Proteinas Ii P Bioquimica

PROTEINAS
BIOQUIMICA, AGROINDUSTRIA, UNAH –TEC, DANLI

AMOI
Las proteínas :
Son de las moléculas
orgánicas más abundantes
en los sistemas vivos y son
mucho más diversas en
estructura y función que
otras clases de
macromoléculas. Una sola
célula puede contener
miles de proteínas, cada
una con una función única. Las proteínas constituyen alrededor del 50% de su
Aunque tanto sus peso seco o más en algunos casos.
estructuras como sus Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
funciones varían mucho, diferentes, pero en una célula humana puede haber
todas las proteínas se
10.000 clases de proteínas distintas.
componen de una o más
cadenas de aminoácidos.
BIOQUIMICA AGROINDUSTRIA UNAHTEC AMOI 7/23/2021 2

LAS PROTEINAS
Son constituyentes químicos
fundamentales e imprescindibles en
la materia viva porque:
a)son los "instrumentos moleculares"
por los cuales se expresa la
información genética, ejecutan las
órdenes dictadas por los ácidos
nucleicos.
b)son sustancias "plásticas" para los
seres vivos, son los materiales de
construcción y reparación de sus
propias estructuras celulares. Sólo
excepcionalmente sirven como
fuente de energía.
c)muchas tienen "actividad biológica"
(transporte, regulación, defensa,
reserva, etc...). Esta característica
diferencia a las proteínas de otras
macromoléculas como glúcidos y
lípidos que se encuentran en las
células como simples sustancias
inertes.
Composición Química y Clasificación
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular,
constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque
pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu),
magnesio (Mg), yodo (Y), etc. Están formadas por unidades estructurales (monómeros) llamados
Aminoácidos (Aa). Así pues son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una
estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están
codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de
aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Son las biomoléculas más versátiles y
más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones
estructurales, enzimáticas, transportadora.

AMINOACIDOS
Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas, son compuestos sólidos; incoloros;
cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con
actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
Las proteínas contienen 20 tipos de aminoácidos. Los aminoácidos comparten una estructura básica que
consiste en un átomo central de carbono, también llamado carbono alfa (α), unido a un grupo amino (NH2),
un grupo carboxilo (COOH) y un átomo de hidrógeno. Aunque los aminoácidos presentan sus grupos amino
y carboxilo como neutrales para simplificar, no es el estado en el que se encuentran normalmente. A pH
fisiológico (7.2 - 7.4), el grupo amino generalmente se encuentra protonado y tiene una carga positiva,
mientras que el grupo carboxilo está desprotonado y tiene una carga negativa. Los aminoácidos se unen
entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más
de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.

PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
1. Actividad óptica
Se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz
polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos,
y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla
unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales
diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los
aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz
polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo
desvian hacia la izquierda.
2. Comportamiento anfótero se refiere a que,
En disolución acuosa, los aminoácidos son
capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como
un ácido (cuando el pH es básico), como una base
(cuando el pH es ácido) o como un ácido y una
base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último
caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como
zwitterión. El pH en el cual un aminoácido tiende a
adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas
positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico.
La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su
punto isoeléctrico.

AMINOACIDOS ESENCIALES
EN HUMANOS
 Fenilalanina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Treonina
 Triptófano
 Valina
 Arginina
 Histidina
La histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

AMINOÁCIDOS APOLARES AMINOÁCIDOS POLARES
En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos diferentes, pero de todos ellos sólo

unos 20 forman parte de las proteínas.
AMINOACIDOS NATURALES
AMINOÁCIDOS (ALIFÁTICOS) AMINOÁCIDOS (AROMÁTICOS)

AMINOÁCIDOS (ALCOHOLES) AMINOÁCIDOS (BASES)
AMINOÁCIDOS (CON AZUFRE)

AMINOÁCIDOS (AMIDAS) AMINOACIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales son aquellos que
el cuerpo humano no puede generar por sí
solo. La única fuente de estos aminoácidos en
esos organismos es la ingesta directa a través
de la dieta. Las rutas para la obtención de
estos aminoácidos esenciales suelen ser
largas y energéticamente costosas. Cuando
un alimento contiene proteínas con todos los
aminoácidos esenciales, se dice que son de
alta o de buena calidad. Algunos de estos
alimentos son: la carne, los huevos, los
AMINOÁCIDO (INMINOÁCIDO) lácteos y algunos vegetales como la espelta,
la soja y la quinoa. Ocho aminoácidos son
esenciales para todos los organismos, algunos
se pueden sintetizar, por ejemplo, los
humanos podemos sintetizar la alanina a
partir del piruvato.

