Dra.

Celia Medrano Rojas AMINOACIDOS PEPTIDOS Y

BIOQUIMICA MED 313 PROTEINAS
 CARACTERISTICAS DE LOS AMINOACIDOS
Constituyen las unidades estructurales de las proteínas
Son 20 aa codificables y son L α aa
Son anfóteras, Son Formas L
Sus grupos funcionales -NH2 y –COOH
R (que le da la variabilidad )
Los aminoácido pueden tener carga (+) , (-)

IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Biosíntesis de porfirinas , purinas ,pirimidinas y urea
Sistema neuroendocrino – péptidos como hormonas – factores liberadores de
hormonas – neurotransmisores ( GABA ).
Algunos aa sufren modificaciones - hidroxilisina hidroxiprolina
Péptidos cianobacterias ( microcistina y nodularina )son causa de tumores
hepáticos
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 Pk1 < PH <PK2
Si PH del medio
PH = PKa Forma disociada = forma no disociada
PH > Pka entonces predomina la forma disociada
(carga es negativa)
PH < Pka entonces predomina la forma no disociada
( carga positiva )

3
4
1-Aminoácidos con cadenas laterales alifaticas
COO - COO- COO-
+ H 3N +
C H H 3N + C H
H 3N C H
CH3 CH
H H 3C CH3
Alanina
ala, A
Glicina Valina
gly, G val, V
COO-
COO- Están en el interior de
H 3N + C H
H 3N + C H proteínas globulares
CH Reactividad muy
CH2 H 3C CH2 escasa
CH CH3
H 3C CH3
Isoleucina
Leucina ile, I
leu, L

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2-Hidroxiaminoácidos: con grupo OH
Aminoácidos c/ grupos hidroxilos(OH)
COO-
Serina El grupo OH de la serina es
+
H3 N C H ser, S importante en el centro activo de
muchas enzima
CH2OH
forma enlaces glucosidicos con
oligosacáridos
( glucoproteinas )
Los grupos OH son susceptibles de
COO-
Treonina fosforilacion Esta modificación
+
H 3N C H thr, T regula la actividad de muchas
H C OH enzimas
CH3

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3-Tioaminoácidos: aa con átomos de S
COO-
H 3N + C H Cisteína Papel estructural de la
cys, C
cisteína por formar
CH2
puentes disulfuro
SH (S-S) con otro aa de
cisteína
COO-
H 3N + C H
CH2 Metionina
met, M
CH2
S
CH3
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 4.Aminoácidos aromáticos: anillo benceno,
fenol e indol ( absorben luz UV )

COO - COO- COO-

H 3N + C H
H 3N +
C H H 3N + C H
CH2
CH2 CH2

NH
OH

Fenilalanina
phe, F Tirosina Triptófano
tyr, Y trp, W

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5.Aminoácidos dicarboxílicos y amidas: grupo carboxilo (COOH) y
amida (CONH2)
COO- COO-
COO -
COO - H 3N + C H H 3N + C H
H 3N + C H H 3N + C H CH2 CH2
CH2 CH2 CH2 CH2
COO- CONH2 COO- CONH2

Ác.Aspártico Asparragina Ác.Glutámico Glutamina

asp, P asn, N glu, E gln, Q

Los aa ácidos y los básicos estabilizan la conformación de una

proteína por la interacciones iónicas o puentes salinos
Proveen a la proteína superficies anionicas que fijan cationes (
Ca +2)
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6 .Aminoácidos dibásicos: (NH2), guanidino o anillo imidazol
- COO-
COO
+ COO-
H 3N C H
H 3N + C H
CH2 H 3N + C H
CH2
CH2 CH2
CH2
CH2
CH2
NH NH+
CH2 +
H 2N C
NH3 + NH2 HN

Lisina Arginina Histidina

lys, K arg, R his, H
Arginina es un intermediario del ciclo de la urea
histidina tiene un pka cercano al PH fisiológico contribuye al sistema
tampón de las proteinas
7-Aminoácidos cíclicos (“Iminoácidos”)

Prolina COO-
pro, P NH2+
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AMINOACIDOS ESENCIALES Clasificación según la
Estos aminoácidos no pueden ser polaridad del grupo R
sintetizados por las células animales y
deben suministrados por la dieta AMINOACIDOS NO
POLARES Gly , Ala, Val
• EN ADULTOS: 8 ,Leu , Ile, Phe,Met, Trp,Pro
– Fenilalanina
– Triptófano AMINOACIDOS POLARES
– Isoleucina NEUTROS Ser , Thr, Tyr,
– Leucina Cys ,Asn, Gln
– Valina
– Lisina AMINOACIDOS BÁSICOS
– Metionina His , Lys, Arg
– Treonina
AMINOACIDOS ACIDOS
• EN NIÑOS ( 10 ) los anteriores y: Asp , Glu
– Arginina
– Histidina

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FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO ES LA REACCION MAS IMPORTANTE QUE SUFREN LOS aa

