REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACION

U.E “NUESTRA SEÑORA DE LOURDES”

LAS ENZIMAS

INTEGRANTES

NATALIA GARCIA *26

KARLA TREJO* 1

ALEXANDRA BRUNO*6

1
 INDICE
1. ENZIMAS……………………………………………………………………………………..4

2. APOENZIMAS, HOLOENZIMAS Y COENZIMAS………………………………………..6

3. ACCIÓN Y MODELO

ENZIMÁTICA…………………………………………………………………………………..7

4. MODELO DE LLAVE-CERRADURA……………………………………………………...8

5. MODELO DE SITIO ACTIVO………………………………………………………………9

6. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA………………………………………………………….10

7. ENZIMAS ESPECIFICAS………………………………………………………………….11

8. ENZIMAS RELATIVAS……………………………………………………………………12

9. CLASIFICACION ENZIMATICA…………………………………………………………12

10. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA……………………….13

11. USO DOMESTICO E INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS………………………………16

12. CONCLUSIÓN…………………………………………………………………………….17

13. ANEXOS……………………………………………………………………...……………18

14. BIBLIOGRAFÍA…………………………………………………………………………..19

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 INTRODUCCIÓN

A continuación el siguiente trabajo de investigación tendrá la finalidad de explicarnos y

enriquecernos sobre un tema muy interesante denominado Las Enzimas y todos los aspectos que

engloba, tales como: La acción enzimática, enzimas específicas y relativas, clasificación

enzimática y entre otros más.

Como apertura de este trabajo podemos explicar que las enzimas son catalizadores muy potentes

y eficaces, químicamente son proteínas como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña

cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a Cabo reacciones que sean energéticamente

desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su

consecución.

Se puede decir también que son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a

la cual se realizan los procesos fisiológicos, producidos por los organismos vivos. En

consecuencia las deficiencias en la función enzimática causan patologías. Las enzimas, en los

sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan

los fenómenos vitales.

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 ¿QUE SON LAS ENZIMAS?

Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas, es

decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son de naturaleza proteica, pero también

de ARN (ver ribozimas). Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el

equilibrio de la misma, ya que una enzima hace que una reacción química transcurra a mayor

velocidad, siempre y cuando sea energéticamente posible (ver energía libre de Gibbs) 6. En estas

reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se

convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las

células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas

por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece

solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes en una célula determina el

tipo de metabolismo que tiene esa célula. A su vez, esta presencia depende de la regulación de la

expresión génica correspondiente a la enzima.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación

(ΔG‡) de una reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera sustancialmente la tasa de

reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni

modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso en

escalas de millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un

catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción

no catalizada.

4
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las reacciones que

catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros

catalizadores por ser más específicas. La gran diversidad de enzimas existentes catalizan

alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas.

APO-ENZIMAS

Las apo-enzimas son las formas inactivas de las enzimas, es decir, son las enzimas que carecen

de sus cofactores o coenzimas, que les son imprescindibles para llevar a cabo las reacciones

catalíticas de las que están encargadas.

Las enzimas son proteínas con actividad catalítica. Su función es, básicamente, acelerar el curso

de diferentes tipos de reacciones químicas en las células, hecho que reviste suma importancia

para la existencia de todos los seres vivos sobre la tierra.

HOLO-ENZIMAS

Una holo-enzima es una enzima que está formada por una apo-enzima y un cofactor, que puede

ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En

resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.

Las apo-enzimas son enzimas que carecen de los componentes químicos apropiados para realizar

la actividad catalítica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas, denominadas

cofactores que, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o débiles, le aportan a la

5
enzima los grupos y funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte proteica de la

enzima se denomina apo-enzima y la fracción no proteica es el cofactor

Por lo tanto una holo-enzima está formada por:

1. Apo-enzima.

2. Cofactor.

El buen funcionamiento del organismo humano, se debe a la posibilidad de separación de apo-

enzimas y coenzimas, para sus fines específicos.

COENZIMAS

Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apo-

enzima constituyen la holo-enzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en

general baja masa molecular (al menos comparada con la apo-enzima) y son claves en el

mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que

transportan de una enzima a otra.

