Proteinas

Las proteínas son las biomoléculas más abundantes, más variadas y con mayor diversidad de
funciones dentro del organismo. Desempeñan papeles fundamentales tanto en el interior de la
célula como en el espacio extracelular. El conocimiento del funcionamiento del organismo exige
un estudio detallado de la estructura y propiedades de las proteínas.

DEFINICION

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del
código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:

 Carbono

 Hidrógeno

 Oxígeno

 Nitrógeno

Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.

Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están
presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los
procesos biológicos que se producen.

ESTRUCTURA

Todos los tipos conocidos de proteínas están formados por tan sólo 20 aminoácidos, denominados
aminoácidos comunes, que al unirse forman polímeros. Con tan sólo veinte unidades elementales
de construcción se puede realizar tal variedad de combinaciones, que pueden contarse por miles
las estructuras distintas diseñadas para desarrollar multitud de actividades biológicas

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena
lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos
de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la proteína. La
estructura primaria de una proteína es determinante en la función que cumplirá después, así las
proteínas estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor
cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros para
dar dureza a la estructura que forman. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede
adoptar múltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del
polímero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de los
aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la formación de
puentes disulfuro y también en parte es ayudado por otras proteínas. Así, la estructura primaria
viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados y la forma en que se pliega la cadena se
analiza en términos de estructura secundaria. Además las proteínas adoptan distintas posiciones
en el espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el
modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una
determinada proteína. Así mismo, las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única
cadena de aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o monómeros)
para formar proteínas multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las
proteínas, a la agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en complejos
macromoleculares mayores. Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las
proteínas:

Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica,

es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados Las posibilidades
de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas
existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las
variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de
aminoácidos que componen la molécula proteica. Como consecuencia del establecimiento de
enlaces peptídicos entre los distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena
principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos. Los
átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado
con el aminoácido precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo
carboxilo (que se condensa con el aminoácido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica
que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-) 10 Estructura y Propiedades
de las Proteínas Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para
entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que
adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una
enfermedad genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría
resultar en que la función de la proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no
se ejecute en lo absoluto. La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la
secuencia de nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado código genético, que se puede
utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante
la transcripción del ADN no siempre permiten que esta conversión pueda hacerse directamente.
Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los
enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces
peptídicos.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta

gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el
primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena
polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más
estables.

Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la
proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura
terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la
disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos
ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura
cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.

Estructura cuaternaria

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una
proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe
considerar: 17 Estructura y Propiedades de las Proteínas ° El número y la naturaleza de las distintas
subunidades o monómeros que integran el oligómero y ° La forma en que se asocian en el espacio
para dar lugar al oligómero. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas
peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no
covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un
homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En
cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos
de cisteína situados en cadenas distintas.

CLASIFICACION

Se pueden aplicar distintos criterios para clasificar a las proteínas y no existe un sistema universal
de clasificación. Se ofrecen los que se citan con más frecuencia.

Según su forma

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria en la cual

predomina un tipo de estructura secundaria: hélice alfa u hoja beta. Tienen secuencias repetitivas
de residuos. Usualmente tienen función estructural. Se asocian en forma paralela y con frecuencia
las cadenas vecinas están entrecruzadas con enlaces covalentes (disulfuro o de otro tipo) 29. Son
insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y
fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta
dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que
hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. Presentan elementos diversos de
estructura secundaria en una misma cadena polipeptídica (hélices alfa, hojas beta, giros, vueltas,
regiones intrínsecamente desordenadas). Las hojas beta comúnmente están enrolladas o
envueltas 30. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de
transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en
los extremos).

