Compuestos Nitrogenados de Bajo

Peso Molecular

ESCUELA DE MEDICINA
 PROTEINAS
• pH 6.8 y 7.4 sin hay variación en este rango se
desnaturalizan.
• Cada proteína tiene una estructura definida, si se
cambia un aminoácido existe una mutación
• Contienen C, H, O, N casi todas contienen además
S, tienen un alto peso molecular.
• La unidad básica de las proteínas son los
aminoácidos.
• Son los compuestos orgánicos más importantes y
abundantes representan el 71 % del peso seco de la
célula, son de gran importancia en los seres vivos.
ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS

H
Carboxilo

H
H
Amino

Cadenalateral
R

• Donde R es la parte variable

• Si se tiene dos aminoácidos estos se unen
mediante un enlace peptídico.
Reaccióndeformacióndelenlacepeptídico

H
#o
#-N-C-070-H+H7N-C-0-0-H
R HRI
Aminoácido1 Aminoácido2

HO

9-0
カーのーエ
H

-0
Hー -O-H
エープ

R2
dipéptido

• Una proteína es la unión de varios polipéptidos.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
• Aminoácidos comunes: Son 20
• Aminoácidos raros: son más de 200
• Aminoácidos no proteicos
• Aminoácidos esenciales: son 10
La metionina desempeña un papel esencial en
la síntesis de las proteínas porque casi siempre
representa el primer aminoácido en una cadena
peptídica.

La arginina es el más básico de los 20

aminoácidos porque su cadena lateral de ion
guanidinio está protonado bajo todas las
condiciones que se encuentran de manera
habitual dentro de la célula.
 cOo® cOo® cO0® cO0® Aminoácido

Muyhidrofóbicos
H5N-C-H H§N-C-H H;N-C-H H,N-C-H Isoleucina

Fenilalanina
CH2 CH, CH CH, Valina

coo® CH, C CH
Leucina

ー
タル
Metionina

coo® Menoshidrofóbicos
Triptófano
HaN Alanina
Glicina
Aspartato[D] Glutamato[E] Asparagina[N] Glutamina[Q] Cisteína
(Asp) (Glu) (Asn) (GIn) Tirosina

Prolina

Treonina

Serina

Muyhidrofílicos
Histidina
Glutamato

Asparagina
Glutamina

Aspartato
Lisina

Arginina
 Esenciales No esenciales

Isoleucina Alanina

Leucina Arginina*

Lisina Aspartato

Metionina Cisteina*

Fenilalanina Glutamato

Treonina Glutamina*

Triptófano Glicina*

Valina Prolina*

Histidina Serina*

Tirosina* Asparagina*

Selenocisteina** Pirrolisina**
https://www.youtube.com/watch?v=KPsnmH666cI
CONFORMACIONES O NIVELES
ESTRUCTURALES

Queratina

Enzimas

Hemoglobina
ESTRUCTURA PRIMARIA
 Características estructurales de la alfa-
hélice:
ESTRUCTURA •Hay 3.6 aminoácidos en cada vuelta de la
hélice.
SECUNDARIA •Todos los enlaces peptídicos son
planares y trans.
•Los grupos N-H de todos los enlaces
peptídicos apuntan en la misma dirección,
la cual es aproximadamente paralela al eje
de la hélice
•Los grupos C=O de todos los enlaces
peptídicos apuntan en la dirección opuesta
a la de los grupos NH, también casi
paralela al eje de la hélice.
•El grupo C=O de cada enlace peptídicos
esta unido por enlace de hidrogeno al
grupo N-H del enlace peptídicos que se
encuentra separado de el por cuatro
aminoácidos.
•Todos los grupos R se encuentran
dispuestos hacia afuera de la hélice.
Características de la Hoja plegada
(beta-lamina):
•Cada enlace peptídicos es planar y
tiene configuracion trans.
•Los grupos C=O y N-H de los
enlaces peptídicos de cadenas
adyacentes (o de segmentos
adyacentes de una misma cadena)
están en el mismo plano apuntando
uno hacia el otro, de tal forma que se
hace posible el enlace de hidrogeno
entre ellos.
•Los puentes de hidrogeno son más o
menos perpendiculares al eje principal
de la estructura en hoja plegada.
•Todos los grupos R en cada una de
las cadenas alternan, primero arriba
del eje de la lámina, después abajo del
mismo, y así sucesivamente.
ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Las proteínas compuestas de dos o más cadenas de polipéptidos adquieren una
estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primaria, secundaria y
terciaria y forma una molécula proteínica biológicamente activa. La hemoglobina,
proteína de los glóbulos rojos encargada del transporte de oxígeno, es un
ejemplo de proteína globular con estructura cuaternaria. La hemoglobina está
compuesta por 574 aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas:
dos cadenas alfa idénticas y dos cadenas beta idénticas entre sí. Su fórmula
química es C3032H48160872S8Fe4
Propiedades de las proteínas
Especificidad.
La especificidad se refiere a su función; cada una
lleva a cabo una determinada función y lo realiza
porque posee una determinada estructura primaria
y una conformación espacial propia; por lo que un
cambio en la estructura de la proteína puede
significar una pérdida de la función.
• La semejanza entre proteínas es un grado de
parentesco entre individuos, por lo que sirve para
la construcción de "árboles filogenéticos"
• Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria,
Clasificación de las proteínas
FORMA Y ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas
y una estructura secundaria atípica. Son insolubles
en agua y en disoluciones acuosas. Algunos
ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas
en una forma esférica apretada o compacta
dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que
hace que sean solubles en disolventes polares
como el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de
Funciones y ejemplos de las proteínas
 Valor biológico de las proteínas

