ASIGNATURA: BIOQUÍMICA I

UNIDAD: 3
SEMESTRE: PRIMERO
OBJETO DE APRENDIZAJE

TRAUMA Y HEMOGLOBINA

 INTRODUCCIÓN:

“Los accidentes son hechos súbitos de presentación rápida o instantánea, producido por
situaciones o actos inseguros previos al momento que tiene lugar, seguido de lesiones,
la muerte y/o daños materiales que pueden interrumpir un proceso de producción y en el
que el factor humano interviene como elemento causal, y el actuar del médico también
en muchos de los casos en un pronóstico” , como lo expresa Trunkey (Launizar-García,
2014).

En el mundo mueren un alrededor de 16,000 personas en promedio, debido a los

accidentes (Launizar-García, 2014).

Según el Registro Estadístico de Nacidos vivos y Defunciones 2016, en Ecuador, la

cifra más alta de defunciones por hechos violentos se ubica en otros accidentes de
transporte y otras causas externas de traumatismo accidentales, con 3.443 hechos, 2.376
hombres y 1.067 mujeres y en segundo lugar se ubica los accidentes de transporte con
2.894 hechos, 2.332 hombres y 562 mujeres, y en tercer lugar ubican los suicidios con
1.219 hechos entre 953 hombres y 266 mujeres (INEC, 2016)

La hemorragia aguda es una de las causas de mortalidad en caso de trauma y que debe
ser analizada y manejada adecuadamente durante el tratamiento de los pacientes.
Inicialmente la hemoglobina puede ser normal, aun en hemorragias importantes, esto
dependerá de las reservas y del estado previo del paciente (Launizar-García, 2014).

En base a la importancia de la determinación de la hemoglobina, se estudiará su

estructura y comportamiento desde el punto de vista hemodinámico, así como su
función primordial que es la de transporte de O2 a los tejidos.

ORDEN RESULTADO DE APRENDIZAJE NIVEL DE DOMINIO

1 Reconoce e identifica la importancia de la ALTO

hemoglobina mediante el análisis de su
estructura y comportamiento en el cuerpo
humano y sus interrelaciones.
2 Relaciona las alteraciones de la hemoglobina ALTO
asociada con el trauma, con el fin de
consolidar las bases para orientar el
diagnóstico y tratamiento clínicos

IMÀGENES Y VIDEOS
Glóbulos rojos
(San Hipólito, Cuáles son los niveles normales de hemoglobina en sangre)
https://t1.uc.ltmcdn.com/images/7/7/6/img_cuales_son_los_valores_normales_de_hemoglobina_en_sangr
e_46677_600.jpg

Hemoglobina
(YouBioit.com. 2017)
https://www.youbioit.com/files/newimages/2/417/molecula_hemoglobina.preview.jpg

VIDEOS: Origen y estructura de la hemoglobina

(Freire, S. 2014).
https://youtu.be/Q0DTR2UUuaY

 CONTENIDOS

1.- LA HEMOGLOBINA

La hemoglobina es una proteína tetramérica de los eritrocitos, que contiene globinas y

ferroprotoporfirina o hem (compuesto por una parte orgánica y un átomo de hierro).
Transporta el O2 en la sangre y es similar a la mioglobina. Además la hemoglobina
regresa CO2 y protones a los pulmones. La estructura cuaternaria de la hemoglobina le
confiere la capacidad de la unión cooperativa. Una molécula de O2 se une con mayor
facilidad a las cadenas de la hemoglobina si otras moléculas ya están unidas. El 2-3
bisfosfoglicerato (BPG o DPG), es un compuesto que promueve la liberación de O2 ya
que estabiliza la estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina, facilitando la
liberación de O2 en los tejidos. Existen tóxicos que son capaces de alterar la función de
la hemoglobina como es el monóxido de carbono. La base molecular de la
drepanocitosis y las talasemias, radica en la estructura de la hemoglobina (Murray et al.,
2012).

El grupo Hem es un tetrapirrol cíclico que consta de cuatro moléculas de pirrol unidas
por puentes de metileno. El gurpo Hem, es capaz de abosober luz visible y esto le
confiere el color rojo oscuro característico. El átomo de hierro ferroso se ubica en el
centro del anillo de tetrapirrol planar. Es la presencia del grupo Hem y el hierro ferroso
que le confieren a la hemoglobina su capacidad de transportar O2 (Murray et al., 2012)

2.- ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA

2.1.1.- ESTRUCTURA PRIMARIA

Consiste en cuatro cadenas polipeptídicas que forman la molécula de hemoglobina y

que están codificadas genéticamente. El peso molecular de la hemoglobina es de 65.000
g/mol. La hemoglobina es una proteína globular, que por poseer 4 cadenas es un
tetrámero. Cada cadena está unida a un grupo hem. La hemoglobina A del adulto (HB
A) está formada por 2 cadenas α y 2 cadenas ß, de 141 y 146 residuos aminoacilos
respectivamente. Existe la HBA2 que está formada por 2 cadenas α y 2 cadenas δ; la
hemoglobina fetal, está constituida por 2 cadenas α y 2 cadenas γ. Las cadenas ß, δ y γ
contienen todas ellas 146 unidades; hay solo 39 residuos de AA diferentes entre las
cadenas ß y γ y solo 10 entre ß y δ (Meneses Angulo, 2009).

