CALPAINAS Y CALPASTATINAS

Cristian Santiago Torres Andrés Méndez

Estudiantes de Zootecnia, Universidad de Cundinamarca seccional Ubaté.
Presentado el día 31 del mes de marzo de 2023
La terneza de la carne es considerada como el atributo de mayor importancia en el concepto de
calidad de carne. El proceso de tenderización de la carne post mortem es principalmente el resultado
de la degradación de proteínas clave de las fibras musculares, mediado por las proteasas del sistema
calpaína. Este sistema proteico está compuesto por tres moléculas: dos proteasas calcio-
dependientes y su inhibidor específico. Numerosos estudios han demostrado que el sistema calpaína
desempeña un papel central en la proteólisis postmortem y en la tenderización de la carne. El
objetivo de esta revisión es describir los últimos descubrimientos bioquímicos y moleculares de este
sistema proteolítico y su relación con la terneza de la carne bovina. Se describen los hallazgos de
polimorfismos de ADN y de expresión de ARNm y proteínas, como herramientas para predecir la
terneza de la carne. La comprensión de las bases moleculares de la tenderización de la carne puede
ser de utilidad para la industria cárnica, permitiendo la modificación de las prácticas de
manipulación antes del sacrificio y los tratamientos post mortem, mejorando la calidad de la carne
bovina.
Las calpaínas constituyen una superfamilia de proteasas no lisosomales dependientes de calcio con
una cisteína en su sitio catalítico, codificadas por alrededor de 14 genes independientes. Se les han
atribuido diversas funciones como el anclaje de proteínas de membrana, cascadas de señalización,
remodelamiento del citoesqueleto y apoptosis. Desde la década de los 60’s se sospechaba sobre la
existencia de un sistema enzimático que participaba en diversas funciones proteolíticas
dependientes del calcio, en 1974 se purificó la proteína con actividad de tipo papaína que sería
llamada después m-calpaína, por la combinación de los vocablos “calcio” y “papaína”. La familia
de calpaínas de forma inicial estaba formada por la µ-calpaína (calpaína 1), la m-calpaína (calpaína
2) y la calpastatina. Han sido implicadas en enfermedades como diabetes, cataratas, esclerosis
múltiple, cáncer, distrofia muscular de Duchenne, Alzheimer y por lo menos un desorden de
carácter autosómico recesivo donde participa la calpaína 3, la distrofia muscular limb-girdle tipo
2A, siendo ésta la primer calpainopatía descrita ampliamente. El descubrimiento de las calpaínas ha
representado un avance enorme en el conocimiento de la homeostasis celular y los mecanismos
fisiopatológicos por los cuales se da lugar a una enfermedad establecida.
La calpastatina es una enzima inhibidora de las calpaínas, principales enzimas proteolíticas del
músculo esquelético. Está codificada por el gen CAST, a partir del cual se pueden expresar cuatro
isoformas proteicas diferentes debido a la existencia de cuatro promotores distintos. Este gen ha
sido estudiado como candidato para explicar diferencias de origen genético en la terneza de la
carne. En bovinos se han descripto varios polimorfismos del tipo SNP en distintas regiones del gen.
Algunos de ellos han sido incluidos en test comerciales por su asociación significativa con la
variabilidad en terneza. Recientemente, la investigación se ha focalizado en establecer qué
promotores están activos en músculo esquelético y si los mismos presentan polimorfismos
funcionales que se asocien con la variabilidad en terneza.
SISTEMA CALPAÍNA-CALPASTATINA
Diversos estudios cinéticos han demostrado que la calpastatina es un inhibidor competitivo de dos
proteasas dependientes de Ca 2+, la μ-calpaína y la m-calpaina (Eimori et al., 1988). Las calpaínas,
principales enzimas proteolíticas del músculo (Killefer et al., 1994), son heterodímeros compuestos
por la misma subunidad pequeña (28 kDa) y diferente subunidad grande. La subunidad pequeña
(con función regulatoria) contiene dos dominios denominados: DV y DVI y la subunidad grande
(con función catalítica) comprende cuatro dominios: DI, D II, D III y DIV. La subunidad grande
posee una homología del 55-65% entre ambas calpaínas (μ-calpaína y m-calpaína) (Sorimachi y
Suzuki 2001).
En presencia de Ca  una molécula de calpastatina puede inhibir hasta cuatro moléculas de calpaína
2+