• El conjunto de los
aminoácidos esenciales
sólo está presente en las
proteínas de origen animal.
En la mayoría de los
vegetales siempre hay
alguno que no está presente
en cantidades suficientes.
Se define el valor o calidad
biológica de una
determinada proteína por
su capacidad de aportar
todos los aminoácidos
 Necesidades diarias de las proteínas

• Las proteínas consumidas

• La cantidad de en exceso, que el
proteínas depende de la organismo no necesita
edad, ya que en el para el crecimiento o para
período de crecimiento el recambio proteico, se
las necesidades son el queman en las células para
producir energía. A pesar
doble o incluso el triple
de que tienen un
que para un adulto, y rendimiento energético
del estado de salud de igual al de los hidratos de
nuestro carbono, su combustión es
• En general, se más compleja y dejan
residuos metabólicos,
recomiendan unos 40 a
Proteínas de origen animal y vegetal.

• Las proteínas de origen • Por ejemplo, las proteínas

animal son moléculas del arroz contienen todos
mucho más grandes y los aminoácidos
complejas, por lo que esenciales, pero son
contienen mayor escasas en lisina. Si las
cantidad y diversidad de combinamos con lentejas
aminoácidos. Su valor o garbanzos, abundantes
biológico es mayor que en lisina, la calidad
las de origen vegetal; biológica y aporte
pero son más difíciles de proteico resultante es
digerir, puesto que hay mayor que el de la
mayor número de enlaces mayoría de los productos
entre aminoácidos por de origen animal.
 METABOLISMO DE
COMPUESTOS NITROGENADOS
DE BAJO PESO MOLECULAR
 Digestión de proteínas
• El ácido clorhídrico
se sintetiza en las
células parietales del
estómago bajo el
control de la
histamina, que a
través de la unión a
receptores H2
estimula la acción de
la enzima anhidrasa
carbónica que
aumenta la
• Pepsina: las células de la • La pepsina no es muy
mucosa gástrica específica, hidroliza los
sintetizan un zimógeno enlaces en los que
denominado intervienen aminoácidos
pepsinógeno, el cual se aromáticos, aunque
convierte en pepsina también lo hace donde hay
debido a la pérdida de Met(metionina) y
un pequeño fragmento Leu(leucina). A este tipo
peptídico, proceso de proteasa, se le
favorecido por el ácido denomina endopeptidasa
clorhídrico y luego por la para diferenciarla de las
propia pepsina que se va enzimas que cortan desde
formando, en un cualquiera de los extremos
fenómeno de de la cadena que se
 2. DIGESTIÓN PROTEICA POR ENZIMAS
• PANCREÁTICAS
Al llegar al intestino
delgado, los péptidos que
se producen en el estómago
por acción de la pepsina
son fragmentados a
oligopeptidos y
aminoácidos libres por
acción de las proteasas de
origen pancreático
• a) Tripsina: la
enteroquinasa presente en
el ribete en cepillo es la
encargada de activar el
• b) Quimotripsina: se • d) Carboxipeptidasas A y
secreta como zimógeno y B: son exopeptidasas que
se activa por acción de la se secretan como
tripsina. Reconoce y procarboxipeptidasas A y
corta específicamente B y se activan por acción
triptófano, tirosina, de la tripsina, la
fenilalanina, metionina carboxipeptidasa A
y leucina en el extremo reconoce casi todos
carbonilo de la unión aminoácidos en el extremo
peptídica. C-terminal.
• c) Elastasa: se secreta
como zimógeno o
proelastasa se activa por
la tripsina y reconoce
 3. DIGESTIÓN INTESTINAL
• Intestinos, la absorción
final.

