TALLER DE AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS, PROTEÍNAS, VITAMINAS, ENZIMAS, INHIBIDORES Y

VITAMINAS

KAREN LIZETH PERDOMO GARCÍA

PRESENTADO A:
JOHN SADAT BERNAL GUERRERO

FUNDACIÓN UNIVERSITARIA NAVARRA

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
TALLER N° 1 TERCER CORTE. BIOQUÍMICA I.
MEDICINA 1 SEMESTRE
NEIVA-HUILA
2020
TALLER DE AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS, PROTEÍNAS, VITAMINAS, ENZIMAS, INHIBIDORES Y
VITAMINAS

1. Teniendo en cuenta los 20 aminoácidos proteicos, realice una tabla que permita identificar la
clasificación de cada uno de ellos como polares, no polares, ácidos, básicos y aromáticos. Use notación
completa a tres letras y a una letra para referirse a cada aminoácido.

Rta:

AMINOÁCIDO POLAR NO POLAR ÁCIDO BÁSICO AROMÁTICO

Alanina (Ala) X

Arginina (Arg) X

Asparagina (Asn) X
Ácido aspártico (Asp) X

Glicina (Gly) X

Glutamina (Gln) X
Ácido glutámico X
(Glu)
Cisteína (Cys) X

Histidina (His) X X

Metionina (Met) X
Treonina (Thr) X

Isoleucina (Ile) X

Leucina (Leu) X
Lisina (Lys) X

Fenilalanina (Phe) X X

Prolina (Pro) X
Serina (Ser) X

Triptófano (Trp) X X

Tirosina (Tyr) X X
Valina (Val) X
2. Dibuje las estructuras de Fischer de la pareja de enantiómeros (D y L) de los aminoácidos lisina y
glutámico e indique cuál de los isómeros de cada aminoácido predomina en la naturaleza.

El ácido L – glutámico y la L – lisina hacen parte de los tres aminoácidos homoquirales más importantes por lo
que se refiere a su valor y a su producción dado a que se producen de manera principal por fermentación y por
protocolos de síntesis orgánica. No obstante, cada día se están implementando más protocolos biocatalíticos
pala la obtención de aminoácidos homoquirales, tanto L como D.
3. Defina los siguientes términos.
a. Zwitterion
b. Punto isoeléctrico
c. Especie catiónica
d. Especie aniónica

Rta:
a. Zwitterion: Un Zwitterion es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero tiene cargas formales
positivas y negativas sobre átomos diferentes. Estos son especies polares y usualmente presentan una elevada
solubilidad en agua y bastante baja en muchos disolventes orgánicos de carácter polar. Estas moléculas
contienen grupos ácidos y grupos básicos, existiendo como iones dipolares en ciertos niveles de pH.
b. Punto isoeléctrico: El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual el número de cargas positivas se
iguala al número de cargas negativa que aportan los grupos ionizables de una molécula. Los puntos
isoeléctricos producen información necesaria para razonar sobre el comportamiento de los aminoácidos y
proteínas en solución. Así la presencia de grupos ionizables en estas moléculas tienen importantes
consecuencias sobre la solubilidad.
c. Especie catiónica: Una especie catiónica es alguna especie que posea carga eléctrica positiva, es decir, que
haya perdido electrones. Estas especies catiónicas se describen con un estado de oxidación positivo. Por lo
general, es cuando un átomo neutro pierde uno o más electrones de su dotación original, y a esto se le conoce
como ionización.
d. Especie aniónica: Es una especie que se encuentra cargado negativamente debido a que tiene exceso de
electrones. Estos se forman porque básicamente gana electrones, gana una o más cargas negativas.

