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PROTEINAS
Son componentes fundamentales de los tejidos
animales. A partir de los aminoácidos el organismo
puede disponer para sintetizar su propia variedad de
proteínas y moléculas nitrogenadas.
Cada proteína es única en estructura y patrón de

aminoácidos.
Clasificación de las proteínas
1. Por su estructura
A. Proteínas simples: formadas solo por aminoácidos.
Proteína
Albuminas Seroalbuminas (sangre). Lactoalbuminas (leche). Ovoalbuminas.

Globulinas: Seroglobulinas, Lactoglobulinas, Ovoglobulinas.

Glutelinas: En semillas de cereales como el maíz, trigo, cebada
Prolaminas: En semillas de cereales como el maíz, trigo, cebada
Queratinas: Formadas por una alta proporción de aminoácidos azufrados, presentes en piel,
pelo, lana, plumas, cuernos, unas, pezuñas.

Colágenos: Presentes en piel, tejido conectivo, huesos, tendones y ligamentos,

vasos sanguíneos.
Elastina: En piel, tejido conectivo, huesos, tendones y ligamentos,
vasos sanguíneos
 4
B. Proteínas conjugadas.

Formadas por aminoácidos y otros componentes

Proteína
Glicoproteínas Formadas por proteínas y carbohidratos
Lipoproteínas Formadas por proteínas y lípidos.
Cromoproteínas Formadas por proteínas y compuestos coloreados, se
tiene a la hemoglobina, mioglobina, clorofila.

Fosfoproteínas Formadas por proteínas y fosfatos, como

ejemplo se tiene a la caseína de la leche.
Por su origen
a.Proteínas vegetales
Proteína
Albuminas: Son minoritarias de los vegetales; (maíz, trigo, cebada y otros), 5 % ; en las
proteaginosas (guisante, garbanzo, lenteja, haba y otras) el 10 a 20 %; en las
oleaginosas (soja, cacahuete, colza, girasol y otras), 44 a 52 %.

Globulinas: Son mayoritarias de las semillas proteaginosas y oleaginosas, representan

alrededor del 60 a 90 % de las proteínas

Prolaminas: Son mayoritarias de los cereales, representan alrededor

del 45 % de las proteínas
Glutelinas: Son mayoritarias de los cereales, principalmente el trigo, representan
alrededor del 40 %.
b. Proteínas
6 animales

Proteína
Enzimas: Biocatalizadores, en los procesos fisiológicos requieren de enzimas para la
digestión, degradación y la síntesis, la producción de energía, el
metabolismo,
Hormonas Reguladores de las funciones corporales, regulan la síntesis o la actividad
peptidicas: de las enzimas: insulina, glucagon, (ACTH), (STH), anti diurética o
vasopresina (ADH).

Proteínas Pt, contráctiles del músculo y fibrosas del tejido conectivo, piel, pelo, lana,
estructurales fibra, unas, pezuñas, cuernos. actina y la miosina; colágeno, la elastina y la
queratina.
Proteínas de Capacidad de combinarse con otras sustancias y transportarlas por la
transporte corriente sanguínea: la albumina (acidos grasos), hemoglobina (02 y C02),
ceruloplasmina (Cu), transferrina (Fe), calbindina (Ca), metalotioneina (Zn).
 7
Proteína
Inmunoproteinas Pt, anticuerpos, producidas por linfocitos especializados (linfocitos B).
Tienen la capacidad de combinarse con los antígenos, inactivándolos.

Proteínas de Producidas por tejidos u órganos especializados como la glándula

secreción mamaria, el oviducto y otros. Entre las proteínas de secreción
destacan la caseína (leche), las albuminas y globulinas (leche,
huevos).

c. Compuestos nitrogenados no proteicos (NNP)

compuestos que contienen nitrógeno pero que no son proteínas. Entre estos destacan
los ácidos nucleícos, la urea, el acido úrico, la creatina, el acido hipúrico, los
aminoácidos libres, las amidas, los alcaloides
 8

Existen mas de 100 aminoácidos solo 20 están , presentes en las

proteínas;