2.1.2.- ESTRUCTURA SECUNDARIA

En el caso de la HB su contenido es de un 75%, de hélices α. “En la cadena

polipeptídica seleccionada (ß36-59), desde el AA 36 al 42 encontramos una estructura
que se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí mismo, se debe a la formación de
enlaces de hidrógeno entre el –C = O de un AA y el –NH. Del AA 43 al 52, se forma
una estructura de hoja plegada, la cual se identifica por que no forma una hélice sino
una cadena en forma de zigzag. Del AA 53 al 53 encontramos una estructura
helicoidal”(Meneses Angulo, 2009).

2.1.3. ESTRUCTURA TERCIARIA

La HB tiene estructura tridimensional globular, con un diámetro de 55 A, de cuatro

cadenas que están empaquetadas conjuntamente en disposición tetraédrica, debido a que
la hemoglobina posee una naturaleza anfipática, la cual hace que existan diferentes
regiones que presenten mayor o menor polaridad, esto está en relación de los tipos de
residuos aminoacilos que compongan la región. También existen fuerzas Van der
Waals, que estabilizan la estructura terciaria. Estos enlaces débiles se dan entre dos
regiones de la cadena que se encuentran lo suficientemente cerca para causar la
formación de dos dipolos y entre ellos un campo eléctrico. Otro tipo de enlaces que
participan en la estabilización de la estructura terciaria son las interacciones
electrostáticas o puentes salinos. (Meneses Angulo, 2009).
Los grupos Hem, parcialmente rodeado por grupos -R Hidrofóbicos, están localizados
cada uno en las cuatro subunidades en unas aberturas cercanas a la superficie de la
molécula. Los cuatro lugares de unión del oxígeno están separados, la distancia entre los
dos átomos de Fe más próximos es de 25 A e inclinados con ángulos diferentes. El
grupo Hem se une a la cadena polipeptídica mediante un enlace coordinado del átomo
de Fe con la HIS (histidina proximal F8), mientras el otro enlace de coordinación del Fe
se halla disponible para transportar el oxígeno (Meneses Angulo, 2009).

2.1.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

La HB, como unidad funcional, es un tetrámero que consta de dos tipos de cadenas
polipeptídicas. Las propiedades alostéricas de la HB se originan en la interacción de las
subunidades diferentes. Las especies tetraméricas de la HB son: HBAα2ß2, HBA2α2δ2 y
HBFα2γ2. La hemoglobina es una proteína conjugada ya que cada cadena del tetrámero
está asociada a un grupo prostético Hem. Cuando se une el O2 a los grupos Hem, las
subunidades α, ß que permanecen firmes, cambian ligeramente de posición,
aproximándose entre sí lo que presenta un cambio de la estructura cuaternaria. La
estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina se denomina forma T tensa o tirante; la
oxihemoglobina se encuentra en su estado R relajado. El átomo de hierro arrastra con él
la histidina proximal cuando se introduce en el plano de la porfirina. Este movimiento
de la histidina F8 provoca un cambio de la estructura hélice F y en los acodamientos EF
y FG; lo que ocasión la ruptura de los enlaces salinos intercatenarios, adoptando la
oxihemoglobina la forma (Meneses Angulo, 2009). Es decir que, al oxigenarse la
hemoglobina, esto conlleva grandes cambios en la conformación de la misma (Murray
et al., 2012).

3.- HEMORRAGIA

“La hemorragia masiva es causa importante de morbimortalidad. En pacientes

politraumatizados es la primera causa de muerte intrahospitalaria precoz, durante las
primeras 48 horas del ingreso del paciente. En el período prehospitalario,en las horas
previas al ingreso del paciente politraumatizado en el hospital, la hemorragia masiva es
la segunda causa de muerte, sólo precedida por las lesiones del sistema nervioso central.
En general, hasta el 50% de las muertes relacionadas con el politrauma se deben al
sangrado. Por tanto, la detección, valoración y tratamiento adecuado de la HMI es
primordial en el manejo de estos pacientes” (Launizar-García, 2014)

“Para determinar la administración de fluidos es necesario basarse en parámetros como

las pérdidas sanguíneas, la velocidad del sangrado y el estado hemodinámico del
paciente” (Launizar-García, 2014)

“Una unidad de concentrado de hematíes incrementa la hemoglobina en 1 g/dL (o el

hematocrito en un 3%). El hematocrito óptimo para asegurar un buen transporte de
oxígeno e impedir la coagulopatía dilucional en la HMI es desconocido, pero
probablemente ronda el 35%. Los pacientes jóvenes más estables con buena reserva
cardiopulmonar pueden tolerar la anemia normovolémica hasta una concentración de
hemoglobina de 8 g/dL. Pacientes mayores o con pobre reserva cardiopulmonar
precisan hemoglobina de 9-10 g/dL. La hemoglobina es un pobre indicador de las
pérdidas sanguíneas en la HMI” (Launizar-García, 2014)