• La superficie luminal del

intestino contiene una
aminopeptidasa,
exopeptidasa que degrada
repetidamente el residuo N-
terminal de los
oligopeptidos para producir
aminoácidos libres y
péptidos de tamaño
pequeño.
 4. ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS Y
• DIPÉPTIDOS
Las células epiteliales del
intestino absorben
aminoácidos libres
mediante un mecanismo de
transporte activo secundario
acoplado al transporte de
sodio.
• También se pueden absorber
pequeños péptidos mediante
pinocitosis.
• En el citosol del enterocito
todos los oligopéptidos se
terminan de hidrolizar de
B,A C
 Metabolismo general de los
aminoácidos
Pool de aminoácidos
• Es el conjunto de todos los aminoácidos libres presentes en el
organismo, en los diferentes líquidos corporales como el
intersticial, el plasma y la linfa, entre otros.
• Existe un continuo intercambio entre estos a través de las
distintas barreras, membranas celulares, capilares y otras.
La cantidad y concentración de cada uno de los
aminoácidos del pool es biológicamente constante, ya que
sus variaciones se producen dentro de límites más o menos
estrechos.
 REACCIONES GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS DE
IMPORTANCIA EN EL METABOLISMO.
• Desaminación oxidativa: Es la reacción que consiste
en la separación del grupo amino de los aminoácidos
en forma de amoníaco quedando el cetoácido
homólogo al aminoácido desaminado.
• Transaminación: Consiste en la transferencia del
grupo amino, de un aminoácido es transferido a un
cetoácido, formándose un nuevo aminoácido y un
nuevo cetoácido.

• Descarboxilación: Es la separación del grupo

carbóxilo del aminoácido en forma de CO2
https://www.youtube.com/watch?v=Vvfa8uw2_5Q
 Catabolismo de Aminoácidos
• Los aminoácidos que no se necesitan se catolizan
para usar su nitrógeno y sus esqueletos de carbono.
El primer paso de degradación de aminoácidos, es
con frecuencia, la eliminación del grupo -amino.
A continuación se alteran las cadenas de carbono
en formas específicas, para que entren en las rutas
centrales del metabolismo del carbono.
FUENTES DE NITRÓGENO
ALANINA, ASPARAGINA, ASPARTATO,
GLUTAMATO, Y GLUTAMINA
 ENFERMEDADES DEL METABOLISMO
• ALCAPTONURIA
• Acumula uno de los compuestos intermedios en le
catabolismo de la fenilalanina y la tirosina-
homogentisato. Una deficiencia de la homogentisato
dioxigenasa, la enzima que cataliza la ruptura
oxidante de este compuesto intermedio; las
soluciones de homogentisato se ennegrecen en
reposo, porque este compuesto se convierte en
pigmento. Las personas con alcaptonuria son a
desarrollar artritis.
• CISTINURIA
• Si hay un defecto en el transporte renal de cisteína y
• ENFERMEDADES DE JARABE DE MAPLE
DE LA ORINA
• Orina con olor a jarabe de maple. Esta enfermedad
se debe a un defecto genético en el segundo paso de
catabolismo de aminoácidos de cadena ramificada,
el paso catalizado por el complejo de cadena
ramificada -cetoácido deshidrogenasa. Quienes
padecen de esta enfermedad tienen vida corta, a
menos que tengan una dieta con muy bajo contenido
de aminoácidos de cadena ramificada.
• ATROFIA GIRADA
• Un defecto de la actividad de la ornitina
transaminasa causa la atrofia girada, enfermedad
metabólica de las coroides y retina, en los ojos. La
 CICLO DE LA UREA
• Transporte de amoniaco en la sangre

El hígado contiene ambas enzimas, situadas en

las células del parénquima, en diferentes
segmentos de este órgano. La región periportal
está en contacto con la sangre que proviene del
músculo esquelético y contiene glutaminasa (y
las enzimas del ciclo de la urea). Las células del
área perivenosa, 5% del parénquima, contienen
glutamina sintetasa; la sangre fluye de este
lugar hacía el riñón.
REACCIONES DEL CICLO DE UREA

• SINTESIS DE CARBAMOÍL FOSFATO.

Carbamoíl fosfato sintetasa.