4. Explique la diferencia entre los siguientes términos

a. Interacciones iónicas e interacciones hidrofobicas g. pH y pka

b. Apoproteína y lipoproteína h. Anfótero y anfipático
c. Enlace peptídico y enlace disulfuro i. Hormonas esteroideas y hormonas peptídicas
d. Amino terminal y carboxilo terminal j. Vasopresina y oxitocina
e. Insulina y glucagón k. grupo prostético y cofactor
f. Zwitterion y ion dipolar l. Neurotransmisor y catecolaminas
Rta:
a. Interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas: Las interacciones iónicas se llevan a cabo entre iones
y por consiguiente con carga eléctrica neta; las interacciones hidrofóbicas se producen cuando un polipéptido
se pliega y sus radicales hidrófobos se acercan ya que son excluidos por el agua.
b. Apoproteína y lipoproteína: La Apoproteína es una fracción proteica de una proteína conjugada, y la
lipoproteína se encuentra formada por lípidos y proteínas y transportan grasas por todo el organismo a través
del plasma sanguíneo.
c. Enlace peptídico y enlace disulfuro: El peptídico es un enlace entre el grupo amino de un aminoácido y el
grupo carboxilo de otro aminoácido; el disulfuro es un enlace covalente entre grupos tiol de dos cisteínas.
d. Amino terminal y carboxilo terminal: El amino terminal se refiere al extremo de una proteína que finaliza
con un aminoácido que posee un grupo amino libre; y el carboxilo terminal es la región final de la cadena
que termina en un grupo carboxilo.
e. Insulina y glucagón: La insulina es una hormona producida por el páncreas y regula la glucosa en la sangre,
y el glucagón también es una hormona pero este aumenta los niveles de glucosa en la sangre.
f. Zwitterion e ion dipolar: El ion dipolar es eléctricamente neutro pero tiene cargas formales positivas y
negativas, y el Zwitterion puede actuar como acido o base, cediendo o aceptando protones.
g. pH y pka: El pH es una medida para determinar el grado de acidez de una disolución, y el pka es una
medida de la fuerza de un ácido en una disolución.
h. Anfótero y anfipático: El anfótero es una sustancia que actua como acido o como base según donde
reaccione, y el anfipático es una molecula que tiene un extremo soluble en agua y otro que rechaza la misma.
i. Hormonas esteroideas y hormonas peptídicas: Hormonas esteroideas son aquellos esteroides que actúan
como hormonas; y las peptídicas representan una clase de péptidos que son secretados en el torrente
sanguíneo.
j. Vasopresina y oxitocina: La vasopresina es una hormona que se libera a través de la neurohipófisis; y la
oxitocina se libera de igual manera pero provoca contracciones uterinas.
k. Grupo prostético y cofactor: El grupo prostético es un componente no aminoacídico que forma parte de la
estructura de las heteroproteínas; y el cofactor es un componente no proteico necesario para la acción de una
enzima.
l. Neurotransmisor y catecolaminas: El neurotransmisor es aquel que transmite impulsos nerviosos en la
sinapsis; y las catecolaminas se producen en las glándulas suprarrenales.

5. Tome un aminoácido ácido y dibuje su estructura en disolución acuosa a un pH < 2,0.

Rta:

• Acido aspartico

6. Tome un aminoácido básico y dibuje en disolución acuosa a un pH > 10,0

Rta:

• Arginina
7. Tome los aminoácidos Glu, Lys, Cys, Tyr y Leu. Dibuje un pentapéptido cuyos extremos sean Glu y
Lys e incluya los demás aminoácidos en cualquier posición. Debe mostrar claramente los enlaces
peptídicos y la conformación que adquieren los respectivos sustituyentes.
Rta:

8. Indique las principales características del enlace peptídico.

Rta:
• El enlace peptídico es mas corto que un enlace sencillo normal.
• Tiene 60% de enlace doble.
• En este enlace no se hallan giros libres.
• Es un enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro
aminoácido.
• Los cuatro atomos del enlace se encuentran en un mismo plano, con el oxigeno y el nitrógeno en
posición trans.
• Los seis átomos implicados en la formación de este enlace están contenidos en el mismo.
• Posee mayor polaridad y tiene un momento dipolar.
• Cada enlace peptídico puede participar en dos puentes de hidrogeno

9. ¿Cuál es la diferencia entre un polipéptido y una proteína?

Rta: Los polipéptidos, son el producto de agregar (y unir) como máximo 50 aminoácidos. Las proteínas son
macromoléculas conformadas por más de 50 subunidades de aminoácidos, o más de dos péptidos unidos y
moldeados en el espacio con una forma funcional específica.
10. . Señale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura secundaria de una
proteína.
Rta: La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la
formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno
se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor
energía libre, y por tanto, más estables.
11. Indique las principales características de la estructura secundaria de las proteínas.
Rta:

• La estructura secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman.

• Es el mayor nivel estructural que alcanzan las proteínas fibrosas.
• Las formas secundarias más comunes son las hélices alfa y las sábanas beta.
• La estructura secundaria de las proteínas se puede codificar de manera similar a la secuencia primaria,
asignando a cada residuo una letra que identifica el estado de estructura secundaria en que se encuentra.
• La estructura secundaria de los ácidos nucleicos está también basada en la formación de puentes de
hidrógeno, dada la naturaleza polar de los nucleótidos.