CALIDAD DE LA PROTEINA
Las proteínas de los alimentos son útiles para
mantener, reparar los tejidos y para llevar a
cabo los procesos de crecimiento y formación
de estructuras corporales y para evaluar esto
se utiliza el término de "calidad de la proteína",
calidad que se estima utilizando diversas
medidas experimentales. El "valor biológico
de la proteína" (VB) se define como la
proporción de la proteína absorbida que es
retenida y, por tanto, utilizada por el
organismo. Otro parámetro habitualmente
utilizado es el denominado "coeficiente de
utilización neta de la proteína" (NPU) que tiene
en cuenta la digestibilidad de la proteína, mide
la proporción de la proteína consumida que es
utilizada. Durante la síntesis proteica deben
estar presentes en las células todos los Las proteínas de los huevos y de la leche humana tienen un
aminoácidos necesarios, si falta alguno, la valor biológico entre 0.9 y 1 (eficacia del 90‐100%, por lo que se
síntesis puede fallar. En general, las proteínas
usan como proteínas de referencia, un concepto teórico para
de los alimentos de origen animal tienen mayor
valor biológico que las de procedencia vegetal designar a la "proteína perfecta"); el VB de la proteína de
porque su composición en aminoácidos es más carnes y pescados es de 0.75 y 0.8; en la proteína del trigo de
parecida a las proteínas corporales. 0.5 y en la de la gelatina de 0.

La mayoría de las proteínas de origen vegetal tendrán los 20 aminoácidos, pero tienden a tener una cantidad
limitada de ciertos aminoácidos esenciales, conocidos como sus aminoácidos limitantes. Si se consume una
pequeña cantidad de alimentos vegetales como las únicas fuentes de proteínas, es poco probable que estos
suministren suficientes aminoácidos esenciales para cumplir con nuestros requisitos. Para las personas que
consumen poca o ninguna comida de origen animal , es importante que consuman proteínas de fuentes con
aminoácidos limitantes complementarios. Ejemplo, el consumo de arroz (limitado en lisina y tiamina pero alto en
metionina) y frijoles (limitado en metionina, pero alto en lisina y tiamina) proporcionará aminoácidos
complementarios que pueden ayudar a cumplir con los requisitos esenciales de aminoácidos. La utilización neta de
una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el
organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soya que, a pesar de tener menor valor biológico
que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro
sistema digestivo.
Necesidades diarias de proteínas
La cantidad de proteínas que se requieren depende de muchos factores: edad, ya que en el período de crecimiento
las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y
nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la
orina. También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las
recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún
mayores. En general, se recomiendan unos 40 a 60 gramos de proteínas al día para un adulto sano . La OMS
recomienda un valor de 0,8 gramo por kilogramo de peso y día. Durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia
estas necesidades aumentan.
Las proteínas a pesar de que tienen un rendimiento
energético igual al de los hidratos de carbono,
tienen combustión más compleja y dejan residuos
metabólicos, como el amoniaco, que son tóxicos
para el organismo. El cuerpo humano dispone de
eficientes sistemas de eliminación, pero todo
exceso de proteínas supone cierto grado de
intoxicación que provoca la destrucción de tejidos
y, en última instancia, la enfermedad o el
envejecimientoBIOQUIMICA
prematuro.
AGROINDUSTRIA UNAHTEC AMOI 7/23/2021 15
PEPTIDOS Y ENLACE PEPTIDICO
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se
denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando
cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
•Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
•Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
•Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo
N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo
carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-
CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el
número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido
y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una
molécula de agua.Esta es una reacción de condensación se produce una amida y una molécula de agua. La
unión es un dipéptido.

Por acuerdo las estructuras peptídicas se escriben de manera que el grupo amino se escribe a la izquierda y el
carboxilo a la derecha. Así los extremos izquierdo y derecho de los péptidos corresponden al extremo amino y
al carboxílico, respectivamente. La Alanina es el aminoácido N-terminal en la alanilglicina y la glicina es el
aminoácido C-terminal. El orden preciso de enlace en un péptido es su secuencia de aminoácidos y se especifica
usando las abreviaturas de tres letras correspondientes a cada aminoácido conectadas por guiones.
Los aminoácidos individuales que componen un péptido son llamados residuos.
LA ENCEFALINA ES UN PENTAPEPTIDO

