DIAPOSITIVA 1

Proteína plasmática sintetizada por los linfocitos B maduros y las células plasmáticas, en
respuesta a la estimulación por un antígeno, y que actúa como anticuerpo, para la defensa
específica del organismo.

DIAPOSITIVA 2

• Dos cadenas pesadas (H)

• Dos cadenas livianas (L)

• Lugar Fab (fragmento que adhiere al antígeno)

• Lugar Fc (Fragmento cristalizable)

• Region variable

• Region constante

• Puentes de disulfuro

DIAPOSITIVA 3

Estructura primaria de una inmunoglobulina:

Las Igs formados por dos cadenas ligeras idénticas (rojo) y dos cadenas pesadas idénticas (azul)
unidas por puentes disulfuro

La digestión con ciertas proteasas rompe las Igs en dos tipos de fragmentos, uno que se une al
antigeno: Fab (antigen binding fragment: fragmento que adhiere al antigeno) y otro que se une al
complemento o a los receptores de las Igs Fc (Fragmento cristalizable).

DIAPOTIVA 4

 Tanto las cadenas H y las L poseen tres disulfuros cada 90 residuos de aminoácidos lo cual
crea loops de polipéptidos, conocidos como dominios de 110 aminoácidos.

 Estos dominios son referidos como VH, VL, CH1, CH2, etc.

 Poseen propiedades funcionales particulares

 VH y VL juntos forman el sitio de unión para el antígeno. 

DIAPOSITIVA 5
La inmunoglobulina G (IgG) es una de las cinco clases de anticuerpos humorales producidos
por el organismo. Es la inmunoglobulina predominante en los fluidos internos del cuerpo,
como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el líquido peritoneal (líquido presente en la
cavidad abdominal). Es una proteína especializada que es sintetizada por el organismo en
respuesta a la invasión de bacterias, hongos y virus. Es la inmunoglobulina más abundante
del suero, con una concentración de 600-1800 mg por 100 mL.1 La IgG constituye el 80 % de
las inmunoglobulinas totales.
Su tiempo de vida media es de aproximadamente 25 días o más, en muchos casos.
DIAPOSITIVA 6
La inmunoglobulina A (IgA) es la clase predominante de anticuerpo en las secreciones de
las mucosas del organismo como saliva, lágrimas, calostro, leche y secreciones respiratorias,
gastrointestinales y genitourinarias. En sangre, se encuentra como una molécula monomérica,
pero en las mucosas se encuentra en forma dimérica.1 (IgA secretora)
Evita que los patógenos invasores (virus y bacterias) penetren en el plasma, actuando como
una barrera protectora; se une a los antígenos patógenos e impide que se instalen en las
mucosas.
La IgA tiene una masa molecular que oscila entre 170.000 y 720.000, ya que forma
estructuras poliméricas de la unidad estructural básica; la cadena pesada es del isotipo α,
contiene un 7-12% en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de 90-420 mg por
100 mL.1
DIAPOSITIVA 7
La inmunoglobulina M (IgM) es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina presentes
en mamíferos, constituyendo un 6 % de la población presente en sangre. Se denomina
también macroglobulina (de ahí el nombre de la enfermedad en la que se presenta
exceso, macroglobulinemia de Waldenström) debido a su tamaño: es la inmunoglobulina más
grande (950 000 Daltons),2 aunque el tamaño no se debe exclusivamente al peso molecular
real de la molécula, sino que ésta presenta la capacidad, a través de su región Fc, de
interaccionar con otras cuatro moléculas de IgM, formando un complejo de alto peso
molecular de cinco moléculas de IgM.

La capacidad de la IgM para formar estos complejos —lo cual le da gran facilidad para unir
el complemento— es la que le da el poder de opsonizar (La opsonización por
anticuerpos es el proceso por el que se marca a un patógeno para su ingestión y
destrucción por un fagocito.) determinados antígenos, provocando la lisis de bacterias
(La lisis celular es el proceso de ruptura de la membrana celular de células o bacterias que
produce la salida del material celular, provocado por lisinas. ), envueltas víricas y otros
agentes patógenos. Es el primer tipo de inmunoglobulina sintetizada en respuesta a
una infección.