12. Señale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura terciaria de una

proteína.
Rta:
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas
laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de
dos tipos: covalentes y no covalentes.
• Los enlaces covalentes pueden deberse a la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas
laterales de Cys, o a la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la
Lys y un aminoácido dicarboxílico (Glu o Asp).
• Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:
¨ Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto.
¨ Puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de aminoácidos polares.
¨ Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares.
¨ Fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo.

13. Señale el tipo de interacciones responsables de la estabilidad de la estructura cuaternaria de una

proteína.

Rta: La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las

subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas
cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria.
Las más abundantes son las interacciones débiles:
• Hidrofóbicas
• Polares
• Electrostáticas
• Puentes de hidrógeno
Aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante
puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea, lo que indica que el
oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.
14. Defina los siguientes conceptos.
a. Proteína simple
b. Proteína conjugada
c. Proteína globular
d. Proteína fibrosa

Rta:
Las proteínas simples u holoproteínas: Son aquellas que solamente contienen en su estructura molecular
aminoácidos, en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Un ejemplo de estas son la insulina y el colágeno
(globulares y fibrosas).

Proteína conjugada
Las proteínas conjugadas o heteroproteínas consisten en proteínas simples combinadas con algún
componente no proteico. Presentan una parte proteica (apoproteína) y otra no proteica menor (grupo
prostético). Esto las diferencia de las proteínas simples u holoproteínas. Todas son globulares, y se clasifican
en función del grupo prostético:
• Glicoproteínas: contienen hidratos de carbono unidos covalentemente a algún aminoácido.
• Lipoproteínas: Contienen una sustancia lipídica unida no covalentemente, aunque en algunas
proteínas de membrana la parte lipídica sé que forma un enlace covalente con los aminoácidos
terminales o con la cisteína.
• Fosfoproteínas: Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (Caseína alfa, beta y
gamma).
• Nucleoproteínas: Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido ribonucleico
(ribosomas) o ADN (cromosomas).
• Cromoproteínas: Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la
presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno
(mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos,
flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).

Proteína globular
Las proteínas globulares o esferoproteínas están constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas
estructuralmente adoptando formas esféricas o globulares compactas, por lo que presentan estructuras
terciaria y cuaternaria. Son solubles en agua, de modo que los aminoácidos con cadenas polares están en
contacto con el exterior y aquellos con cadenas apolares hidrófobas se orientan hacia el interior. Estas
estructuras terciarias específicas dan lugar a una variedad de funciones, ya que cada estructura esta
relacionada con una función concreta. La gran variedad estructural da lugar a una gran variedad funcional:
• Enzimas: catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones
normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.
• Mensajeros: Transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Un ejemplo sería la
hormona insulina.
• Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular.
• Almacenaje de aminoácidos: los aminoácidos son hidrófilos lo cual permite que sean solubles en
agua.
• Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en mayor medida
que las fibrosas.
 Proteína fibrosa
Las proteínas fibrosas o escleroproteínas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la
de proporcionar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por
una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos
encontrar:
• La α-queratina: Componente principal del pelo y las uñas.
• El colágeno: Presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
• La elastina: Proporciona elasticidad a los tejidos.
• Fibrina: Forma redes tridimensionales de vasos sanguíneos y tendones. Esta proteína actúa como
una especie de pegamento o hilo entre las plaquetas que se exponen en alguna herida; la fibrina
mantiene a la costra pegada a la herida hasta que aparezca una nueva capa de piel.

15. Describa y defina las formas de desnaturalizar una proteína.

Rta:
• Desnaturalización irreversible: Hay muchos casos donde se da la desnaturalización irreversible,
allí la estructura primaria es la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar
niveles superiores de estructuración. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida
total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente
hidrofóbicos impide su renaturalización (proceso donde la proteína recupera su estructura) y por
esto, el proceso se hace irreversible.
• Desnaturalización reversible: Quienes provocan la desnaturalización de una proteína son llamados
agentes desnaturalizantes; se distinguen agentes físicos y químicos. Como en algunos casos la
desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva, por medio de
cambios en la polaridad del disolvente, la fuerza iónica, el pH y la temperatura.