(Cong et al., 1998). Este ión es esencial para que esta interacción se produzca, ya que en presencia
del mismo se forman α-hélices en los subdominios A y C de la calpastatina y se evidencian
estructuras abiertas en la superficie de los dominios IV y VI de las calpaínas, promoviendo la
interacción entre ambas proteínas los subdominios A (Ser 15 a Gly29) y C (Ile90 a Thr109) de la
calpastatina se asocian a los dominios IV y VI de las calpaínas respectivamente, quedando el
subdominio B próximo al sitio activo de las calpaínas (IIa y/o IIb) bloqueando el acceso de los
sustratos al mismo
ACTIVIDAD DE LA CALPASTATINA EN EL MÚSCULO ESQUELÉTICO

En el animal vivo, el sistema calpaina/calpastatinadel músculo estriado participa en el crecimiento,

fusión y diferenciación de los mioblastos Después de la muerte este sistema es el principal
responsable de la tiernización de la carne. Esta última función es la que ha concitado la atención
desde el punto de vista de la calidad de la carne vacuna.
Las calpaínas producen la desorganización de la estructura del tejido muscular por proteólisis,
fundamentalmente de las costámeras y filamentos intermedios de desmina después de la muerte y la
calpastatina interfiere con este proceso por ser el inhibidor de las enzimas proteolíticas que lo
producen
Estudios realizados en células humanas indican que la calpastatina y las calpaínas están localizadas
en distintos compartimentos intracelulares. La calpastatina se acumula cerca del núcleo en
estructuras granulares sin membranas. En cambio, las calpaínas se localizan en forma difusa en el
citosol. La entrada de Ca2+ a la célula modifica la localización intracelular de ambas enzimas. El
Ca2+ se une a las calpaínas, provocando que éstas se asocien a la cara interna de la membrana
plasmática para captar más Ca2+. En cambio, la calpastatina difunde al citosol contrarrestando el
efecto proteolítico de las calpaínas
La terneza de la carne es grandemente influenciada por la genética del animal. Durante la
conversión del músculo a carne que ocurre en el período de almacenamiento, la degradación
proteolítica es regulada principalmente por el sistema de calpainas (CAPN) / calpastatina (CAST).
Las CAPN son miembros de una gran familia de proteasas de cisteina dependientes de calcio cuya
actividad está grandemente regulada (inhibición) por CAST. Aparte de degradar las proteínas
miofibrilares, CAPN han sido implicadas en varios procesos esenciales para la formación del
músculo. En ganado bovino se han identificados varios polimorfismos de nucleótidos simples
(SNP) en los genes de CAST y µ-CAPN (CAPN1-316 y CAPN1-4751). Para estos SNP se ha
documentado una asociación con características de importancia económica. Como parte de esta
investigación se realizaron dos estudios. El primero consistió en determinar la segregación de los
SNP CAPN1-316, CAPN1-4751 y CAST en poblaciones de ganado para carne Bos taurus y Bos
indicus localizadas en diferentes regiones de la isla de Puerto Rico. En el segundo experimento se
evaluaron asociaciones entre estos SNP con características de crecimiento en un grupo de toros
Senepol, Charolais y Senepol × Charolais (n=99). También se evaluaron las posibles asociaciones
de estos SNP con características de carcasa y de calidad de la carne en un subgrupo de 42 animales
que estuvieron sometidos a un régimen de suplementación nutricional estratégica. Los SNP
CAPN1-316, CAPN1-4751 y CAST se encontraron segregando dentro de la población estudiada. El
SNP CAPN1-316 fue asociado con: tasa de ganancia en peso a 205 y 240 d, peso vivo estimado a
los 205 d, edad al destete, peso de tejido de descarte y el peso de los músculos Biceps femoris,
Semitendinosus, Gastrocnemius y Gluteus spp, porcentaje de canal trasero y delantero y área del
músculo Longisimus dorsi. También se encontró una asociación entre CAPN1-316 y la fuerza de
corte [Warner Bratzler (WB)] medida a 0 d. El SNP CAPN1- 4751 fue asociado con el peso al
nacimiento, pesos de canal fría y tejido de descarte, peso del músculo Longissimus dorsi, la relación
músculo/hueso, y el porcentaje de hueso. En adición, CAPN1-4751 estuvo asociado con terneza por
panel sensorial a 14 d. Ninguna asociación fue observada entre el SNP de CAST con las
características de importancia económica evaluadas en este experimento. Se concluye que la
sustitución de nucleótidos en el gen de CAPN1 podría incorporarse en programas de selección
asistida por marcadores moleculares para mejorar en el ganado bovino de carne tanto las
características de crecimiento como la calidad del producto final.
Las características de importancia económica en las especies de producción animal son en su
mayoría cuantitativas, su expresión depende de la interacción de muchos pares de genes que tienen
efecto sobre la característica en diferentes proporciones. Tres de los genes de mayor importancia
para la producción, composición y/o calidad sanitaria de la carne son Calpaína (CAPN1),
Calpastatina (CAST) y Leptina (LEP). En 355 muestras de ADN de ocho razas bovinas criollas
(BON, CQT, CAS, CCC, ChS, HV, ROMO y SM, dos razas sintéticas colombianas LUC y VEL y
cuatro comerciales AR, BR, CH y SMT) se estimó las frecuencias alélicas y genotípicas de
diferentes SNPs para los genes CAPN1, CAST y LEP mediante PCR-RFLP y PCR-SSCP. Se
encontró que todos los marcadores de los genes CAP1, CAST y LEP, fueron polimórficos. A pesar
del pequeño número de individuos se encontró una mayor frecuencia de los alelos asociados a
características de terneza y marmóreo en el GCC en comparación con las razas comerciales. Los
valores de FIS resultaron significativamente diferentes de cero en los siete marcadores analizados,
posiblemente debido a la gran proporción de individuos heterocigotos. Con base a los valores de
FST se encontró una moderada diferenciación genética entre el GCC, la raza con mayor diferencia
genética fue la CCC con valores de hasta 0.330. Todo lo anterior puede ser indicativo que el GCC
no solo presenta características favorables de tolerancia a las condiciones ambientales, resistencia a
parásitos, un temperamento dócil y otras características de interés, sino que también presenta una
predisposición genética para la producción de carne con perfiles de calidad de carne aceptables
 
