03 Seminario de ENZIMAS.

1) Defina, y para las letras c) y d) de ejemplos:

a) Holoenzima
b) Apoenzima
c) Cofactor
d) Coenzima

2) Explique las diferencias entre una reacción catalizada por una enzima y una no
catalizada. ¿En términos de energía de activación, estas son iguales o diferentes?, explique.

3) Dibuje una curva de Michaelis-Menten y señale en qué punto de la gráfica se encuentra:

Km, Vmáx. Escriba la ecuación correspondiente. ¿Qué significan cada uno de los parámetros
cinéticos?.

4) Defina en qué consiste y dibuje el modelo de inhibición correspondiente:

a) Inhibición competitiva
b) Inhibición no competitiva
c) Inhibición acompetitiva

5) Defina y explique qué es el número de recambio de una enzima

6) Señale cómo varían los parámetros cinéticos (Vmáx y Km), en los distintos tipos de inhibición
(competitiva, acompetitiva y mixta).

7) Según los siguientes datos experimentales de una cinética tipo Michaelis-Menten (valores
crecientes de concentración de sustrato y velocidad de reacción), a qué tipo de inhibición
corresponden los datos entregados: (valores de concentración están con exponentes
negativos y en base 10)

[S] Sin inhibidor Con inhibidor

(M) V0 (uM/min) V0 (uM/min)
2,5 x 10-6 18 12
4 x 10-5 35 27
8 x 10-4 46 55
9 x 10-3 67 65
5 x 10-3 80 89
3 x 10-3 135 101
8 x 10-3 159 123
4.5 x 10-2 160 130

8) Según los siguientes datos experimentales de una cinética tipo Michaelis-Menten (valores
crecientes de concentración de sustrato y velocidad de reacción), ¿cuál es el valor de Vmáx y
Km?:
[S] V0 (uM/min)
(M)
2,5 x 10-6 18
4 x 10-5 55
8 x 10-4 69
9 x 10-3 80
5 x 10-3 99
3 x 10-3 111
8 x 10-2 159
4,5 x 10-2 160

9) Según la clasificación internacional de enzimas, señale la reacción que catalizan las

enzimas liasas, ligasas, trasferasas, hidrolasas, isomerasas y oxidoreductasas.