16. La proteína es un componente esencial del cuerpo, porque el cerebro, los nervios, el músculo, el
sistema inmunológico, el pelo, la piel y en todos los tejidos están presentes. Dado que las proteínas son
esenciales para el organismo, es necesario entonces asegurarse de que cada persona consuma una dieta
adecuada, en el que se incluya entre un 10 y un 15% de proteína, un 25 a 30% de grasas y el restante
en carbohidratos, pero que no supere el 10% de azúcares refinados.

a. Describa los siguientes tipos de desnutrición asociadas a deficiencias de proteína y otros componentes de
la dieta: Marasmo, Kwashiorkor y caquexia.
b. Explique la diferencia entre estos tipos de desnutrición.

Rta:

a.
• MARASMO: Es una enfermedad ocasionada por una alimentación baja tanto en proteínas como en
contenido energético; lo que finalmente genera un déficit calórico, llegando quien lo padece a un
grado extremo de agotamiento o enflaquecimiento. Aunque puede presentarse a cualquier edad, es
más frecuente que aparezca durante el primer año de vida, a consecuencia de una lactancia
prolongada sin la suplementación de otros alimentos, el peso corporal puede reducirse hasta menos
del 80% de su peso normal para su altura. Los signos son las características comunes de la
malnutrición de proteínas y energía, tales como piel seca, pliegues de piel suelta colgando sobre los
 glúteos, axilas, etc. Pérdida drástica de tejido adiposo de áreas normales de depósitos grasos como
los glúteos y los muslos. Los afectados habitualmente están irritables, vorazmente hambrientos.
Puede haber bandas alternadas de pelo pigmentado y no pigmentado o presentar un aspecto
escamoso de la piel debido al cambio de piel.

• KWASHIOKOR: Es una enfermedad nutricional caracterizada por retardo marcado del

crecimiento, anemia, hipoproteinemia frecuentemente acompañada de edemas, infiltración de grasa
del hígado, seguida de fibrosis. A menudo se observa atrofia del tejido acinar del páncreas, diarreas
fermentativas causadas por afectación de la mucosa intestinal y esteatorrea La pérdida de las
secreciones pancreáticas impide la utilización de las escasas cantidades de proteínas de la dieta, lo
cual agrava el déficit proteínico. El daño renal presente, incrementa la eliminación de aminoácidos
por la orina. Esta enfermedad se suele acompañar de despigmentación del pelo. Puede existir
deficiencia de vitamina A que conduce a la ceguera.

• CAQUEXIA: Estado de salud general deteriorado caracterizado por la pérdida de peso y la pérdida
muscular, este produce en el paciente una incrementada lipólisis, favorecida por una disminución de
la actividad lipoproteína lipasa (LPL) del tejido adiposo blanco (TAB) y que propicia un aumento de
los niveles de triacilgliceroles (TAG) circulantes; asimismo, se produce un aumento en el recambio
proteico tisular y una incrementada utilización hepática del lactato. Los síntomas incluyen pérdida
muscular, pérdida de peso y de apetito, fatiga y disminución de la fuerza.

b.

DIFERENCIAS

MARASMO KWASHIOKOR CAQUEXIA

Genera una alteración de Genera una alteración de desnutrición Genera una alteración de
desnutrición a nivel energético- a nivel energético-proteico desnutrición a nivel calórico-
calórica proteica
Desnutrición crónica Desnutrición aguda Desnutrición cancerígena

Irritabilidad-apático Alteración hidroelectrolíticas. Hipoalbuminemia (anemia)

Presentan un comportamiento asténico

17. Qué es un catalizador? Señales las características generales de su acción.

Rta:
Un catalizador es una substancia capaz de favorecer o acelerar una reacción química sin intervenir
directamente en ella o sin alterar sus propiedades, es decir, hace que un sistema químico alcance más
rápidamente su estado de equilibrio. Al final de la reacción el catalizador permanece inalterado. Los
catalizadores más usados son los constituidos por platino, paladio y vanadio o por óxidos de cobre y de
níquel. La substancia catalizadora necesita un soporte, constituido generalmente por materias inertes.
 Características generales de la acción de un catalizador:

• No debe ser reactivo ni producto, por lo tanto, no aparecerá en la ecuación global de la reacción
química.
• Son eficaces incluso si existe en muy pequeñas cantidades en el sistema químico.
• Se recupera al final del proceso en el mismo estado en el que se ha introducido, por lo tanto, podría
volver a utilizarse.
• No altera las variables termodinámicas del proceso, debido a que el catalizador ni aporta ni consume
energía del sistema; no cambia ni ΔH ni Δ G ni ΔS de la reacción.
• Un proceso que no sea espontáneo no será favorecido por la presencia de un catalizador.
• Acelera por igual la reacción directa en inversa. El catalizador conduce la reacción más rápidamente
al estado de equilibrio por ambos sentidos.
• Los catalizadores son específicos, es decir, aceleran sólo una reacción concreta y no el resto.

