República Bolivariana de Venezuela.

Ministerio del Poder Popular para la Educación Superior.

Instituto Universitario de Tecnología

“JUAN PABLO PEREZ ALFONZO”

Cabimas- Edo Zulia.

BIOQUIMICA.

Estudiante:

Sandra Y. Ramos Ch.

27.378.941

Profesor:

Mirta García.
UNIDAD I.

 Aplique las nociones básicas de química para la interpretación de los procesos

bioquímicos celulares.
1. Importancia del estudio de la bioquímica.
La importancia de la bioquímica es inmensa e indispensable en nuestras actividades cotidianas. Se
utiliza en diagnóstico clínico, fabricación de diversos productos biológicos, tratamiento de
enfermedades, nutrición, agricultura, etc. El estudio de la bioquímica ayuda a comprender los
conceptos químicos reales de la biología. Ese es el funcionamiento de varios procesos corporales y
fisiología mediante el uso de biomoléculas. La bioquímica es una de las ramas de la química que se
ocupa de las bases químicas de la vida en plantas y animales. Es decir, le preocupa la química
interna de los sistemas biológicos de animales y plantas.

En enfermería, la importancia de la bioquímica es invaluable. Cuando un paciente está en las

enfermeras del hospital, debe vigilar cómo progresa su condición a través de la bioquímica clínica.
Ese es el tratamiento para ayudarlo a recuperarse de dicha afección, etc. Casi todas las
enfermedades o trastornos tienen alguna participación bioquímica. Por lo tanto, el diagnóstico de
cualquier condición clínica es fácilmente posible mediante estimaciones bioquímicas.

Prueba de función renal: por ejemplo, en trastornos renales, otros tratamientos de

quimioterapia, etc., la prueba de orina ayuda a comprender el grado de excreción de
medicamentos u otros metabolitos, el cambio en el pH, el color de la orina, etc.

Análisis de sangre: En la diabetes, bioquímica de ensayo analítico para el nivel de glucosa en la

sangre (por encima de 150 mg / decilitro) ayuda a entender la gravedad del trastorno diabetes.
Otro análisis bioquímico para cuerpos cetónicos en orina también indica la etapa de la diabetes. La
aparición de cuerpos cetónicos o cetonas urea es principalmente la última etapa de la diabetes.
Las pruebas de función hepática ayudan a comprender el tipo de enfermedad o daño hepático, el
efecto de cualquier medicamento en el hígado, etc.

Prueba de colesterol en suero: la evaluación del nivel de colesterol en sangre y otras lipoproteínas
ayuda a comprender la propensión del paciente a las enfermedades cardiovasculares.

Por lo tanto, la importancia de la bioquímica clínica es ayudar a la enfermera a controlar el estado

del paciente regularmente durante el tratamiento. Además, el conocimiento de la bioquímica es
útil en el diagnóstico y tratamiento de las enfermedades.

2. Analizar la composición de las células vivas.

Las células son las unidades estructurales de todos los seres vivos. Aunque su tamaño solo puede
verse a través de un microscopio, sus características son indispensables para el proceso de la vida.
Tenemos millones de células en nuestro cuerpo, las mismas se le conocen como células
eucariotas. Existen más de 200 tipos de células diferentes, aunque en su composición celular y su
cito esqueleto son similares.

La célula eucariota se diferencia de otras células, ya que estas poseen un núcleo rodeado de una
membrana. Almacenando el código genético en su núcleo.
Caracteres celulares

Las células reaccionan a los cambios del ambiente. Pueden reproducirse dividiéndose y formando
células hijas. Las células forman tejidos cuando son del mismo tipo y se combinan para trabajar
juntas. Estas se clasifican de acuerdo al tejido que forman: Células sanguíneas, óseas, nerviosas,
cartílago, musculares, epiteliales y adiposas.

La composición celular humana comprende de:

Membrana Plasmática
Citoplasma y orgánulos
Ribosomas
Mitocondrias
Núcleo
Nucléolo
Aparato de Golgi
Micro filamentos
Micro túbulos
Centriolos
Flagelo
Cilios
Retículos endoplasmático (RE)
Liso somas
Peri somas
Membrana Celular

Su estructura es extremamente fina, siendo su mayor componente la proteína, la cual comprende

casi un 50 a 70 por ciento de su peso. También contiene glucolípidos y láminas de fosfolípidos.