De esta veintena, 8 ó 10 aminoácidos no pueden ser sintetizados por el

organismo

Los otros 12 ó 10 si pueden ser sintetizados a partir de esqueletos de

carbono y una fuente de nitrógeno no especifico procedente de los
aminoácidos..
Clasificación 9 de los aminoácidos Losaminoácidos
pueden agruparse desde diferentes puntos de vista:

A. Desde el punto de vista químico:

Grupo Proteínas
Neutros Alanina, glicina.
Basicos Arginina, lisina, histidina.
Acidos Acido aspartico, acido glutamico.
Aromaticos Fenilalanina, tirosina, triptofano.
Ramificados Valina, leucina, isoleucina.
Azufrados Metionina, cisteina.
Hidroxilicos Serina, treonina.
Derivados Cistina, hidroxiprolina, asparragina, glutamina.
Imonoacidos Prolina.
 10
B. Desde el punto de vista del número de carbonos:
Como derivados de ácidos grasos.

a.Acido acetico (C2) Glicina

Alanina, serina, fenilalanina,tirosina,
b. Acido propionico (C3)
cisteina, cistina, triptofano, histidina.
c.Acido butirico (C 4) Treonina, metionina.
d.Acido valerico (C 5) Valina, isoleucina, arginina.
e.Caproico (C 6) Leucina, lisina.
f.Succinico (C4) Acido aspartico, asparragina.
g.Acido glutarico (G,) Acido gltamico, glutamina
1 1
D esde el punto de vista nutricional:

a. Aminoácidos esenciales
Denominados aminoácidos indispensables, son aquellos aminoácidos que no pueden ser
sintetizados por el animal, por lo tanto deben ser consumidos necesariamente en el alimento.
Existen dos subgrupos

Aminoácidos que no pueden ser sintetizados en absoluto, ni el

Aminoácidos
esqueleto carbonado ni el grupo amino, entre estos tenemos
1 absolutamente esenciales a la lisina y la treonina.

Aminoácidos que de alguna manera pueden ser sintetizados

Aminoácidos relativamente si es que el organismo cuenta con el esqueleto carbonado,
2 esenciales entre estos se tiene a la metionina, triptofano, fenilalanina,
valina, leucina, isoleucina.
 12
b. Aminoácidos semi esenciales

Son aminoácidos que el organismo puede sintetizar si cuenta con sus

precursores aminoácidos esenciales, se tiene a la cisteina y tirosina.

También se denominan aminoácidos condicionalmente esenciales. La

condición para la síntesis de cisteína es la metionina y para la tirosina
es la fenilalanina.
 13

c. Aminoácidos no esenciales

Aminoácidos que pueden ser sintetizados a partir del esqueleto

carbonado de los carbohidratos u otros aminoácidos y nitrógeno no
especifico, por lo tanto no necesitan ser consumidos en el alimento.

Se tiene a la alanina, arginina, acido aspartico, acido glutamico,

asparragina, glutamina, cisteina, glicina, histidina, prolina, serina.
 14

Concepto de esencialidad

Desde el punto de vista fisiológico, son 20 aminoácidos esenciales para el

organismo animal la falta de un solo aminoácido, puede causar trastornos graves para la
síntesis de proteínas.

Desde el punto de vista nutricional, algunos pueden ser sintetizados en el organismo

mientras que otros no, con ese entendido los aminoácidos pueden ser agrupados en
esenciales, semiesenciales y no esenciales.
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Aminoácidos esenciales en las distintas especies

Mamíferos (cerdo, hombre) Aves Peces

Lisina Lisina Lisina
Metionina Metionina Metionina
Triptofano Triptofano Triptofano
Treonina Fenilalanina Valina Treonina Treonina
Leucina Isoleucina Fenilalanina Fenilalanina
Valina Leucina Valina Leucina
Isoleucina Glicina Isoleucina Glicina
Arginina Arginina
 1
Algunas
6 particularidades

• Glicina, es un aminoácido no esencial para los mamíferos pero

esencial para las aves. Las aves sintetizan glicina, pero a una tasa que
es insuficiente para cubrir sus demandas metabólicas.

• Las aves son animales uricotelicos, sintetizan acido úrico como

• basura metabólica.