LA OXITOCINA es un péptido de nueve aminoácidos
(un nonapéptido). Su secuencia es cisteína - tirosina - isoleucina
- glutamina - Asparagina -cisteína - prolina - leucina -
glicina (CYIQNCPLG). Los residuos de cisteína forman un
puente disulfuro. Importante en la contracción uterina,
secreción láctea, a nivel de cerebro influye en los lazos
maternales, empatía, reducción de autismo. La estructura de
la vasopresina llamada también hormona antidiurética es:
(cisteína - tirosina - fenilalanina - glutamina - asparagina
- cisteína- prolina - arginina - glicina), también un
nonapéptido con un puente disulfuro, cuya secuencia difiere
de la de la oxitocina en solo dos aminoácidos. La vasopresina
es una hormona peptídica que controla la reabsorción de
moléculas de agua mediante la concentración de orina y
la reducción de su volumen, en los túbulos renales.
NH2-Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-COOH

la contracción uterina, secreción láctea, a nivel de
cerebro influye en los lazos maternales, empatía,
reducción de autismo. La estructura de la vasopresina
llamada también hormona antidiurética es:
(cisteína - tirosina - fenilalanina - glutamina -
asparagina - cisteína- prolina - arginina - glicina),
también un nonapéptido con un puente disulfuro, cuya
secuencia difiere de la de la oxitocina en solo dos
aminoácidos. La vasopresina es una hormona
peptídica que controla la reabsorción de moléculas de
agua mediante la concentración de orina y la reducción
de su volumen, en los túbulos renales. NH2-Cys-Tyr-
Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-COOH
La oxitocina y la vasopresina son dos
neurotransmisores que ayudan a que tanto
como seres humano como animales, puedan
entablar relaciones sociales y establecer
vínculos afectivos entre sus semejantes.

LOS QUÍMICOS DE LA
FELICIDAD
El cacao, aguacate, rábanos, jengibre, sopa de
pollo, son alimentos que ayudan a liberar
hormonas directamente relacionadas con
nuestro estado de ánimo, tesoros de endorfina,
serotonina, dopamina y oxitocina, el equipo de
químicos naturales denominados químicos de la
felicidad.

Las proteínas determinan la forma y la
estructura de las células y dirigen casi todos
los procesos vitales. Las funciones de las
proteínas son específicas de cada una de
ellas y permiten a las células mantener su
integridad, defenderse de agentes externos,
reparar daños, controlar y regular funciones,
etc...Realizan su función de la misma
manera: por unión selectiva a moléculas. Las
proteínas estructurales se agregan a otras
moléculas de la misma proteína para
originar una estructura mayor. Sin embargo,
otras proteínas se unen a moléculas
distintas: los anticuerpos a los antígenos
específicos, la hemoglobina al oxígeno, las
enzimas a sus sustratos, los reguladores de
la expresión génica al ADN, las hormonas a
sus receptores específicos, etc...
FUNCIÓN ESTRUCTURAL
-Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
•Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte
de sustancias.
•Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
-Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
•El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
•La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroína para fabricar las telas de araña y los capullos de seda,
respectivamente.
FUNCIÓN ENZIMATICA
-Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas del metabolismo celular.
FUNCIÓN HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en
sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la
síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
FUNCIÓN REGULADORA
-Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

FUNCIÓN HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener
constante el pH del medio interno.
FUNCIÓN DEFENSIVA
•Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
•La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
•Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
•Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con
funciones defensivas.
FUNCIÓN DETRANSPORTE
•La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
•La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
•La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
•Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
•Los citocromos transportan electrones.
FUNCIÓN CONTRACTIL
•La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
•La dineína está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
FUNCIÓN DE RESERVA
•La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva
de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
•La lactoalbúmina de la leche.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

•
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
SOLUBILIDAD Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad
se debe a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de
hidrógeno) con las moléculas de agua. Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los
seres vivos.
• CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, al comportase como acido o base a conveniencia.
• DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían
sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria.
Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias
que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular;
etc... El efecto más visible es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y
pierden su actividad biológica. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan
también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. La desnaturalización puede ser
reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.

ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de
fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay
diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a
todos los seres vivos. La diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo. La especificidad de
las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de trasplantes de órganos;
injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su actividad biológica. Implica niveles
de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
LA ESTRUCTURA PRIMARIA
Está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué
aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada
cadena peptídica, no es arbitrario, sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta estructura define
la especificidad de cada proteína.

b) Formas plegadas (configuración o de hoja plegada).
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida
que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la
capacidad de rotación del carbono α y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno). Las formas:
a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración α-helicoidal y las hélices de
colágeno)
b) Formas plegadas (configuración BETA o de hoja plegada)

ESTRUCTURA TERCIARIA
Esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo
formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes
disulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones
iónicas e interacciones hidrofóbicas). Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más
importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o
función. Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con
estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta
estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los
enzimas alostéricos.

