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6ptica enfocada sobre una microesfera, se pu
impulsar a la proteina marcada en el plano liquide
de fa membrana hasta que encuentre alin obs
taculo.
Estas técnicas demuestran que una buena parte
de las proteinas permanecen confinadas transitoria-
mente en pequefios dominios de fas meibranas,
‘otras se mueven aparentemente al azar dentro de
territorios algo mas amplios, y por Gltimo unas po-
as desarrollan largos trayectos dirigidos, con gran
velocidad de desplazamiento, aparentemente pro-
pulsadas por proteinas celacionadas con el
esqueleto del citoplasma adyacente,
Como veremos més adelante; tanto las uniones
intercelulares oclusivas como las interacciones de
las proteinas integrales con elementos del citoes-
queleto contribuyen a delimitar los dominios de
membrana y a condicionar los tipos de desplaza-
miento de las diversas proteinas.
to-
; ESQUELETO MEMBRANOSO.
La primera definicién del llamado esqueleto de
membrana provino de la observacién de que-cl
detergente no iénico tritén X-100; luego de elim
nar los componentes hidroféhicos en la membrana
del eritrocito humano, mantenia fa unidad de una
estructura con Id forma y dimensiones de la mem-
brana, en Ia cual eslaban,
(como la actina_o la espec-
por bad
en nN
casas pS
Cadena =
Aducina
Tropomiosina Tropomodulina
G. 412. Esquema que ilustra la membrana del eritrocito, con su capa bilipfdica y las protefnas transmembranosas de bands
Intercambiador
de
(Banda 3)
= CTT
aU
Cadena 8
4. MEMBRANA CELULAR:
u relativa simplicidad y a la facilidad
con que se pueden obtener preparaciones purifica-
das, cl esqueleto de membrana mejor estudiado es
el del reco humane, Como es sabido, los eri-
lrocitos poseen una vida media de 120 dias, y de
mantenerse circulantes durante todo ese término
deberian recorrer mas de 100.000 veces el circuito
vascular, Los eritracitos experimentan continua-
mente una serie de deformaciones, en especial a
lo largo dé fos capilares, muchos de los cuales son
de menor didmeto que la propia célula. Por ello
es que sus membranas deben poseer una estabili-
dad y una flexibilidad particulares.
figura 4-12, oo
1 dill ce tne
que, ademis |
ueleto de
j, fundamental en la‘
Citofisiologia del eritrocito. La abundancia de las
moléculas de banda 3 se puede evidenciar con kt
microscopia electrénica de transmisién por medio
de la técnica de congelacién-fractura y réplica (ig.
4-13).
La protefna 4.1 se une a la espectrina y ala;
actina, junto con otras proteinas asaciadlas, en os
Hamados
Membrana
niones
Espectrina
alas cuales se une el esqueleta de membrana por medio de las proteinas mencionadas en el texto. fc. 4.13. Microfotogyafiaclectrdnica de la membrana de un eritrocito, obtenida por la técnica de la congelacién, fractura,
grado replica, La mayor parte de la superie presents partcuas que estén intercaladas en el plano fracturado de Is
srerbrana (PI, que representa la mitad interna del interior hidro(Sbico (dirigida hacia ch exterior) de la membrana del ertecto,
{fea lisa (5) corresponde a la superficie extema del eritrocito, expuesia al grabado. 88,000x. (Cortesia de D. Branton)
Asu vez, Ia proteina 4.1 contribuye a la unién
ée este reliculo con la membrana, uniéndose tanto
ak proteina de banda 3 como secundariamente a
liglucoforinayique es el oro componente proteico
tansmembranoso principal del eritrocito.
Pese a su abundancia en esta membrana, fa fun-
én de la glucoforina es.desconocida. Su papel en
dl esqueleto de membrana es ciertamente secun-
aio, ya que los eritrocitos que carecen de gluco-
faina por un defecto genético, si bien poseen una
forma elipsoidal, son por lo demas normales. f de
destacar que, por el contrario, los defectos en la
espectrina, la ancrina, la banda 3 0 la banda 4.1 se
manifiestan ea el hombre por alteraciones de la
forma y anemias'por incremento de la fragilidad de
los eritfocitos.
Existen numerosas (SROlEIaae UENO BE UnEn
rectamente a la membrana del eritrocito, pero con-
Uribuyen a la estabilidad de su esqueleto. En la tabla
4-3 se caraclerizan sus principales componentes.
Tas 43. Principales polipéptidos y glucoproteinas de la membrana del eritrocito
Felipéptido Peso molecular Copias por fantasma Denominaciéa
1 240.000 200.000, Espectrina Citoesqueleto
2 220.000 200.000, Espectrina B
Hn 200.000 100.000, ‘Ancrina
} 93.000, 1.200.000, Canal ani
a 82.000 200.000 Citoesqueleto
a 76,000
8 48.000 100.000 ~
43.900 500.000 Aatina z
6 35.000 540,000 C3P0 ae
, 28.000 403.000
Gueoproternas
mst 55.000 500.000 Clucoforina
ms Sialoglucoprotefna
DeSteck L. (1974) J, Cell Biol. 62:1 y Branton ©. et al, (1981) Cell 24:24. Se dentiicaron :
IS CON Ta espe
banda 4.2, i ap oectina, la banda 3. caso:
alas membre ant, Ia aducina y og ne 4.1,
2 y Olfas, asociadas
8 ce ;
En espucia es eluates citron.
it anc
cade la 1 y Ia isofor-
Centran en cienos gen aeeettina (odrina) se con,
cializados tanto i
En estos Olf0s tipos cel
tle ar
ueleto membranosoesin unidasa otras protis
adlemifs de la dle banda 3; por ejemplo, ls ca
nales de Sitio teglados or voltae en ef cerebro,
le saclio-potasio del dominio baso-
lateral cle las céulas tubal ls el in
5 del rin.
Dentro de se encuen-
tra una proteina de gra
In tamaio (la -
po) denominada hls ascents 4s
membranas de las ‘aati
fambién se expresa
, le estabiliza las mem-
branas postsinapticas y las de los pies chupadores.
Esta’ proteina es codificacla por un gen del cromo-
soma X (en fa regin Xp21). La ausencia congénita
de’esta proteina del esqueleto membranoso (en la
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