Según su solubilidad:

Proteína Globular, proteínas globulares, proteínas fibrosas, proteínas integrales de membrana (o

proteínas transmembranales): presentan secuencias de residuos hidrofóbicos, que usualmente
adoptan conformaciones de hélice alfa o hebras beta afines a la parte hidrofóbica de las
membranas celulares. Siguen mecanismos de plegamiento distintos a las de las proteínas
citoplásmicas. proteínas intrínsecamente desordenadas. Tienen una estructura flexible que cambia
en función de sus interacciones con el disolvente o con otras moléculas que actúan como ligandos.
Usualmente tienen una composición rica en residuos cargados (lisina, arginina, glutamato,
aspartato e histidina) y se les encuentra con mayor frecuencia en células eucariontes que en
procariontes. Muchas proteínas presentan dominios intrínsecamente desordenados (como p53),
pero otras carecen completamente de estructura rígida (por ej. las proteínas ribosomales o del
spliceosoma).

Según su composición química:

Proteínas simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas

son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas), albúminas.Proteína simple

Proteínas conjugadas o heteroproteína: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un

grupo prostético. La porción no aminoacídica se denomina grupo prostético, estos pueden ser un
ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de estas son la mioglobina y los
citocromo. Las proteínas conjugados o heteroproteínas se clasifican de acuerdo a la naturaleza de
su grupo prostético:

Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.

Lipoproteínas: Su grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y triglicéridos.

Metaloproteínas: El grupo prostético está formado por metales.

Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo (sustancia coloreada que
contiene un metal).

Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por los carbohidratos.

Fosfoproteínas: Son proteínas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido
nucleico o de un fosfolípido.

FUNCION

Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero hay proteínas que
tienen más de una actividad. Entre las distintas funciones se conocen las siguientes:

Catálisis: Las enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera

más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo
la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los
alimentos.

Reguladoras: Las hormonas proteicas ayudan a mantener la homeostasis en el cuerpo. Tal es el

caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.

Estructural: Muchas proteínas determinan la forma o el soporte en las células y los tejidos, ya que
forman cables o rieles para dirigir el movimiento y se forman por el ensamble de subunidades 22.
Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto. También otras proteínas tienen
la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a
otras estructuras. Por ejemplo, la colágena es el principal componente de la matriz extracelular del
tejido conectivo.

Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo.

Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que defienden al organismo contra cuerpos extraños.
Otros ejemplos son la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que
forman coágulos.

Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean
requeridas. Por ejemplo, la hemoglobina lleva el oxígeno por medio de la sangre. Otras proteínas
permiten o impulsan el paso solutos a través de las membranas celulares. En esta segunda
categoría se encuentran los translocadores, permeasas, canales iónicos y poros membranales.

Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la

función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como el receptor de
acetilcolina que recibe señales para producir la contracción muscular.

Proteínas motoras. Estas proteínas actúan como motores de escala nanométrica que mueven a
otros componentes celulares. Por ejemplo, en las fibras musculares la actina compone a los
microfilamentos de las células y la miosina activa el movimiento durante la contracción muscular.

Funciones de reserva y almacenamiento. Son materia prima como fuente de carbono y de energía
química en diferentes organismos. Ejemplos: la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.
La ferritina forma una estructura hueca donde se almacena hierro.

Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo
de moléculas. Muchas proteínas que se encuentran en el citoplasma colaboran además en el
mantenimiento del pH, ya que actúan como un tampón químico.

¿COMO SE OBTIENEN?

Se forman en los ribosomas celulares [complejo formado por proteínas y ácido ribonucleico (RNA)]
a partir de la información contenida en los genes.

El ribosoma, es capaz de descifrar el código de la secuencia de bases del mRNA y traducirla a la

cadena de aminoácidos de una determinada proteína.

Como decíamos antes, cada codón (secuencia de tres bases) codifica para un aminoácido o para
una señal (el inicio o final de una proteína).

Se forman en los ribosomas celulares [complejo formado por proteínas y ácido ribonucleico (RNA)]
a partir de la información contenida en los genes.

Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales,
verduras y productos lácteos tales como queso o yogur. Tanto las fuentes proteínas animales
como los vegetales poseen los 20 aminoácidos necesarios para la alimentación humana.