PROTEÍNAS

MARTHA PATRICIA ISAZA CORTES

MARTHA PATRICIA ISAZA CORTES

 PROTEÍNAS

Macromoléculas orgánicas: Péptido: Bajo número de

C, H, O, N, S, P, Fe, aminoácidos
Cu, Mg, I Oligopéptido: No mayor de 10
Polipéptido mayor a 10 hasta 50
Proteína: Superior a 50 a. a
 PROTEÍNAS CLASIFICACIÓN

Simples: Holo
proteínas. • COMPOSICIÓN
Complejas:
Hetero proteínas

Fibrosas • CONFORMACIÓN
Globulares
Albúminas
Globulinas
• SOLUBILIDAD
Gluteinas: Gluten
Prolaminas: Cereales
 CLASIFICACIÓN
DIFERENCIAS
Soluble, esférica
GLOBULARES FIBROSAS
Forma: Esferoidal, de ovillo, casi Longitudinal,
Sencillas esférica: alargada: colágeno,
queratina
Cadena Plegada. Estirada.
polipeptídica
Insoluble
Solubilidad Solubles. Insolubles.
Función Metabólica, unen moléculas, Estructural, estática.
dinámica.
Ejemplo Conjugadas o Elastina, Queratina,
Heteroproteínas: Mioglobina, lana
hemoglobina, Insulina
Fuente: https://www.saberespractico.com/wp-content/themes/imagination/Prote%C3%ADnas%20(globulares%20y%20fibrosas)%20II.jpg
 PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEINAS: Parte proteica y parte no
proteica: grupo prostético

GLUCOPROTEINAS Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
LIPOPROTEINAS De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre.
METALOPROTEÍNAS Ión metálico coordinado por el O, S, N, son:
cofactor, enzimas, proteínas de transporte
almacenamiento y transducción de señales.
CROMOPROTEINAS Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que
transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
 • FOSFOPROTEÍNAS: Caseína, ovovitellin.
• HEMOPROTEÍNAS.
• NUCLEOPROTEÍNAS:

Imagen:
https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/87/Nucleosome.jpg/300px-
Nucleosome.jpg
 AMINOÁCIDOS

Biomoléculas C, H, O, N y
S. Ácidos orgánicos,
componentes de las
proteínas: esenciales 10
No esenciales 10, a. a 21:
selenocisteína

Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales

adquiridos en la dieta:
valina, leucina, lisina,
treonina, triptófano,
histidina, fenilalanina,
isoleucina, tirosina y
metionina.
http://www.definicionabc.com/salud/aminoacidos.php
son sintetizados a partir de
otras sustancias: Arginina,
ácido aspártico, cisteína,
ácido glutámico, glutamina,
prolina, glicina, ornitina,
serina, taurina y tirosina
 PROCESO DE SINTESIS DE PROTEINA
Iniciación Elongación Terminación

IMAGEN B: https://www.youtube.com/watch?v=hN0o9hsrCtM
 ENLACE PEPTÍDICO

IMAGEN: https://biologiaparapsicologos.files.wordpress.com/2013/03/imagen-11.gif
http://dciencia.es/aminoacidos-peptidos-y-proteinas/
 ENLACES NO COVALENTES
Fuerzas Enlace o
Interacción Interacciones
intermoleculares puente de
Electrostática hidrofóbicas
de Van der Waals hidrógeno