CLASIFICACION DE PROTEINAS DE
ACUERDO A SU COMPOSICION
Según su composición, se distingue entre:
•Holoproteínas, si la proteína está constituida
exclusivamente por aminoácidos
•Heteroproteínas, si además de aminoácidos, contiene
algún otro tipo de molécula.
Las holoproteínas a su vez se subdividen en globulares
y fibrosas:
a) son proteínas globulares: la albúmina, la insulina, la
hormona del crecimiento, la prolactina y una enorme
cantidad de enzimas;
b) son proteínas fibrosas: el colágeno y la queratina.
Las heteroproteínas se subdividen en:
a) a)glicoproteínas (ribonucleasa, mucoproteínas,
inmunoglobulinas (anticuerpos), hormona
luteinizante);
b) b) lipoproteínas (de alta, baja y muy baja densidad,
son transportadores sanguíneos de lípidos,
especialmente colesterol);
c) c) nucleoproteínas (nucleosomas de la cromatina,
ribosomas); y
d) d) cromoproteínas (hemoglobina, mioglobina,
citocromos).BIOQUIMICA AGROINDUSTRIA UNAHTEC AMOI 7/23/2021 33
ACIDOS NUCLEICOS

ÁCIDOS NUCLEICOS
Son un tipo importante de macromoléculas
presentes en todas las células y virus.Son las
biomoléculas de elevado peso molecular
portadoras de la información genética. Son
biopolímeros, formados por otras subunidades
estructurales o monómeros, denominados
Nucleótidos. Desde el punto de vista químico,
los ácidos nucleicos son macromoléculas
formadas por polímeros lineales de nucleótidos,
unidos por enlaces éster de fosfato, sin
periodicidad aparente. Son proteínas muy
estables. El nombre de "ácido nucleico" proviene
del hecho de cómo fueron descritos por primera
vez, ya que en realidad tienen propiedades
ácidas, muy similar a los ácidos . Y el término
nucleico viene del hecho de dónde se aislaron
por primera vez, ya que se encontraron en el
núcleo. Sus funciones tienen que ver con el
almacenamiento y la expresión de información
genética.
El ácido desoxirribonucleico (ADN) codifica la
información que la célula necesita para fabricar
proteínas.
El ácido ribonucleico (ARN), presenta diversas
formas moleculares y participa en la síntesis de
las proteínas. BIOQUIMICA AGROINDUSTRIA UNAHTEC AMOI 7/23/2021 35
El ADN y ARN, se diferencian por el azúcar
(Pentosa) que llevan: desoxirribosa y ribosa,
respectivamente. Las Bases Nitrogenadas son las
que contienen la información genética. En el caso del
ADN las bases son dos Purinas y dos Pirimidinas. Las
purinas son A (Adenina) y G (Guanina). Las
pirimidinas son T (Timina) y C (Citosina). En el caso
del ARN también son cuatro bases, dos purinas y dos
pirimidinas. Las purinas son A y G y las pirimidinas
son C y U (Uracilo). Una última diferencia está en la
estructura de las cadenas, en el ADN será una cadena
doble y en el ARN es una cadena sencilla.
La unión de una base nitrogenada a una pentosa da
lugar a los compuestos llamados Nucleósidos.
Ácido Desoxirribonucleico (ADN), material genético
de todos los organismos celulares y casi todos los
virus. Es el tipo de molécula más compleja que se
conoce. Su secuencia de nucleótidos contiene la
información necesaria para poder controlar el
metabolismo un ser vivo.
El ADN no proporciona directamente de inmediato
la información para el ordenamiento de los
aminoácidos y su polimerización, sino que lo hace a
través de otras moléculas, los ARN. Se conocen tres
tipos principales de ARN y todos ellos participan de
una u otra manera en la síntesis de las proteínas.
Ellos son: El ARN mensajero (ARNm), el ARN
ribosomal (ARNr) y el AGROINDUSTRIA
BIOQUIMICA ARN de transferencia
UNAHTEC AMOI (ARNt). 7/23/2021 36
LAS ENZIMAS
Son proteínas que catalizan reacciones
químicas en los seres vivos. Los enzimas son
catalizadores, es decir, sustancias que, sin
consumirse en una reacción, aumentan
notablemente su velocidad. No hacen factibles
las reacciones imposibles, sino que sólamente
aceleran las que espontáneamente podrían
producirse. Ello hace posible que en condiciones
fisiológicas tengan lugar reacciones que sin
catalizador requerirían condiciones extremas de
presión, temperatura o pH. Son catalizadores
específicos: cada enzima cataliza un solo tipo
de reacción, y casi siempre actúa sobre un
único sustrato o sobre un grupo muy reducido
de ellos. En una reacción catalizada por un
enzima: La sustancia sobre la que actúa la
enzima se llama sustrato. El sustrato se une a Las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser proteínas y
una región concreta del enzima, de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una
llamada centro activo. El centro activo conformación natural más estable que las demás conformaciones
comprende (1) un sitio de unión formado por
los aminoácidos que están en contacto directo posibles. Cambios en la conformación suelen ir asociados
con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de
por los aminoácidos directamente implicados manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
en el mecanismo de la reacción. Una vez •pH
formados los productos la enzima puede •Temperatura
comenzar un nuevo ciclo de reacción. •cofactores
La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas
por encima o por debajo del pH óptimo pueden
afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina
gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene
a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Debido a eso
los seres vivos han desarrollado sistemas más o
menos complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiológicos. En
general, los aumentos de temperatura aceleran las
reacciones químicas: por cada 10ºC de
incremento, la velocidad de reacción se duplica.
Las reacciones catalizadas por enzimas siguen
esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor. La temperatura a la
cual la actividad catalítica es máxima se
llama temperatura óptima. Por encima de esta
temperatura, el aumento de velocidad de la
reacción debido a la temperatura es
contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica, y
la actividad enzimática decrece rápidamente
hasta anularse.
EFECTO DE LOS COFACTORES
SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
A veces las enzimas requieren la presencia de
sustancias no proteicas que le colaboren en la
catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden
ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++,
Zn++ etc. Casi un tercio de las enzimas conocidos
requieren cofactores. Cuando el cofactor es una
molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de
estos coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas. En la figura inferior podemos observar
una molécula de hemoglobina (proteína que
transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo Las enzimas no sólo funcionan en el interior de las células, sino
hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se que es posible extraerlas de los organismos y utilizarlas de
encuentran unidos covalentemente al enzima se diferentes maneras y en contextos diferentes, como lo
llaman grupos prostéticos. La forma
demostró Buchner. Además, tienen aplicaciones en diferentes
catalíticamente activa del enzima, es decir, el
enzima unida a su grupo prostético, se llama áreas, que van desde la preparación de alimentos y bebidas,
holoenzima. La parte proteica de un holoenzima hasta la síntesis de farmacéuticos y otros compuestos
(inactiva) se llama apoenzima, de forma que: importantes en la industria química.

