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3BQ1-Perdomo Garcia
3BQ1-Perdomo Garcia
VITAMINAS
PRESENTADO A:
JOHN SADAT BERNAL GUERRERO
1. Teniendo en cuenta los 20 aminoácidos proteicos, realice una tabla que permita identificar la
clasificación de cada uno de ellos como polares, no polares, ácidos, básicos y aromáticos. Use notación
completa a tres letras y a una letra para referirse a cada aminoácido.
Rta:
Arginina (Arg) X
Asparagina (Asn) X
Ácido aspártico (Asp) X
Glicina (Gly) X
Glutamina (Gln) X
Ácido glutámico X
(Glu)
Cisteína (Cys) X
Histidina (His) X X
Metionina (Met) X
Treonina (Thr) X
Isoleucina (Ile) X
Leucina (Leu) X
Lisina (Lys) X
Fenilalanina (Phe) X X
Prolina (Pro) X
Serina (Ser) X
Triptófano (Trp) X X
Tirosina (Tyr) X X
Valina (Val) X
2. Dibuje las estructuras de Fischer de la pareja de enantiómeros (D y L) de los aminoácidos lisina y
glutámico e indique cuál de los isómeros de cada aminoácido predomina en la naturaleza.
El ácido L – glutámico y la L – lisina hacen parte de los tres aminoácidos homoquirales más importantes por lo
que se refiere a su valor y a su producción dado a que se producen de manera principal por fermentación y por
protocolos de síntesis orgánica. No obstante, cada día se están implementando más protocolos biocatalíticos
pala la obtención de aminoácidos homoquirales, tanto L como D.
3. Defina los siguientes términos.
a. Zwitterion
b. Punto isoeléctrico
c. Especie catiónica
d. Especie aniónica
Rta:
a. Zwitterion: Un Zwitterion es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero tiene cargas formales
positivas y negativas sobre átomos diferentes. Estos son especies polares y usualmente presentan una elevada
solubilidad en agua y bastante baja en muchos disolventes orgánicos de carácter polar. Estas moléculas
contienen grupos ácidos y grupos básicos, existiendo como iones dipolares en ciertos niveles de pH.
b. Punto isoeléctrico: El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual el número de cargas positivas se
iguala al número de cargas negativa que aportan los grupos ionizables de una molécula. Los puntos
isoeléctricos producen información necesaria para razonar sobre el comportamiento de los aminoácidos y
proteínas en solución. Así la presencia de grupos ionizables en estas moléculas tienen importantes
consecuencias sobre la solubilidad.
c. Especie catiónica: Una especie catiónica es alguna especie que posea carga eléctrica positiva, es decir, que
haya perdido electrones. Estas especies catiónicas se describen con un estado de oxidación positivo. Por lo
general, es cuando un átomo neutro pierde uno o más electrones de su dotación original, y a esto se le conoce
como ionización.
d. Especie aniónica: Es una especie que se encuentra cargado negativamente debido a que tiene exceso de
electrones. Estos se forman porque básicamente gana electrones, gana una o más cargas negativas.
Rta:
• Acido aspartico
Rta:
• Arginina
7. Tome los aminoácidos Glu, Lys, Cys, Tyr y Leu. Dibuje un pentapéptido cuyos extremos sean Glu y
Lys e incluya los demás aminoácidos en cualquier posición. Debe mostrar claramente los enlaces
peptídicos y la conformación que adquieren los respectivos sustituyentes.
Rta:
Rta:
Las proteínas simples u holoproteínas: Son aquellas que solamente contienen en su estructura molecular
aminoácidos, en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Un ejemplo de estas son la insulina y el colágeno
(globulares y fibrosas).
Proteína conjugada
Las proteínas conjugadas o heteroproteínas consisten en proteínas simples combinadas con algún
componente no proteico. Presentan una parte proteica (apoproteína) y otra no proteica menor (grupo
prostético). Esto las diferencia de las proteínas simples u holoproteínas. Todas son globulares, y se clasifican
en función del grupo prostético:
• Glicoproteínas: contienen hidratos de carbono unidos covalentemente a algún aminoácido.
• Lipoproteínas: Contienen una sustancia lipídica unida no covalentemente, aunque en algunas
proteínas de membrana la parte lipídica sé que forma un enlace covalente con los aminoácidos
terminales o con la cisteína.
• Fosfoproteínas: Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (Caseína alfa, beta y
gamma).
• Nucleoproteínas: Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido ribonucleico
(ribosomas) o ADN (cromosomas).