Los polimorfismos de nucleótido simple es la variación de un solo par de bases y estos podrían estar
relacionados con ciertas características fenotípicas. Se identificó la presencia de polimorfismos en
genes asociados a la terneza de la carne en ganado bovino criollo de la región Amazonas. Se midió
peso vivo y carcasa, y rendimiento de carcasa de 100 bovinos, y se evaluó pH, color, pérdidas de
agua por goteo y cocción, humedad y perfil de textura en 100 g del músculo Longissimus dorsi et
lumborum. También se calcularon las frecuencias alélicas (FA), genotípicas (FG) y equilibrio de
HardyWeinberg (EHW) de polimorfismos evaluados y se confirmaron polimorfismos del gen
calpaína (CAPN-316, CAPN-530), calpastatína (CAST-2959) y proteína de estrés térmico (Hsp27).
El chi cuadrado se utilizó para determinar si la población se encontraba en EHW. Las
comparaciones múltiples de genotipos de cada polimorfismo con el perfil de textura se
determinaron con Duncan y la prueba T para muestras independientes (p<0.05). Se encontraron FG
de 78% de GG y 22% de CC para CAPN-316, 68% de GG, 5% de GA y 27% de AA para CAPN-
530, 74% de AA, 18% de AG y 8% de GG para CAST-2959, y 100% de GG para Hsp27, los
polimorfismos CAPN-316, CAPN-530 y el CAST-2959 no se encontraron en EHW. El genotipo
CC del marcador CAPN-316 influye en la terneza de la carne en el día 21 de maduración y el
genotipo GG del marcador CAST2959 influye en los días 14 y 21 de maduración respecto a los
otros genotipos
tanto en las especies de animales terrestres como las acuáticas, la estructura del músculo estriado
cambia en la etapa post mortem, debido al proceso de resolución de la rigidez cadavérica y
posteriormente de maduración. Durante esta etapa disminuye la dureza originada por la contracción
muscular durante la rigidez, aumenta el pH y se producen compuestos de degradación que pueden
contribuir positivamente al sabor de la carne, como es el caso de la maduración de la carne. Estos
procesos secuenciados, se originan por la presencia de enzimas endógenas de la célula muscular.
La acción de enzimas endógenas también afecta a los productos derivados de la carne. Cao y col.
(1999) realizaron estudios sobre la familia de las serinproteasas y su acción sobre sustratos
musculares en carpa; la alta actividad enzimática dio como resultado la alteración de la textura en
los geles proteicos formados. En sistemas cárnicos, se han realizado diversos estudios para evaluar
el efecto de proteasas endógenas en sistemas cárnicos, con respecto al pH de actividad se dividen en
enzimas ácidas o alcalinas (García-Barrientos, 1998). En 2006, Herrera-Méndez, propusieron que el
sistema proteolítico endógeno
no sólo está ligado a enzimas lisosomales (catepsinas) y citosólicas (calpainas), sino que se
incluyeron a los proteosomas y caspasas. Estos 4 sistemas proteolíticos contribuyen en la
degradación de proteínas miofibrilares.