Las enzimas son catalizadores poderosos,
manipulables y amigables con el ambiente. En la
actualidad y gracias a los avances en distintos
campos de la ciencia, las enzimas se utilizan en
aplicaciones tradicionales, como la industria
alimentaria, comida para ganado, detergentes,
textiles y curtiduría, y también en otras áreas que
incluyen a la farmacéutica, la de diagnóstico y la
química fina. Es posible expresar o producir
proteínas de muchos seres vivos en hongos, como
la levadura del pan Saccharomyces cerevisiae o
incluso en células de insecto. Mientras que a
mediados del siglo XX (ca. 1960) cerca del 70% de
las enzimas comerciales se obtenían de plantas y
de órganos animales, en la actualidad el 90%
proviene de microorganismos y la mayoría de las
enzimas de uso industrial (más del 50%) se
producen de forma recombinante.

CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE ENZIMAS
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra
terminada en -asa. La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular identifica a las enzimas
basada en los denominados Números EC, así cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro
números precedidos por las letras "EC". El primer número clasifica a la enzima según su mecanismo de acción.
Existen seis grandes clases de enzimas:
 EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de redox, deshidrogenasas, peroxidasas.
 EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) Suelen actuar
en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos. Ej.: transaminasas, quinasas
 EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la obtención de monómeros a partir de polímeros
ej. glucosidasas, lipasas, esterasas.
 EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para formar o añadirse a un
doble enlace, descarboxilasas, liasas.
 EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas
sus isómeros funcionales o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversión, epimerasas (mutasa).
 EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante el
acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ej.sintetasas, carboxilasas.

BIBLIOGRAFIA
 Lehninger-principios-de-bioquimica-7a-edicion. DavidL.Nelson, Michael M. Cox.2019
 http://www.ehu.eus/biomoleculas/
 http://www.ehu.eus/biomoleculas/
 https://www.revista.unam.mx/
 https://www.genome.gov/es/genetics
 https://www.elsevier.com/

Proteinas Ii P Bioquimica

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