UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA

PROGRAMA: Ingeniería Ambiental

ASIGNATURA: BIOQUÍMICA

DOCENTE: Mercado

Algunas Propiedades de las Proteínas

Álvarez Jove Keyla Ester, Cobos Villalobos Michelle, Fernández Hoyos Daniel.

Pre-informe de la práctica de laboratorio de bioquímica N° 2

Horario de la práctica: Lunes de 12:00 P.M a 2:00 P.M

Presentado A:

Qco. Mercado

UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA

FACULTAD DE INGENIERÍAS
 Programa de Ingeniería Ambiental

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y

nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas
por la unión de varios aminoácidos, ensamblados mediante enlaces peptídicos. Dentro
del conjunto de todas las proteínas y sus múltiples funciones biológicas en el individuo,
están las proteínas simples, las albúminas y coagulinas, las glutelinas y prolaninas, los
albuminoides, las proteínas conjugadas y las proteínas derivadas; cada una de ellas
desempeñándose de manera específica en el organismo. Por otra parte, en la práctica
se comprobarán las características o propiedades que tienen las proteínas, mediante la
determinación del punto de coagulación, la desnaturalización, la precipitación y la
reacción de Biuret. Finalmente, la Albúmina, la Caseína y la Gelatina, son soluciones a
las que se le realizaran cada uno de los procesos experimentales de manera que se
logre entender la complejidad de estos biopolímeros.

OBJETIVOS

Examinar el cambio estructural de las proteínas mediante el proceso de

desnaturalización.

Experimentar la precipitación de las proteínas al mezclarlas con reactivos

ácidos y sales de metales pesados.

Reconocer las proteínas mediante la reacción de Biuret

RESULTADOS

SOLUCIÓN PRUEBA OBSERVACIÓN COLORACIÓN RESULTADO

Albúḿina Punto de (Anotar cambio en -------------- (anotar si el

congelación y los tubos y a la precipitado
desnaturaliza temperatura que redisuelve
ción de la ocurre) después de
proteína Tubo A: enfriar o diluir
en agua)

-------------- (anotar si el
Tubo B: precipitado
 redisuelve
después de
enfriar o diluir
en agua)
Albúḿina Precipitación (Formación de --------------- (si formó
con sales precipitados) precipitados si,
metálicas Tubo 1: de lo contrario
no)

Tubo 2: ----------

Tubo 3: -------------

Caseína Precipitación Tubo 1: ----------------

con sales
metálicas
Tubo 2: -------------

Tubo 3: ------------

Gelatina Precipitación Tubo 1: -------------

con sales
metálicas

Tubo 2: ---------------

Tubo 3: ------------

Caseína Precipitación Tubo 1: ----------

con reactivos
acídicos
Tubo 2: ------------

Tubo 3: ------------
Albúmina Precipitación Tubo 1: ------------
con reactivos
acídicos
Tubo 2: -----------

Tubo 3: -------------

Solución Reacción de Si se observa Que color es Un resultado

protéica( Biuret algún cambio de positivo o
Puede ser coloración. anotar negativo
cualquiera:
Albúmina,
caseína o
gelatina)

ANALISIS DE RESULTADOS

1. Desnaturalización por acción de calor:

Las propiedades de una proteína están ligadas a su estructura, sí estas se modifican,

aunque no haya ruptura de la cadena polipetídica, ellas pierden sus características
fisico-químicas y funcionales. Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su
estructura primaria, por esta razón, en muchos casos el proceso de desnaturalización
es reversible, ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria
para adoptar niveles superiores a la estructuración, sin embargo más allá de eso,
cuando incrementamos la temperatura de manera gradual, lo que ocurre es que se va
aumentando la energía cinética de todas las moléculas de la proteína, generando un
desorden molecular en su membrana acuosa; dicha desorganización de moléculas
genera la desnaturalización de las proteínas. Otro efecto que tiene el calor, es en sus
enlaces de estructura terciaria, puesto que desdobla las proteínas y las hace ser más
insolubles. Asimismo, la acción de la temperatura disipa las interacciones
electrostáticas más débiles (iónicas), de forma que el interior hidrófobo interactúa con el
medio acuso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada
(coagulación). La formación de un coagulo blanco, insoluble, cuando se hierve la clara
de huevo es un ejemplo común de desnaturalización térmica.

Un cambio gradual en las propiedades de éstas macromoléculas como por ejemplo la

pérdida de solubilidad, es causado por la inestabilidad que presentan ante altas
temperaturas (sobre 50º C).

2. precipitación con sales metálicas:

Las proteínas se precipitaron por la acción del ácido acético y la reacción de los iones
Hg, Cu, y Pb presentes en el cloruro de mercurio, acetato de plomo y sulfato cúprico,
respectivamente, formando así sales insolubles. Gracias a los metales pesados se
neutralizaron las cargas aniónicas de los grupos esenciales de la proteína, formando
sales insolubles, teniendo en cuenta que el pH era más alcalino que el punto
isoeléctrico. Por otro lado, los precipitantes ácidos formaron sales insolubles con las
formas catiónicas (+) de la proteína, siendo necesario efectuar el proceso de un
pH más ácido que el punto isoeléctrico.

Ecuación para el sulfato cúprico:

Ecuación para el acetato de plomo: La reacción de acetato de plomo con la clara de
huevo es oscura, a causa de la reacción de los aminoácidos azufrados(cisteína y
Metionina) presentes en la proteínas. El azufre del amonoácido reacciona con el acetato
de plomo y forma sulfuro de plomo, esta es la reacción:

y esta su representación:

Las proteínas nativas son las que se encuentran en su conformación funcional

plegada (la más estable). Las interacciones que estabilizan la conformación nativa
de una proteína son los puentes disulfuro y las interacciones no covalentes.

3. precipitación de compuestos acídicos: En las reacciones por reactivos alcaloideos

como el ácido tánico y ácido pícrico, nos encontramos que son fuertes agentes
precipitantes de proteínas, puesto que disminuyen el pH de medio cuando las proteínas
tienen un total de cargas positivas. Estos cationes que hacen parte de la proteína
forman complejos con los aniones para formar proteína-picrato y un precipitado
floculento.

Cuando la clara de huevo se pone a reaccionar con el ácido pícrico, esta sustancia
busca a los núcleos aromáticos de la albumina, generando productos de coloración
amarilla. Esto es:
4. reacciones coloridas: Una prueba específica para el enlace peptídico es la reacción
de Biuret, donde los iones de cobre en un medio alcalino forman un color morado con el
nitrógeno del enlace peptídico. La prueba de Biuret (sulfato cúprico en medio
alcalino) es positiva para todos los compuestos que tengan dos o más uniones
peptídicas.

Algunas conclusiones:

Debido a su carácter anfótero, las proteínas reaccionan con los ácidos y con las bases
los ácidos proteicos y álcali proteicos son insolubles en agua y en solución de
sales neutras y se disocian en los ácidos y en las bases diluidas , pero precipitan en
medio neutro . Las proteínas recuperadas resultan desnaturalizadas. • La
prueba de zona se realiza para observar la formación del anillo. • No hay aminoácidos
líquidos. • Tiene elevado punto de fusión ( mayor de 260°C ).