OXIDACION BIOLOGICAS exergónica; si es positiva, por el contrario, la transformación requiere de

aporte energético del entorno para que se produzca, en este caso es una
BIOENERGETICA
 Estudio cuantitativo de la transferencia y utilización de la energía en
los sistemas biológicos.
reacción endergónica.
UNIDADES DE ENERGÍA:
- Caloría (cal): cantidad de calor necesaria para elevar la T° de un gramo
de agua pura, a una atmosfera de presión de 16.5°C a 17.5°C.
- Kilocaloría (Kcal): 1 Kcal equivale a 1000 cal.
- Joule (J): 1 cal equivale a 4.182 J.

PROPORCIONA INFORMACIÓN SOBRE:

- Composición en el equilibrio
- La dirección de la reacción química
- La cantidad de trabajo desarrollado

 Variación de energía libre (G):

Predice si una reacción es factible o
no:

• G = 0 -Proceso en equilibrio
 Sistemas termodinámicos:
• G > 0 -Rx endergónica, consume energía
• G < 0 -Rx exergónica, genera energía (espontánea)
Intercambia
 Las reacciones metabólicas se rigen por las leyes de la
solo energía termodinámica.
- 1° ley de la termodinámica: Principio de conservación de la
energía (Entalpía).
- 2° ley de la termodinámica: Aumento natural del desorden
(Entropía).
 Entalpía (H): contenido calórico de un sistema. Es la energía en
Intercambia forma de calor, liberada o consumida en un sistema a T° y P
No existe constantes.
materia y
intercambio energía

ENERGIA LIBRE

- La única energía que pueden utilizar las células es la energía libre.

- Energía libre (G): Es la energía que tienen los diferentes metabolitos
 Entropía (S): aleatoriedad o desorden del sistema. Indica la
orgánicos, capaz de realizar un trabajo; se refiere a la energía que
posibilidad de realización de una reacción.
pueden liberar durante su transformación y se expresa en forma de
Kcal/mol y puede ser de signo positivo o negativo. Si es negativa se dice
que la transformación libera energía (la pierde) y se la considera
ΔG: cambio en energía libre. ¿Cómo obtienen energía las células?
- Energía para hacer trabajo
-
- Se acerca a cero a medida que la reacción se acerca al equilibrio
- Predice si una reacción es favorable.
ΔH: cambio en la entalpia:
- Calor liberado o absorbido durante la reacción
- No predice si la reacción es favorable
ΔS: cambio en la entropía
- Cuantifica el orden del sistema
- No predice si la reacción es favorable
T: temperatura absoluta en grados kelvin
- K°=°C + 273.15
ΔG=ΔH-TΔS

ACOPLAMIENTO ENERGÉTICO
 Las reacciones exergónicas espontáneas se acoplan a reacciones
endergónicas para que éstas tengan lugar.
 METABOLISMO OXIDATIVO
- Todos los nutrientes van a ingresar a un organismo y dentro del
organismo se van a degradar hasta obtener CO2 y H2O y ATP.
- Los carbohidratos van a degradarse hasta glucosa.
- La glucosa va a degradarse en el citoplasma de la células hasta
obtener lactato ( glicolisis anaerobia) o hasta piruvato ( glicolisis
aerobia )
- El piruvato va a ingresar a la mitocondria para descarboxilarse y
generar Acetil CoA que ingresará al ciclo de Krebs.
- En el ciclo de Krebs se generan sustratos y NADH+H y FADH2 , que
ingresaran a la cadena respiratoria mitocondrial.

Intermediarios que
van pasando los e- Proceso productor de energía:
hasta el O = disipar  La OXIDACIÓN BIOLÓGICA:
2
Es un proceso consistente en
la energía en etapas
reacciones de
TRANSFERENCIA de H+ o e- de
unas moléculas a otras en las
células vivas, para la
producción de energía.
Reacciones de oxidación:
- Pérdida de H
- El O2 es directamente incorporado al sustrato
- Pérdida de e-

Donante y aceptor:

Moléculas con
alto potencial de
transferencia de Agente Agente
electrones oxidado reducido
Potencial REDOX Organelos ovoideos en los hepatocitos, cilíndricas en los riñones y
• Si se comparan varios filamentosos en los fibroblastos. El número de mitocondrias es constante y
ALGUNAS ENZIMAS QUE EMPEAN NAD Y NADP COMO COENZIMAS
ENZIMA COENZIMA
agentes oxidantes, pueden Isocitrato Deshidrogenasa
Alfa CetoGlutarato Deshidrogenasa
+
NAD
+
NAD
característico del tipo de célula.
ordenarse de acuerdo a su Malato Deshidrogenasa
Glucosa 6 Fosfato Deshidrogenasa +
NADP
+
NAD
Están localizadas a estructuras que
afinidad por los electrones: Glutamato requieren ATP.
+ +
Deshidrogenasa NAD ó NADP
+
Gliceroaldehido 3 Fosfato Deshidrogenasa NAD

mientras mayor sea la Lactato

+
Deshidrogenasa NAD
+

Tiene 2 membranas; externa (lisa y

Alcohol Deshidrogenasa NAD

afinidad más potente es el

+
Acetaldehido Deshidrogenasa NAD

elástica) e interna (muchas

agente oxidante. ALGUNAS ENZIMAS QUE EMPEAN FAD y FMN COMO COFACTORES
invaginaciones). La M. ext es
• Los agentes reductores ENZIMA GRUPO
PROSTETICO
permeable a pequeñas moléculas y
también pueden Dihidrolipoil Deshidrogenasa
Acil Graso CoA Deshidrogenasa FAD
FAD
iones; mientras que la m. interna es
clasificarse según sea su Glicerol 3 Fosfato Deshidrogenasa
Succinato Deshidrogenasa FAD
FAD
impermeable a la mayoría de iones y
afinidad por los electrones: TiorredoxinaReductasa FAD
NADH Deshidrogenasa (Complejo I) FMN
moléculas.
mientras menor sea la Glicolato Deshidrogenasa FMN

afinidad (mayor facilidad para liberar los electrones) más fuerte es el SALIDA DEL ATP DE LA MITOCONDRIA:
agente reductor.
• En valores numéricos los agentes reductores se ordenan de acuerdo
con el potencial para transferencia de electrones potencial redox.

POTENCIALES DE REDUCCION ESTANDAR DE ALGUNAS REACCIONES Atractilósido

QUIMICAS
OXIDANTE REDUCTOR E’o (voltios)

NAD NADH +H -0.32

FAD FADH2 -0.22

PIRUVATO LACTATO -0.19

FUMARATO SUCCINATO 0.03

COENZIMA Q COENZIMA QH2 0.10

CITOCROMO b (+3) CITOCROMO b (+2) 0.07 INGRESO DEL NADH + H A LA MITOCONDRIA (Musculo esquelético y
cerebro)
CITOCROMO C (+3) CITOCROMO C (+2) 0.22

½ O2 + 2H H2O 0.82
- La facilidad con la que el reductor se desprende
- Potencial redox alto y positivo, facilidad de ganar e-
- Pares redox
La forma oxidada y reducida de los compuestos que operan en este tipo de
reacciones se denominan pares redox; la facilidad con la que un reductor se
desprende de sus e- se expresa como potencial de ox-red. El potencial de ox-
red se expresa en voltios. Fuerza electromotriz generada en una semicelda
donde se encuentra el sistema de ox-red
 El movimiento controlado de protones de regreso a través de la membrana.

NADH citosolico ----- a FADH mitocondrial; por lo tanto

1.5ATP

Mediante una enzima que sintetiza ATP proporciona la energía necesaria para
fosforilar ADP en ATP.

Digitonina, shock osmótico, radiación ultrasónica, seguida de

centrifugación en gradiente de densidad

Higado, riñon y corazon CADENA TRANSPORTADORA MITOCONDRIAL DE ELECTRONES

NADH citosolico ----- a NADH mitocondrial; por lo tanto 2.5ATP

CADENA RESPIRATORIA MITOCONDRIAL:

 El proceso general se puede dividir en dos pasos:
Los electrones de alta energía pasan del FADH2 o del NADH+H al primero de
una serie de transportadores de electrones que constituyen la cadena
transportadora de electrones, localizada en la membrana mitocondrial
interna, en estas reacciones se libera energía, el aceptor final de electrones es
el oxígeno que se reduce hasta formar agua.

