

contiene los agregados donde se
formará un autofagóforo, este
crecerá y encerrará los agregados
proteicos, este será reconocido
por el lisosoma que tendrá
hidrolasas que cortará las
proteínas en péptidos pequeños
Lisosoma: generalmente se desecha por exocitosis.
Se pueden intercalar en la sinapsis (Alzheimer), afecta en los astrocitos y la microglías(digieren
sustancias malas), estas liberan citosinas las cuales estimulan un proceso inflamatorio. Proteína
relacionada al Alzheimer es la proteína tau la cual está mal plegada y hace que los microtúbulos estén
defectuosos. Se ve en el parkinson también
Priones proteínas mal plegadas que interactúan con otra para plegarse mal

 Roedores que viven mucho más resisten al cáncer, esto por

una actividad proteasomal aumentada. También son
resistentes al estrés oxidativo (radicales libres, electrones.
Afectan a las proteínas)
 Disminuye su tamaño si hay actividad proteasomal
aumentada
 LISOSOMAS Y AUTOFAGIA

• Compartimientos membranosos que

contienen enzimas hidrolíticas solubles
cuya función es la digestión intracelular de
macromoléculas
• Su pH es ácido que se mantiene por bomba
de protones, degrada materiales
• Participa en el recambio de organelos→
Autofagia
• Su membrana tiene proteínas de transporte para expulsar el material final al citosol
• Su capa interna tiene proteínas glucosiladas para que las hidrolasas no degraden al lisosoma
• Lisosomas primarios: son nuevos, recién entrados sus hidrolasas ácidas, cuando empieza degradar se
llama secundario

Funciones de los lisosomas

Autofagia: Esto mediante la formación a partir de la membrana del RE( RER o REL) de un
autofagosoma, este se une a un lisosoma primario el cual se formará un secundario, porque empezará
a actuar, después de esto se forma un cuerpo residual el cual puede liberarse por exocitosis o
almacenarse en el citoplasma como cuerpo residual, estos agregados pueden ser tóxicos Se relaciona
el ayuno intermitente con esto. El Parkinson se relaciona con la rápida degradación de mitocondrias
Heterofagia: Fagocitosis, no es un componente de la célula, como bacterias o microorganismos, se
forma un fagosoma gracias a los pseudópodos que se une con un lisosoma formándose un
fagolisosoma(bacteria ya degradada)

Etapas de autofagia→ Mantiene la homeostasis celular

1. Nucleación y extensión de la
membrana que encierra una
porción del citoplasma(fagoforo)
2. Se cierra el autofagosoma
formando un compartimiento de
doble membrana sellado
3. Fusión del nuevo compartimiento
con el lisosoma
4. Digestión de la membrana interna del autofagosoma y de su contenido
5. Podemos obtener aminoácidos libres, monosacáridos etc.

Lisosomas ¿Cómo se original?

→ Primera señal descubierta: Fue el enviado de enzimas hidrolíticas con extremo manosa-6-fosfato.
Esta por enzimas, N-acetilglucosamina fosfotransferasa, agrega n-acetilglucosamina fosfato en el
carbono C6´ de una de las manosas, la segunda
remueve N-acetilglucosamina, pero fosfato (n-
acetilglucosidasa). Las manosas fosforiladas
nunca es removida. La manosa-6-fosfato para
llegar por ejemplo al lisosoma, necesita de
receptores específicos presenten el Golgi que
formarán una vesícula con clatrina(formadas en
Golgi y catrina) Retrómero es una proteína la
cual cuando llega a los endosomas forma una
vesícula con los receptores que volverán a Golgi para ser vueltos a utilizar
→ pH debe tener pH 7,2 y lisosomas 5. Si las hidrolasas salen al citoplasma las proteasas las cortarán
→ Enfermedad de células I: Trastornos en fibroblastos por falta N-acetilglucosamina
fosfotransferasa, de modo que no se formarán manosa-6-fosfato en las enzimas hidrolíticas
destinadas
 Proteasoma → Proteínas mal plegadas
 Macroautofagia → Aquí se ve degradación de organelos, se forma el autofagosoma. También un
endosoma tardío se convierte en cuerpo multivesicular y con el autofagosoma formará un anfisoma
 Microautofagia → Aquí se ve la degradación de moléculas pequeñas, se forma una invaginación de la
membrana del lisosoma, formando una vesícula que quedará adentro y se degradará
 Autofagia mediada por chaperonas → Las chaperonas detectan el mal plegamiento de proteínas
llevándolas a los lisosomas para que se degrade (proteínas citosólicas)

Mitofagia: Autofagia mitocondrial

Si una mitocondria no está funcionando correctamente o está envejeciendo,

la proteína Parkin (que está en la mitocondria dentro), esta saldrá (marca
que no está funcionando bien) después aumenta la concentración de la
proteína Pink la cual hará que se ubiquitine

Reticulofagia: Autofagia de retículo

Cuando las proteínas no se pliegan bien y se acumulan en el retículo, activarán

el mecanismo UPR que ayudará a reparar las proteínas mal plegadas para que
se sigan plegando. Si esto no se soluciona, unas proteínas que están en la
membrana del retículo van a interactuar con las proteínas del autofagóforo
para que se forme el autofagosoma y se degrade. Esta degradación es si no
funciona el ERAD

Lisofagia: Autofagia de lisosomas

Ocurre cuando se dañan en su membrana, se

acumulan sustancias tóxicas, etc. Se envía
una señal para agregar ubiquitinas para dar
la señal que debe ser eliminado, se forma el
autofagosoma, uniéndose con un lisosoma y
digerirlo.
 Enfermedades asociadas a esto
• Enfermedad de krabbe: destruye el revestimiento protector de
las neuronas del cerebro y de todo el sistema nervioso. Puede
afectar en bebés los cuales mueren y en adolescentes y
adultos, el desarrollo es variado
• Enfermedad de Gaucher: resultado de una acumulación de
ciertas sustancias grasas en determinados órganos,
especialmente en el bazo y el hígado. Esta enfermedad hace
que dichos órganos se agranden, esto afecta en su
funcionamiento. También pueden acumularse en el tejido óseo,
lo que debilita el hueso y aumenta el riesgo de sufrir
fracturas. Puede interferir en la coagulación si es afectada en
la médula ósea
• Enfermedad de Tay-Sachs: Causa la acumulación de una sustancia grasosa en el cerebro. Esta acumulación destruye
las neuronas y causa problemas físicos y mentales. Después de los primeros años las capacidades físicas y mentales
se van deteriorando, pierden la audición y la capacidad de tragar. Dando lugar a una parálisis
• Enfermedad de Niemann-pick: Afecta la capacidad del cuerpo para metabolizar el colesterol y los lípidos dentro de las
células. Estas células no funcionan adecuadamente y, a la larga, mueren. Puede afectar el cerebro, los nervios, el
hígado, el bazo y la médula ósea, y, en casos graves, los pulmones.

Peroxisomas

 No poseen ADN propio

 Sus proteínas son denominadas
peroxinas (Pex1, pex2, etc.). Sintetizadas en
ribosomas libres
 Más pequeños que el lisosoma 0,1 a 1 um
 Nucleo cristalizado→ Proteínas cristalizadas
 Solo tienen una membrana
 Tienen enzimas implicadas en reacciones metabólicas como la
catalasa y la peroxidasa
 Se genera por división, pueden ser recuperados rápidamente,
aunque hayan perdido por completo por parte de una célula
 Hay varios en hígado o riñón para eliminar toxinas
 Se usa en la síntesis de colesterol
 Neutraliza los radicales libres(con electrones, carga)
 Renobioticos: sustancias externas de la célula que son tóxicas. Ej. etanol
 B-oxidación de ácidos grasos de cadena larga
 Detoxifican celular degradando el peróxido de hidrogeno
 Síntesis de plasmógeno (fosfolípido de la membrana del tejido cardiaco, vaina de mielina) y ácidos
biliares. Síndrome de Zellweger, error en la proteína Pex5 la
cual no puede reconocer y no se sintetizan plasmógenos

Oxidación ácidos grasos.