CLASIFICACION DE PEPTIDOS
 CLASIFICACIÓN POR SU FORMA- ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
PROTEÍNAS FIBROSAS
Cadenas Polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje a manera de cilindro
– Colágeno: tejido conectivo, tendones
– Queratina: cabello, uñas, piel
_ Fibrinógeno
– Elastina: tejido conectivo elástico
- Miosina – contracción muscular

PROTEÍNAS GLOBULARES
cadenas polipeptidcas enrolladas
– Insulina: hormona reguladora del
metabolismo de la glucosa
– Hemoglobina : transporte de O2
– Ribonucleasa: controla la síntesis del RNA
 POR SU COMPOSICIÓN QUÍMICA
1-Simples por hidrolisis dan solo aa
 albumina , histonas ( solubles )
 globulinas , elastina , queratina , colágeno (insolubles )
2- Conjugadas por hidrolisis dan aa y otros compuestos orgánicos o
inorgánicos (no proteico )
Lipoproteínas – lípidos - LDL,Q,VLDL,HDL,IDL
Glicoproteínas –glúcidos -Receptor de insulina
Fosfoproteínas – fosfato -glucógeno fosforilasa
Hemoproteinas –hemo - citocromo C , Hb , Mb, Cit P450
Flavo proteínas - Flavin nucleótido- NADH deshidrogenasa
Metaloproteinas – Hierro - catalasa- Zinc – ol deshidrogenasa
Ca –calmodulina une calcio y modula varias enzimas
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 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SUS FUNCIONES
Clase de proteínas Ejemplos

Estructurales Colágeno , Queratina( piel pelos y uñas ) ,

elastina
Contráctiles Miosina , actina

Transporte Hb
Lipoproteínas ( Q,VLDL,LDL,HDL ,IDL)
Albumina
Almacenamiento Mioglobina
Ferritina, hemosiderina
Hormonas Insulina , H de crec
Enzimas Sacarasa
Tripsina
Amilasa
Protectoras o defensa Inmunoglobulinas , fibrinogeno
 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS .
Cambio reversible o irreversible que altera la estructura secundaria , terciaria y
cuaternaria Nunca la primaria
AGENTE DESNATURALIZANTE ENLACES ROTOS
Calefacción por encima de Puentes de H ,
50ºC Interacciones hidrobobicas
Enlaces de hidrogeno entre
Ácidos y bases cadenas laterales
polares, puentes salinos
Iones de metales pesados: Puentes disulfuro, al
A g + Pb+2 y formarse enlaces iónicos
Hg+2
Enlaces de hidrogeno e
Agitación interacciones hidrófobas,
al romperse las
interacciones estabilizantes
EJEMPLOS
Cocción de los alimentos y
esterilización del material
quirúrgico en un autoclave
Elaboración del yogur y queso,
el ácido láctico producido por
algunas bacterias
desnaturaliza las proteínas de
la leche
Envenenamiento por plomo o
mercurio
Nata batida merengue de clara
de huevo
 plegado de una proteína (conformación)
Chaperones secuencias cortas de aa hidrofobicos protegen a las
proteínas recién sintetizadas de la acción del solvente evitan la
agregación de la proteína – otras son las chaperoninas
Proteína disulfuro isomerasa facilita la formación de enlaces
disulfuro y estabiliza la conformación natural de una proteína.
Prolina-cis, trans-isomerasa Los enlaces peptídicos son trans pero
los giros requiere que sea cis ( prolina )

Enf por Prion encefalopátia enpongiforme- enf de la vacas locas -

neurodegenerativas mortales caracterizadas por cambios
espongiformes, gliomas ( Neoplasia ) perdida neuronal originada por el
deposito de agregados proteínicos insolubles en células neurales.
En los humanos se denomina Enf Creutzfeldt Jakob
Las proteínas o prion causa alteración en la conformación de las
proteínas
 Cuestionario
1- De los sgtes aminoácidos cuales sufren modificación postraduccional para la síntesis de
colágeno
A) lisina b) histidina c) fenilalanina d) prolina
2-¿Cuáles son los aminoácidos que los niños no pueden sintetizarse en cantidad suficiente
como para mantener el crecimiento?
3-Dónde se localiza la proteína albúmina y qué función desempeña?
Indica si es falso o verdadero

El plegamiento de una proteína es auxiliado por la intervención de proteínas auxiliares

especializadas llamadas chaperones. F V
Los ejemplos de interacciones débiles que estabilizan el plegamiento de proteína son
enlaces de hidrógeno, puentes salinos Interacciones hidrofóbicas F V
Los priones son virus que causan enfermedades del plegamiento de proteína que atacan el
cerebro. F V
La estructura primaria de una proteína es estabilizada por enlaces débiles F V

Indica si las sgtes interacciones son responsables de la estructura primaria secundaria ,

terciaria o cuaternaria
Los enlaces peptídicos que forman una cadena de aa ________
Las cadenas de colágeno forman una hélice triple _______________