UNIVERSIDAD PEDAGÓGICA Y TECNOLÓGICA DE COLOMBIA

FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD

PROGRAMA DE MEDICINA

REVISIÓN DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Laura Ginet Benitez Medina; Ana Lilyam Rios Bayona; Laura Vanessa Rueda Cala

Tunja, Boyacá
ÍNDICE

1. Resumen
2. Introducción
3. Estructura primaria de las proteínas
4. Estructura secundaria de las proteínas
4.1. Hélice α
4.2 Hoja β
5. Estructura terciaria de las proteínas
5.1. Mioglobulina
5.2. Dominios

6. Estructura cuaternaria de las proteínas

7. Bibliografía
 1. RESUMEN
En la naturaleza la síntesis y plegamiento de proteínas se concentran en una clasificación
dada su estructura dividiéndose en cuatro órdenes específicos como lo es: la estructura
primaria, que es una secuencia lineal de aminoácidos, la estructura secundaria, es una
proteína que adquiere una posición espacial. Donde se encontrarán ciertas estructuras
repetitivas las cuales permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta. La
estructura terciaria, es la formación tridimensional de un polipéptido en el cual las
características secundarias (hélices, hojas, y flexiones) se ensamblan formando dominios que
se irán articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está dado por
las uniones de puentes disulfuro, H2S que se establecen entre los átomos de azufre del
aminoácido cisteína. Esta misma estructura se divide en dos, proteínas fibrosas, y proteínas
globulares, Solo está presente si hay más de una cadena polipeptídica. Las proteínas
cuaternarias son aquellas en el que constituidas por varias cadenas polipeptídicas, donde su
estructura figura su interconexión y organización.
Palabras clave: (plegamiento, hélices, puentes, aminoácido)
ABSTRACT
In nature the synthesis and folding of proteins are concentrated in a classification given its
structure divided into four specific orders as it is: the primary structure, which is a linear
sequence of amino acids, the secondary structure, is a protein that acquires a spatial position .
Where you will find certain repetitive structures which allow to classify them into two types:
alpha helix and beta sheet. The tertiary structure is the three-dimensional formation of a
polypeptide in which the secondary characteristics (helices, leaves, and bends) are assembled
forming domains that will articulate to form the final tertiary structure. This folding is given
by the junctions of disulfide bridges, H2S that are established between the sulfur atoms of the
amino acid cysteine. This same structure is divided into two, fibrous proteins, and globular
proteins. It is only present if there is more than one polypeptide chain. Quaternary proteins
are those in which they are constituted by several polypeptide chains, where their structure
includes their interconnection and organization.
Keywords: (folding, propellers, bridges, amino acid)

2. INTRODUCCIÓN
Las proteínas, son polímeros fundamentales para la regulación de las funciones que se llevan
a cabo en el organismo ya que es una de las moléculas bases de la vida al ser el objetivo final
de los genes. Resultan de la unión de 20 aminoácidos diferentes mediante enlaces peptídicos
que dan origen a una amida, este enlace peptídico será denominado como un residuo de
aminoácido que se tratará más adelante para definir las diferentes estructuras proteicas
existentes, que se han logrado identificar gracias a la cristalografía de rayos X [1] mediante la
unión y decodificación de los puntos que en esta prueba se revelan.
Las proteínas no son moléculas estáticas, si no que por el contrario tienen partes móviles que
les permiten ejecutar sus acciones,[2] sus movimientos son generalmente internos para
modificar su conformación y así unirse, captar, desplazar, fosforilar, hidrolizar o realizar
cualquier función que esté en su naturaleza. Así mismo, pueden actuar tanto dentro o fuera de
las células y debido a esto reciben diferentes nombres, por ejemplo, las que actúan fuera de la
célula son denominadas fibrosas – colágeno y queratina- y las que ejercen su función dentro
de ellas se les llamará globulares. [3]
Ahora bien, el objetivo de esta revisión es conocer características básicas de las proteínas,
para así ir de lo general a lo específico y finalmente detallar cómo trabajan en función de su
estructura y cuál es la importancia de esta a partir de ejemplos referenciados por documentos
que se consultaron logrando reconocer y entender su importancia en el correcto
funcionamiento del cuerpo humano.

3. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS: según la secuencia, el orden de los

aminoácidos en una cadena polipeptídica. [4] Cooper. La Célula
La comparación de estructuras primarias sirve para establecer si hay similitud de estructura y
función entre las proteínas. Se dice que dos secuencias son homólogas si las secuencias son
muy similares y con un origen común, mientras que se dice que son análogas si son similares
en estructura pero no se ha demostrado relación evolutiva. [5] Devlin T. Bioquímica. Libro
de texto con Aplicaciones Médicas
Existe también la sustitución conservativa cuando cambia un aminoácido por otro de
polaridad cercana, se observa en diferentes especies animales. Por eso mucho diabéticos
pueden utilizar otras insulinas de origen animal como las de cerdo y de vaca, a las que es
posible modificar en genética para que sea más parecida a la de humanos. [5] Devlin T.
Bioquímica. Libro de texto con Aplicaciones Médicas

4. ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS :

Este tipo de proteína se efectúa cuando en la disposición secuencial de aminoácidos espacial
esta adquiere tridimensionalidad. Donde los enlaces polipeptídicos restringen segundas
conformaciones posibles.
La rotación de esta estructura sólo es posible a través de la rotación libre de 2 enlaces
específicos: el carbono α a el carbono carbonilo Co Y el carbono α a el Nitrógeno. La
rotación no es posible si se encuentran en un mismo plano el carbono carbonilo, el oxígeno
carbonilo, y el nitrógeno (estos enlaces peptídicos se dan por la unión del carbonilo al al
nitrógeno α).
En una cadena polipeptídica existen unos ángulos rotacionales alrededor de los enlaces
covalentes. estos enlaces son fi que son la unión de Cα-N, y psi unión entre Co-Cα. Durante
la conformación de proteínas se encuentran dos estructuras más comunes como lo es la hélice
α y la hélice β.

4.1. HÉLICE α
la hélice α es un tipo de proteína dextrógira, la cual es encontrada más abundante en
albúminas, tiene estructura alfa hélice que se va enrollando en forma de un espiral, se
mantiene por puentes de hidrógeno intracatenarios (son aquellos que se forman entre dos
aminoácidos de una misma cadena polipeptídica estabilizando la estructura). Las cadenas
laterales de los aminoácidos siempre se encuentran hacia fuera.
Su formación se origina cuando la región de la cadena polipeptídica se enrolla en sí misma
con el grupo Co a un enlace peptídico formando un enlace de hidrógeno con un grupo NH,
que es una clase de enlace específico, pues sólo se da entre el carbonilo del aminoácido
superior y el amino (Nitrógeno) del enlace peptídico inferior proporcionando estabilidad a la
hélice.
En el esqueleto polipeptídico de una hélice α cada vuelta contiene 3,6 residuos aminoacilo
con una distancia ascendente por cada giro (su pendiente) de 0.54 nm.
Existen una variedad de aminoácidos que influyen en la estructura como la prolina que por
su carencia de un átomo de hidrógeno para aportar a un enlace de hidrógeno, pero se adapta
dentro del primer giro de la hélice α. Cuando la prolina se ubica en otro sitio produce una
flexión porque por su gran volumen altera la estructura. mientras la glicina por su tamaño
mejoran y mantienen la estructura de la hélice α. [6]

4.2 Hoja β
Es la segunda (de allí proviene su nombre de la denominación β), tiene una forma
característica de zig zag, en el cual los grupos R de residuos adyacentes apuntan en
direcciones opuestas. El esqueleto de esta hélice es muy extendida ya que tiene un n número
de aminoácidos n=2.Se forma cuando las dos partes de la cadena polipeptídica se encuentran
una junto a la otra con enlaces de Hidrógeno entre ellas. Su estabilidad es dada por los
enlaces de hidrógeno entre los oxígenos carbonilos y los amida de enlaces peptídicos una
característica conjunta con las hélices α.
La hojas β se dividen en dos, beta paralela y beta plegada. Las beta plegadas son cuando las
en los segmentos adyacentes de la cadena polipeptídica van hacia la misma dirección amino a
carbonilo, en este caso sus puentes de hidrógeno van en un sentido diagonal. En las beta
antiparalelas su procedencia va a una dirección contraria donde sus puentes de hidrógeno se
sitúan horizontalmente.

5. ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS

Es una estructura tridimensional que asumen las proteínas globulares [7] originada del
plegamiento que sufren impulsadas por otras moléculas que son también proteínas, como las
chaperonas que estabilizan este proceso y lo catalizan. [8] Son precursoras de las proteínas
secundarias, sólo que mientras las secundarias tienen un plegamiento local similar al de las
moléculas de DNA, las terciarias tienen un entramado más complejo con un plegamiento de
largo alcance.