Se libera energía térmica y química en forma de Acetil-Coa, el cual

es transportado a la mitocondria donde se utiliza para la generación
de ATP. Durante este proceso se libera peróxido de hidrógeno

Peróxido de hidrógeno

El H2O2 generado en el peroxisoma es convertido en agua gracias a la catalasa. Si se acumula

puede salir
Metabolismo oxidativo (detoxificación)

Sustancias tóxicas son neutralizadas por este

 Fenoles
 Formaldehido
 Ácido fórmico
 Etanol: Parte del alcohol ingerido es metabolizado por peroxisomas
hepáticos que por la catalasa se oxida a acetaldehído
 Las oxidasas ocupan el oxígeno para degradar

Glioxisomas: En células vegetales. Ciclo de

glioxilato

1. Es importante en semillas, la conversión de ácidos

grasos almacenados en carbohidratos como fuente
de energía para el desarrollo de la planta (ciclo del
glioxilato) cooperación de mitocondrias,
cloroplastos y Glioxisomas
2. En la hojas, participan en la fotorrespiración
3. Rubisco convierte los compuestos en fosfoglulato y
después se transforma a glucolato en cloroplastos
que se transporta al peroxisoma, adentro de este
formará el glioxilato. Transforma ácidos grasos en
carbohidratos. Genera glicina en peroxisomas para
obtener energía y sintetizar serina (otro
aminoácido) en mitocondrias. Sueltan CO2 para
formar carbohidratos

Biogénesis: Se conocen dos mecanismos

 De Novo: A partir de vesículas peroxisomales generadas en el RE y la

mitocondria las cuales se fusionan con peroxisomas maduros. En
peroxisomas o mitocondria. Desde el retículo se formará una vesícula
que se libera (pre-peroxisoma o peroxisoma fantasma), se fusiona con un
peroxisoma en crecimiento(ya existente), importándole catalasas y
oxidasas adentro.
 Necesitan de alguna membrana. RE tendrá en su membrana proteínas que
permitirá interactuar con otros organelos,esto hará que el organelo
crezca o se divida para formar 2 peroxisomas. A partir de peroxisomas
preexistentes a través de crecimiento y estrangulación(fisión).
Necesitan de alguna membrana. RE tendrá en su membrana proteínas que
permitirá interactuar con otros organelos,esto hará que el organelo crezca o se divida para formar 2
peroxisomas.

DE NOVO

Se forma un pre-peroxisoma por el RE o algún organelo el

cual se fusiona con uno en crecimiento existente e
introducir enzimas y proteínas que se requieran para que
forme un peroxisoma maduro, estas proteínas sintetizadas
en el citoplasma las cuales se encontrarán solo en el RE

La señal de las Pex(proteínas transmembrana)hace que se

formen las vesículas para que se reconozcan entre ellos y se
arme
POR FISION

Un peroxisoma maduro la célula da señal que se debe dividir

para obtener más, este crece y aumenta proteínas formando
una elongación donde se formarán anillos para hacer
constricción gracias a Pex11. Esto hará que se sinteticen más

DRP´s hacen que se separen

Importe de proteínas al peroxisoma: Las proteínas que

serán importadas son de ribosomas libres

Estas proteínas se pliegan en el citoplasma reconocidas

por pex5 y pex7 que son receptores citosólicos para sr
importadas al peroxisoma. Esto postraduccional

Proteínas tendrán señales para llevarlas al peroxisoma:

Esto por aminoácidos serina, lisina y
leucina

➢ PTS1: Señal en el extremo

carboxilo
➢ PTS2: Señal en el extremo
amino

Proteínas: Tienen receptores para

entrar→ Direccionales

➢ Pex5→ Reconoce PTS1

➢ Pex7→ Reconoce PTS2

Estos receptores guían a la membrana del peroxisoma donde interactuará con receptores de
reconocimiento como pex 17,14,13 que sufrirá un proceso de traslocación mediante translocones tipo pex
como la Pex2,8,10,12 ayudando a la PTS1 y la PTS2, las de color azul, pex 1,5,4,22 reciclan los receptores.
Estos estarán ubiquitinizados para llegar al citoplasma.

VACUOLAS VEGETALES

 90% del volumen celular

 Almacena azúcares, proteínas, carbs
 Almacena sustancias tóxicas
 Su membrana (tonoplasto) tiene bombas de iones hacia la
vacuola
 Tiene sitios de digestión intracelular, en la cual tiene
hidrolasas controlando su pH por una bomba de protones
 Endocitosis→ Entrada de materiales a la célula

➢ Por volumen (pinocitosis): Como reciclaje de la membrana

➢ Mediada por receptores: Captación selectiva de macromoléculas,
puede traer factores de crecimiento, enzimas, proteína
sanguíneas, hormonas. Estas se transportan al interior por una
vesícula cubierta de clatrina

CLATRINA
• Formará posos recubiertos por proteínas en forma de
triskeliones, esto lo podemos ver al ingreso del colesterol
LDL.
• Su extremo N tendrá un gancho proyectado
• Tiene un adaptador AP2 que se recluta por PI
• La adaptina recluta moléculas de catrina
• Cadena U se acopla a receptores específicos

Fosfoinosítidos → Identidad única, hace el fácil reclutamiento de proteínas

específicas,

Vía endocítica

➢ Receptor transferrina→Transporta hierro

➢ Receptor LDL → Colesterol libre. Receptores vuelven a la superficie
➢ Receptores de señalización→ Cambian la actividad en la célula, como hormonas,
GF. Da una actividad fisiológica. Estos receptores se destruyen en mayoría

ENDOSOMAS TEMPRANOS

• Maduran por la disminución del pH

• Es una estación clasificadora
• Los receptores que son destruidos son ubiquitinizados
• Los receptores de membrana son devueltos

ENDOSOMAS TARDÍOS

• Disminución de pH, más ácido

Receptores de señalización y su degradación

Se marcan con ubiquitina, los cuales son secuestrados en una vesícula del endosoma tardío, esto proceso llevado a
cabo por la ESCRT, estos actuando de la siguiente manera
I. Separar los receptores ubiquitinizados dentro de la membrana del endosoma tardío
II. Se invagina la membrana de este
III. Liberar la vesícula
 Endocitosis mediada por receptores—> Colesterol LDL

El colesterol (esterificado en ácidos grasos de cadena larga),

transportada por lipoproteínas de baja densidad (LDL) que en su
superficie tiene solo una apolipoproteína B100. Los receptores estarán en
la membrana, cuando capta a esta lipoproteína, se invagina la membrana
formando una vesícula cubierta de clatrina, este se transportará a
endosomas para llevar a los receptores devuelta a la membrana y a el
colesterol irá con destino a los lisosomas para que se degrade y pueda
usarse en procesos metabólicos o para que se ensamble en la membrana.