Los genes del sistema de enzimas μ-Calpaína/Calpastatina han sido ampliamente evaluados en
estudios de asociación respecto de parímetros de calidad círnica como la terneza; previamente se
han identificado varios polimorfismos asociados con la variación fenotípica en poblaciones no
relacionadas de bovinos. Usando herramientas computacionales se logró postular la asociación de
cuatro polimorfismos encontrados en μ-Calpaína y 11 en Calpastatina que producen una alteración
de los parímetros físico-químicos, tanto del ARNm (estabilidad y polimorfismo conformacional),
como de la proteína (punto isoeléctrico, potencial electroestítico y superficie molecular). Es
importante poder establecer el soporte biológico de polimorfismos genéticos asociados con
parímetros fenotípicos que mejoren la productividad animal, lo que hace que la
aproximación in silico se convierta en una herramienta útil para tal fin.
La sobreactivación de las calpaínas (lo que puede ocurrir al aumentar la concentración intracelular
de Ca2+) está implicada en numerosas enfermedades, tales como las isquemias cerebral y cardiaca,
Alzheimer, Parkinson, distrofia muscular, cataratas, enfermedades desmielinizantes (como la
esclerosis múltiple) y otras enfermedades degenerativas. Por otro lado, la calpaína está latente en las
células en reposo (es decir, con niveles de Ca2+ «normales»). Por ello, la inhibición de calpaína se
presenta como un tratamiento adecuado en enfermedades neurodegenerativas. Además hay que
destacar que los inhibidores potentes y selectivos de calpaína pueden ser muy útiles como
herramientas de trabajo para estudiar el mecanismo de acción de esta proteasa, así como su papel en
ciertos procesos fisiológicos. Por otro lado, se ha descrito recientemente que isoenzimas
minoritarias de calpaína, como CAPN5 y CAPN10, pueden tener papeles importantes en
enfermedades relacionadas con el síndrome metabólico, como la diabetes y la hipertensión.
Se han descrito inhibidores reversibles e irreversibles de calpaína. Los rasgos estructurales más
frecuentes de estos inhibidores es que son péptidos o peptidomiméticos con pocos aminoácidos
(entre 2 y 6) hidrófobos y alguna funcionalidad electrófila, entre las que cabe mencionar
compuestos 1,2-dicarbonílicos, aldehidos, α-cetofosfonatos, α-cetofosfinatos, α-halocetonas,
epóxidos, etc. Aparentemente, estos compuestos actúan sobre el dominio tipo papaína de la
calpaína, lo que se traduce en una selectividad relativamente baja, por lo que frecuentemente
también son inhibidores de otras proteasas con cisteína (por ejemplo, papaína) e incluso de
proteasas con serina (serine protease). En parte debido a estos inconvenientes, aún no se ha
encontrado un inhibidor de calpaína con utilidad terapéutica.

