(Melina Nicolle Franco Farías), Jorge Cañarte Alcívar; INMUNOGLOBULINAS D

INMUNOGLOBULINAS D
(Melina Nicolle Franco Farías)1, Jorge Cañarte Alcívar2-3-4
1
Estudiante de la Escuela de Medicina. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
Portoviejo – Manabí – Ecuador
2
Docente Investigador. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. Portoviejo – Manabí –
Ecuador
3
Médico especialista en Inmunología Clínica, StemMedic. Manta – Manabí – Ecuador.
4
Director de Docencia e Investigación, Instituto Ecuatoriano de Enfermedades Digestiva IECED. Portoviejo –
Manabí – Ecuador

Resumen. - humanas, presentan receptores para

Las inmunoglobulinas D son
inmunoglobulinas que migran en la
zonas de las betas lentas o gamas
rápidas, tienen una constante de
sedimentación de 7-8 S, un peso
molecular de 184000 D, con un
porcentaje de carbohidratos del 13%,
su vida media es de 2,8 días, similar a
la de la IgE. No fija complemento, ni
atraviesa placenta, es relativamente
lábil a la degradación por calor y por
ciertas enzimas proteolíticas.
El hallazgo de un aumento de IgD
en pacientes con episodios periódicos
de fiebre llevó a reiniciar
investigaciones acerca de su posible
función biológica.
La molécula de IgD tiene una larga
región «bisagra» entre Fab y Fc, lo
que proporciona a la molécula más
susceptibilidad a la degradación
proteolítica, así como una mayor
flexibilidad que favorece la unión al
antígeno, y presenta 3 dominios en la
región constante. La IgD no induce
anafilaxia cutánea pasiva en el curiel,
no se une con linfocitos, neutrófilos, o
monocitos y no atraviesa la placenta.
Se ha demostrado en cultivos de
linfocitos de amígdalas la síntesis
espontánea y secreción de IgD. Del 10
al 15 % de las células T periféricas
IgD y forman rosetas con eritrocitos
cubiertos con IgD.
Palabras clave. inmunoglobulinas,
cadena, linfocito, receptor, célula.
Abstract. -
Immunoglobulins D migrate in the
areas of slow betas or fast ranges,
have a sedimentation constant of 7-8
S, a molecular weight of 184000 D,
with a carbohydrate percentage of
13%, their lifespan is 2.8 days, similar
to IgE. It does not fix complement, nor
does it cross the placenta, it is
relatively labile to degradation by heat
and by certain proteolytic enzymes.
The finding of an increase in IgD in
patients with periodic episodes of fever
led to the re-initiation of research on its
possible biological function.
The IgD molecule has a long
"hinge" region between Fab and Fc,
which makes the molecule more
susceptible to proteolytic degradation,
as well as greater flexibility that favors
antigen binding, and has 3 domains in
the constant region. IgD does not
induce passive cutaneous anaphylaxis
in the curiel, does not bind to
lymphocytes, neutrophils, or