A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante la reacción química; por

ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se

agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar

como coenzima.

6
 ACCIÓN ENZIMÁTICA

La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato. Los sustratos son específicos para

cada enzima: La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus

componentes. Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el

sustrato (S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se

descompone formando un producto y regenerando la enzima.

La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de

transición. El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son:

puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc., en un lugar específico, el centro activo.

Este centro es una pequeña porción del enzima, constituido por una serie de aminoácidos que

interaccionan con el sustrato.

MODELO GENERAL DE ACCIÓN ENZEMÁTICA

El modelo preferido para la interacción enzima. El sutrato es el modelo para el ajuste inducido.

Este modelo propone que la interacción inicial entre la enzima y el sutrato es relativamente débil.

Pero que estas interacciones débil inducen rápidamente a cambios conformacionales a la enzima

que fortalece la unión.

Las ventajas del mecanismo ajuste inducido surgen debido al efecto estabilizador de la fuerte

unión enzima. Hay dos mecanismos diferentes del sutrato de unión, Union Uniforme, que tiene

una fuerte unión al sutrato y la unión diferencial que tiene un fuerte estado de transición de

unión.

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Estos efectos han llevado a la mayoría de las proteínas utilizando el mecanismo de unión para

reducir la Ea. Por lo que la mayoría de las proteínas tienen alta afinidad de la enzima para el

estado de transición. La unión diferencial se lleva a cabo por el mecanismo de ajuste inducido. El

sutrato se une primero débilmente y a continuación la enzima presenta cambios de conformación

aumentando la afinidad para el estado de transición y su estabilización por lo que existe la

reducción de energía para llegar a él.

MODELO DE LLAVE-CERRADURA

En el modelo de cerradura y llave, el sitio activo en la enzima tiene una conformación

geométrica fija y rígida. Solo los sustratos con una geometría complementaria pueden

acomodarse en dicho sitio, de la misma manera que una cerradura acepta solo ciertas llaves. La

siguiente figura ilustra el concepto:

El modelo de cerradura y llave explica la acción de numerosas enzimas. Sin embargo, es

demasiado restrictivo para la acción de muchas otras enzimas. La evidencia experimental indica

que muchas enzimas tienen flexibilidad en sus formas, no son rígidas y estáticas, sino que hay un

cambio constante en su forma. El modelo de ajuste inducido se utiliza para este tipo de situación.

El modelo de ajuste inducido permite pequeños cambios en la forma o geometría del sitio activo

de una enzima para acomodar un sustrato. Una buena analogía son los cambios que ocurren en la

forma de un guante cuando se inserta una mano en él. El ajuste inducido es el resultado de la

flexibilidad de la enzima, ya que se adapta para aceptar el sustrato entrante. Este modelo es una

explicación más exhaustiva de las propiedades del sitio activo de una enzima porque incluye la

8
especificidad del modelo de cerradura y llave junto con la flexibilidad del carácter proteico de la

enzima.

Las fuerzas que atraen el sustrato al sitio activo son muchas de las mismas fuerzas que mantienen

la estructura terciaria en el plegamiento de las cadenas peptídicas. Las interacciones

electrostáticas, los puentes de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas ayudan a atraer y unir

moléculas de sustrato. Por ejemplo, un grupo amino protonado (cargado positivamente) en un

sustrato podría ser atraído y retenido en el sitio activo por un residuo de aspartato o glutamato

cargado negativamente. Además, algunos iones metálicos con carga positiva a menudo ayudan a

unir las moléculas del sustrato.

MODELO DE SITIO ACTIVO

En las reacciones espontáneas, los productos finales tienen menos energía libre de Gibbs (DG)

que los reactantes (Figura inferior izquierda). Por tanto, en las reacciones espontáneas se libera

energía de Gibbs (DG<0). Sin embargo, el comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de

energía.

Esta energía inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reacción transcurra se

llama energía de activación (Ea). Cuanto menor es la Ea más fácilmente transcurre la reacción.