ENZIMAS CITOSÓLICAS: CALPAINAS

El sistema proteolítico de las calpinas ha tenido varios nombres: factor activado por calcio (CAF),
proteasas neutras activadas por calcio (CANP), cisteinproteasas dependiente de calcio,
sulfihidrilproteasas dependientes de calcio (CDSP), y proteasas dependientes de calcio (CDP)
(Haard, 1990; Kumamoto y col., 1992; Ilian y col., 2003). La clasificación de las calpainas por la
International Union of Biochemistry es EC 3.4.22.17.
El sistema proteolítico de las calpainas se encuentra en el citoplasma del tejido muscular de los
animales terrestres peces e invertebrados, consta de dos isoformas nombradas de acuerdo a la
concentración del calcio que necesitan para activarse: m-calpaina (1-5 mM) y m-calpaina (80-120
mM), también han sido llamadas calpaina I y II, respectivamente (Koohmaraie y col., 1988). Las
calpainas del músculo esquelético (u-calpaina y m-calpaina) tienen un peso molecular alrededor de
110 kDa, consta de dos fracciones de 80 y 30 kDa al analizarlas por electroforesis desnaturalizante.
Una de las características importantes de las calpainas es que son susceptibles al calcio que las
induce, pero una exposición prolongada da como resultado la pérdida de actividad proteolítica y por
último la destrucción de la enzima. Como resultado de la autoproteólisis, las subunidades de 80 y 30
kDa son degradas a polipéptidos de pesos moleculares entre 76 y 18 kDa.
Las calpaínas, o proteasas neutras activadas por calcio, son una familia de proteasas con un papel
metabólico muy activo. Aunque su sustrato natural no está claramente determinado, estas enzimas
catalizan la hidrólisis de una variedad de proteínas implicadas en la transducción de señales, en la
reconstrucción del citoesqueleto, en la regulación del ciclo celular y en la apoptosis. En mamíferos,
la familia de calpaínas comprende diversas isoformas específicas de tejido y dos isoenzimas
ubicuas: la µ-calpaína (o calpaína-1, CAPN1) y la m-calpaína (o CAPN2), que requieren cantidades
micromolares y milimolares, respectivamente, de Ca2+ para su activación. Estudios estructurales
por difracción de rayos X han mostrado que cada isoforma está compuesta por una subunidad
grande (~ 80 kDa), que presenta un dominio de proteasa con cisteína del tipo de la papaína, y una
subunidad pequeña (~ 30 kDa), que es común a cada isoenzima. Los extremos C-terminales de cada
subunidad tienen dominios capaces de unirse a Ca2+ (dominio tipo calmodulina).
Cuantificación de la cantidad de proteínas totales
Se utilizó el protocolo de Bradford [2], empleando BSA como patrón (100 [micrón]g/mL en
[H.sub.2]O) con el cual se realizó una curva de calibración de 0 a 10 [micrón]g de proteína por cada
100 [micrón]L. Se adicionó 1 mL de reactivo de Bradford a 100 [micrón]L de muestra, se mezcló y
dejó en reposo por 5 min a 27[grados]C y a continuación se midió la absorbancia en el
espectrofotómetro Thermo Scientific, Modelo Genesys 10-S, Thermo Electron Corporation, EUA a
595 nm.