• Cromoproteínas: Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la
presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno
(mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos,
flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).
Proteína globular
Las proteínas globulares o esferoproteínas están constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas
estructuralmente adoptando formas esféricas o globulares compactas, por lo que presentan estructuras
terciaria y cuaternaria. Son solubles en agua, de modo que los aminoácidos con cadenas polares están en
contacto con el exterior y aquellos con cadenas apolares hidrófobas se orientan hacia el interior. Estas
estructuras terciarias específicas dan lugar a una variedad de funciones, ya que cada estructura esta
relacionada con una función concreta. La gran variedad estructural da lugar a una gran variedad funcional:
• Enzimas: catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones
normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.
• Mensajeros: Transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Un ejemplo sería la
hormona insulina.
• Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular.
• Almacenaje de aminoácidos: los aminoácidos son hidrófilos lo cual permite que sean solubles en
agua.
• Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en mayor medida
que las fibrosas.
Proteína fibrosa
Las proteínas fibrosas o escleroproteínas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la
de proporcionar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por
una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos
encontrar:
• La α-queratina: Componente principal del pelo y las uñas.
• El colágeno: Presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
• La elastina: Proporciona elasticidad a los tejidos.
• Fibrina: Forma redes tridimensionales de vasos sanguíneos y tendones. Esta proteína actúa como
una especie de pegamento o hilo entre las plaquetas que se exponen en alguna herida; la fibrina
mantiene a la costra pegada a la herida hasta que aparezca una nueva capa de piel.
Rta:
• Desnaturalización irreversible: Hay muchos casos donde se da la desnaturalización irreversible,
allí la estructura primaria es la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar
niveles superiores de estructuración. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida
total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente
hidrofóbicos impide su renaturalización (proceso donde la proteína recupera su estructura) y por
esto, el proceso se hace irreversible.
• Desnaturalización reversible: Quienes provocan la desnaturalización de una proteína son llamados
agentes desnaturalizantes; se distinguen agentes físicos y químicos. Como en algunos casos la
desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva, por medio de
cambios en la polaridad del disolvente, la fuerza iónica, el pH y la temperatura.
16. La proteína es un componente esencial del cuerpo, porque el cerebro, los nervios, el músculo, el
sistema inmunológico, el pelo, la piel y en todos los tejidos están presentes. Dado que las proteínas son
esenciales para el organismo, es necesario entonces asegurarse de que cada persona consuma una dieta
adecuada, en el que se incluya entre un 10 y un 15% de proteína, un 25 a 30% de grasas y el restante
en carbohidratos, pero que no supere el 10% de azúcares refinados.
a. Describa los siguientes tipos de desnutrición asociadas a deficiencias de proteína y otros componentes de
la dieta: Marasmo, Kwashiorkor y caquexia.
b. Explique la diferencia entre estos tipos de desnutrición.
Rta:
a.
• MARASMO: Es una enfermedad ocasionada por una alimentación baja tanto en proteínas como en
contenido energético; lo que finalmente genera un déficit calórico, llegando quien lo padece a un
grado extremo de agotamiento o enflaquecimiento. Aunque puede presentarse a cualquier edad, es
más frecuente que aparezca durante el primer año de vida, a consecuencia de una lactancia
prolongada sin la suplementación de otros alimentos, el peso corporal puede reducirse hasta menos
del 80% de su peso normal para su altura. Los signos son las características comunes de la
malnutrición de proteínas y energía, tales como piel seca, pliegues de piel suelta colgando sobre los
glúteos, axilas, etc. Pérdida drástica de tejido adiposo de áreas normales de depósitos grasos como
los glúteos y los muslos. Los afectados habitualmente están irritables, vorazmente hambrientos.
Puede haber bandas alternadas de pelo pigmentado y no pigmentado o presentar un aspecto
escamoso de la piel debido al cambio de piel.
• CAQUEXIA: Estado de salud general deteriorado caracterizado por la pérdida de peso y la pérdida
muscular, este produce en el paciente una incrementada lipólisis, favorecida por una disminución de
la actividad lipoproteína lipasa (LPL) del tejido adiposo blanco (TAB) y que propicia un aumento de
los niveles de triacilgliceroles (TAG) circulantes; asimismo, se produce un aumento en el recambio
proteico tisular y una incrementada utilización hepática del lactato. Los síntomas incluyen pérdida
muscular, pérdida de peso y de apetito, fatiga y disminución de la fuerza.
b.