Una enfermedad del Niemann-Pick tipo C que afecta a las proteínas

transportadoras de los materiales ingeridos al citoplasma, esto causando
una degeneración nerviosa y muerte durante la lactancia temprana

El alto nivel de arterioesclerosis por la formación de placas de colesterol que disminuye el flujo sanguíneo
en los vasos, forma coágulos sanguíneos. Con esto se administran estatinas (lovastatina y atorvastatina)
que bloquean la acción de la reductasa de HMG Coa que es una enzima clave para la síntesis de colesterol.
Cuando el colesterol disminuye, el riesgo de tener enfermedades cardiovasculares también lo hacen

Otro medicamento es el PCSK9 que destruirá los colesterol LDL

Transporte reverso del colesterol

HDL inmaduro captan el colesterol no-esterificado de los tejidos periféricos,

transformándolo a HDL maduro, y se transforma a hígado para la síntesis de sales
biliares. Este también se encarga de captar el colesterol malo y transportarlo al
hígado

FAGOCITOSIS

Muchos protistas se alimentan por fagocitosis, el cual los encierran por pliegues
de la membrana plasmática, formando un autofagosoma (fagoforo antes de
cerrarse) el cual se fusionará con un lisosoma, formando un autolisosoma,
digiriendo el material.

Además del mecanismo de protección en mamíferos, donde los macrófagos y

neutrófilos digieren a agentes invasores, estos con sus pseudópodos y los
receptores que se sitúan en la superficie los cuales son destruidos por la
presencia de enzimas lisosómicas generados en el lumen del fagosoma.

Algunos macrófagos consumen estas bacterias para su propia supervivencia como

cuando consumen mycobacterium tuberculosis la cual bloquea la fusión del
fagosoma con el lisosoma

Captación postraduccional de proteínas por peroxisomas, mitocondrias y cloroplastos

 Peroxisomas→ Mediante una señal de dirección peroxisoma (PTS). Los

receptores de PTS están en el citosol, atrapando estas proteínas y
direccionándolas al peroxisoma. Estas proteínas en conformación NATIVA
a comparación de las destinadas a mitocondrias y cloroplastos
 Mitocondrias→ Mediante una secuencia señal, estas proteínas tienen una
secuencia en el N-terminal la cual es removible, las chaperonas en el
citosol(Hsp70 y Hsp90) despliegan los polipéptidos antes de entrar a la
mitocondria. Estas proteínas se unen a receptores del complejo TOM
(membrana exterior mitocondrial) las proteínas que serán proteínas
integrales se dirigen a la TIM (membrana interna mitocondrial) que
pasarán por TIM22 O TIM23,cuando la proteína entra a la matriz se pliega
con la ayuda de una chaperona (Hsp60 y mtHsp70) adoptando una
conformación nativa.
 Cloroplastos→ Mediante una secuencia señal, la cual en su N-terminal
también es removible (secuencia de tránsito), estas proteínas deben
desplegarse para madurar en el cloroplasto. Son diversas señales
dependiendo a donde son enviadas, si en el estroma,tilacoides. Pasan por el
complejo Tic y Toc. Estas son desplegadas gracias a Hsp70 y 90. Con la
ayuda de Hsp60 se pliegan
 Cloroplastos:

• Son organelos que se encuentran en gran cantidad (40 a 60 x célula)

• Autótrofos: quimioautótrofos y los fotoautótrofos
• Producen fotosíntesis
• Presenta doble membrana
• Tienen una membrana tilacoidal se encuentran fotosistemas I y II
• Membrana externa: Es permeable
• Membrana interna: Es menos permeable, casi impermeable. Tiene una gran
cantidad de proteínas y glúcidos
• Vemos los engranamientos como
los tilacoides, su conjunto se llama
grana
• Parte interna se llama estroma
• Tilacoides sin apilar: tilacoides del
estroma

Fase fotoquímica

⎯ E, solar a energía química, genera ATP y NADPH

Fase bioquímica(ciclo de Calvin)

⎯ Compuestos inorgánicos a compuestos orgánicos: Utiliza el ATP y el NADPH, generará

carbohidratos
⎯ Me aprovecharé del CO2 para tomar este carbono y formar compuestos orgánicos como
carbohidratos
⎯ Fotosíntesis y cadena transportadora de electrones. En la fotosíntesis se usará en agua
para liberar oxígeno y la cadena de electrones usará este oxígeno para formar agua

Dependiente de luz: Empieza en los tilacoides tendremos los

fotosistemas que son un complejo-proteína-pigmento(clorofila).
La luz será captada por el PSII, absorbiendo energía en 2
electrones, esto hará que se transporte al PSI. Entrarán
protones hacia el lumen del tilacoide, formando una fuerza
protón matriz, una gradiente de concentración el cual servirá
para la síntesis de ATP

• Se oxidará en agua para entregar protones al PSII

• Los protones de PSI se activarán con la luz que le pasará a una molécula los protones formando de
NADP+ a NADPH (molécula reductora)
• ATP es para el uso del cloroplasto para la síntesis de carbohidratos
• La luz tiene un comportamiento de partícula y de onda, Cuando es de onda se comporta en forma de
protones

Reactantes: H20+ADP+NADP+
Productos O2, ATP, NADPH
Resumen de proceso
•Fotólisis de agua
•Fotofosforilación de ATP
•Fotooxidación de los fotopigmentos (clorofila pierde dos electrones)
•Fotorreduccion de NADP+ (NADPH)
Fase independiente de la luz(Ciclo de Calvin)→ En el estroma

• Enzima: Rubisco
• Reactantes: ATP, NADPH y CO2
• Productos: gliceraldehido-3-fosfato→
Sintetizamos carbohidratos

Ciclo de Calvin

 Genera ADP y NADP que irán a los tilacoides

 3 moléculas de CO2 se unen a la ribulosa1,5
difosfato (tiene 5 carbonos, rubisco), genero 3
fosfoglicerato,la corto a la mitad y genero el 3-
fosfoglicerato, este se fosforila formando 1,3
bifosfoglicerato, proveniente del ATP, con la
intervención del NADPH se genera el
gliceraldehido-3-fosfato (3C) que será la molécula
precursora de azúcares, aminoácidos o ácidos
grasos. La otra molécula de gliceraldehido-3-
fosfato, seguirá el camino para formar rubisco
 Dióxido de carbono se une a Rubisco para formar el
ácido-fosfoglicérido,
 Se genera 6 veces para formar una glucosa

Cloroplastos sintetizan carbohidratos para usarlos

como emergía en la mitocondria donde se generará
ATP a partir de ellos, este liberará CO2, H2O

Amiloplastos: almacenamos almidón.

La relación entre estos dos es que el producto de la

fotosíntesis, en este caso la glucosa, es el sustrato
para la mitocondria, es usado para generar energía en
forma de ATP gracias a la ATPsintasa. Además de la
producción de oxígeno, usado luego para la
respiración celular, los productos como el CO2 debe ser utilizado por el cloroplasto para sintetizar
carbohidratos.

Mitocondrias

❖ ADN mitocondrial se hereda en un solo linaje: Solo a mujeres. Porque

en la unión del espermatozoide con el óvulo, la mitocondria paterna
queda fuera. Es circular
❖ Se forma por unión endosimbiótica, Lynn Margulis. Una bacteria que
empezó a tener oerganelos, la atmósfera empezó a ser rica en
oxígeno, su respuesta de la célula fue que entrara una bacteria
anaerobia que formó las mitocondrias.
❖ Posee crestas mitocondriales formadas por las membranas.
❖ En la membrana interna ocurre la síntesis de ATP
❖ Cerca del retículo endoplasmático
❖ Puede existir más de una en la célula

✓ Membrana exterior: Separa a la mitocondria del citosol y confina el

espacio intermembranoso se caracteriza por presentar porinas.
Membrana permeable
✓ Espacio intermembranoso: Se transportan iones de hidrógeno que
permite la realización de quimiosis
✓ Membrana interior: Aquí se incrustan los componentes de la cadena de
electrones y la ATP sintasa. Tiene un fosfolípido llamado Cardiolipina,
totalmente impermeable
✓ Matriz mitocondrial: Aquí se produce el acetil-Coa y el ciclo de Krebs
 ¿Como diferencio que proteína va hacia la mitocondria?