• La síntesis de acido úrico inicia con la glicina, por lo tanto los

requerimientos de glicina en aves son mayores y por esa razón la
glicina es esencial para las aves.
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Arginina, es un aminoácido no esencial para los mamíferos puesto que
se produce en el ciclo de la urea.

En cambio, las aves son incapaces de sintetizar arginina, porque carecen

del ciclo de la urea, por lo que la arginina es esencial para las aves.
 18
LAS PROTEINAS EN LA NUTRICION DE MONOGASTRICOS

Digestión y absorción

La digestión de las proteínas en los animales monogástricos, es el

fraccionamiento enzimático de las moléculas proteicas hasta
aminoácidos libres; este proceso ocurre en cuatro fases consecutivas:
gástrica, pancreática, intestinal y celular.
19
1.- Fase gástrica.

Esta a cargo del acido clorhidrico y la pepsina. El acido clorhídrico no es enzima, participa
desnaturalizando las proteínas y activando el pepsinogeno en pepsina.

La pepsina actúa hidrolizando los enlaces carboxilo terminales de aminoácidos aromáticos,

fraccionando las moléculas proteicas en polipeptidos y una pequeña proporción de
oligopeptidos y aminoácidos libres.
 2.- Fase 20
pancreática.

Esta a cargo de las enzimas pancreáticas tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasa. El

proceso comienza con la liberación de las hormonas secretina y colecistoquinina por las
células endocrinas mucosales del intestino, estas hormonas estimulan la secreción del
jugo pancreático.

La secretina estimula la secreción de bicarbonato, mientras que la colecistoquinina

estimula la liberación de las enzimas pancreáticas.
 21

La CCK y la secretina también causan la liberación de muchas

enzimas del borde brocha, la enteropeptidasa (conocida como
enteroquinasa), enzima responsable de la activación del tripsinogeno a
tripsina.

La tripsina, una vez formada, se encarga de activar a las demás pro

enzimas pancreáticas en sus formas activas.
 2
Enzimas pancreáticas.-
2

Tripsina Esta enzima hidroliza peptídicos Formado por los aminoácidos

básicos, fraccionando las proteínas en polipeptidos

Quimotripsina. Hidrolizalos enlaces peptídicos formados por aminoácidos

aromáticos, fraccionando las proteínas en polipeptidos y aminoácidos libres

Carboxipeptidasa A y B. Ataca el carboxilo terminal del polipeptido. La

carboxipeptidasa A actúa sobre péptidos con aminoácidos aromáticos o
alifáticos
 23

3.- ABSORCION DE LOS

AMINOACIDOS

La mayor absorción ocurre en el yeyuno y continúa en el íleon; un tercio

son absorbidos en forma de aminoácidos libres y dos tercios como
dipéptidos y tripeptidos; estos pequeños péptidos son hidrolizados en el
interior de los enterocitos.
 • 2
• Los aminoácidos absorbidos pasan los enterocitos e ingresan a la
4
circulación sanguínea por el sistema porta y luego al hígado.

• A la circulación sanguínea ingresan aminoácidos de dos fuentes: los de

origen dietario y los de origen endógeno; el conjunto de estos
aminoácidos forma el 'pool‘ que es el conjunto de aminoácidos del
plasma sanguíneo.
 UTILIZACION DE LOS AMINOACIDOS EN EL ORGANISMO ANIMAL

Para que sirven los aminoácidos en la nutrición?

• El hígado es el órgano que monitorea el destino de los aminoácidos que ingresan al

"pool" de acuerdo a las necesidades del organismo.

• Los AAs pueden tener tres destinos: Como material para la síntesis de proteínas,
como precursores para la síntesis de compuestos no proteicos y como combustibles
para la generación de energía.
 26

Los aminoácidos para la síntesis de proteínas

Debe entenderse que la síntesis de proteínas es un proceso del "todo o nada"; para
sintetizar proteínas, el organismo necesita la colección de los 20 aminoácidos, la falta de
un solo aminoácido en el "pool" imposibilita la síntesis de proteínas.

Los aminoácidos esenciales, necesariamente deben ser proveídos en el alimento.