Citoplasma

Es la sustancia fundamental en donde las reacciones químicas ocurren. Se encuentra en el interior

de la membrana plasmática y en el exterior del núcleo.

Su estructura es fina y granulosa. Está compuesta de proteínas, agua, lípido, carbohidrato y

sustancias inorgánicas.

Su función es tomar la materia prima y convertirla en energía y sintetizar los materiales para la
utilización de la célula. Almacenar sustancias de reserva y brindar movimiento y soporte a la
célula.

Núcleo

Es la estructura más grande de la célula. Se encuentra separado de los orgánulos por una
membrana nuclear. Es donde se encuentran los genes y controla las actividades celulares.

La composición del núcleo consta de:

Membrana nuclear- Se comunica con el citoplasma a través del retículo endoplasmático (RE).

Nucleoplasma- Fluido gelatinoso.

Nucléolo- Es donde se encuentra el Ácido desoxirribonucleico (ADN) y Ácido ribonucleico (ARN).

Ácido Desoxirribonucleico (ADN)- Sintetizador del Ácido ribonucleico (ARN) y selecciona el código
genético.

Ácido Ribonucleico- (ARN) Transporta el código genético.

Nucléolo.

Contiene el Ácido desoxirribonucleico (ADN) responsable del código genético y Ácido ribonucleico
(ARN). Conduce la síntesis de proteínas y transfiere esta información, también tienen expresión
catalítica.

Retículo endoplasmático (RE)

Se encuentra en el Citoplasma y son un sistema de membrana en forma de sacos, interconectados

entre ellos, compartiendo el mismo espacio. Estos son continuos con la membrana nuclear. Su
morfología puede ser liso o granular (no contiene ribosomas en su superficie) y también rugoso o
granular (contiene ribosomas en su superficie).

Funciones del Retículo Endoplasmático:

Provee soporte al citoplasma.

Conduce los impulsos nerviosos intercelulares.

Intercambia materiales.

Provee reacciones químicas.

Almacena la síntesis de proteínas y polipéptidos (rugoso).

Síntesis de fosfolípidos y crecimiento de biomembranas (liso).

Ribosomas

Se encuentran en el citoplasma, mitocondrias, retículo endoplasmático y cloroplastos. Estos no

tienen membrana. Su composición está formada por proteína y ARN ribosómico.

Su función es:

Leer el ARN mensajero que viene con la información genética del ADN y sintetizar la proteína para
llevarlo a la célula, a este proceso se le llama traducción.

Complejo de Golgi

Este obtiene su nombre del italiano, Camilo Golgi. Renombrado citólogo que en el 1876 probó la
existencia de unas cavidades y gránulos en la célula, a la cual se le llamó Complejo o Aparato de
Golgi en su honor. Generalmente está localizado cerca del núcleo.

El Aparato de Golgi o Complejo de Golgi tiene una función importantísima en la célula:

Construye la membrana.

Transportar partículas a través de la membrana, almacenar lípidos y proteínas.

Empaca y secreta proteínas.

Mitocondria

Su morfología es pequeña y esférica. Su organización consiste de dos membranas interior y

exterior, matriz y el espacio inter-membrana. Contiene ondulaciones que se conocen como
crestas. Tiene su propio ADN para sintetizar proteínas sin la intervención de otros orgánulos de la
célula. También se puede replicar como respuesta a la necesidad de ATP en la célula.

Lisosomas

Los lisosomas son membranas esféricas que contienen doble membrana y carecen de una
estructura detallada. El retículo endoplasmático rugoso (RER) forma los liso somas y luego el
complejo de Golgi los empaqueta. Las enzimas de los lisosomas son capaces de digerir bacteria
que entran en la célula.

Los lisosomas cuando se encuentran activos son de apariencia granulosa y toman una apariencia
vesicular variando de tamaño. Si la célula es atacada por bacterias los lisosomas la defienden
dirigiendo esas dichas bacterias y activando el sistema inmunitario.

3. Conocer el equilibrio ácido y básico del organismo.

Equilibrio ácido-básico. El pH es una medida del grado de acidez o basicidad de una sustancia o
solución. Se determina según la fórmula, pH es igual a menos logaritmo de la concentración de
hidrogeniones, por lo que es inversamente proporcional a dicha concentración o sea a mayor
concentración de hidrogeniones menor será el pH y viceversa.
El pH normal de los líquidos corporales oscila entre 7.35 para la sangre venosa, por su mayor
contenido en bióxido de carbono y 7.45 para la sangre arterial, con un menor contenido del
mismo. Cuando el pH disminuye por debajo de 7.35 se produce una acidosis, mientras que si
aumenta por encima de 7.45 se produce una alcalosis.