DIFERENCIAS
• No debe ser reactivo ni producto, por lo tanto, no aparecerá en la ecuación global de la reacción
química.
• Son eficaces incluso si existe en muy pequeñas cantidades en el sistema químico.
• Se recupera al final del proceso en el mismo estado en el que se ha introducido, por lo tanto, podría
volver a utilizarse.
• No altera las variables termodinámicas del proceso, debido a que el catalizador ni aporta ni consume
energía del sistema; no cambia ni ΔH ni Δ G ni ΔS de la reacción.
• Un proceso que no sea espontáneo no será favorecido por la presencia de un catalizador.
• Acelera por igual la reacción directa en inversa. El catalizador conduce la reacción más rápidamente
al estado de equilibrio por ambos sentidos.
• Los catalizadores son específicos, es decir, aceleran sólo una reacción concreta y no el resto.
28. A la relación (k-1 +k2)/k1 se le conoce como constante de Michaelis-Menten (km), puede esta
constante relacionarse con la afinidad? Justifique su respuesta.
Rta:
Sí, esta constante puede relacionarse con la afinidad porque esta constante ayuda a representar la afinidad de
la enzima para su substrato. Este valor se da como la concentración del substrato (milímetro) en la mitad del
V.
29. Con qué concentración de sustrato puede alcanzarse la velocidad máxima de una reacción enzimática?
Qué representa la velocidad máxima en una reacción enzimática?
Rta:
Con concentraciones crecientes del sustrato la enzima se va acercando asintomáticamente a su velocidad
máxima, así mismo la velocidad máxima en una reacción enzimática representa la velocidad máxima que
puede alcanzar la reacción en condiciones óptimas.
30. Defina actividad enzimática y relaciónela con la pureza de un extracto enzimático.
Rta:
Una actividad enzimática describe como un sustrato se convierte en un producto por unidad de tiempo y la
pureza de la enzima se ve reflejada en la actividad específica.
31. Teniendo en cuenta los siguientes datos de una reacción catalizada por una enzima.
a) Determine si la enzima sigue una cinética Michaelis-Menten
b) Calcule el valor de km y Vmáx
Rta:
V vs [S]
10
9
8
V (mmol/mL*min)
7
6
5
4
3
2
1
0
0 0,5 1 1,5 2 2,5
[S] mM
a) De acuerdo a la gráfica obtenida podemos decir que la enzima sigue una cinética Michaelis-Menten.
++,-
! (.*( $$45
b) 𝑉
" $á&
= +.∗+01
"
= 4.55 $6∗$78
𝑉 = 16.7[𝑆] + 1.66
B.CCD!.EE
K$ = = 0.17 𝑚𝑀
!E.F
32. En qué forma una variación de pH o temperatura, pueden afectar los componentes de una reacción
enzimática?
Rta:
La relación entre actividad y concentración de ion hidrógeno refleja el equilibrio entre la desnaturalización
de enzima a pH alto o bajo, y los efectos sobre el estado cargado de la enzima, los sustratos o ambos. La
energía calorífica también aumenta la energía cinética de la enzima hasta un punto que excede la barrera de
energía para alterar las interacciones no covalentes que mantienen su estructura tridimensional, por lo tanto
la cadena polipeptídica empieza entonces a desdoblarse, o desnaturalizarse, con una pérdida acompañante de
la actividad catalítica.
33. Qué es un inhibidor?
Rta:
Pequeña moléculas químicas o iones que interfieren con las reacciones lentificándolas o deteniéndolas,
importantes para el estudio del mecanismo de acción enzimática, especificidad de sustrato, naturaleza del
centro activo, identificación de residuos fundamentales para la catálisis; se usan para la determinación de
rutas metabólicas y Antibióticos.
Rta:
• Retroalimentación (feed - back): La enzima alostérica se encuentra ubicada cerca del principio de
la vía y el producto final es un modulador negativo de la enzima aludida.Sobre ella actúan unos
compuestos que se llaman moduladores, un modulador positivo es un compuesto que aumenta la
velocidad de una enzima alostérica y uno negativo la disminuye los cuales pueden acelerarla o
inhibirla.
• Modificaciones covalentes reguladoras: La acetilación, la ADPribosilación, la metilación y la
fosforilación son ejemplos de modificaciones covalentes reversibles,se dice que son reversibles por
el hecho de que la proteína modificada puede restituirse a su estado original, libre de
modificación.
• Rupturas proteolíticas: Pasar de una forma inactiva (precursora) a una forma activa.