Los aminoácidos no esenciales pueden ser sintetizados en el organismo a partir de

intermediarios de la glicolisis, ciclo de Krebs y el nitrógeno no especifico (NH3)

procedente de otros aminoácidos.

La síntesis de proteínas esta a cargo de los ribosomas, el procesamiento por el retículo

endoplasmatico rugoso, y el acabado final y empaquetamiento por el complejo de Golgi.
 28

Tasa de síntesis

El termino "tasa" se refiere a la "velocidad", con la que se

sintetiza la proteína en el organismo.
 29
Factores que depende la velocidad de síntesis

Encargados de la síntesis de proteínas, mayor numero de ribosomas mayor síntesis de

Numero de
proteína realizara por unidad de tiempo.
ribosomas

Actividad de los Cuanto mayor sea la cantidad de ribosomas y ARNm mayor actividad tendrán los
ribosomas ribosomas.
En el proceso de la síntesis de proteínas, el ARNm es el encargado de codificar los
aminoácidos, en tal sentido, cuanto mayor sea la cantidad de ARNm, mayor será la
Cantidad de ARNm
síntesis de proteínas por unidad de tiempo.

Disponibilidad de Si no hay suficiente cantidad y variedad de aminoácidos, difícilmente

aminoácidos ocurrirá la síntesis de proteínas
Balance hormonal La insulina es la hormona anabólica que promueve la síntesis de proteínas, en cambio el
insulina - glucagon glucagon promueve la degradación.
LAS PROTEINAS
3 EN LA NUTRICION DE RUMIANTES
0

Características nutricionales del animal rumiante

El animal rumiante tiene las siguientes características nutricionales:

1. Independencia de la calidad de la proteína dietaria, puede sobrevivir con alimentos pobres en
proteínas.

2. Dependencia de la proteína microbial, debido a la simbiosis con microbios.

3. Capacidad para reciclar nitrógeno, como una forma de conservación de nitrógeno.

4. Capacidad para utilizar nitrógeno no proteico (NNP) tales como urea y acido úrico.
 31
Fuentes de nitrógeno para el rumiante

Existen dos fuentes importantes de nitrógeno que el rumiante puede disponer para cubrir
sus demandas nutricionales: nitrógeno dietario, y nitrógeno de reciclaje.

• Nitrógeno dietario (N - exógeno),

a) Nitrógeno proteico (NP) presente en los aminoácidos de las proteínas del alimento.
b) Nitrógeno no proteico (NNP), presente en los compuestos nitrogenados que no son
proteínas (ácidos nucleicos, amidas, aminoácidos libres, nitratos y otros).
 3
2

Nitrógeno de reciclaje, (N endogeno)

N que el animalrecupera y retorna al rumen para su

reutilización; las fuentes de retorno son:

• La saliva,
• La circulación sanguínea,
• Las células microbiales,
• Las células de descamación.
 33
Contenido de N en los alimentos, en %.

Alimento NT NP NNP
Granos 1.5 1.2 0.27
Gramineas 1.9 3 1.39 0.51
Leguminosas 3.2 2.27 0.93
Promedio 2.2 1.65 0.55
 34
Simbiosis microbio – animal
• Los rumiantes normalmente pueden sobrevivir consumiendo alimentos de pobre calidad
en proteínas, tales como pastos, forrajes, subproductos y residuos agrícolas,

• Su contenido proteico es relativamente bajo, y producir modestamente cantidades de

carne, leche, lana y otros.

• Casi todos los sistemas de crianza en las punas tienen esa característica.
 35

Todo animal rumiante tiene microbios simbiontes (bacterias, protozoarios

y hongos) en su panza; el trabajo de esa población microbiana es la
fermentación de los constituyentes de la dieta consumida (Polisacáridos,
azucares y proteínas) para convertirlos en ácidos grasos volátiles (AGV),
anhídrido carbónico (C02), metano (CH4) y amoniaco (NH3) que el
rumiante los utiliza o simplemente los depura
 36
Nitrógeno no proteico

Urea

• Una cualidad del rumiante, lo que no tiene el animal monogástrico, es su capacidad para
utilizar el nitrógeno no proteico.
• De los compuestos NNP de uso común, la urea y el acido úrico son los mas utilizados

en la alimentación de los rumiantes.