DIAPOSITIVA 8
La inmunoglobulina D (IgD) es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina presentes en el
organismo humano. Se halla en cantidades pequeñas, 0-1 % de las inmunoglobulinas, y tiene
un peso de 185 000  Da. No es secretada por los plasmocitos. Se conoce por ser el mayor
componente de la superficie de muchos linfocitos B en etapas de maduración. Su presencia
sobre las células B sirve como marcador de diferenciación, y puede servir para controlar la
activación y supresión de linfocitos. La IgD no se encuentra de manera soluble en el plasma.
Está presente en la superficie de la mayor parte de linfocitos B circulantes, indicando que las
células B vírgenes están listas para entrar en contacto con el antígeno. La IgD se pierde
durante la estimulación antigénica, las células de memoria han perdido esta inmunoglobulina.
La IgD es una proteína funcional importante, pero su papel no es bien conocido; se sugiere
que es un receptor antigénico de membrana, que conduciría a la diferenciación linfocitaria y
también que es un ligando para los receptores de IgD en la inmunoregulación de las células
T ‘helper’. Es muy susceptible a la proteólisis.
La IgD representa menos del 1 % del total de inmunoglobulinas plasmáticas; la concentración
en suero depende de la edad y de la herencia genética. En suero de pacientes
con mieloma IgD se encuentran concentraciones de IgD muy elevadas.

DIAPOSITIVA 9
Las cadenas ligeras de las inmunoglobulinas (Ig) son proteínas producidas por las células
del sistema inmune conocidas como células plasmáticas, también reciben el nombre de
cadenas ligeras kappa y lambda, y se unen con otras proteínas (cadenas pesadas) para
formar inmunoglobulinas (anticuerpos) con capacidad para neutralizar las potenciales
amenazas para el organismo, como las producidas por bacterias y virus. En condiciones
normales, las células plasmáticas producen cierto exceso de de cadenas ligeras que no
se unen a las cadenas pesadas y se liberan a la circulación. Las cadenas ligeras libres se
corresponden con las cadenas ligeras de Ig que no se han unido a las cadenas pesadas y
circulan libremente por la sangre.
DIAPOSITIVA 10
Las inmunoglobulinas están formadas por cuatro cadenas polipeptídicas. Dos son de mayor
tamaño y se denominan cadenas pesadas, y dos, de menor tamaño y se denominan cadenas
ligeras. Las cadenas ligeras y pesadas se agrupan de tal manera que existe una proximidad
espacial entre los cuatro extremos amínicos por una parte, y los extremos carboxílicos por otra.
Las inmunoglobulinas pueden ser fraccionadas mediante la utilización de enzimas (papaína,
pepsina, etc.), obteniéndose diferentes tipos de fragmentos. Esto permitió no sólo conocer la
estructura de estas moléculas sino también deducir la función de cada una de sus partes
Al tratar con papaína la inmunoglobulina, se produce la ruptura específica de las cadenas
pesadas y se obtienen tres fragmentos: uno denominado Fc, que define la actividad biológica, la
clase y subclase de cadenas pesadas y otros dos fragmentos denominados cada uno de
ellos Fab, que es por donde la molécula se une a los antígenos.
DIAPOSITIVA 11
impide el paso del microorganismo al interior, la colonización (Ej. IgA). Se pega al
antígeno e impide que este se adhiera a un epitelio. Es una función
fundamentalmente física. En el intestino se reconoce al antígeno pero si se
produjera una respuesta inmunitaria contra él, sería muy destructiva para el propio
individuo. Es necesario que no se una el antígeno al epitelio  pero se puede activar
al sistema inmune. Por ello actúa la IgA, que se pega a la superficie del antígeno,
recubriéndolo, y así evita que éste se adhiera al epitelio intestinal sin necesidad de
activar una respuesta mayor.
DIAPOSITIVA 12
La aglutinación es un agregado de células o bacterias debido a una formación entrelazada.
El fundamento de la aglutinación es una reacción inmunoquímica que produce la agregación
de bacterias o células recubiertas de antígeno o anticuerpo, en algunos casos contiene
ambas.
La reacción de la aglutinación se EXTRAE en tres fases, la primera en la que se produce el
contacto antígeno-anticuerpo sobre la superficie de la partícula (o célula) empleada, la
segunda en la que las partículas se agregan y se puede visualizar la aglutinación, y la tercera
en la que la aglutinación se puede observar sin la necesidad de un microscopio, cabe
mencionar que no todos los cuerpos lo presentan, solo en algunos casos extraños. También
es un fenómeno natural referente a los glóbulos rojos pero igualmente a los glóbulos blancos y
a las plaquetas, que se produce cuando los anticuerpos presentes en el plasma se unen a
antígenos transportados por estas células sanguíneas (la aglutinación puede también
producirse con bacterias sometidas a la acción de anticuerpos). Se trata, pues, de un proceso
a la vez inmunológico (reacción antígeno-anticuerpo) y físico (modificación del medio). Se
puede observar generalmente a simple vista cuando se trata de la aglutinación de glóbulos
rojos.