Tendrá aminoácidos con carga positiva, estos serán identificados por chaperonas citosólicas, las cuales
evitan que la proteína se pliegue para que cuando pase por el complejo TOM(out of membrane) , existente en
la mitocondria, tendrá receptores los cuales harán que pase al espacio intermembrana donde van a
interactuar con TIM(in the membrane) 23 (proteínas solubles en matriz) y TIM22 (no solubles, proteínas
transmembrana) se pliegue de forma correcta en la mitocondria.

Las dos membranas son diferentes en composición

• Membrana externa: lípido 1:1 proteínas

• Membrana interna: 3:1 proteínas. Sus proteínas son donde ocurre la
síntesis de ATP
• Su ADN es circular

 Glucólisis, pasa a glucosa, después forma piruvato (formamos 2 ATP),

formación de acetil Coenzima A, ciclo de ácido cítrico (2ATP) y pasa
a la cadena de electrones y quimiósmosis (32 ATP)
 Fermentación: Ácido láctico, la producción de esta da dolor muscular ya que se rompen las fibras
musculares. Menos eficiente. Se produce en condiciones de ejercicio vigoroso

Coenzima: activa a otra molécula a participar en un proceso. Algunas son activadoras, de transporte

ATP

• Adenina se les añaden 3 fosfatos

• Energía liberada por la hidrólisis del enlace, reacción catabólica
• Reacciones acopladas: fosforilación oxidativa, cadena de electrones

Respiración anaeróbica

✓ NADPH y NADH→ Generarán la cadena de electrones , son dinucleótidos

✓ Glucosa, tiene 6 carbonos, forma piruvato con 3 carbono
✓ Cada molécula de glucosa genera 32 ATP, cada dos piruvatos generan 32 ATP
✓ Se genera CO2
✓ NAD+ y FAD+ forma oxidada NADH y NADPH reducida

¿Cómo se captura la energía de la glucosa?

Se activa la molécula de glucosa por fosfatos provenientes de ATP

formando difosfato de fructosa, este al descomponerte forma
gliceraldehido-3-fosfato, después este pasa a piruvato, todos estos
procesos sueltan 4 ATP, pero realmente se están ganando 2 porque se
gastaron 2. Además de producir dos moléculas portadoras de electrones
(NADH), este NADH puede usarte y regenerarse en la fermentación y
en la respiración celular

¿Cómo genera la respiración celular aún más energía a partir

de la glucosa?

Si se tiene oxígeno, se llevará el piruvato a la mitocondria para

participar en la respiración celular. Con esto el piruvato reaccionara con
la coenzima-A para generar Acetil-Coa + CO2. En este proceso. El
rompimiento genera 2 NADH, después estos 2 acetil-Coa entran al ciclo
de Krebs donde formarán en total 2ATP, 6 NADH y 2FADH2.

Estos entrarán a la cadena transportadora de electrones para que se

bombeen hidrógenos a partir de los electrones , desde la matriz al
espacio intermembrana. Este requerirá de oxígeno para que, con dos iones, se pueda formar una molécula
de agua, después cuando los iones generen una fuerza protón motriz, sintetizar entre 32-34 moléculas de
ATP
 • NADH pasa a NAD bombeando protones al
espacio intermembrana
• Complejo I-Coenzima Q-Complejo II-
ComplejoIII-Citocromo C-Complejo IV-
ATPasa 34-36 ATP
• Fuerza protón motriz
• ATP se forma a partir de ADP
• Beta oxidación→ Produce más energía

Resumen cadena transportadora de electrones

1. Se generan 10NADH y 2 moléculas de FADH2, estas serán donadoras de electrones

2. Estos complejos presentes se pasarán electrones, primero se usa la molécula
reductora NADH para soltar los protones y pasar los electrones hacia el
complejo 2 gracias a la coenzima q
3. El complejo 2 usará al FADH2, el cual pasará los electrones al complejo 3
4. El complejo 3 también bombeará electrones los cuales se pasarán al citocromo c
que se los pasará al complejo 4, en el cual se formará gracias al oxígeno una
molécula de agua
5. La fuerza generada por los protones (fuerza protón motriz) hará que se pueda
activar la ATP sintasa, la cual empezará a girar para formar desde ADP a ATP

Sarcómero formado por actina y miosina

• Cuando los filamentos de actina se fosforilan se

activan, estos se agrupan formando filamentos
bipolares
• Esta contracción muscular (en músculo esquelético)
tendremos una banda oscura (miosina II) y las
claras filamentos de actina, una miofibrilla tendrá
muchos sarcómeros que moverán el músculo
• En esta contracción los filamentos de miosina y
actina se deslizan uno sobre otros. Este proceso es
dependiente del ATP
• La tropomiosina y la tropomodulina controlan la contracción muscular en un momento
adecuado
• La troponina atrapa el calcio, si no hay que moverlo la tropomiosina bloquea a la actina

Matriz extracelular

✓ Organización tisular
✓ Entramado de soporte
✓ Forma celular
✓ Forma sendas para el movimiento o migración celular
✓ Lo encontramos en epitelios la lámina basal, con unos sitios de
unión muy fuertes. Aquí se ve la polaridad celular

✓ El hueso es básicamente matriz extracelular

✓ La cornea es MEC
✓ Varía según tipo de tejido
Uniones celulares → Regiones en contacto célula-célula

 Oclusivas o estrechas: conectan una célula con otra, impiden

el paso de cualquier cosa entre células, sellándolas. Son las
uniones más fuertes, actuando como una barrera selectiva
transepitelial
o Actúan como barreras de difusión
o Vemos claudina, ocludinas(proteínas integrales),
proteínas JAM
o Si hay en la piel y fallan, la piel se ve quebradiza
o Intestino, en el epitelio. Solo aquí
o Intestino permeable: mala absorción de nutrientes
o Participan en la polarización
o Estrés crea intestino permeable, se pierden las uniones estrechas formándose espacios,
cualquier cosa va a llegar a parte basal. Habrá una mala absorción de nutrientes

 Uniones de anclaje: Anclar célula a

matriz o célula a célula
o Uniones adherentes(unión
célula-célula): Conectan con
filamentos de actina
además de proteínas de
cadherinas y cateninas
▪ Cateninas en forma alfa y
beta que permitirán la
unión a filamentos de
actina, Función parecidas a las placas
▪ Une células vecinas
▪ Proteínas alfa y beta son las cateninas que se unirán a los filamentos de actina

o Adhesiones focales (unión célula-matriz) Anclan la célula a la MEC

uniéndose por proteínas llamadas integrinas
▪ La diferencia hay entre los
hemidesmosomas es la unión a filamentos de
actina.
▪ Estas adhesiones focales permiten
moverse
▪ Lamelipodios: Prolongaciones que
se forman. Cuando las células se quieren
mover, mueven la extensión de la membrana,
estas uniones son transitorias para crear movimiento
▪ Talina y vinculina hará que se una con el citoesqueleto. Acá no vemos placa
desmosómica

o Desmosomas (unión célula-célula): Contacto intercelulares puntiformes que

mantienen unidas las células entre sí, vemos las proteínas
cadherinas(proteínas de
adhesión), formando un fuerte
anclaje
▪ Interactúan las cadherinas de
una célula y de la otra
▪ Además de los filamentos
intermedios, si son células epiteliales
serán de queratina y en fibras musculares la desmina
▪ Se une cadherinas, placas desmosómicas(intracelular) y filamentos intermedios

o Hemidesmosomas (unión
célula-matriz) Anclan célula
a matriz y están formado por
proteínas de adhesión de la
familia de las integrinas.
Mantienen la célula unida a
la lámina basal
▪ Se une a filamentos
intermedios
▪ En tejidos epiteliales
 ▪ Las integrinas están unidas en el medio intracelular a la placa desmosómica, esta se
unirá con filamentos intermedios. Integrinas hacen que una señal del medio externo o
interno lleve al lado contrario.

