UNIVERSIDAD SIMÓN BOLÍVAR

Bioquímica para Químicos

Encierre en un circulo la respuesta correcta.

AsnAlaGlnArgPheAsp

1.- ¿Cuál es la carga neta de este péptido a pH 10?

a. +3
b. +2
c. +1
d. 0
e. -1

2.- ¿Cuál de las siguientes secuencias es más probable ser encontrada en una alfa hélice
en la superficie de una proteína?

a. KRALDEGV
b. KDREAGLV
c. KADGRLEV

3.-¿Cuál de los siguientes aminoácidos tiene un grupo funcional que no forma enlaces
de hidrógenos?

a. Lys
b. Val
c. Gln
d. Ser

4.- En una estructura -plegada, el grupo R de los residuos de aminoácidos:

a. Se encuentran a 1.5 Å de la cadena.

b. Son hallados a un lado de la lámina paralela y a ambos lados de la anti-paralela.
c. Generan enlaces de hidrógenos para formar las láminas.
d. Forman solamente las láminas anti-paralelas.
e. Alternan entre los dos lados del plano de la lámina.

5.- ¿Por qué es plano el enlace peptídico?

a. Lo grande de la cadena lateral restringe la libre rotación alrededor del enlace

b. Contiene un doble enlace parcial, previniendo la rotación.
c. El enlace de hidrógeno entre NH y C=O restringe la rotación alrededor del
enlace.
d. Ninguna de las anteriores.
 e. Todas las anteriores.

6.-¿Cuál es la carga neta en la siguiente cadena polipeptídica a pH 7?

Ala-Lys-Arg-Gly-Pro-Asn

a. +3
b. +2
c. +1
d. 0
e. -1

7.- ¿Cuál de las siguientes estructuras son probables hallarlas en un núcleo hidrofóbico de una
proteína?

a. Alfa-hélice.
b. Beta plegada.
c. “Loops” o vueltas reversas.
d. Puentes de disulfuro.
e. Leucina.

8.- ¿Cuál de los siguientes es el pH más aproximado en el citosol de una célula humana?

a. 3
b. 5
c. 7
d. 9
e. 11

9.- ¿Cuál de las siguientes explica mejor el arreglo de aminoácidos en una alfa-hélice?
a. Los grupos funcionales apuntan hacia fuera del eje de la hélice.
b. Los grupos funcionales apuntan hacia adentro del eje de la hélice.
c. Los grupos funcionales apuntan hacia el extremo N-terminal de la hélice.
d. Los grupos funcionales apuntan hacia el extremo C-terminal de la hélice.
e. Los grupos funcionales apuntan hacia la beta plegada más cercana.

10.- ¿Cuál de las siguientes secuencias puede encontrarse en una estructura beta-plegada
estable tipo sandwich en una proteína?

a. GKADLSIRVEG.
b. GAVLIVALVNL.
c. NQKDREYWTS.
d. NAQGKADGWF.

Preguntas con respuestas cortas:

11.-

A B C D E
____________ _____________ ____________ ____________ ______________
Ala-Lys-Arg Gly-Pro-Asn Asp-Trp-Trp His-Ala-Arg Leu-Val-Ala

Cuál de los siguientes tripéptidos:

a. ¿Es el más positivamente cargado a pH 7?

b. ¿Contiene el mayor número de grupos no polares?
c. ¿Contiene un aminácido no quiral?
d. ¿Va a tener una gran absorbancia a 280nm?

12.- Explique brevemente por qué las interacciones hidrofóbicas contribuyen más que
otras interacciones no covalentes a la estabilidad de una proteína.

13.- ¿Por qué un par de beta plegada (una beta sandwich) es significativamente más
estable en solución que una beta plegada sola?

14.- La amida de alanina fue tratada con fenil isotiocianato para formar PTH-Alanina,
escriba el mecanismo para esta reacción.

15.- Un estudiante de post-grado desea purificar una proteína que enlaza ADN (X) de
otras proteínas en una solución. Solamente otras tres proteínas (A,B y C) están presentes
en la solución.

pI (Punto Tamaño Mr Unión a ADN

Isoeléctrico)
Proteína A 7.4 82,000 Si
Proteína B 3.8 21,500 Si
Proteína C 7.9 23,000 No
Proteína X 7.8 22,000 Si

Cuál tipo de técnica de separación puede usar el estudiante para separar:

a. ¿Proteína X de la proteína A?
b. ¿Proteína X de la proteína B?
c. ¿Proteína X de la proteína C?
d. Si la proteína A es una proteasa. ¿Cuál cromatografía tu recomiendas que haga
primero y por qué?
e. Analizando los pasos de purificación en un SDS-PAGE, liste las propiedades
que se pueden ver con el análisis y lista las que no se pueden ver.

16.- ¿Cuales diferencias estructurales hay entre una célula eucariota y una procariota?

17.- ¿Defina que es una organela?

18. Si usted tiene una proteína purificada a la cual le quiere determinar su estructura
tridemensional, nombre al menos 2 técnicas diferentes que usaría y que información le
proporcionaría cada una.
19.- Marque cuidadosamente con las letras a-d siguiendo una cadena polipeptídica:
a. Extremo N Terminal.
b. Extremo C Terminal.
c. 3 enlaces con restricción en la rotación debida a un parcial doble enlace.
d. 3 enlaces con libre rotación que puedan ser detectados por un Ramachandran.

20.-La Tropomiosina, una proteína de músculo de unos 70 kDa, sedimenta más

lentamente que la hemoglobina (65 kDa). Sus coeficientes de sedimentación son 2.6 S y
4.31 S, respectivamente. ¿Cuál es la característica estructural de la Tropomiosina que
explica su bajo coeficiente de sedimentación?

21.- Determina la secuencia de una proteína consistente en 14 aminoácidos siguiendo

los datos a continuación:

Composición de aminoácidos (4S, 2L, F, G,I,K,M,W,T,Y)

Análisis de extremo N-terminal: S
Digestión con Carboxipeptidasas: L
Digestión con Tripsina: (3S,2L,F,l ,M,T, W) (G,K, S,Y)
Digestión con Quimotripsina: (F, I ,S) (G,K,L) (L,S) (M,T) (S, W)
(S, Y)
Análisis de péptido N-Terminal (P, I, S)
Tratamiento con Bromuro de cianógeno (2S, F,G ,I,K,L,M*,'r,Y)
(2S,L,W)
M*, Metionina detectada como homoserina.

22.- ¿Cuál de las siguientes interacciones ocurren entre la superficie de las bases y la
doble hélice de ADN?

a. Interacciones electrostáticas.
b. Enlace de hidrógeno
c. Interacciones de van der Waals
d. Interacciones hidrofóbicas.
e. ayb
f. cyd