Cuando se incrementa el nivel de acidez, la sangre debe conservar este vital equilibrio a través del
aporte de bases (álcalis) para neutralizan los ácidos. Por ello, para obtener un sano metabolismo
celular, es preciso que la sangre tenga un constante flujo de sustancias de naturaleza alcalina, a fin
de poder neutralizar el exceso de ácidos.

El equilibrio corporal entre la acidez y la alcalinidad se denomina equilibrio ácido-básico.

El equilibrio ácido-básico de la sangre se controla con precisión porque incluso una pequeña
desviación de la normalidad afecta gravemente a muchos órganos. El organismo utiliza distintos
mecanismos para regular el equilibrio ácido-básico de la sangre. En estos mecanismos intervienen

 Los pulmones
 Los riñones
 Los sistemas estabilizadores del pH

Intervención de los pulmones

Uno de los mecanismos que el organismo utiliza para regular el pH de la sangre consiste en la
liberación de dióxido de carbono por parte de los pulmones. El dióxido de carbono, ligeramente
ácido, es un producto de desecho del procesamiento (metabolismo) del oxígeno y los nutrientes
(que todas las células necesitan) y, como tal, las células lo producen de forma constante. Luego
pasa de las células a la sangre que lo transporta a los pulmones, desde donde se exhala. A medida
que se acumula, el pH disminuye (mayor acidez).

El cerebro regula el volumen de dióxido de carbono que se exhala controlando la velocidad y la

profundidad de la respiración (ventilación). El volumen de dióxido de carbono exhalado y, en
consecuencia, el pH de la sangre aumenta cuando la respiración es más rápida y profunda.
Ajustando la velocidad y la profundidad de la respiración, el cerebro y los pulmones pueden
regular el pH de la sangre minuto a minuto.

Intervención de los riñones

Los riñones también participan en la regulación del pH sanguíneo eliminando el exceso de ácidos o
de bases. Modifican la cantidad de ácidos o de bases que se eliminan, pero, dado que los riñones
tardan más en adaptarse que los pulmones, esta compensación suele demorar varios días.

Sistemas estabilizadores del pH

Otro mecanismo de control del pH sanguíneo consiste en el uso de sistemas químicos

estabilizadores del pH, que protegen de los cambios repentinos en la acidez o en la alcalinidad.
Estos sistemas estabilizadores de pH son combinaciones de ácidos y bases débiles presentes de
forma natural en el organismo. En condiciones de pH normales, los ácidos y bases débiles forman
parejas en equilibrio. Estos sistemas actúan químicamente para reducir los cambios en el pH de
una solución ajustando las proporciones de ácido y de base.
El principal sistema estabilizador del pH en la sangre es el ácido carbónico (un ácido débil formado
a partir del dióxido de carbono, disuelto en la sangre) y los iones bicarbonato (la base débil
correspondiente).

UNIDAD II.
 Describir estructura general de los aminoácidos.
1. Aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas pequeñas, monómeros de los péptidos y las proteínas. Son
cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería, ya que poseen un carbono asimétrico unido a
cuatro radicales distintos (excepto en el caso de la glicina o glicocola). Estos radicales son:

 Un grupo carboxilo (-COOH), ácido.

 Un grupo amino (-NH2), básico.
 Un hidrógeno.
 Un radical, característico de cada aminoácido, y que le confiere características propias.
Sirven como criterio de clasificación de los aminoácidos.
2. Propiedades de los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, incoloros, algunos con sabor dulce, de
elevado punto de fusión, solubles en agua (por el grupo amino y el grupo carboxilo), y otras
propiedades importantes que vamos a ver más detalladamente.

 Estereoisomería o isomería espacial.

 Isomería óptica.
 Comportamiento anfótero.

Estereoisomería o isomería espacial

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico, el carbono α, enlazado a
cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical R y un hidrógeno.
Como consecuencia, los aminoácidos presentan isomería.

Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros:

Con configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo carboxilo quede arriba, el
grupo -NH2 queda situado a la derecha.

