Unidad 3-3

Unidad 3: Enzimas
BIOQUÍMICA GENERAL
MC. ISRAEL ALEJANDRO FLORES URQUIZO
Enzimas
Enzimas: catalizadores biológicos...
Factores que afectan la actividad enzimática...
Los factores que afectan la actividad enzimática son aquellos agentes o

condiciones que pueden modificar el funcionamiento de las enzimas. Las
enzimas son una clase de proteínas cuya función es acelerar las reacciones
bioquímicas. Estas biomoléculas son esenciales para todas las formas de vida,
plantas, hongos, bacterias, protistas y animales.
Las enzimas son esenciales en diversas reacciones importantes para los

organismos, como eliminar compuestos tóxicos, descomponer los alimentos y
generar energía.
Concentración de
enzimas
Concentración de
Enzimas sustrato
Enzimas: catalizadores biológicos... pH
Factores que afectan la

actividad enzimática
Temperatura
Salinidad
Concentración del
producto
Concentración de
los activadores
Inhibidores
enzimáticos
Enzimas
Concentración de enzimas:
A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción
aumenta de manera proporcional.
Enzimas
Concentración de sustrato:
Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la
reacción. Esto se debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las
moléculas de enzima, por lo que se formará el producto más rápidamente.
No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto

sobre la velocidad de la reacción, pues la enzimas estarían saturadas y
funcionando a su máxima velocidad.
Enzimas
pH o concentración de iones de hidrogeno:
Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen

considerablemente en la actividad de las enzimas. Debido a que estos iones
poseen carga, generan fuerzas de atracción y repulsión entre los enlaces de
hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta interferencia produce cambios en la
forma de las enzimas, afectando así su actividad.
Enzimas
pH o concentración de iones de hidrogeno:
Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima.

Así, el pH óptimo para una enzima depende de dónde funciona normalmente.
Por ejemplo, las enzimas intestinales tienen un pH óptimo de
aproximadamente 7.5 (ligeramente básico). En contraste, las enzimas en el
estómago tienen un pH óptimo de aproximadamente 2 (muy ácido).
Enzimas
Temperatura:
A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en
consecuencia, la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy
altas desnaturalizan las enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe
los enlaces que mantienen su estructura haciendo que no funcionen de manera
óptima.
Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía
térmica desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede observar de manera
gráfica en una curva en forma de campana, donde se relaciona la velocidad de
reacción con la temperatura.
Enzimas
Temperatura:
En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de reacción
aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de la ruptura de la
unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción comenzará a disminuir.
Enzimas
Salinidad:
La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia
pueden interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar
parte del sitio activo de la misma.
Enzimas
Concentración de producto:
La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la
velocidad de la enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su
sitio activo formando un complejo, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la
enzima.
En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante

una eliminación rápida de los productos formados.
Enzimas
Activadores enzimáticos:
Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para

funcionar mejor, estos pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+,
Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, etc.
También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las

enzimas, llamados coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que
contienen carbono, como las vitaminas que se encuentran en los alimentos.
Enzimas
Inhibidores enzimáticos:
Los estudios de inhibición enzimática proporcionan un conocimiento más
profundo de los mecanismos de la catálisis enzimática. Muchos tipos diferentes
de moléculas inhiben las enzimas, y actúan de diversas formas.
Debe establecerse una distinción importante entre los inhibidores reversibles y

los inhibidores irreversibles.
Enzimas
Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)
Los diversos modos de inhibición reversible implican todos ellos la unión no covalente de un inhibidor a la
enzima, pero difieren en los mecanismos por medio de los cuales reducen la actividad enzimática y en la
forma en que afectan la cinética de la reacción. Siempre puede revertirse la inhibición, al menos en
principio, mediante la eliminación del inhibidor.
Hay tres tipos de inhibición reversible:

• Competitiva
• No competitiva
• Mixta
Enzimas

Inhibición competitiva.
Supongamos que existe una molécula que se parece tanto al sustrato de una reacción
catalizada por una enzima, que la enzima aceptará esta molécula en su lugar activo. Si esta
molécula puede procesarse también por la enzima, se trata simplemente de un sustrato
alternativo competitivo.
Enzimas

Sin embargo, si la molécula se une al lugar activo, pero no puede sufrir el paso catalítico, reduce
de forma efectiva la disponibilidad de la enzima para llevar a cabo los cambios químicos sobre
los sustratos verdaderos. Una molécula de este tipo se denomina inhibidor competitivo, debido
a que compite con el sustrato por unirse al mismo lugar en la enzima.
Enzimas