 Uniones de comunicación(hendidura o GAP): Comunicación, el paso de

moléculas. Este espacio es generado por conexinas. Las bicapas lipídicas son
atravesadas por conexones(conjunto de conexinas). Vemos conexones
monotípicos formado por las mismas proteínas y los heterotópicas formado
por distintas proteínas(diferentes secuencias de aminoácidos) Permitirá el
paso de iones. Conexón puede estar cerrado o abierto.
▪ Las dos células que participan en la unión tienen conexones
▪ Tipos de conexina depende de la secuencia de aminoácidos, no
altera el transporte

 Plasmodesmo: Uniones vegetales, son

de tipo comunicantes, formado por
una elongación del retículo
endoplásmico llamado
desmotúbulo, permite la circulación
de sustancia entre citoplasmas y
este movimiento se conoce como
transporte simplástico
▪ Retículo permite mov de sustancias desde una célula a otra
▪ Desmotúbulo es RER

RESUMEN

MEC se compone de

• Proteínas estructurales
fibrilares
• Glicoproteínas adhesivas
• Gel de proteoglicanos y
glucosaminoglicanos

 En tejido epitelial y nervioso no encontramos tanta matriz extracelular, solo la lámina basal
 En el tejido conjuntivo la MEC es mucho más abundante.
 Permite la adhesión de las células para formar tejidos.
 Aporta propiedades mecánicas a los tejidos, mantiene la forma celular, permite comunicación
intercelular, modula la diferenciación y la fisiología celular, secuestra factores de crecimiento,
etc.
 Da resistencia, dureza, elasticidad, Hidratación o propiedades ópticas.
 Está en constante renovación.
 Las células interaccionan con la MEC mediante proteínas transmembrana como las integrinas
que se adhieren o reconocen a las moléculas de la MEC.
 Principales macromoléculas que componen la MEC son proteínas estructurales fibrosas como el
colágeno y la elastina, glicosoaminoglicanos, proteoglicanos y glicoproteínas
 En plantas destacan a la celulosa, la hemicelulosa y lignina.
 Es un medio acuosa juntos con otras moléculas de menor tamaño, además de

Proteínas de la lámina basal

• Lamininas van a ser las más abundantes en su estructura tiene puntos de unión para unirse a los
demás componentes. Son proteínas adhesivas. Es la más importante ya que es la base de
donde se unirán demás proteínas
• Lámina basal vemos fibras colágenas tipo IV con estructura globular, su estructura es flexible
• Perlecano tipo heparán sulfato
Proteínas del tejido conjuntivo

• Ácido hialurónico, da consistencia de gel es un glucosaminoglicano

• Otros proteoglicanos como el agrecanos
• Colágeno del tejido conjuntivo es más fibrilar
• Fibronectina
• Decorina
• Estarán los fibroblastos que sintetizan las proteínas

Componentes de la MEC

⎯ Elementos estructurales: fibras de colágeno elastina, fibrilina, fibras de fibronectina y fibras de

laminina
⎯ El colágeno es una proteína fibrosa, la unidad estructural es una triple hélice, el tropocolágeno,
flexibles y muy resistente a la tracción. Proporciona resistencia a los tejidos, con función
estructural (sostén, apoyo, resistencia).Elastina y Fibrilina.
⎯ La fibronectina y la laminina son glicoproteínas adhesivas presentes en las membranas basales y
son muy importantes en los procesos de migración celular, con función asociativa o adhesiva.
o Laminina tiene puntos de unión a proteoglicanos colágeno, a células
o Fibronectina igual tiene puntos de unión a colágeno, heparina, células,

⎯ Elementos fluidos como los proteoglucanos (GAGS más proteínas, glucosaminoglicanos (Gags)
o Proteoglicanos: tienen un eje proteico donde se disponen perpendicularmente de
GaGs
o Los glucosaminoglicanos son polisacáridos ácidos (con carga negativa) que atraen
Na+, por lo que absorben agua aumentando su volumen, dando turgencia a la
matriz. Ej. Ácido hialurónico y condroitin sulfato

Funciones proteoglicanos

➢ Le dan estado de gel a la matriz extracelularr (las cargas – lo hacen gelatinoso

➢ Filtro molecular: No todas las moléculas se moverán con la misma rapidez
➢ Resistencia a compresión. Para que la célula no pierda su forma
➢ Adhesión de los componentes de la matriz extracelular. El proteoglicano se puede unir a
membrana de la célula, fibronectina, etc.
➢ Retrasan el movimiento de microorganismos y células
➢ Las proteínas vienen de las células estas secretadas por secreción constitutiva

Como las células en el tej.

Conjuntivo, secreta una molécula
señalizadora que viaja por la MEC
hacia la otra célula

➢ Rellenar espacios no ocupados

➢ Dar a los tejidos resistencia a la compresión y estiramiento
➢ Punto de apoyo a las células del tejido y permitir la migración celular
➢ Permitir la llegada de sustancias inductoras, provenientes de células vecinas, difusión de
nutrientes y eliminación de desechos a través de la fase acuosa de gel de GAGs.
➢ Soporte físico de las células manteniendo estructuras de los tejidos
➢ Está en constante renovación
➢ Cuando una proteína de la MEC cumplió con su función se envían metaloproteinasas a
degradar estas proteínas en la MEC

Moléculas de la adhesión celular → Una célula se une otra o a la

matriz

• Cadherina: Principales responsables de la adhesión

dependen del Ca+2 en los tejidos de los vertebrados
para poder actuar, debe tener una concentración de 1
mM
• Constituyen principales moléculas de adhesión que
mantienen células unidas entre sí durante los primeros
estados embrionarios
 • Cadherinas son glicoproteínas con un solo dominio
transmembrana. La gran región extracelular de la
cadena polipeptídica forma 5 a 6 repeticiones de tipo
cadherina relacionadas con los dominios de
inmunoglobulinas
• Integrinas: Proteínas transmembrana en forma de dímero,
activadas se separan y se unirán a un ligando, como la
lámina basal, punto de contacto focal y moverla . En el
interior de la célula se unirá a la Talina que se unirá con el
citoesqueleto. Se forman las adhesiones focales mientras
se va desplazando