Con configuración L, si el grupo -NH2 se encuentra a la izquierda.

Ambos estereoisómeros son imágenes especulares y no superponibles entre sí, por lo que son
enantiómeros. Todos los aminoácidos proteicos tienen configuración L.

Isomería óptica

Los aminoácidos presentan actividad óptica por la existencia del carbono asimétrico, siendo
capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.

Según hacia dónde desvía el plano de luz polarizada pueden ser:

Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha.

Levógiro o (-), si lo desvía hacia la izquierda.

La configuración L o D es independiente de la actividad óptica, por lo que un L-aminoácido puede

ser levógiro o dextrógiro, igual que otro con configuración D.

Comportamiento anfótero.

Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es decir, pueden

ionizarse, comportándose como ácido o como base, dependiendo del pH. Esta característica se
debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino:

Se comporta como ácido. Los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO-.

Se comporta como base. Los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+.

Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las variaciones de pH

del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base, liberando o retirando protones
del medio.

Si el medio es ácido, el aminoácido se comporta como una base. El grupo -COO- capta un protón y
pierde su carga negativa.
Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido. El grupo como -NH3+ libera un
protón y pierde su carga positiva.

Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar una forma dipolar neutra (o zwitterión),
con tantas cargas positivas como negativas, que se denomina punto isoeléctrico.

3. Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos, según las características de su grupo radical, se dividen por su ionización,
polaridad y reactividad, en:

 Aminoácidos neutros. Su cadena lateral no posee grupos carboxilo ni amino y, por tanto, a
pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Pueden ser:
 Neutros polares. Su cadena lateral tiene grupos hidrófilos con los que puede formar
puentes de hidrógeno con moléculas polares, por lo que son solubles en agua.
 Neutros apolares. Su larga cadena hidrocarbonada lateral es hidrófoba, y es menos soluble
en agua.
 Aminoácidos ácidos: el grupo R lleva un grupo ácido (carboxilo), de manera que a pH
neutro, tienen carga negativa, ya que ese grupo desprende H+.
 Aminoácidos básicos: cuando el grupo R lleva un grupo básico (amino), de tal modo que a
4. Tipos de aminoácidos
Aunque los aminoácidos pueden clasificarse de diversas maneras, suelen dividirse en aminoácidos
esenciales y no esenciales:

 Esenciales: aquellos que el cuerpo humano no es capaz de generar y que obtiene a través
de la alimentación.
 No esenciales: aquellos que el cuerpo humano puede sintetizar para el adecuado
funcionamiento del cuerpo. Estos comprenden 10 de los 20 aminoácidos que estructuran
las proteínas.

Además, existen los denominados aminoácidos condicionales, los cuales no son esenciales y
solo se utilizan en condición de enfermedad o estrés.

Aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales son indispensables para las funciones vitales del organismo, por lo
tanto deben ser incorporados en la dieta, ya que no son sintetizados por nuestro cuerpo.

Las proteínas que portan casi todos los aminoácidos esenciales son las llamadas proteínas de alto
valor biológico.

Existen 9 aminoácidos esenciales. A continuación se detallan sus principales funciones:

 Histidina: participa en la formación de la hemoglobina, mielina, glóbulos rojos y blancos.

Este aminoácido es fundamental para la reparación de tejidos y ayuda a mejorar la libido.
 Isoleucina: participa en la formación de hemoglobina, en el control de la glucemia y en la
reparación del tejido muscular posterior al ejercicio.
  Lisina: favorece la absorción de calcio, ayuda a formar colágeno para el cartílago y el tejido
conectivo, promueve la producción de anticuerpos y reduce los triglicéridos.
 Leucina: contribuye con el proceso de cicatrización, reduce los niveles de glucemia y
participa en formación de hormonas de crecimiento.
 Treonina: ayuda con la producción de colágeno y elastina, mejora el esmalte dental,
corrige el metabolismo de las grasas y evita la formación de hígado graso.
 Metionina: protege el cabello y las uñas, participa en la digestión de grasas y evita la
acumulación de lípidos en los vasos sanguíneos y en el hígado. También es una gran
fuente de azufre.
 Fenilalanina: es precursor de la noradrenalina en el cerebro, mejora el ánimo, el estado de
alerta y contribuye con la memoria, el aprendizaje y la concentración.
 Triptófano: al ser precursor de la serotonina, ayuda a reducir el insomnio, los estados de
depresión y las migrañas. Además, mejora el sistema inmune, contribuye con la liberación
de hormonas de crecimiento y puede reducir el apetito.
 Valina: fortalece la reparación muscular y aumenta los niveles de energía.