Cuantificación de la actividad calpaína

Los péptidos liberados de la caseína por efecto de las calpaínas se determinaron cuantitativamente
por espectrofotometría [9]. Se mezclaron 125 [micrón]L de muestra con 125 [micrón]L de tampón
de reacción [100 mM Tris, 10 mM 2-ME, 5 [micrón]/L caseína y 5 mM Ca[Cl.sub.2] pH 7,5 a
25[grados]C, ajustado con ácido acético 1 N]. La mezcla se incubó en una mini-incubadora (J.P.
Selecta, Modelo Medilow-LG, J.P. Selecta S.A., España) a 25[grados]C por 60 min, para luego
detener la reacción adicionando 250 [micrón]L TCA 5%. Seguidamente, se centrifugó a 2.000 x g
por 30 min y se midió la absorbancia del sobrenadante a 280 nm. Se empleó una curva de
calibración con tirosina como
CALPAÍNAS 
Las enzimas proteolíticas que actúan postmortem son tres. Por un lado se encuentran las calpaínas,
consideradas como las principales responsables de la ruptura de las proteínas musculares. Hay
varios tipos de calpaínas, sin embargo las principales son: la µ-calpaína es dependiente del sustrato
calcio para poder actuar, mientras que la m-calpaína depende más del valor del pH. De todos
modos, estas calpaínas son las que actúan primero ya que su acción proteolítica se produce cuando
el pH del músculo está entre 7 y 7,5, que son los valores en que se encuentran los músculos antes de
que el animal muera. Las acción de las calpaínas, como las otras enzimas, dependen del pH
muscular, de la temperatura, y de la concentración en el músculo de ciertas sustancias químicas que
las inhiben. En el caso de las calpaínas el inhibidor se lo conoce como calpastatina. Las razas
cebuínas tienen una mayor concentración de calpastatina que las británicas. Esta es una de las
razones por la cual es menos eficiente la acción de las calpaínas en la ruptura de las fibras
musculares en estas razas. 
CATEPSINAS 
El segundo grupo de enzimas que interviene rompiendo la estructura proteica del músculo son las
catepsinas. Tienen menor importancia que las primeras ya que actúan cuando el pH muscular se
encuentra entre 4 y 6. Si se tiene en cuenta que el pH del músculo tiene valores entre 7 y 7,2 cuando
el animal muere y desde ese momento comienza a disminuir, comprobaremos que las calpaínas son
las que actúan primera y principalmente seguidas de las catepsinas. 
La acción proteolítica de las catepsinas también está regulada por la temperatura y ciertas sustancias
químicas propias del músculo que actúan como inhibidores. 
PROTEASOMA 
Por último, veremos al tercer grupo de enzimas que rompen la estructura del músculo luego de la
muerte. A este grupo se lo conoce como proteasoma. En realidad, no se trata de una sola enzima
sino que es un complejo de enzimas multicatalítico. Su acción todavía no es conocida
completamente. Actúan a pH por encima del neutro (7,5 a 8). 
Los tres grupos de enzimas responsables de la degradación de la estructura muscular actúan sobre
diferentes tipos de proteínas. 
Por lo tanto, debe quedar claro que las calpaínas son las principales enzimas proteolíticas
responsables del ablandamiento muscular ya que actúan antes que las otras degradando las proteínas
que se encuentran en los discos Z de la fibra muscular. Esto provoca la fragmentación de las
miofibrillas y, por lo tanto, favorece la apreciación de una mayor terneza por parte del consumidor. 
El color, la grasa intramuscular, el área del ojo de lomo y la palatabilidad son los atributos que
determinan la calidad de la carne. La palatabilidad, definida como la serie de sensaciones
experimentadas por el consumidor, está relacionado con la terneza, la jugosidad y el sabor. Entre
estas, sin duda, la terneza es la más privilegiada por el consumidor como criterio de calidad (Li  et
al., 2013). La terneza es un atributo complejo, en el cual intervienen factores como la edad, sexo,
raza, stress del animal pre-faenado, condiciones de sacrificio, actividad proteolítica pos-mortem,
contenido y densidad de fibra en el músculo, y cantidad, tipo y disposición del tejido conectivo
(Chriki et al., 2013).
La degradación proteolítica pos-mortem ocurre durante la conversión de músculo a carne en el
periodo de almacenamiento a temperaturas de refrigeración y es regulada principalmente por el
sistema calpaína (CAPN) -calpastatina (CAST; por tanto, polimorfismos de un solo nucleótido
(SNP) en estos genes han sido asociados con terneza de la carne aunque también con características
reproductivas y de producción de leche

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