“Año del Diálogo y la Reconciliación Nacional”

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

ASIGNATURA: Biología
OBSTETRO: Lido Pérez Garfias
INTEGRANTES:

 Galindo Gonzales Jashury

 Guillen Peralta Bricey Qantu
 Huasco Quispe Adelayda Avelina
 Huillca Arohuillca Yerali Mayli

Andahuaylas-Apurímac
2018
 DEDICATORIA
Dedicamos este trabajo a nuestros padres por su apoyo incondicional y por el amor
que nos ofrecen cada día, igualmente al biólogo por su constante dedicación y
exigencia hacia nuestra persona.
 ÍNDICE
Portada
Dedicatoria
Índice
Introducción
Presentación
CAPITULO I
AMINOÁCIDOS

1.1 Concepto…………………………………………………………………..

1.2 Estructura general…………………………………………………….

CAPITULO II
CLASIFICACIÓN

2.1 Según las propiedades de su cadena………………………………

2.2 Según su obtención………………………………………………………………..

2.3 Según la ubicación del grupo amino………………………………………

CAPITULO III
TIPOS

3.1 Codificados en el genoma………………………………………………………

3.2 Modificados…………………………………………………………………

CAPITULO IV
PROPIEDADES

4.1 Ácido básicas

4.2 Ópticas
4.3 Químicas
4.4 Solubilidad
4.5 Espectro de absorción
4.6 Punto isoeléctrico

CAPITULO V
REACCIONES

5.1 Debido al grupo carboxilo………………………………….

5.2 Debido al grupo amino……………………………………………….
 INTRODUCCIÓN

La finalidad de este trabajo monográfico es detallar los conceptos de los aminoácidos

y con sus respectivas características y funciones, lo cual sería beneficioso para el
conocimiento de todos nuestros compañeros, que los incentive a conocer sobre los
beneficios de los aminoácidos para un adecuado uso.

También ampliaremos nuestros y vuestros conocimientos realizando el trabajo de

manera que sea totalmente práctico, conciso y preciso.

Con esta monografía pretendo aportar con un granito de arena para que se dé a
conocer que son los aminoácidos y por qué es importante en nuestra carrera
profesional que es la escuela profesional de obstetricia.
PRESENTACIÓN
 CAPITULO I

AMINOÁCIDOS

1.1 CONCEPTO

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-
COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte
de las proteínas, ya que estas son la base de las proteínas.
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de
uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida
que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido,
si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar
un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en
los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Existen
cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 forman parte de las proteínas y
tienen codones específicos en código genético.

1.2 ESTRUCTURA GENERAL

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono
central (alfa) unido a un grupo carboxilo , un grupo amino , un hidrógeno y la cadena lateral.
Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los aminoácidos se
comportaran de distintas maneras, de manera general a pH bajo (ácido), los aminoácidos se
encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH
alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
 CAPITULO II
CLASIFICACIÓN

2.1. SEGÚN LAS PROPIEDADES DE SU CADENA

2.1.1 Neutros polares, polares o hidrófilos.
2.1.2 Neutros no polares, apolares o hidrófobos
2.1.3 Con carga negativa o ácidos
2.1.4 Con carga positiva o básica
2.1.5 Aromáticos
2.2. SEGÚN SU OBTENCIÓN
-Los aminoácidos que son captados como parte de los alimentos y no pueden ser
sintetizados por el organismo se le llama esenciales. La carencia de estos aminoácido en la
dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los
tejidos que mueren o crear tejidos nuevos nuevos, en el caso del crecimiento.
- Para el ser humano los aminoácidos esenciales son:
a. A
b. C
c. Fja
d. H
e. H
f. H
g. Hh
h. H
i. Hh
j. Hg

- Los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se les conoce como no
esenciales y son:
a. A
b. C
c. Fja
d. H
e. H
f. H
g. Hh
h. H
i. Hh
j. Hg

2.3 SEGÚN LA UBICACIÓN DEL GRUPO AMINO

2.3.1 Alfa aminoácidos
El grupo amino esta ubicado en el carbono numero 2 de la cadena, es decir en el
primer carbono del grupo carboxilo(carbono alfa).
La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa aminoácidos
enlazados mediante enlaces amida.

2.3.2 Beta aminoácidos

El grupo amino esta ubicado en el carbono numero 3 de la cadena, es decir en el
segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.

2.3.3 Gamma aminoácidos

El grupo amino está ubicado en el carbono numero 4 de la cadena de la cadena, es
decir en el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.
 CAPIITULO III
TIPOS

3.1 AMINOÁCIDOS CODIFICADOS EN EL GENOMA

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están
codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina,
ariginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato,
glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina,
tirosina, treonina, triptófano y valina.

Hay excepciones, en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas

modificaciones y puede codificar otros aminoácidos.

3.2 AMINOÁCIDOS MODIFICADOS

Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran

importancia en la específica funcionalidad de una proteína.

Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La

formación de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria
de las proteínas esta catalizada por un disulfuro- isomerasa. En las histonas tiene
lugar de metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-
hidroxiprolina- que es el resultado de la hidroxilacion de la prolina. La meteonina
inicial de todos los polipéptidos (casi siempre se elimina por proteólisis)
4.1 SOLUBILIDAD.

No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua debido a la diferente naturaleza
de su cadena lateral, por ejemplo, si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.

4.2 ESPECTRO DE ABSORCIÓN.

Debido a que ningún aminoácido absorbe la luz dentro del espectro visible para el ojo
humano, si se somete a pruebas de absorción UV(ultra violeta), donde vemos que
aminoácidos que presentan ciclos aromáticos
como tirosina, triptófano y fenilalanina absorben mejor esta luz. debido a que muchas
proteínas están formadas por restos de tirosina.

4.3 PUNTO ISOELÉCTRICO.

Cuando se analiza un aminoácido bajo la ecuación de Henderson-

Hasselbalch encontramos diferentes especies del mismo como la forma zwiterion y las
formas protonadas contando cada una con una constante de disociación ácida distinta
o pKa, cuando se toman en cuenta ambos y se hace un promedio encontramos que el punto
intermedio corresponde a un pH específico (debido a que muchos aminoácidos contienen
cadenas laterales especiales que les confieren distintas propiedades, esto produce que se
tenga un tercer pKa que también debe de ser tomado en cuenta cuando se busca el
promedio) al cual se le ha denominado como punto isoeléctrico , donde las formas
protonadas y desprotonadas se encuentran en cantidades iguales y se vuelven insolubles
por la misma razón de asociación entre ellos. El punto al cual la molécula carece de carga
neta es conocido como punto isoeléctrico (pI). El punto isoeléctrico para los aminoácidos
mono amino y monocorboxílicos puede ser:

En el punto isoeléctrico, el aminoácido carece de carga neta; todos los grupos están
ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí. Por lo tanto en el punto isoeléctrico,
no hay movilidad en un campo electroforético. La capacidad de solubilidad y
amortiguamiento serán mínimas en el punto isoeléctrico.
 CAPITULO V
PROPIEDADES