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima: el modelo

llave-cerradura y el modelo del ajuste inducido

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 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

La especificidad es la propiedad más sobresaliente de las enzimas. Se refiere a que cada enzima

cataliza un solo tipo de reacción, actuando sobre un único sustrato o sobre un grupo muy

reducido de ellos. Hay distintos grados de especificidad.

Se puede, sin simplificar casi, admitir que cada enzima, en el organismo, ejerce su actividad

catalítica en un solo punto del metabolismo. Es ante todo por su extraordinaria electividad de

acción que las enzimas se distinguen de los catalizadores no biológicos empleados en laboratorio

o en la industria.

Entre estos últimos los hay muy activos, es decir capaces en muy pequeña cantidad de acelerar

considerablemente diversas reacciones. Ninguno de estos catalizadores, no obstante, se aproxima

en especificidad de acción a la enzima más vulgar.

Esta especificidad es doble:

1. Cada enzima no cataliza más que un solo tipo de reacción.

2. Entre los cuerpos, a veces muy numerosos en el organismo, susceptibles de sufrir este tipo de

reacción, la enzima, por regla general, no es activa más que con respecto a uno solo

3. Sin duda que la especificidad de la acción enzimática es lo más misterioso de su conducta

biológica. Todavía más si se piensa en que están controladas por el genoma, lo que significa que

es una especificidad adquirida a través de la evolución. El genoma produce exactamente las

enzimas que se requieren.

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4. El mecanismo de formación del complejo enzima-sustrato implica no solamente que, para

cada caso considerado en sí mismo, la enzima actúa específicamente sobre su sustrato; sino que

implica también que existen proteínas controladas genéticamente que presentan la disposición

universal de actuar en presencia de un sustrato determinado -y sólo de ese sustrato- y también de

una manera determinada. O sea, hay una Información biológica.

ENZIMAS ESPECÍFICAS

Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi

siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción

catalizada por un enzima: La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato

Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes: Son proteínas

que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas.

... No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez. Muestran especificidad por el

sustrato.

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 ENZIMAS RELATIVAS

Las enzimas poseen una especificidad doble:

a) de reacción y b) de sustrato.

Esta especificidad puede ser absoluta o relativa. Las enzimas no funcionales del plasma no tienen

una función conocida en este medio, ya sea porque no dispone de la cantidad necesaria de

sustratos, cofactores o activadores a nivel plasmático porque su concentración plasmática es

considerablemente menor que los niveles titulares.

CLASIFICACIÓN ENZIMÁTICA

Existe una clasificación internacional de las enzimas, la cual se basa en el tipo de reacción que

catalizan, a continuación se presentan de manera simplificada los principales grupos de enzimas

que existen:

1: Oxidoreductasas: Este tipo de enzimas catalizan la transferencia de electrones de un

compuesto a otro. Casi siempre los electrones van acompañados de protones. Un ejemplo de

ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.

2. Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico especifico durante el hidrogeno,

de un sutrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.

12
3. Hidrolasas: Se ocupan de las reacciones de hidrólosis (ruptura de moléculas orgánicas

mediante moléculas de agua). Por ejemplo la lactasa.

4. Liasas: Enzimas que catalizan la ruptura o las soldaduras de los sutratos. Por ejemplo, el

acetato descarboxilasas.

5. Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una moléculaen su

variante geométrica tridimensional.

6. Ligasas: Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de sutratos,

mediante la Hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP o el GTP). Por

ejemplo, la enzima privato carboxilasa.

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los factores que afectan la actividad enzimática son aquellos agentes o condiciones que pueden

modificar el funcionamiento de las enzimas. Las enzimas son una clase de proteínas cuya

función es acelerar las reacciones bioquímicas. Estas biomoléculas son esenciales para todas las

formas de vida, plantas, hongos, bacterias, protistas y animales.

Las enzimas son esenciales en diversas reacciones importantes para los organismos, como

eliminar compuestos tóxicos, descomponer los alimentos y generar energía.

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Lista de factores que afectan la actividad enzimática

Concentración de enzimas: A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad

de la reacción aumenta de manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta

concentración, pues en un momento determinado la velocidad se hace constanteConcentración

de sustrato: Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción.