FASES gelatinosa y lámina basal

AMARILO parte fibrosa y acuosa en tejido conectivo

Proteínas estructurales

➢ COLÁGENO: Son abundantes en

animales, pudiendo representar del 25
al 30% de todas proteínas corporales
o Prolina e hidroxiprolina, la glicina
(Gly-x-y-Gly-x-y), x e y son prolina
e hidroxiprolina
o Crea un armazón de sostén a los
tejidos y resisten a las fuerzas de
tensión dinámicos
o Se pueden organizar en forma
de fibras, mallas o especializarse
en formar uniones entre
moléculas. Depende de las
subunidades. Puedan formar
triple hélice dextrógira que
forman uniones repetidas
o Más frecuente tipo I, abunda en
huesos cartílago y piel y que representa el 90% de todo el colágeno del organismo
o Otros abundantes son el colágeno II en cartílago hialino, el III que abunda en la piel y en
los vasos sanguíneos.
o Forman mallas, estas forman láminas como el colágeno tipo IV
o Por ejemplo, el colágeno tipo IX forma uniones entre los glicosaminoglicanos y las fibras
de colágeno tipo II.
o El colágeno se sintetiza en el interior celular en forma de procolágeno (O-glicosilación)
donde se asocian cadenas de a de 3 a 3 gracias a puentes de hidrogeno y puentes
disulfuro, estas se transportan en vesículas por COPII
o Colágeno se sintetiza principalmente por fibroblastos, mioblastos, osteoblastos y
condrocitos

➢ Elastina: Proteína abundante y aparece como un componente de las fibras elásticas, estas son
agregados insolubles de proteínas, se estiran ante tensiones
mecánicas, vuelve a su longitud inicial en reposo
o La elasticidad depende de estas fibras, se encuentran en
las dermis, en paredes de arterias, cartílago elástico y en
tejido conectivo de los pulmones
o Estas fibras elásticas están formadas por el 90% de
elastina, además de fibrilina, glicoproteínas y
proteoglicanos.
o Otras funciones de las fibras elásticas son aportar sostén a
los tejidos o regular la actividad de los factores de
crecimiento TGFβ mediado por la fibrilina.
o Formada por glicina y lisina. Esta se ve en vertebrales

Glucosaminoglicanos Son polímeros no ramificados de azúcares que forman cadenas largas, estas
formados por parejas de monosacáridos como la n-acetilgalactosamina o n-acetilglucosamina y el
otro es una galactosa o acido glucurónico. Estos azúcares tienen grupos COO- y SO3-, estas cargas
– hacen que puedan interactuar con H2O-.

 Estos son poco flexibles, ocupan gran volumen y hacen que la MEC tenga forma de gel. Esto
permite que resista presiones mecánicas y favorece la difusión de sustancias entre la célula
 Los mas comunes son el ácido hialurónico y los glicosaminoglicanos sulfatados como el
condroitin sulfato, heparán sulfato, queratán sulfato y dermatán sulfato
 o Se une con enlaces no covalentes uniéndose a otras moléculas de la
MEC. Se sintetiza en la membrana plasmática y no posee sulfatos, está formado por pareja
de azúcares como acido d-glucurónico y n-acetil-glucosamina. Se puede unir al colágeno
o proteoglicanos confiriendo elasticidad, resistencia y lubricación. Facilita el
desplazamiento celular y está donde se produce fricción en cartílago de las articulaciones
o
▪ Condroitin sulfato formado por parejas de -acetil-galactosamina y ácido glucurónico.
Está presente en cartílago y tejido nervioso
▪ Dermatán sulfato está formado por acido glucurónico o idurónico más n-acetil-
galactosamina
▪ Queratán sulfato es un polímero de n-acetil-glucosamina más galactosa
▪ Heparán sulfato lo produce la mayoría de las células, es un componente de la lámina
basal que se puede encontrar unido a la superficie celular por el recetor CD44v3, unido
a glucosil-fosfatidilinositoles o libres en la matriz donde se anclan con perlecano, agina y
colágeno tipo VIII. Se asocian a moléculas como GF, quimiocinas, lamininas y
fibronectinas.
• Tiene un derivado , la heparina la cual es un antitrombótico , se usa como
anticoagulante

Proteoglicanos Se une covalentemente entre una cadena de AAs y glicosaminoglicanos

sulfatados. La célula las sintetiza, los deja en la membrana o los secreta a la MEC. La parte proteica
se sintetiza en el RE además de agregar glúcidos. Donde se elonga la cadena y se agregan sulfatos,
es en el ApG

 Proteoglicanos sulfatados son escasos en los nichos de células madre

 Crean una barrera pericelular física y química. Estas redes perineuronales son porciones de
MEC que rodean a somas y dendritas de neuronas del SNC. Participando en su plasticidad,
formando nuevas sinapsis
 Estas redes son ricos en proteoglicanos sulfatados como condroitin sulfato como el
Agrecano, brevicano y neurocano. Esta red limita la plasticidad
neuronal
 Tipos:
o Lecticanos poseen una parte proteica en extremo amino
globular que interactúa con el hialuronato, un dominio
central de condroitin sulfato y otro terminal que actúa
como lectina
o Agrecano abunda en cartílago
o Brevicano y neurocano: en tejido nervioso
o SLRP tiene repeticiones del aminoácido leucina y está
unido a condroitin o dermatán sulfato o queratán sulfato. SLRP estabiliza las fibras
colágeno

Sigamos con los glucosaminoglicanos

 Su actividad depende del peso molecular, sus monosacáridos o uniones entre los
disacáridos, dependiendo de la cantidad de sulfatos que tengan será la función de estos.
Este puede dar funciones como hidratación, resistencia a presiones mecánicas, lubricantes,
afectan a la diferenciación, movilidad y fisiología celular. Su acción mecánica es esencial
en cartílagos y articulaciones
 Son un punto de anclaje entre las células y matriz, por moléculas integrales, uniones con los
fosfolípidos o por proteínas como las integrales
 Sirven como activadores o inactivadores como:
o Heparina cambia la molécula antitrombina para que se una a la trombina y factor X
para evitar la coagulación sanguíneo
o Fibronectina hace que cuando interactúe con GaGs para exponer dominios para que
pueda interactuar con otras moléculas de la MEC
o Estos actúan como correceptores, la unión al receptor aumenta la afinidad por el
ligando

Celulosa: Componente de la pared celular de las plantas, la cual se toma

como su MEC. Esta celulosa formada por enlaces b1→4 y monómeros de
glucosa que se asocian entre si por puentes de H y fuerzas de van der
Walls que formarán microfibrillas que se asocian entre ellas además de con
la hemicelulosa y la pectina.

 Esta se sintetiza en la membrana celular por la celulosa sintasa que

recoge moléculas de glucosa del citosol, esta enzima cruza 8 veces la
m.p
 El crecimiento de las plantas es sobre todo por crecimiento del
tamaño celular, producida por presiones hidrostáticas, o sea, la célula
crece por la resistencia que de la pared celular
 Las fibras de celulosa y su orientación se deben a cuanto se pueda mover la enzima por los
espacios, también se debe a los microtúbulos situados en la parte cortical, ya que estas fibrillas
se van sintetizando hacia donde lo permitan los microtúbulos

Glicoproteínas: Las uniones entre células se dan por proteínas y también con proteínas y azucares.