En el citosol carbamoíl fosfato

Biosíntesis de la pirimidina
La síntesis de arginina
sintetasa II. Usa glutamina y no
amoniaco como donador de nitrógeno,
y es la enzima que se usa en la
síntesis de pirimidina.
Carbamoíl fosfato I, es la que participa
en el ciclo de la urea. Es una enzima
más abundante en las mitocondrias
hepáticas.

El primer átomo de la urea es aportado por el

carbamoíl fosfato, y el segundo se deriva el
aspartato
 REACCIONES
• Se requiere de dos proteínas de transporte que
conectan la matriz mitocondrial con el citosol:
Intercambiadores citrulina-ornitina y la
Glutamato- aspartato translocasa.
• En la primera reacción, el carbamoíl fosfato
reacciona en la mitocondria con ornitina, para
formar citrulina en una reacción catalizada por
ornitina transcarbamoilasa. Este paso incorpora el
átomo de nitrógeno del amoniaco en la citrulina;
así, la citrulina contiene la mitad de nitrógeno
destinado a la urea. Después la citrulina es
transportada fuera de la mitocondria, a cambio de
ornitina citosólica.
NH2

NH3
Trastornos del ciclo de la urea.
TOXICIDAD DEL AMONÍACO.
• El amoníaco es tóxico y afecta principalmente al
sistema nervioso central. La encefalopatía
asociada a defectos severos del ciclo de la urea se
debe a aumento de amoníaco en sangre y tejidos.
Como el hígado es el principal órgano encargado
de la eliminación del amoníaco, cuando hay una
falla o insuficiencia hepática grave, la amonemia
asciende y se produce un cuadro de intoxicación,
que pude llevar al coma e incluso la muerte.
• 1. Acumulación de glutamina. Los niveles de esta
sustancia se incrementan notablemente en las
hiperamonemias. La acumulación de glutamina
B,A
Formación de ácidos úrico

• Es el producto del desecho terminal del

metabolismo purinico. Las dos purinas, adenina y
guanina, se encuentran en el organismo
principalmente como componentes de los ácidos
nucleicos, ácido ribonucleico (ARN) y ácido
desoxirribonucleico (ADN). Normalmente
existen dos fuentes de purinas, las que se obtienen
por la hidrólisis de los ácidos nucleicos ingeridos
o por los endógenos. El ácido úrico ó 2-6-8-
trioxipurina, se forman por la oxidación
enzimática de la adenina y guanina.
• Gota crónica: se presenta después de periodos
variables y se caracteriza por cambios
irreversibles y deformantes de los espacios,
cápsulas, tendones y bolsas articulares.
Generalmente se encuentran tofos en las
estructuras cartilaginosas y los tejidos
subcutáneos. Las etapas finales de la gota no
tratada se caracterizan por anquilosis, múltiples
trayectos fistulosos con secreción e invalidez
total.
Excreción de amoniaco
• El producto final del metabolismo de los
aminoácidos es la urea, esta es transportada por la
circulación hasta el riñón para su excreción. Un
adulto normal, con una dieta equilibrada elimina
alrededor de 25 a 35g de urea diarios por orina, lo
cual corresponde al 90% del nitrógeno total
excretado por esta vía.
• La urea es una sustancia soluble, fácilmente
difusible a través de las membranas celulares.
Además, es completamente atoxica. Se encuentra
en sangre circulante en una concentración de 20 a
40mg/dL (mg por 100ml) o 0,4mM. Este nivel
• Las sustancias que se deben eliminar son
enormemente variadas, pero las más abundantes
son el dióxido de carbono,y los nitrogenados que
se producen por alteración de grupos amino .
• Amoníaco. Es excretado por invertebrados
acuáticos, peces óseos y larvas de anfibios. Es
muy tóxico pero, por su gran solubilidad y
difusión. Los animales que excretan amoníaco se
denominan amoniotélicos.
• Urea. Se produce en el hígado por transformación
rápida del amoníaco, resultando ser mucho menos
tóxica y más soluble, aunque se difunde con
mayor lentitud. Por esas razones puede
acumularse en los tejidos sin causar daños y
• Ácido úrico. Es característico de animales que
ingresan el agua en poca cantidad. Se forma a
partir del amoníaco y otros derivados
nitrogenados. Se excreta en forma de pasta blanca
o sólido dado su mínima toxicidad y baja
solubilidad. Es característico de animales
adaptados a vivir en un ambiente seco y poner
huevos con cáscara y membrana impermeables al
agua, como por ejemplo insectos, moluscos
pulmonados, reptiles y aves. Los animales que
excretan ácido úrico se denominan uricotélicos.
Errores congénitos del metabolismo de los aminoácidos.