Durante la fracción de tiempo en que la molécula de inhibidor competitivo está ocupando el

lugar activo, la enzima no está disponible para la catálisis. El efecto global es como si la enzima
no pudiera unirse al sustrato tan bien cuando está presente el inhibidor.
Enzimas

En este caso, I indica la sustancia inhibidora y K1 es una constante de disociación para la unión
del inhibidor, que se define como K1 = [E] [I]/[EI], en donde [I] = concentración de inhibidor
libre.
Enzimas

En este caso, I indica la sustancia inhibidora y K1 es una constante de disociación

para la unión del inhibidor, que se define como K1 = [E] [I]/[EI], en donde [I] =
concentración de inhibidor libre.
Enzimas

Esta expresión se asemeja a la ecuación de Michaelis-Menten, con una KM «aparente» dada por
α KMap = (1 + [I]/KI)KM. Como se preveía, el aumento de [I] produce un aumento de la K M
aparente. Debido a que la formación de El depende de [I], igual que la formación de ES
depende de [S], la velocidad de una reacción de inhibición competitiva depende estrictamente
de las concentraciones relativas de I y S.
Enzimas

Enzimas

Enzimas

Enzimas

Inhibición no competitiva.
Esta forma de inhibición se produce cuando una molécula o un ion pueden unirse a un segundo
lugar de una superficie enzimática (no el lugar activo) de tal manera que modifican la Kcat.
Podrían distorsionar, por ejemplo, la enzima de manera que el proceso catalítico no fuera tan
eficaz. El caso más sencillo es aquel en el que la molécula del inhibidor se une solo al complejo
ES y no interfiere de ninguna forma con la unión del sustrato, pero impide el paso catalítico.
Enzimas

Debido a que el lugar de unión del inhibidor está totalmente separado del lugar de unión del sustrato,
este inhibidor no competitivo puede ser una molécula que no se parezca en nada al sustrato.
Enzimas

Debido a que el lugar de unión del inhibidor está totalmente separado del lugar
de unión del sustrato, este inhibidor no competitivo puede ser una molécula
que no se parezca en nada al sustrato.
Enzimas

Enzimas

Enzimas

Enzimas

Inhibición Mixta.
Esta forma de inhibición se produce cuando una molécula o un ion pueden unirse tanto a la
enzima libre como al complejo ES. El método mixto de inhibición también se llama inhibición
acompetitiva. La unión del sustrato al complejo El (flechas verdes en el esquema) es
significativamente menor que la unión a la enzima libre.
Enzimas

Inhibición Mixta.
Esta forma de inhibición se produce cuando una molécula o un ion pueden unirse tanto a la
enzima libre como al complejo ES. El método mixto de inhibición también se llama inhibición
acompetitiva. La unión del sustrato al complejo El (flechas verdes en el esquema) es
significativamente menor que la unión a
la enzima libre.
Enzimas

Inhibición Mixta.
Enzimas

Inhibición Mixta.
Enzimas
Inhibidores enzimáticos (inhibidores irreversibles)

Inhibidores suicidas.
Algunas sustancias se combinan de forma covalente con las enzimas y las inactivan de manera
irreversible. Casi todos los inhibidores enzimáticos irreversibles son sustancias tóxicas,
naturales o sintéticas. En la mayoría de los casos, estas sustancias reaccionan con algún grupo
funcional del lugar activo para dejarlo catalíticamente inactivo o para bloquear la unión del
sustrato.
Enzimas
Inhibidores enzimáticos (inhibidores irreversibles)

Inhibidores suicidas.
Algunas sustancias se combinan de forma covalente

con las enzimas y las inactivan de manera
irreversible. Casi todos los inhibidores enzimáticos
irreversibles son sustancias tóxicas, naturales o
sintéticas. En la mayoría de los casos, estas
sustancias reaccionan con algún grupo funcional del
lugar activo para dejarlo catalíticamente inactivo o
para bloquear la unión del sustrato.

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Unidad 3: Enzimas

Los factores que afectan la actividad enzimática son aquellos agentes o

Las enzimas son esenciales en diversas reacciones importantes para los

Enzimas: catalizadores biológicos... pH

Factores que afectan la

No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto

pH o concentración de iones de hidrogeno:

Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen

pH o concentración de iones de hidrogeno:

Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima.

En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante

Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para

También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las

Debe establecerse una distinción importante entre los inhibidores reversibles y

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Hay tres tipos de inhibición reversible:

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Durante la fracción de tiempo en que la molécula de inhibidor competitivo está ocupando el

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

En este caso, I indica la sustancia inhibidora y K1 es una constante de disociación

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores reversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores irreversibles)

Inhibidores enzimáticos (inhibidores irreversibles)

Algunas sustancias se combinan de forma covalente

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