 Existen 3 tipos de uniones, uniones entre moléculas a la matriz, uniones de las cells. A la matriz y
uniones entre cells contiguas
 Las glicoproteínas hacen que se establezcan puentes entre moléculas y las células, tienen
dominios que permiten formar los entramados. Entre ellas está las fibronectinas, lamininas y
tenascinas
o Fibronectinas_ Formada por la unión de dos polipéptidos por enlaces disulfuro, poseen
dominios para unirse a colágeno, proteoglicanos, a GaGs, a fibrina, heparina y
proteínas de la membrana como las integrinas. Establecen uniones entre moléculas de
la matriz extracelular y moléculas de las células con la matriz extracelular. En el
desarrollo embrionario crean sendas por las que pueden migrar las células de un lugar a
otro del embrión
o Tenascinas proteínas de gran tamaño que aparecen en tejidos maduros, como en los
tejidos embrionarios, en heridas o tumores. Se unen a moléculas de la membrana
plasmática como a las integrinas, unirse a receptores de las inmuglobinas,
proteoglicanos y las anexinas II.
o Lamininas, es el principal componente de la lámina basal, se forma por 3 cadenas de
aminoácidos, alfa, beta y gamma, estos combinándose entre sí. Esta se sintetiza en las
células epiteliales, musculares, neuronas y células de la médula ósea. Estas aparte de
ser estructurales, afectan en la diferenciación y comportamiento celular
o Fibrinógeno Se une a receptores de superficie de plaquetas y permite la coagulación
sanguínea

REMODELACIÓN DE LA MEC

Esta está en constante remodelación gracias a las metaloproteinasas que ayudan a la

degradación. Estas enzimas que se asocian a la cara externa de la membrana plasmática o forman
parte integral de ella, su centro activo está localizado extracelularmente, esta enzima se activa por
una proteólisis en su estructura

Estas metaloproteasas también intervienen en procesos como el desarrollo, remodelación de MEC,

en hormonas, procesos patológicos como inflamación, reparación de tejidos o metástasis tumoral.
Otro papel importante es liberar moléculas que se encuentran ancladas a la MEX las cuales actúan
como señal sobre las células y las vuelve solubles tras la degradación de la MEC. Es producida en
fibroblastos, en celulas epiteliales, condrocitos, osteoclastos y leucocitos, además de celulas
malignas como las tumorales

Tipos

Pared celular: Estructura de protección y sostén de la célula vegetal, delimita sy

forma y tamaño celular. Aporta resistencia a tensiones mecánicas, al estiramiento y
compresión, permite el soporte de las partes aéreas de la planta. Esta pared sigue
realizando su función incluso cuando las células han muerto , como ocurre en la
madera de los árboles. Su componente más importante es la celulosa, molécula
más abundante en la tierra

• Contiene 3 tipos de polisacáridos, celulosa, hemicelulosa y pectinas además de

proteínas
o Celulosa, con una unión de 1,4 se sintetiza en la membrana y dan
resistencia
o Hemicelulosa formada por cadenas de glúcidos como xilosa, glucosa y manosa,
fortalecen el entramado afectando su grado de cristalización
o Pectina: se encuentra más en las paredes primarias, presentan acido galacturónico y
favorecen la interconexión entre las microfibrillas de celulosa. Son hidrofílicas
o Calosa, su síntesis es en la membrana y aumenta en respuesta a heridas o patógenos,
cierra la comunicación entre celulas
o Lignina se e en la pared celulares y restringe la difusión de agua aportando resistencia
mecánica
o En la epidermis se deposita la cutina y la suberina que impide la pérdida de agua de los
tejidos y entrada de patógenos
• Encontramos tres capas, lámina media, pared primaria y la pared secundaria. La lámina media
es compartida con la célula contigua, la primaria es más o menos gruesa y la secundaria solo
algunas plantas la desarrollan
o La primaria permite a la célula crecer en tamaño ya que es extensible gracias a
presiones hídricas (turgencia celular)
o La secundaria está en celulas que resisten fuertes presiones o que forman los vasos
conductores. Esta no es extensible, así que su aparición impide que la célula crezca
más. Posee aberturas para el agua ya que es impermeable a esta
• La pared celular contiene especializaciones como los plasmodesmos, que permiten la
comunicación directa citoplasma-citoplasma entre células vecinas, y la continuidad de sus
membranas plasmáticas. Las paredes de las células de la epidermis contienen suberina o cutina
que impide la desecación y la entrada de patógenos.
• Es un elemento clave para el crecimiento de las celulas vegetales
• Su rigidez se debe a la celulosa, su orientación e interacción con otras moléculas por el
xiloglucano ( tipo de hemicelulosa más abundante)

Lámina basal

Delgada capa de MEC se encuentra en la base de los epitelios y envolviendo a las células
musculares y nerviosas que se encuentran fuera del SNC. Da soporte físico y actúa como barrera
con una permeabilidad selectiva. Participa en la filtración de la sangre. Formada por colágeno tipo
IV, laminina, perlecano y proteína nidogen, se une a las membranas celulares por integrinas

Tejido conectivo

Formado por MEC poco densa, con proteoglicanos y hialuronato, con poca proporción de
colágeno y fibras elásticas, hidrata espacios intercelulares y viajan por aquí moléculas .

En el tipo denso abundan las fibras de colágeno para la tensión mecánica, que ocurre en tendones,
acá abundan las fibras elásticas como en la pared de las arterias

Tendón

Estructura de los animales y tienen propiedades de resistencia y elasticidad, tienen fibras de

colágeno paralelas a la dirección de tensión. Tiene colágeno fibrilar y elastina.

Cartílago

Resistencia y elasticidad debido a la MEC sintetizada por los condrocito, tiene colágeno tipo II,
también tipo IX y XI en menor proporción, tiene glicosaminoglicanos como el hialuronato y
proteoglicano. Se ve condroitin sulfato, Agrecano. Es parte de la epiglotis, pabellón auditivo, etc.

Hueso

Colágeno tipo I, en una matriz con fosfato cálcico. Colágeno da elasticidad para que no sea frágil,
el fosfato cálcico la dureza. Esta matriz contiene proteoglicanos y glicoproteínas en menor
proporción, pero son importantes para organización de colágeno, mineralización y la reabsorción
del hueso. Acá hay condroitin sulfato

Tejido nervioso

Hay poca matriz encontramos acido hialurónico y los proteoglicanos, poco porcentaje de
colágeno, elastina y glicoproteínas, durante el desarrollo la matriz se secreta por neuronas y la glía.
El acido hialuronico funciona como molécula principal para que se ensamblen las demás. Aquí se
forma la red perineural, formadas por ac. Hialuronico, tenascinas y proteoglicanos con condroitin
sulfato. Tienen función de inhibir la movilidad y remodelación celular. La plasticidad neuronal se
activa cuando estas redes se deterioran o desaparecen

Suero sanguíneo

Es 90% agua, se encuentra la albúmina que mantiene la presión osmótica correcta en los vasos
sanguíneos y tejidos que lo rodean, evitando la formación de edemas. Además, se encuentran u-
inmunoglobulinas (anticuerpos), otras sin actividad defensiva como las a- y b-globulinas que
transportan hierro o cobre. Fibrinógeno participa para la coagulación de la sangre.

16) La celulosa se sintetiza en el aparato de Golgi.

Correcto. Es falso. La síntesis de la celulosa se produce en la membrana plasmática gracias a la

actividad de la celulosa sintasa, que es una proteína integral.

17) La orientación de las fibras de celulosa condiciona la dirección del crecimiento de las células
vegetales.

Incorrecto. Es cierto. La celulosa sintasa se asocia en complejos y se mueve por la membrana

uniendo los monómeros de glucosa que provienen del interior celular. En el lado extracelular
quedan las fibras de celulosa dispuestas la superficie celular. Las células de las plantas crecen por
presión hídrica hacia donde menos resistencia encuentre, que es en la dirección perpendicular a la
orientación de las fibras de celulosa.

29) La lámina basal es matriz extracelular que se encuentra entre las células epiteliales.

Incorrecto. Es falso. Se encuentra en la parte basal de los epitelios, separándolos del tejido
conectivo subyacente. Entre las células epiteliales prácticamente existe muy poca matriz
extracelular. La lámina basal es un tipo de matriz extracelular especializado que contiene sobre
todo colágeno tipo IV y laminina.