Dependen de la
Entre grupos Enlace
Entre moléculas elevada
cargados e parcialmente
neutras entropía del
iones covalente
agua
• Alanina, histidina: metabolismo de la glucosa.
• Arginina y Taurina: equilibrio de nitrógeno y dióxido de
carbono, producción de la Hormona del Crecimiento
• Aspargina: procesos metabólicos del SNC
• Acido Aspártico, Cistina, Cisteína, Serina, Treonina,
Metionina y desintoxicación
• Citrulina: eliminación del amoníaco.
• Glutamina: utilización de la glucosa por el cerebro.
• Acido Glutamínico, Tirosina y Taurina: Sistema Nervioso
Central, inmunológico.
• Glicina: componente de numerosos tejidos del organismo.
• Serina: crecimiento muscular y metabolismo de grasas y
ácidos grasos.
• Ornitina: metabolismo del exceso de grasa corporal.
• Prolina: producción de colágeno,
• Isoleucina y Leucina: formación y reparación del tejido
muscular.
• Lisina: crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del
sistema inmunológico.
• Metionina: determina el porcentaje de alimento que va a
utilizarse a nivel celular.
• Fenilalanina: producción del Colágeno
• Triptófano: crecimiento, secreción adrenal, síntesis de
serotonina: neurohormona: relajación y sueño.
• ayuda al hígado en la desintoxicación.
• Valina: crecimiento y reparación de los tejidos y balance de
nitrógeno
 AMINOACIDOS NO PROTEICOS
No hacen parte de la estructura de las proteínas, pero tienen
importancia biológica. Forman parte de vitaminas (biotina),
neurotransmisores, intermediarios en la síntesis de urea:
reciclaje de proteínas, la citrulina interviene en la eliminación de
la creatina: ácido orgánico nitrogenado, está en músculos y
células nerviosas.
 FUNCIONES

Estructural: Función Hormonas:

Membranas enzimática Defensa: insulina y
receptores Regulan la Anticuerpo glucagón,
Histonas: expresión Trombina y crecimiento,
cromosoma de genes y fibrinógeno calcitonina,
sColágeno , la división hemoglobina
Elastina celular : mioglobina,
Queratina ciclina. lipoproteína
scitocromos
IMAGEN A: http://www.wikillerato.org/images/d/dc/TiposTransporteMembrana.jpg
IMAGEN B: http://2.bp.blogspot.com/-F_0nLwwCIoQ/UU-yf4VBXrI/AAAAAAAAAEw/2YUuJESDi8s/s1600/enzimas3.jpg
IMAGEN C: http://4.bp.blogspot.com/_7NKbA-s3Vbo/TTFXwy2MsCI/AAAAAAAAAjE/VlAlYcQ_jbI/s1600/AnticuerposAntidiabetes.png
IMAGEN D:http://www.patriciarestrepo.co/wp-content/uploads/2016/02/hormonas-imagen-1.jpg
 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
• Solubilidad: globulares con radicales hidrofílicos hacia el
exterior haciendo puentes de hidrógeno con el agua
• Capacidad electrolítica: la proteína se une al polo opuesto de
su carga.
• Especificidad: determinada por estructura tridimensional, un
cambio en la primaria, produce pérdida en la actividad
biológica.
• Desnaturalización: cambio en temperatura, pH, presión,
rompe los puentes de Hidrógeno alterando estructuras
secundarias y terciarias
• Amortiguador de pH: carácter anfótero: puede ser ácido si
dona electrones o base si acepta electrones.

FUENTE: http://images.slideplayer.es/8/2362874/slides/slide_11.jpg
 ESTRUCTURA PRIMARIA

ENLACES PEPTÍDICOS

IMAGEN: http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/jpg/primary.gif
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Enlaces peptídicos y puentes de Hidrógeno

Hélices α:
Estructura enrollada: hélice,
estabilizada por puentes de
hidrógeno intracadena:
Ferritina
Hoja plegada β:
Cadenas poli peptídicas
en zig- zag.
Sentido paralelo o anti
paralelo.
Enlaces puentes de hidrógeno.
IMAGEN: http://1.bp.blogspot.com/-
8FlIpgSAZQ4/VqpFJSvn5eI/AAAAAAAAB20/zeXlqjv7GPg/s1600/estructurasecundariaproteinas.gif
 ESTRUCTURA
TERCIARIA:
PEPTIDO
Puentes salinos entre
aminoácidos cargados
positivamente y
negativamente.
Uniones covalentes de
dos grupos –SH: formar
puentes di sulfuro -S-S.
Puentes de Hidrógeno.
Interacción hidrófobas.

IMAGEN: http://www.manualmoderno.com/apoyos_electronicos/9786074482911/imagenes/cap_31/6.jpg
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

IMAGEN: http://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/estructura-cuaternaria.jpg
 Proteínas exógenas: vía ingestión.
Proteínas de reserva: endógenas.
Proteólisis: degradación de proteínas

Estómago por acción de la

pepsina, tripsina y proteasa
pancreáticas, son
fragmentados a
oligopéptidos y aminoácidos
libres

Aminoácidos se absorben en intestino delgado, pasan a sangre,

hígado: almacenamiento o síntesis de proteínas.
58% de las proteínas consumidas son convertidas a glucosa.
 VIAS DE DEGRADACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1. Vía de la ubiquitina: Fracciona proteínas anormales y

citosólicas de vida corta.
Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.