• La urea (CH4ON2), también llamada carbamida, es la diamida del acido carbónico.

Industrialmente se obtiene del nitrógeno del aire.

• Su uso como fuente de nitrógeno no proteico esta permitido solo en rumiantes.

37
Existen dos tipos de urea: la urea fertilizante (N 46 %) y la urea alimenticia (N 42 %);
su equivalente proteico es de

287.5 % (46 x 6.25) y 262.5 %, respectivamente.

La urea alimenticia tiene una película protectora que absorbe menos humedad, no
forma grumos lo que facilita su manejo en la preparación de mezclas alimenticias.
 38
Utilización de la
urea
• Las investigaciones han demostrado que cuando se agrega urea a una dieta pobre en
proteínas, pero con suficiente almidón, las bacterias transforman rápidamente la urea en
proteína microbial.

• La transformación resulta menos eficaz cuando la dieta no proporciona suficiente

energía para las bacterias, o cuando se agrega la urea a una mezcla que ya es
suficientemente rica en proteínas.
 39

• En dietas de rumiantes, el nivel de urea puede estar de 1 a 2 % de la ración ó

sustituyendo la tercera parte de la proteína de la ración o en una cantidad de
consumo que no sobrepase 100 a 200 g/d.

• La urea se puede utilizar hasta el 2 % de la ración siempre que se acompañe en la

mezcla, melaza o granos de cereales, pero bien mezclada.
• Puede utilizarse con melaza sola en cantidad de 60 gramos de urea por kilo de melaza,
ó urea y melaza diluida en agua, para rociarla sobre el forraje, especialmente en pajas,
brozas

• Finalmente, la urea sola o en mezcla con melaza .puede agregarse a los forrajes que se
están ensilando en una cantidad de 1.0 a 1.5 kg de urea por tonelada de forraje,
esperando producir un ensilado de mejor nivel de nitrógeno.
 4
El acido úrico
1

• La fuente mas común de acido úrico, es la gallinaza o pollinaza, producto derivado de

la cama de aves (pollos, gallinas, pavos) que sale de las granjas avícolas.
• Contiene restos de alimentos desperdiciados y principalmente heces de las aves con
un alto contenido de acido úrico.

• Se utiliza de preferencia para alimentar rumiantes, vacunos de engorde y vacas

lecheras.
 42
Intoxicación por urea

• La urea, cuando se emplea en forma adecuada, es muy útil para la alimentación de

los rumiantes, sobre todo cuando los alimentos son pobres en proteína y/o nitrógeno.

• Por el contrario, el uso de la urea en niveles mayores a los recomendados, o sin las
debidas precauciones, puede resultar en un veneno mortal para los animales.
• Los primeros signos de intoxicación son la intranquilidad, nerviosismo, dificultad
respiratoria, salivación abundante y espumosa, mixion y defecación constante,
aumento de la temperatura ruminal.

• Si el animal no recibe algún tratamiento, aparece temblor muscular, incoordinación

motora y rigidez de las extremidades anteriores, que se complica con timpanismo
grave, postración, pulso yugular fuerte, espasmos tetánicos y bramidos fuertes
• La muerte sobreviene entre la media a 2 horas de aparecidos los
primeros signos.
• Una medida practica para contrarrestar la toxicidad de la urea
consiste en el suministro, por vía oral, a las vacas, una vez
aparecidos los primeros signos, de abundante agua y unos 3 a 4
litros de vinagre o una solución de acido acético al 5 %.
• Esta medida ya no es efectiva si la intoxicación esta en la ultima fase,
antes de la muerte del animal.
Requerimientos proteicos del rumiante

Nivel de proteina dietaria recomendado en vacas lecheras lt

Peso vivo (kg) Producción de leche (kg/dia)
400 7 13 20 26 33
500 8 17 25 33 41
600 10 20 30 40 50
700 12 24 36 48 60
800 13 27 40 53 67 Seca
Nivel I II III IV V
Proteina total 12 15 16 17 18 12