25) Las uniones estrechas se establecen entre las células de la epidermis y las de la dermis.
Incorrecto. Es falso. Se establecen uniones estrechas cerca de la superficie apical de las células
epiteliales, pero no entre las células de la dermis. En la dermis, las fuerzas mecánicas son
contrarrestadas por la matriz extracelular, principalmente fibras de colágeno. También se
encuentran uniones estrechas en el músculo cardíaco para aumentar la cohesión del tejidos

Contiene información genética y la almacena

• Tiene diversas formas en eucariontes

• Organizar el ADN para la replicación, también sintetiza ARNm
para codificar proteínas
• Organizar genes en cromosomas permitiendo la división celular
• Transporte de factores reguladores y productos de los genes
vía poro nuclear, cuando interactúen con el ADN será con las
secciones de crecimiento
• Síntesis de subunidades ribosomales en nucleolo
• Delimitado por la envoltura nuclear
• En tejido epitelial el núcleo es ovoide. En tejido muscular es alargada y
hay muchos núcleos en periferia
• Corresponde al 10% del volumen total de la célula
• Tiene una membrana doble, su misma membrana se dobla, podemos
ver algunos ribosomas debido a la cercanía del RER
• Lámina nuclear es un tipo de filamento intermedio, está adentro del
núcleo, da la forma al núcleo
• Espacio perinuclear se conecta con RER

Encontramos dentro de el

 Cromatina: se unirá a proteínas histónicas

 ARN muchos en nucleolo
 Proteínas sintetizadas en citosol
 Matriz nuclear o nucleoplasma
 Sale el ARNm, se encuentra con el ribosoma fuera y vuelve por el poro nuclear
 Tiene una doble membrana y queda un espacio llamado espacio perinuclear, la doble
membrana forma la envoltura nuclear

Ribosomas sintetizan proteínas nucleares, que viajarán para cumplir su función. Ej. Enzimas
participantes en la replicación

El ADN se organiza de esta forma→ Cromatina es el conjunto de ADN,

histonas y proteínas no histonicas que se encuentran en el núcleo de las
celulas eucariotas y que constituye un cromosoma eucarióticos
▪ Heterocromatina: Forma altamente condensada de la cromatina.
El 90% de la cromatina es transcripcionalmente inactiva, es difícil
leer los genes y poder sintetizar ADN o ARN
▪ Eucromatina: Forma menos condensada que la heterocromatina.
Es transcripcionalmente activa. Más fácil codificar genes para la
transcripción ya que no está tan condensada
▪ Todas las células del cuerpo tienen el mismo ADN del sist. Nervioso, del corazón, pero el ADN no
se expresa de la misma forma

Organizacion de la cromatina
1. ADN→ Doble hélice
2. Nucleosomas→ Se enrolla el
ADN en histonas, Proteínas no
histónicas
3. Selenoide→ Unión de varios
nucleosomas
4. Dominio en forma de asa→
Agrupación de selenoides
(300nm)
5. Dominio enrollado en forma de
asa (700nm)→ Cromosoma
 → Producción y ensamblaje de componentes ribosómicos
(subunidades ribosomales)

• Parte del núcleo considerada como un organelo

• Está rodeado por una capa de cromatina condensada, es la región
heterocromática(dentro de ella) más destacada del núcleo
• No tiene ninguna separación del nucleoplasma
• Está formado por ADN ribosomal y proteínas
• El ADNr es un componente fundamental como molde para la transcripción
del ARN ribosómico para incorporarlo a nuevos ribosomas
• No es un organelo, es parte del núcleo. PARA SER ORGANELO DEBE TENER
MEMBRANA

Célula se aproxima a mitosis,

• El núcleo disminuye su tamaño, el nucleolo desaparece

Término de la mitosis

• Se reinicia la síntesis de ARNr

• Reaparece nucleolo

o Doble membrana (7-8nm de grosor)

o Espacio perinuclear (10-50nm) que continua con el re
o La envoltura tiene poros nucleares, un solo poro puede
transportar 500 moléculas por segundo. Están atravesando
las dos membranas. Los poros sirven para que entren
enzimas que necesitan los procesos, hay entre 100 y 200
o Lámina nuclear: unida a membrana interna, tiene filamentos
intermedios dando soporte al núcleo y forma
o Células hepáticas y las neuronas muchos nucleolos

o Membrana externa tengo ribosomas

o Membrana interna tendremos proteínas que interactúan con la
lámina nuclear para darle forma al núcleo
o Las láminas (lamininas A, B y C) son proteínas fibrilares que tienen
puntos de unión que asocian a la cromatina y la membrana interna
de la envoltura nuclear, a través de proteínas de transmembrana
o Puede contactarse con el citoesqueleto del citoplasma
o Forman una red que rodea a la estructura interna del núcleo, se une
con la cromatina que no se está transcribiendo (heterocromatina)
o Se organiza la envoltura nuclear y la cromatina adyacente y
mantiene la forma del núcleo

Complejo del poro nuclear

• Poros→ 3000 a 4000 poros
• importación post traduccional
• Formación por conjunto de proteínas → nucleoporinas
• Por cada poro pueden pasar 1000 moléculas por
segundo en ambos sentidos
• Tendremos filamentos a la cara del citoplasma,
estas servirán como reconocimiento para saber
qué es lo que entra y hacerlas pasar. Transporte es
selectivo, ya que lo que entra tiene una secuencia
• Subunidad luminal→ Parte central que tiene
aminoácidos ricos en fenilalanina y glicina (zona
FG) para ayuda de proteínas y salida
• Hay una jaula nuclear y al final tiene un anillo, este
es para regulación del transporte
• Anillo nuclear en contacto con la parte interna del
núcleo
Transporte activo selectivo por complejo del poro→ GTP, la hidrólisis dará el transporte
(GDP)

⎯ La selectividad del transporte reside de señales presentes en proteínas nucleares

⎯ La señal es un péptido rico en aminoácidos de carga positiva o básicos(lisina,
arginina y prolina) denominado NSL o señal de localización nuclear
⎯ NSL será reconocido por proteínas específicas que son receptores como
las Importinas (desde el citoplasma) y las Exportinas (hacia el
citoplasma), también interactúan proteínas del poro
⎯ Algunas que no se pueden comunicar directamente, usan un adaptador

Importinas → Llevamos hacia adentro del grupo

• La proteína cargo tiene una señal SNL, se
reconocerá por la importina, los filamentos proteicos
la reconocerán y entrará al núcleo. Para separarlas,
tendremos la Ran-GTP que se unirá a la importina
dentro del núcleo , esta liberará a la proteína.
• Para separar el complejo RanGTP-importina, debe
haber una hidrólisis del GTP para que quede libre en
el citoplasma, con ayuda d Ran-Gap (GTP-asa).
Pasará de GTP a GDP

Exportinas →Llevamos hacia afuera

• Tiene dos puntos de unión, un para unirse a Ran-GDP, el
RCC1(factor de intercambio nuclear)
• Pasa de Ran GDP a Ran-GTP(fosforilación) gracias a RCC1y
se une la molécula cargo(dos sitios de unión), saldrá por el
poro para salir del citoplasma.
• Este Ran-GTP pasará a Ran-GDP para soltar todos los
componentes, la exportina y la proteína cargo
• Ej de una proteína que se exporte, las subunidades
ribosomales

Espacio perinuclear

Nucleolo

Cromatina

Nucleoplasma

Poro nuclear

Envoltura nuclear Ribosomas

• Secretora: a matriz
• Biosintetica: a membrana, lisosomas, etc
• Proteínas periférica secretora