2. Vía lisosómica: Fracciona proteínas de vida larga:

membrana, extracelulares y organelas tales como
mitrocondrias.
Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas.
3. Transaminación:
Degradación de aminoácidos a α-cetoácidos en el hígado.
 Muestras
biológicas fines
clínicos,
biotecnológicos
o investigación
Biuret – verde Ultra centrifugación
bromocresol

TECNICAS
DETERMINACION
PROTEÍNAS

Diálisis Cromatografía

Electroforesis
DIALISIS: moléculas proteicas (rojo)
son retenidas en la bolsa de diálisis,
las moléculas (azul) difunden en el
medio circundante. Se purifican de
acuerdo: solubilidad, tamaño, carga
y afinidad de unión
Eliminar los productos de desecho
y el exceso de líquido, equilibrar la
cantidad de electrolitos en el
organismo. Membrana
semipermeable.
 CENTRIFUGACION DIFERENCIAL

FUENTE :
http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/celular/centridiferencial.JPG
 CROMATOGRAFIA POR GEL DE
FILTRACIÓN

FUENTE: http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/celular/cromatografia.htm
Tinción de proteínas después de la electroforesis con
azul de Coomassie.
HISTOQUIMICA E INMUNOHISTOQUIMICA

Técnica histológica:
Reacciones generales:
Reacciones
Colorean globalmente
bioquímicas: localizar
proteínas de un tejido
y determinar su
actividad. Reacciones específicas:
grupos químicos propios
de determinados
aminoácidos, ej. Grupo
fenol
 REACCIONES DE GRUPO
REACCION DE NINHIDRINA - SCHIFF.
• Desaminación oxidativa de cadenas poli peptídicas, provocado
por la ninhidrina por el cual los grupos amino son sustituidos
por grupos carbonilo.
• Tras el proceso se realiza la determinación de los carbonilos
neo formados mediante reactivo de Schiff: color rojo
 HISTOQUIMICA DE LAS PROTEINAS
Proteasas: rompen enlaces peptídicos.
Tipos: Pepsina: elastina , colágeno.
Tripsina y Pronasa: Actúa sobre todas las proteínas, mejor
desnaturalizadas.
ENZIMA DETERMINACIÓN
FOSFATASA ÁCIDA Método de GOMORI: incubar cortes de tejidos en una solución con
GLICEROL FOSFATO SÓDICO y NITRATO DE PLOMO a pH 5 .
La enzima libera el fosfato que reacciona con el plomo y da un precipitado
insoluble. Se añade sulfito de amonio que da un precipitado de color
negro.
Se usa para localizar lisosomas.
DESHIDROGENASAS Cortes no fijados junto con un compuesto químico soluble y débilmente
coloreado con TETRAZOL el cual es reducido y forma un precipitado
coloreado: FORMAZAN. Se usa para detectar mitocondrias.
PEROXIDASA Promueve la reducción de sustratos, transfiriendo iones hidrógenos desde
el peróxido de hidrógeno al sustrato que se reduce.
Sustratos: peróxido de hidrógeno y el tetra clorato 3,3-diamino-bencidina,
cuando se reduce forma un compuesto coloreado, insoluble.
 REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA
• Feduchi., Romero., Blasco., García-Hoz. Bioquímica, 2ª edición. Editorial
Panamericana, Madrid. 2015
• Murray Robert K., Botham Katheen M., Kennelly Peter., Rodwell Victor.,
Weil P.Anthony. Bioquímica ilustrada de Harper, 28ª edición. Editorial Mc
Graw Hill, México D.F., 2010
• Álvarez Rodríguez Bertha Adriana y col. Bioquímica: Academia de
Bioquímica.
• Benyon S., Roach J. O`Neale. Lo esencial en metabolismo y nutrición.
Editorial Harcourt Brace. Madrid, España. Voet.Voet. Bioquímica, 3ª
edición. Editorial Medica Panamerica. Argentina, 2006