Facultad de Ciencias de la Salud

Escuela Académico Profesional de Tecnología

Médica en Laboratorio Clínico y Anatomía
Patológica
LC5N1
 CURSO:
 Bioquímica – Práctica.
 TEMA:
 Cuestionario 5,6
 DOCENTE:
 Shigueta, Carlos.
 INTEGRANTE:
 Banda Gavidia, Leidi yuleisi
 Cruz Estela Elizabeth
 Vicuña Porcel, Mirian Betty
 García Siccha, Juan Diego
 Suazo Borja Pedro

2023
 CUESTIONARIO 5

- Explicar el fundamento de cada prueba realizada

Determinación por el método de Biuret

Reacción que se caracteriza por un color violeta tras la adición de sulfato de cobre a todos los
componentes que tengan dos enlaces peptídicos unidos directamente o a través de un átomo de
carbono intermedio. Se usa en la detección y estimación de las proteínas y péptidos que tienen más
de dos aminoácidos.

Determinación de proteínas por el método de Bradford

El método de Bradford, consiste en la formación de un compuesto de adsorción de coloración azul

entre los residuos de aminoácidos básicos de las proteínas y el colorante azul Coomassie.

PRÁCTICA N° 6

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Definir:

a) Sitio activo.

En este punto, tanto sustrato está presente que esencialmente todos los sitios activos
enzimá ticos tienen sustrato unido a ellos. Es decir, las moléculas enzimá ticas está n saturadas
con sustrato. El exceso de moléculas de sustrato no puede reaccionar hasta que el sustrato ya
unido a las enzimas haya reaccionado y haya sido liberado (o haya sido liberado sin
reaccionar).

b) Co-enzima cite dos ejemplos.

c) Metaloenzima; cite dos ejemplos
d) Activador, cite dos ejemplos.
¿Qué es un activador de una enzima?

Compuestos o factores que actú an sobre una enzima específica incrementando su actividad.

- ¿Qué tipo de inhibición causa la Azida de sodio en el sistema usado en la

práctica?

Inhibició n de la fosforilació n oxidativa

- ¿Qué le ocurre a la enzima cuando se le someta a altas temperaturas?

Un aumento de la temperatura provoca una disminució n en la velocidad de reacció n

enzimá tica, debido a la desnaturalizació n de la estructura de la proteína y la alteració n del
sitio activo, Para muchas proteínas, la desnaturalizació n ocurre entre 45°C y 55°C. Ademá s,
aunque una enzima puede parecer tener una velocidad de reacció n má xima entre 40°C y 50°C,
la mayoría de las reacciones bioquímicas
se llevan a cabo a temperaturas má s bajas
debido a que las enzimas no son estables a
estas temperaturas má s altas y se
desnaturalizará n después de unos pocos
minutos.
- ¿Qué mecanismos de control de la actividad enzimática se han propuesto?

EFECTO DE LA CONCENTRACIÓ N DE SUSTRATO

EFECTO DEL pH

EFECTO DEL TIEMPO

EFECTO CONCENTRACIÓ N DE ENZIMA

- ¿Qué es Km, cuál es su importancia?

Los términos Vmax (velocidad máxima) y Km (constante de Michaelis) son dos pará metros
cinéticos característicos de cada enzima, que pueden determinarse.