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Cátedra de Inmunología, Escuela de Medicina, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
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monocytes, and does not cross the
placenta.
Spontaneous IgD synthesis and
secretion have been demonstrated in
amygdala lymphocyte cultures. 10-
15% of human peripheral T cells have
IgD receptors and form rosettes of
IgD-covered erythrocytes.
Key words. immunoglobulins, chain,
lymphocyte, receptor, cell.
Introducción. -
La inmunoglobulina D (IgD) es una
de las proteínas presentes en el suero
humano, la menos conocida en cuanto
a su función biológica. En la
actualidad, se han incrementado los
estudios de la IgD en relación con el
papel de esta en la respuesta inmune,
dado por su expresión en la
membrana de los linfocitos B
formando parte del receptor
antigénico.
Las inmunoglobulinas D son
isotipos de inmunoglobulinas que
migran en la zonas de las betas lentas
o gamas rápidas, presentan una
constante de sedimentación de 7-8 S,
un peso molecular de 184000 D, con
un porcentaje de carbohidratos del
13%, su vida media es de 2,8 días,
similar a la de la IgE. No fija
complemento, ni atraviesa placenta,
es relativamente lábil a la degradación
por calor y por ciertas enzimas
proteolíticas.
En relación con otras
inmunoglobulinas, como las IgG, IgA,
IgM, las inmunoglobulinas D o IgD son
considerablemente reducidas en
cuanto al nivel sérico de
inmunoglobulinas en mg.
Cátedra de Inmunología, Escuela de Medicina, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
La IgD humana representa
aproximadamente el 0,25 % de las
inmunoglobulinas totales del suero. Su
nivel de síntesis es 10 veces menor
que el de la IgA, IgM, e IgG. El
catabolismo de la IgD disminuye a
altas concentraciones en suero.
Desarrollo. -
La distribución de la IgD en el
compartimento intra y extravascular es
diferente a otras inmunoglobulinas:
casi el 75 por ciento del total de IgD se
encuentra en el espacio intravascular
(Dijskstra A., 2014)
Los estudios de la inmunoglobulina
D (IgD) en suero se han extendido por
más de 4 décadas sin que se haya
podido establecer un papel específico,
no así para la IgD unida a la
membrana de linfocitos B, a la que se
han propuesto diversas funciones. El
hallazgo de un aumento de IgD en
pacientes con episodios periódicos de
fiebre llevó a reiniciar investigaciones
acerca de su posible función biológica.
La molécula de IgD tiene una larga
región "bisagra" entre Fab y Fc, lo que
proporciona a la molécula más
susceptibilidad a la degradación
proteolítica, así como una mayor
flexibilidad que favorece la unión al
antígeno, y presenta 3 dominios en la
región constante. En 1982 se reportó
la secuencia aminoacídica en una IgD
monoclonal, y en 1985 la secuencia
genómica.
Las cadenas pesadas de la IgD en
la superficie de las células B están
covalentemente unidas por un puente
disulfuro cerca de la porción carboxi
terminal. Esto permite un grado mayor
de libertad de los sitios de unión al
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antígeno que en los otros isotipos de
inmunoglobulinas. La IgD sérica y la
IgD unida a membrana son
antigénicamente similares, pero
difieren en su susceptibilidad a la
proteólisis por plasmina.
También, las cadenas de la IgD
unidas a membrana, tienen una
movilidad electroforética ligeramente
más lenta que las cadenas
monoclonales en suero, lo que hace
pensar en un mayor peso molecular
para la primera.
Existen células en tejido linfoide
que expresan solamente IgD en su
superficie, las glándulas adenoides
comprenden un número mayor de
células plasmáticas que contienen IgD
que el bazo, nódulos linfáticos o el
tejido linfoide intestinal. La IgD no
induce anafilaxia cutánea pasiva en el
curiel, no se une con linfocitos,
neutrófilos, o monocitos y no atraviesa
la placenta. Se ha demostrado en
cultivos de linfocitos de amígdalas la
síntesis espontánea y secreción de
IgD.
Del total de células T periféricas
humanas, 10 al 15 % presentan
receptores para IgD y forman rosetas
con eritrocitos cubiertos con IgD. La
expresión sobre las células T de estos
receptores se incrementa mediante
interleukina 2 (IL2), IL4 e interferón g.
Células T CD4+ y CD8+ pueden
expresar receptores de IgD, que
pueden unir IgD de membrana durante
la presentación antigénica por células
B para facilitar la respuesta de células
T y B antígeno- específicas.
La IgD sérica es considerada un
marcador temprano de la activación de
células B; puede tener un papel
regulador, como por ejemplo estimular
Cátedra de Inmunología, Escuela de Medicina, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
la respuesta protectora de anticuerpos
de los isotipos IgM o IgA, o interferir
con la replicación viral.
Participa en la generación y
mantenimiento de las células B de
memoria, y se le señala una
participación importante en la
transición de un estado de
susceptibilidad a la inducción de
tolerancia de células B a uno de
respuesta. Es un potente inductor del
factor de necrosis tumoral alfa (TNF -
a), IL-1 y de su receptor; también
induce la liberación de IL-6, IL-10.
Conclusión. -
La IgD es una inmunoglobulina
asociada a la membrana de los
linfocitos B. Los anticuerpos de la
clase de IgD se comportan como los
de la clase IgM en la fase temprana de
la infección.
Alrededor del 0.2% de las
inmunoglobulinas séricas (20 m g/ml)
y presenta una región bisagra
bastante amplia, lo que puede ayudar
a explicar el hecho de que es muy
susceptible a proteolisis, siendo muy
baja su vida media en sangre (unos
tres días).
La función primaria de estas
inmunoglobulinas es la de servir como
detectores de antígenos para las
células B, en los linfocitos B maduros
vírgenes, donde parece que su función
es constituir un receptor antigénico,
tanto en activación como en supresión
de los linfocitos B. y se detecta
marginalmente en el plasma.
Sin embargo, en su forma libre, su
función principal es prácticamente
desconocida, aunque algunos autores
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 (Melina Nicolle Franco Farías), Jorge Cañarte Alcívar; INMUNOGLOBULINAS D

suponen que interviene en los ● Van, J., Paul, W., Terry, W.,
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Cátedra de Inmunología, Escuela de Medicina, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.