18. Qué diferencias existen entre un catalizador inorgánico y una enzima?

Rta:
La diferencia entre un catalizador inorgánico y una enzima está principalmente en que el catalizador
inorgánico se trata de un compuesto creado de forma artificial que tiene como finalidad acelerar un
determinado proceso o reacción química. Por otro lado, las enzimas son compuestos orgánicos y se encargan
de acelerar los procesos metabólicos, estas son capaces de realizar la catálisis de la hidrólisis de los enlaces
químicos que contienen los lípidos y las grasas dentro del organismo y la nomenclatura que se utiliza para
este tipo de enzima es el término sustrato de hidrolasa o en cuanto a nomenclatura tradicional también son
nombradas sustratos correspondientes al ácido nucleico de la hidrolasa.
19. Qué es la energía de activación de una reacción química? Qué efecto tiene sobre ella la enzima?
Rta:
La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima necesaria para que se produzca
una reacción química dada. Para que ocurra una reacción entre dos moléculas, éstas deben colisionar en la
orientación correcta y poseer una cantidad de energía mínima. El efecto que tiene la energía de activación
sobre una enzima es la alteración de la velocidad de una reacción, dado a que la rebaja de la energía de
activación de una reacción hace que la velocidad de la misma aumente. Así, las enzimas aceleran las
reacciones, rebajando la energía de activación.
20. Basados en sus conocimientos sobre estructuras de las proteínas. Cómo afectaría la eficiencia
catalítica, la especificidad y la modificación de la actividad de una enzima?
Rta:
Los factores que afectarían la actividad enzimática serian: la temperatura, el pH, concentración del sustrato,
presencia de inhibidores, de cofactores y la modificación covalente.
 21. Qué es el sitio activo de un enzima?
Rta:
El sitio activo es una pequeña abertura en la estructura tridimensional de la enzima donde se realiza la
reacción química. Se denomina sitio activo a la parte de la enzima donde se une el sustrato y donde ocurre la
acción catalítica y está formado por aminoácidos que están próximos gracias a los repliegues de la cadena
polipeptídica, tiene una estructura tridimensional, ahuecada, en la cual encaja el sustrato. El sitio activo de
una enzima está constituido por un centro de fijación y otro catalítico, los cuales suelen estar unidos; unos
aminoácidos cumplen la función de unir el sustrato a la enzima por medio de enlaces débiles mientras que
otros aminoácidos se encargan de llevar a cabo la catálisis enzimática haciendo que el sustrato se transforme
en producto.
22. Discuta los modelos de interacción enzima-sustrato “llave cerradura” y “ajuste inducido”.
Rta:
El modelo de interacción llave cerradura considera a la enzima como una estructura rígida complementaria a
su sustrato tal como el caso de una cerradura y su llave, este modelo se caracteriza por la especificidad entre
la enzima y el sustrato. En cambio, el modelo de interacción de encaje inducido considera que la interacción
entre la enzima y el sustrato ocasiona que en la proteína se dé un cambio conformacional el cual permite que
se formen interacciones entre la enzima y el estado de transición y se caracteriza por la flexibilidad
tridimensional de las proteínas ya que el sitio activo posee una forma distinta antes de que se dé la unión con
el sustrato, esa unión induce un cambio conformacional en la enzima que permite que esta ajuste la
interacción y se pueda formar el complejo.
23. Defina grupo prostético
Rta:
Un grupo prostético es un tipo específico de cofactor orgánico que se une mediante un enlace fuerte,
covalentemente, a una proteína durante todo el ciclo catalítico y solo se puede separar de esta si se
desnaturaliza. Es el fragmento de una proteína sin naturaleza aminoacídica, la proteína se denomina
heteroproteína y la porción proteica se denomina apoproteína; dependiendo de la naturaleza del grupo
prostético se puede clasificar la proteína, cuando es un glúcido la proteína recibe el nombre de glicoproteína,
cuando es un lípido la proteína recibe el nombre de lipoproteína y cuando es un grupo hemo la proteína se
denomina hemoproteína. Así mismo, el grupo prostético puede variar desde ser un metal hasta un ácido
nucleico.
24. Indique para cada una de las siguientes coenzimas, cuáles serían los grupos transferidos en forma
transitoria:
a. Flavina Adenina Dinucleótido (FAD) d. Piridoxal fosfato
b. Nicotiina Adenina Dinucleótido (NAD) e. Biotina
f. Tiamina pirofosfato (TPP)
c. Coenzima A (CoA)