- Complejo I: NADH-coenzima Q reductasa

- Complejo II: Succinato-coenzima Q reductasa
 - Complejo III: Coenzima Q-Citocromo C reductasa (Cit b, Cit c1 y
centro Fe-S PROTEINAS DE LA CADENA RESPIRATORIA CODIFICADAS POR EL ADN
- Complejo IV: Citocromo Oxidasa (Cit a1+a3 y 2Cu MITOCONDRIAL

COMPONENTES ENZIMÁTICOS:
1. Deshidrogenasa ligada al NAD
2. Deshidrogenasa ligada a la flavina
3. Proteínas hierro-azufradas
4. Citocromos que contienen ferro-porfirina
5. Coenzima Q
En el transporte de e- de los sustratos orgánicos al O2 participan 4 tipos
de enzimas de oxido reducción o proteínas transportadoras de e-
CoQ: sust liposoluble, estos transportadores están organizados en los 4
COMPLEJOS RESPIRATORIOS COMPLEJO I: NADH-Coenzima Q oxidorreductasa
Requiere NADH+H como coenzima.
El complejo tiene como grupo
prostético al FMN y acepta los e-
del NADH+H.
El FMN reducido (FMNH2) reduce a
las Prot Fe-S y tienen como aceptor
de e- a la Coenzima Q,
FMNH2 puede ser reoxidado por
aceptores artificiales de e-
(ferricianuro, azul de metileno, 2,6
diclorofenol indofenol)
COMPONENTES PROTEICOS DE LA CADENA TRANSPORTADORA DE Contiene metales que son cruciales
ELECTRONES para la actividad catalítica,
conglomerados hierro-azufrados
(Fe+2 a Fe+3)

ESPECTRO DE ABSORCION DE LUZ DEL NAD Y NADH

 ESTRUCTURA DE LA COENZIMA Q  Son proteínas transportadoras que
contienen grupos ferroporfirínicos,
- Coenzima liposoluble, presentes solo en organismos aeróbicos.
Ubiquinona o Coenzima Q Se pueden encontrar en la MMI o en el
(CoQ10) retículo endoplasmático.
- Cola isoprenoide (10  Todos los Citocromos tienen grupo
unidades en los mamíferos). HEMO, experimentando cambios de
- Transportador de e- en la valencia reversibles Fe+2 a Fe+3 durante
parte lipofílica de la MMI. su ciclo catalítico. Solo el Citocromo
- Acepta e- de los centros Oxidasa posee también cobre unido
hierro-azufrados del fuertemente a la proteína, por ello puede
Complejo I; así como ser oxidado directamente por el oxígeno
también es el punto de entrada de los e- del FADH2 del Complejo II  Se diferencian porque presentan en su
- Absorbe luz a 270-290nm, característica que desaparece cuando es grupo Hemo anillos de porfirina
reducida a su forma de Ubiquinol. sustituidos de forma diferente; Cit b =
- Derivado quinónico, tiene una distribución ubicua en los sistemas Protoporfirina IX; Cit c = 2 grupos vinilo
biológicos del anillo protoporfirina unidos a –SH de Espectro de absorción del
CITOCROMOS la Cyst de la proteína; Cit a = en vez del grupo HEM
En la MMI se han identificado 5 tipos de citocromos b, c, c1, a y a3. grupo vinilo tiene cadena hidrofóbica de
isopreno
- Cit b contiene 2 tipos de Hem asociados a 1 cadena polipeptídica,  Los citocromos se agrupan de acuerdo a sus bandas de absorción a,
proteína transmembrana con 9 segmentos. Grupo hem coordinados b, c.
por 4 residuos de Hist de las hélices II y V
- Cit c: proteína de la periferia de las crestas mitocondriales, unida POTENCIAL DE REDUCCION DE LOS COMPONENTES DE LA C.R.
laxamente a la superficie externa de la MMI
- Cit a y a3: juntos Cit oxidasa Hem tipo a. Hace la reducción total Paso de e-
ligando al O2 entre el Fe+2 y Cu+ … cada metal dona un e- al oxigeno de bajos
- El complejo IV tiene de 6 a 13 suunidades, siendo las 3 primeras las potenciale
más grandes e hidrófobas codificadas x el DNA mitocondrial. Las s de ox-
subunidades I y II contienen 4 centros redox activos: 2 grupos Hem a red a
y a3 y 2 átomos de cobre. Sub I (Hem a3-CuA) y Sub II (Hem a-CuB) otros cada
vez
mayores
NADH+H El flujo de e- a través de
los complejos se
y FADH acompaña de un bombeo Los cambios de
2
son las de protones potencial generan
formas de suficiente energía libre
colección para la síntesis de ATP
de e-

La alta afinidad del O por

2
los e-; proporciona una
fuerza termodinámica
grande para la fosforilación
oxidativa