DIAPOSITIVA 13
La reacción de precipitación ocurre cuando se combina un anticuerpo, por lo menos
divalente, con un antígeno soluble y esto conlleva a la formación de agregados que
precipitan. Como las reacciones de precipitación son fácilmente observables "in vitro",
éstas resultan pruebas serológicas muy útiles, especialmente para medir concentraciones de
anticuerpos. Para que la precipitación ocurra en forma máxima se necesita que tanto el
antígeno como el anticuerpo estén en concentraciones óptimas, cuando cualquiera de los
reaccionantes están en exceso no se pueden formar grandes agregados antígeno-anticuerpo.
DIAPOSITIVA 14
mecanismos por los que se identifican los complejos antígeno-anticuerpo por parte
de las células fagocíticas (se une el anticuerpo sobre el antígeno y los receptores
fagocíticos identifican la presencia del antígeno al reconocer al anticuerpo que lo
recubre y pueden destruirlo). Los receptores reconocen el fragmento Fc de los
anticuerpos. También hay células que tienen receptores para moléculas del
complemento.
DIAPOSITIVA 15
El sistema de complemento es un sistema funcional de proteínas plasmáticas y una pequeña
proporción de proteínas de membrana que interaccionan unas con otras de una forma
regulada y participan en muchas de las funciones efectoras de la inmunidad natural y
adquirida. Se conocen más de 30 proteínas que se activan secuencialmente unas con otras a
través de tres vías fundamentales de activación: vía de las lecitinas, vía clásica y vía
alternativa. Entre sus funciones está la lisis de bacterias y virus, participar en los procesos
inflamatorios, facilita la quimiotaxis y la vasodilatación, opsonización de antígenos,
neutralización de virus, y solubilización de inmunocomplejos.
DIAPOSITIVA 16
La citotoxicidad es la cualidad de algunas células para ser tóxicas frente a otras que están
alteradas. La citotoxicidad constituye uno de los mecanismos efectores de ciertas poblaciones
celulares especializadas del sistema inmunitario, consistente en la capacidad para
interaccionar con otras células y destruirlas.1
Sustancias que son tóxicas para las células; pueden estar involucradas en la inmunidad o
pueden estar contenidos en los venenos. Estos se distinguen de los agentes citostáticos en el
grado de efecto. Algunos de ellos se usan como antibióticos citotóxicos. 2

DIAPOSITIVA 17
Un anticuerpo monoclonal es un anticuerpo producido por un solo clon de linfocitos B. 1 Los
anticuerpos monoclonales (en acrónimo mAB, del inglés monoclonal antibody) son
anticuerpos idénticos porque son producidos por un solo tipo de célula del sistema inmune, es
decir, todos los clones proceden de una misma célula madre. 2 Es posible producir anticuerpos
monoclonales que se unan específicamente con cualquier molécula con carácter antigénico.
Este fenómeno es de gran utilidad en bioquímica, biología molecular y medicina.

DIAPOSITIVA 18
Según su origen, es posible distinguir cuatro tipos de anticuerpos monoclonales, que se
distinguen principalmente por su composición y su antigenicidad en el organismo:

 Murinos:
 Anticuerpos procedentes del ratón
 Eficacia terapéutica disminuida (el sistema inmunológico los identifica como
extraños y reacciona para destruirlos).
 Pueden presentar efectos secundarios, como nefrotoxicidad y reacciones
alérgicas.

DIAPOSITIVA 19

 Quiméricos:
 Obtenidos de ratones mediante la humanización de los AcMo, por ingeniería
genética (las regiones variables proceden de ratón y reconocen el antígeno
específico; las regiones constantes de los anticuerpos provienen de los seres
humanos).
 Evitan el rechazo del sistema inmune, al introducirse en el organismo.
 Producen anticuerpos antiquiméricos.

DIAPOSITIVA 20

 Humanizados:
 El 90 por ciento del anticuerpo es de origen humano, por lo que reduce aún más
la inmunogenicidad de los anticuerpos.
 El 10 por ciento restante corresponde a las regiones CDR o hipervariables, que
son las únicas que proceden del ratón.

DIAPOSITIVA 21

 Humanos:
 La totalidad del anticuerpo es de origen humano.
 El rechazo del sistema inmune es prácticamente
inexistente.