COENZIMA GRUPO TRANSFERIDO

Flavina Adenina Dinucleótido (FAD) H*, electrones

Nicotiina Adenina Dinucleótido (NAD+) H*, electrones
Coenzima A (CoA) Cadena hidrocarbonada ( R ) – C = O
Piridoxal fosfato NH3
Biotina COO-
Tiamina pirofosfato (TPP) Grupos acetilo
25. Cuál es la diferencia entre apoenzima y holoenzima?
Rta:
La apoenzima es la parte proteica de la enzima que carece de cofactores para poder realizar la actividad
catalítica y por tanto requieren de estos para poder llevarla a cabo, cuando los cofactores se unen a la
apoenzima les brindan funciones químicas que les permiten llevar a cabo la reacción enzimática; sirven
como catalizadoras en reacciones químicas del organismo. Por otro lado, la holoenzima es una enzima
conformada por una apoproteína y un cofactor, son catalíticamente activas y se encargan de acelerar
reacciones químicas en el organismo.
26. Qué entiende por espontaneidad de una reacción?
Rta:
Se denomina espontaneidad de una reacción a las reacciones químicas caracterizadas por una vez que la
reacción inicia, esta transcurre por cuenta propia sin necesidad de un aporte energético externo a ella y solo
se termina cuando se agotan los reactivos o el reactivo limitante. Estas reacciones espontaneas son de
carácter irreversible por lo cual solo se pueden revertir mediante un aporte energético externo.
27. Qué se entiende por afinidad enzimática y cuáles son los factores que la pueden modificar?
Rta:
La afinidad o cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, estos
estudios aportan detalles del mecanismo catalítico y de la especificidad de cada enzima. Los factores que
pueden llegar a modificar esta cinética enzimática son: la temperatura, las enzimas presentan sensibilidad a la
temperatura pudiendo ser modificada por esta de manera que a medida que aumente la temperatura se ve
incrementada la actividad enzimática hasta llegar a la desnaturalización de esta misma, lo que eventualmente
la inactiva; el pH, existe un rango de pH oprimo para cada enzima y cuando el pH del medio en que se
encuentran no está dentro de este se da un cambio en la carga eléctrica de la enzima, lo que a su vez hace que
ocurra una modificación en la estructura de aminoácidos y de la actividad enzimática; y la concentración
salina, la elevada o baja concentración de sales en el medio pueden llegar a impedir la actividad enzimática
debido a que estas necesitan de una óptima concentración de iones para poder mantener su estructura y su
carga.

28. A la relación (k-1 +k2)/k1 se le conoce como constante de Michaelis-Menten (km), puede esta
constante relacionarse con la afinidad? Justifique su respuesta.
Rta:
Sí, esta constante puede relacionarse con la afinidad porque esta constante ayuda a representar la afinidad de
la enzima para su substrato. Este valor se da como la concentración del substrato (milímetro) en la mitad del
V.
29. Con qué concentración de sustrato puede alcanzarse la velocidad máxima de una reacción enzimática?
Qué representa la velocidad máxima en una reacción enzimática?
Rta:
Con concentraciones crecientes del sustrato la enzima se va acercando asintomáticamente a su velocidad
máxima, así mismo la velocidad máxima en una reacción enzimática representa la velocidad máxima que
puede alcanzar la reacción en condiciones óptimas.
30. Defina actividad enzimática y relaciónela con la pureza de un extracto enzimático.
Rta:
Una actividad enzimática describe como un sustrato se convierte en un producto por unidad de tiempo y la
pureza de la enzima se ve reflejada en la actividad específica.
31. Teniendo en cuenta los siguientes datos de una reacción catalizada por una enzima.
a) Determine si la enzima sigue una cinética Michaelis-Menten
b) Calcule el valor de km y Vmáx

Rta:
V vs [S]
10
9
8
V (mmol/mL*min)