Aminoácidos no esenciales

Los aminoácidos no esenciales son generados por el cuerpo humano, por lo cual no es necesario
ingerirlos con la alimentación.

Las funciones de los aminoácidos no esenciales más conocidos son las siguientes:

 Asparagina: contribuye con el correcto funcionamiento del cerebro, actuando como

relajante del sistema nervioso y sintetizando las proteínas musculares.
 Glicina: optimiza las funciones cerebrales, regenera tejidos y fortalece el sistema
inmunológico.
 Glutamina: contribuye con la salud neuronal, el sistema inmunológico y el digestivo.
También posee efectos antioxidantes.
 Serina: protege las fibras, estimula el sistema inmune y favorece la piel y el cerebro.
 Taurina: funciona como neurotransmisor, ayuda a la secreción biliar y presión sanguínea,
favorece el rendimiento deportivo y ofrece propiedades antioxidantes, por lo cual se
utiliza en terapias para abstinencia y ataques epilépticos.pH neutro, tienen carga eléctrica
positiva (toma H+).

5. Proteínas de los aminoácidos.

Los aminoácidos por sí solos participan en numerosas funciones en el organismo; sin embargo, se
considera que su función principal es la de formar parte de la estructural de las proteínas.

Así, la estructura de cada proteína está constituida por una secuencia específica y genéticamente
determinada de aminoácidos, la cual otorga a cada proteína sus principales características y
funciones individuales.

El primer aminoácido de la estructura dona una porción de su ácido carboxílico para dar lugar a un
enlace químico con el grupo amino del siguiente aminoácido. Esto ocurre sucesivamente tantas
veces como sea necesario hasta finalizar la cadena. Un aminoácido es el final de la estructura
porque su grupo carboxílico no ha sido utilizado, por lo que se le da el nombre de carboxilo
terminal. Por su parte, el primero se reconoce por tener su grupo amino intacto.

La estructura de las proteínas se compone, principalmente, de aminoácidos unidos entre sí

mediante enlaces peptídicos. En general, la forma en que se distribuyen viene codificada en el
código genético de cada persona, el cual establece el orden y la forma en que deben colocarse
para dar lugar a una proteína en concreto como la insulina, las hormonas, las enzimas o los
anticuerpos del sistema inmune, por ejemplo.

 Enlace peptídico.
Representan la unión de dos o más aminoácidos por medio de una conexión entre la
original y los péptidos. En los productos y en las proteínas, estos enlaces están
relacionados con los enlaces peptídicos y el resultado de la reacción del grupo carboxilo,
con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.

El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin

embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace.
Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace C-O tiene un 60%
de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%. Por tanto, los
enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlace
sencillo y el enlace doble. De hecho, las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-
O y C-N son intermediarios entre las conexiones sencillas y el doble enlace. Esta
disposición atómica está estabilizada por resonancia, de forma que los seis átomos
implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano.
Otra consecuencia importante de la resonancia es que aumenta la polaridad del enlace
peptídico y establece un momento dipolo. Por esta razón, cada enlace peptídico puede
participar en dos enlaces de hidrógeno. En uno de ellos, el grupo -NH- actúa como
donante de hidrógeno y en el otro, el grupo -CO- actúa como receptor de hidrógeno. Esta
propiedad contribuye notablemente al plegamiento tridimensional de las proteínas.
La naturaleza parcial del doble enlace evita la rotación libre del enlace que une los átomos
C y N en el enlace peptídico. Esta rigidez del doble enlace limita las posibilidades
conformacionales de los péptidos. Hay dos configuraciones posibles:
Configuración cis: los dos Ca se encuentran en el mismo lado del enlace doble.
Configuración Trans: los dos Ca se encuentran en un lado diferente del enlace doble.
Debe observarse que, en general, el enlace peptídico se representa como un enlace
simple. En cualquier caso, tiene varias características que lo hacen cerca de un doble
enlace. Es por eso que los especialistas generalmente mencionan que un enlace peptídico
tiene propiedades que lo colocan a medio camino entre un solo enlace y un enlace doble.