5.1. MIOGLOBULINA
La mioglobina fue la primera proteína terciaria que se descubrió, y posee características
especiales, como lo es el no poseer enlaces disulfuro. Almacena oxígeno mediante la unión
del mismo gracias a un átomo de hierro que posee el grupo hem, que es una porción de la
proteína sin aminoácidos fundamental para que no se oxide el hierro.[1]

5.2. DOMINIOS
Las proteínas terciarias están conformadas por bandas α y bandas β (también llamadas
hélices) similares a la de las secundarias, sólo que en este caso se empaquetan y sufren una
serie de giros y vueltas que modifican las cadenas polipeptídicas conformando al final
diferentes secciones que serán dominios[9]. Estos, son segmentos independientes con
funciones específicas cada uno, un ejemplo son las proteínas con un cromodominio, se unen
con un residuo de lisina metilado de otra proteína [1] .

Los dominios son extremos funcionales que poseen los sitios activos de las proteínas, así
como todas las estructuras que le van a brindar estabilidad, tales como los enlaces Van der
Waals y atracciones entre dipolos, que aunque en la escala de los enlaces representan los más
débiles son fundamentales para las interacciones proteína- ligando. Están también las
interacciones de los puentes de hidrógeno que adquieren gracias a la estructura secundaria;
los enlaces no covalentes (puentes salinos); los cadenas anfipáticas que se ubican de modo
que la sección más polar o hidrófila quede en el exterior mientras que los grupos menos
polares en el interior. [10]

A raíz de la posible existencia de varios dominios en las proteínas y de que estos son
independientes, están separados por un sistema denominado de hendidura que se caracterizan
por ser una parte menos densa y sirve para ingresar moléculas como la glucosa, que gracias a
las hexoquinasas (proteína con dos dominios), es fosforilada una vez se encuentra en la
hendidura.[8]

6. ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS

Es la unión no covalente de varias cadenas polipeptídicas, las cadenas se denominan
subunidades, estas pueden ser homomultímeros (cadenas iguales) o heteromultímeros
(cadenas diferentes). Algunos ejemplo de esta estructura son el aspartato de
transcarbamoilasa formado por 12 unidades polipeptídicas [5], que es un catalizador para la
primera etapa de la síntesis de pirimidinas [11]; también se encuentra estructura cuaternaria
en la cubierta del virus del polio, con 60 unidades polipeptídicas [5], las proteínas que cubren
la cubierta vírica son importantes para el reconocimiento de la célula hospedera [12]; y por
último la hemoglobina, compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas (dos cadenas α y dos
cadenas β), cada una unida a un grupo hemo, de esta manera puede llevar oxígeno, cuando el
oxígeno se une a una subunidad de la hemoglobina, la cadena cambia e induce a las demás en
el cambio de la forma para captar mejor el oxígeno, este proceso no se lograría con una sola
subunidad, además es de gran importancia para el transporte de oxígeno y dióxido de carbono
[13].
7. BIBLIOGRAFÍA
[1] Karp, G. Biología celular y molécular, conceptos y experimentos.(2005) Sexta
edición. Mc Graw Hill editorial. Capítulo 2, página 56.
[2] Karp, G. Biología celular y molécular, conceptos y experimentos.(2005) Sexta
edición. Mc Graw Hill editorial. Capítulo 2, página 58.
[3] Karp, G. Biología celular y molécular, conceptos y experimentos.(2005) Sexta edición.
Mc Graw Hill editorial. Capítulo 3, página 134.
[4] Cooper G; Hausman R. La Célula. Sexta Edición. Madrid, España: Marban. 2014.
[5] Devlin T. Bioquímica. Libro de texto con Aplicaciones Médicas. Tercera Edición.
España: Revert. 1999.
[6] Bender D, Botham K, Murray R, Kennelly P, Rodwell V, Weil P, Harper bioquímica
ilustrada 29 ed, [San Francisco-Estados unidos]. Mc Graw Hill; 2012
[7] Lodish, B. Biología celular y molécular. Quinta edición. Editorial panamericana.
Capítulo 3.2
[8] Devlin T.; Bioquímica. Libro de texto con Aplicaciones Médicas; Tercera Edición.
España: Revert; 1999. Página 63
[9] Laguna, J. Bioquímica de Laguna. (2002) Quinta edición. Editorial manual moderno:
México. Página 138.
[10] Mckee. Bioquímica, las bases moleculares de la vida. Quinta edición. Mc Graw Hill
editorial: México. Página 134.

[11] http://proteinasestructurafuncion.usal.es/moleculas/Aspartato/index.html
[12]http://webcache.googleusercontent.com/search?
q=cache:ETjaYMyQP4gJ:www.hiru.eus/biologia/los-
virus&num=1&hl=es&gl=co&strip=1&vwsrc=0
[13] Feduchi E; Romero C; Yáñez E; Blasco I; García-Hoz C. Bioquímica. Conceptos
esenciales. Segunda Edición. Madrid, España: Editorial Médica Panamericana S.A. 2014.