7
6
5
4
3
2
1
0
0 0,5 1 1,5 2 2,5
[S] mM

a) De acuerdo a la gráfica obtenida podemos decir que la enzima sigue una cinética Michaelis-Menten.
++,-
! (.*( $$45
b) 𝑉
" $á&
= +.∗+01
"
= 4.55 $6∗$78
𝑉 = 16.7[𝑆] + 1.66
B.CCD!.EE
K$ = = 0.17 𝑚𝑀
!E.F
32. En qué forma una variación de pH o temperatura, pueden afectar los componentes de una reacción
enzimática?
Rta:
La relación entre actividad y concentración de ion hidrógeno refleja el equilibrio entre la desnaturalización
de enzima a pH alto o bajo, y los efectos sobre el estado cargado de la enzima, los sustratos o ambos. La
energía calorífica también aumenta la energía cinética de la enzima hasta un punto que excede la barrera de
energía para alterar las interacciones no covalentes que mantienen su estructura tridimensional, por lo tanto
la cadena polipeptídica empieza entonces a desdoblarse, o desnaturalizarse, con una pérdida acompañante de
la actividad catalítica.
33. Qué es un inhibidor?
Rta:
Pequeña moléculas químicas o iones que interfieren con las reacciones lentificándolas o deteniéndolas,
importantes para el estudio del mecanismo de acción enzimática, especificidad de sustrato, naturaleza del
centro activo, identificación de residuos fundamentales para la catálisis; se usan para la determinación de
rutas metabólicas y Antibióticos.

34. Qué diferencia existe entre un inhibidor reversible y uno irreversible?

Rta:
Existen dos tipos de inhibidores enzimáticos, en el inhibidor reversible no hay una unión covalente entre un
inhibidor y la enzima, caso contrario del inhibidor irreversible el cual existe una unión covalente entre el
inhibidor y la enzima.
35. Qué es un inhibidor competitivo? Cómo se explica que la inhibición competitiva sea reversible?
Rta:
Es un tipo de inhibidor que es químicamente parecido al sustrato lo que les permite unirse al sitio activo de la
enzima, mientras el inhibidor esté en el sitio activo el sustrato no puede entrar por lo que no se forma ningún
producto, es reversible porque la enzima puede volver a activarse .
36. Qué es un inhibidor no competitivo? Qué efecto tiene el aumento de la concentración del sustrato
sobre la inhibición no competitiva de una reacción enzimática?
Rta:
Un inhibidor no competitivo es el que se une a la enzima en un sitio específico diferente al activo, pues no
compiten con el sustrato para ocupar el sitio activo, además este tipo de compuestos puede tener una
estructura química totalmente diferente a la del sustrato. Al unir a la enzima un inhibidor de este tipo, se
produce un cambio en su estructura tridimensional que altera la configuración del sitio activo,
imposibilitando el reconocimiento del sustrato. Un aumento en la concentración de sustrato elimina la
inhibición.
37. Realice un cuadro comparativo donde se observe la variación de la km y la Vmáx de una reacción
enzimática con la presencia de cada uno de los inhibidores tratados en clase.

TIPO DE INHIBIDOR EFECTO VMÁX EFECTO KM

Inhibidor reversible No cambia Se hace mayor

competitivo

Inhibidor reversible Se hace menor No cambia

no competitivo
Inhibidor reversible Se hace menor Se hace menor
acompetitivo

38. Qué función cumplen las enzimas regulatorias?

Rta:
Son enzimas que limitan la velocidad de las rutas metabólicas por lo tanto regula la actividad de toda la ruta; suele
ser uno de los primeros que intervienen en la ruta y cataliza la reacción más lenta, es decir, la limitante de la
velocidad, su actividad se ajusta a las necesidades de la célula.

39. Señale los diferentes mecanismos de acción de las enzimas regulatorias.

Rta:
• Retroalimentación (feed - back): La enzima alostérica se encuentra ubicada cerca del principio de
la vía y el producto final es un modulador negativo de la enzima aludida.Sobre ella actúan unos
compuestos que se llaman moduladores, un modulador positivo es un compuesto que aumenta la
velocidad de una enzima alostérica y uno negativo la disminuye los cuales pueden acelerarla o
inhibirla.
• Modificaciones covalentes reguladoras: La acetilación, la ADPribosilación, la metilación y la
fosforilación son ejemplos de modificaciones covalentes reversibles,se dice que son reversibles por
el hecho de que la proteína modificada puede restituirse a su estado original, libre de
modificación.
• Rupturas proteolíticas: Pasar de una forma inactiva (precursora) a una forma activa.

