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Defina los siguientes conceptos

 Proteína conjugada: reciben esta denominación aquellas proteínas que

contienen en su estructura, además de la cadena o cadenas polipeptidicas, otra
sustancia que no está formada por aminoácidos.
La sustancia no aminoácidica recibe nombre de grupo prostético, que es necesaria
para que la proteína desarrolle su función.
Las proteínas conjugadas se agrupan para su estudio según la naturaleza del grupo
prostético. Entre los más importantes podemos citar:

Glicoproteínas: que son las que contienen hidratos de carbono unidos

covalentemente a algún aminoácidos.

Lipoproteínas: que contienen una sustancia lipídica unida no covalentemente, aunque

en algunas proteínas de membrana la parte lipídica sí que forma un enlace covalente
con los aminoácidos terminales o con la cisteína.

 Proteína fibrosa: Las proteínas fibrosas o escleroproteínas están constituidas

por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje,
formando fibras o láminas largas. Son resistentes e insolubles en medios acuosos.
Son elementos básicos estructurales del tejido conjuntivo de los animales superiores.

Queratina: En el pelo, la cadena polipeptídica se enrolla en una hélice α dextrógira

que se estabiliza por puentes de hidrógeno. Cuatro hélices se enrollan de forma
levógira aumentando la resistencia y formando una protofibrilla, estabilizada por
puentes de hidrógeno y disulfuro. Once de éstas se juntan en una microfibrilla. Cientos
de éstas forman las macrofibrillas de las células que se agrupan formando las fibras del
cabello.

Colágeno: Esta proteína tiene numerosos residuos de prolina e hidroxiprolina, que

impiden la formación de estructuras α o β, adoptando una estructura helicoidal triple
de una resistencia extraordinaria y poca capacidad de estiramiento. Imprescindible en
los tendones, cartílagos y en la matriz de los huesos. Sus moléculas se fabrican en
unas células especializadas: los fibroblastos.

Elastina: Es una proteína flexible localizada en el tejido conjuntivo de estructuras y

órganos que son elásticos, como la piel, los ligamentos o los vasos sanguíneos. Las
redes de elastina se alargan o se doblan cuando son sometidas a un esfuerzo. La gran
elasticidad que presenta es porque tiene una estructura irregular en la cual se
establecen enlaces cruzados, que permiten que se estire hasta el 150% antes de
romperse.
 Actina Y Miosina: Aunque presentan una estructura filamentosa son solubles en agua,
por lo que a veces, no se incluyen dentro del grupo de las fibrosas. Aparecen en casi
todas las células eucariotas y son las responsables de la contracción muscular debido
al deslizamiento entre ambas. Son estructuras compactas ya que la disposición de las
cadenas y que en su mayoría son residuos de glicina favorecen el empaquetamiento.

 Proteínas globulares: Las proteínas globulares o esferoproteínas están

constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estructuralmente adoptando formas
esféricas o globulares compactas, por lo que presentan estructuras terciaria y
cuaternaria. Son solubles en agua, de modo que los aminoácidos con cadenas polares
están en contacto con el exterior y aquellos con cadenas apolares hidrófobas se
orientan hacia el interior.
Pertenecen a este grupo:

Las albúminas: que poseen funciones de transporte o de reserva de aminoácidos.

Entre ellas destacan la ovoalbúmina (en la clara de huevo), la lacto albúmina (en la
leche) y la seroalbúmina (encargada del transporte de ácidos grasos en la sangre).

Las globulinas: de forma esférica casi perfecta, entre las que destacan la ovoglobulina
(en el huevo), la lactoglobulina (en la leche), la seroglobulina (en la sangre), la α–
globulina (asociada a la hemoglobina) y las γ–globulinas o inmunoglobulinas (que
forman los anticuerpos).

Las histonas: de carácter básico, asociadas al ADN. En los espermatozoides, el ADN

está más compactado debido a otras proteínas denominadas protaminas.