Esto se debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de enzima, por lo

que se formará el producto más rápidamente.

No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto sobre la

velocidad de la reacción, pues las enzimas estarían saturadas y funcionando a su máxima

velocidad.

ph: Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente en la

actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas de atracción y

repulsión entre los enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta interferencia produce

cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad.

Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el pH

óptimo para una enzima depende de dónde funciona normalmente.

Salinidad: La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia

pueden interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio activo

de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá afectada.

Temperatura: A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en

consecuencia, la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas

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desnaturalizan las enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces que

mantienen su estructura haciendo que no funcionen de manera óptima.

Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía térmica

desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede observar de manera gráfica en una curva en

forma de campana, donde se relaciona la velocidad de reacción con la temperatura.

La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina temperatura

óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.

En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de reacción

aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de la ruptura de la

unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción comenzará a disminuir.

Concentración del producto: La acumulación de los productos de reacción generalmente

disminuye la velocidad de la enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio

activo formando un complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.

En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante una eliminación

rápida de los productos formados.

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 USO DOMÉSTICO E INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS

Las enzimas tienen numerosas aplicaciones en la industria química, alimentaria, farmacéutica y

cosmética, entre otras. Enzimas muy útiles en nuestra vida cotidiana son las proteasas, amilasas o

lipasas que forman parte de los detergentes. Las proteasas eliminan manchas de sangre o hierba;

las amilasas residuos de alimentos como salsas o purés y las lipasas las manchas de aceite o

maquillaje.

Muchos de los medicamentos que tenemos a nuestro alcance se obtienen o formulan a partir de

enzimas.

Sectores como el alimentario, emplean enzimas para mejorar sabores, facilitar la digestión,

mejorar los valores nutricionales de los alimentos o reducir los efectos alergénicos, como es el

caso de la lactasa. Esta enzima se emplea en la preparación de productos para intolerantes a la

lactosa, degradando ésta en azúcares, glucosa y galactosa.

En la industria textil,se emplean para el tratamiento de fibras y telas, para los pantalones

vaqueros lavados a la piedra sustituyendo a otros productos químicos.

Los productos cosméticos y de cuidado personal incluyen o usan enzimas en su fabricación para

mejorar la calidad o propiedades de los mismos.

En la industria papelera, se emplean para el refinado y blanqueado del papel, retirar capas

protectoras de almidón y mejorar las características de la hoja tales como la resistencia, grosor o

suavidad.

En veterinaria, para el tratamiento de efluentes, o en la nutracéutica, se emplean también enzimas

para mejorar los productos y producciones.

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 CONCLUSÍON

Al finalizar este trabajo de investigación pudimos comprender todo lo relacionado al apasionante

tema de las enzimas, su clasificación, su especificidad enzimática, todos los factores los cuales

afectan la actividad enzimática y entre otras cosas más. Es importante recordar que las funciones

de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un

pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y

donde se realiza la acción, este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones

equivocadas.

También debemos recalcar que las Enzimas son muy importantes, ya que sin ir más lejos,

nuestro propio cuerpo es un reactor bioquímico en el que se dan, dentro de un intervalo de

temperaturas relativamente estrecho, todas las reacciones vitales que están gobernadas por la

acción de diferentes enzimas.

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ANEXOS

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 BIBLIOGRAFÍAS

 https://es.wikipedia.org/wiki/Enzima#:~:text=Las%20enzimas%E2%80%8B%E2%80%8

B%20son,ARN%20(ver%20ribozimas%E2%80%8B)

 https://www.conasi.eu/blog/consejos-de-salud/que-son-las-enzimas/

 http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm

 http://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/

 https://libroelectronico.uaa.mx/capitulo-6-enzimas/clasificacion-de-las-enzima.html

 https://www.wakolatinamerica.com/blog-reactivos/post/10-clases-de-enzimas-y-sus-usos-

en-investigaciones/

 https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-energy-and-transport/hs-

enzymes/a/hs-enzymes-

review#:~:text=La%20actividad%20enzim%C3%A1tica%20puede%20verse,de%20unirs

e%20a%20un%20sustrato

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