40. Qué es un sitio alostérico?

Rta:
Región de una enzima donde interacciona una determinada molécula (efector alostérico), produciendo la
activación o la inhibición de la enzima.
41. Realice un cuadro comparativo en el que se observen las vitaminas, las reaccione en las que
participa y las enfermedades asociadas al déficit de las mismas.

VITAMINA REACCIONES EN LA QUE ENFERMEDADES ASOCIADAS AL

PARTICIPA DÉFICIT DE ESTAS
B1 ( Tiamina) Descarboxilación oxidativa de los α-
Beriberi,polineuritis, síndrome de
oxoácidos y en la formación o
Korsakoff, enfermedad de Wernicke.
degradación de los α-cetoles.
B2 ( Rivoflavina) Oxido-reducción incluyendo
Queilosis, dermatitis seborreica
transferencia de aniones H- y
nasolabial, dermatosis escrotal.
transferencia de e - .
B3 ( Niacina) Oxido-reducción (glucólisis, ciclo de Enfermedad de las tres D o pelagra,
Krebs, oxidación de piruvato, gastroenteritis) y déficits neurológicos
cetogénesis, b-oxidación de ácidos generalizados, incluyendo pérdida
grasos, ruta de las pentosas fosfato…) cognitiva (demencia).
B5 ( Ácido pantoténico) Transferencia de grupos acil
(metabolismo de carbohidratos,
Encefalopatía hepática y degeneración
proteínas y grasas (Ciclo de Krebs,
neuro-muscular, neuritis, síndrome de
síntesis y oxidación de ácidos grasos,
los “pies ardientes”
síntesis y degradación de aminoácidos,
oxidación de piruvato, cetogénesis…)
B6 ( Piridoxina) Transaminación (metabolismo de anemia microcítica, dermatitis
aminoácidos, neurotransmisores, seborreica, depresión, convulsiones
glucogenogénesis…) epileptiformes, úlceras en la boca y
lengua
B7 (Biotina) Carboxilación (gluconeogénesis, síntesis Dermatitis, depresión, conjuntivitis,
y oxidación de ácidos grasos, dermatitis seca y descamativa, alopecia,
degradación de aminoácidos y síntesis alucinaciones, somnolencia, palidez y
de purinas) anorexia.
B9 (Ácido fólico) Transferencia de unidades de carbono
Anemia megaloblástica,
(síntesis de ácidos nucleicos y
Hiperhomocisteinemia, trastornos en el
conversión de metionina y cisteína a
desarrollo del tubo neural
partir de homocisteína)
B12 ( Cobalamina) Reordenamiento o desplazamiento de Síntomas neurológicos y deficiencias en
carbonos el aprendizaje, anemia perniciosa
C (Ácido ascórbico) hidroxilación del colágeno, adicionando
grupos hidroxilo a los aminoácidos
Escorbuto, enfermedades cardíacas, el
prolina o lisina en la molécula de
cáncer, cataratas, gingivitis, petequias,
colágeno permitiendo que asuma su
exantema, en lactantes y niños se puede
estructura de triple hélice, la biosíntesis
ver afectado el crecimiento óseo
de norepinefrina, hidroxilación del
colesterol
A ( Retinol) Síntesis de mucopolisacáridos,
Ceguera nocturna, problemas de córnea,
colesterol y en el metabolismo de
úlceras, xerocis corneal o membrana
hidroxisteroides.ciclo bioquímico de la
conjuntiva, atrofia de la epidermis.
retina
D ( Calciferol) Encargada de regular el paso del calcio Raquitismo, osteoporosis y osteomalacia
a los huesos también del calcio y fósforo con descalcificación en el hueso,
en sangre deformaciones en la columna vertebral y
pelvis.
 E ( Tocoferol) Síntesis del pigmento hemo , absorción
del tracto gastrointestinal, previene las
reacciones de peroxidación de lípidos y
a oxidación con radicales libres
K ( Filoquinona) Factor de coagulación de protombina,
producción de glóbulos rojos y fijación
de calcio, carboxilación de ciertos
residuos glutámicos de proteínas que
forman residuos gamma-
carboxiglutamatos
Cáncer, Aterosclerosis ,Ceguera,
Problemas de fertilidad, ataxia,
europatía periférica, miopatía,
retinopatía pigmentaria
Anemia hemorrágica del recién nacido,
Síndrome purpúrico, Calcificación
excesiva en las
articulaciones, osteoporosis