(HMI= Hemorragia masiva intrahospitalaria)

 ACTIVIDADES

1.- RESOLUCIÓN DE PROBLEMAS Y CASO CLÍNICO

CASO DE HEMORRAGIA MASIVA INTRAHOSPITALARIA

“El recién nacido ingresó en la unidad de cuidados intensivos de pediatría con intensa
palidez mucocutánea, hipotensión, saturación de oxígeno del 80% y taquicardia. El
hemograma al ingreso …… (hemoglobina, 3,8; hematíes, 1.080.000; hematocrito,
12,8%) y la gasometría arterial ……(pH, 7,10). El grupo sanguíneo del recién nacido es
0 positivo y el test de Coombs directo, negativo. El neonato precisa durante las primeras
24 h ventilación mecánica, transfusión sanguínea y corrección de la acidosis metabólica
con lo que evoluciona progresivamente de forma favorable” (Carmona, Padilla, Caño, &
De Paco, 2005).

1.1.Aprendizaje cooperativo
1. En equipos de trabajo de 4 estudiantes realizar la siguiente actividad:
2. Escoger un nombre para el grupo y asignar roles a los integrantes (un
coordinador, un presentador, un secretario y un compilador de información)
3. En el interior del equipo de trabajo, cada estudiante debe responder las preguntas
y problemas específicos del tema.
4. Comentar y analizar la información y organizar una presentación.
5. Tiempo requerido para esta actividad: 20 minutos.

Preguntas específicas:

a) Vocabulario. Definir los siguientes términos médicos:

- palidez mucocutánea
- hipotensión
- saturación de oxígeno
- taquicardia
- hemograma
- hematocrito
- anemia
- Test de Coombs
- gasometría arterial
- acidosis metabólica
- grupo sanguíneo
- hematíes
- neonato
- ventilación mecánica
- transfusión sanguínea
b) ¿Cuáles son los valores normales de hematocrito en diferentes edades y sexo,
hematíes en diferentes edades y sexo, hemoglobina en diferentes edades y sexo,
hemoglobina fetal, ph sanguíneo, saturación de oxígeno?
c) Indique dos diagnósticos posibles del neonato y explicar, correlacionando la
sintomatología y valores de exámenes.

2.- PREGUNTAS SOBRE HEMOGLOBINA

2.1. Explique la estructura primaria y secundaria de la hemoglobina

2.2. ¿Qué determina la forma globular de la hemoglobina?

2.3. ¿Qué tipo de enlaces débiles estabilizan la estructura terciaria de las proteínas?
2.4. ¿Por qué la hemoglobina es un tetrámero?

2.5. En el caso de la hemoglobina: ¿Cómo se asocia la estructura y las modificaciones

conformacionales con la función de la proteína?

2.6. Explique el estado R y T de la molécula de hemoglobina

 EVALUACIÓN

1) Realizar la presentación en clase, sobre la resolución de las preguntas y caso clínico

específicos del tema (5 minutos por grupo de exposición)
2) Informes: cuestionario y vocabulario sobre el tema.

RÚBRICA

RÚBRICA PARA EVALUAR PRESENTACIÓN ORAL

CRITERIOS DE EVALUACIÓN

Calidad de
Tono de voz la
NOMBRE presentación Organización
Dominio y Observa
No. DEL TOTAL
del secuencia/Refe ciones
ESTUDIANTE
(fluidez, contenido rencias
(evita solo bibliográficas
modulación,
leer, claridad)
vocabulario)

ESCALA DE VALORACIÓN CUALI-CUANTITATIVA

10 9,5 9 8,5 8 7,5/ 7
EXCELENTE MUY BUENO DEFICIENTE MUY
REGULAR
BUENO DEFICIENTE

Tomado de: https://es.slideshare.net/raquela20/rbrica-para-evaluar-presentacin-oral

 REFERENCIAS

REFERENCIAS IMÁGENES Y VIDEOS

Freire, S. (2014). Origen y estructura de la hemoglobina. Universidad del Cauca.

Facultad de Ciencias de la Salud. Departamento de Ciencias Fisiológicas.
Recuperado de: https://youtu.be/Q0DTR2UUuaY
San Hipólito, A. Cuáles son los valores normales de hemoglobina en sangre. UnComo.
 Recuperado de https://salud.uncomo.com/articulo/cuales-son-los-valores-
normales-de-hemoglobina-en-sangre-46677.html. Dirección de la imagen:
https://t1.uc.ltmcdn.com/images/7/7/6/img_cuales_son_los_valores_normales_de_
hemoglobina_en_sangre_46677_600.jpg
YouBioit.com. (2017). Para qué sirve la hemoglobina. Enviado por dream. Recuperado
de: https://www.youbioit.com/es/article/26737/para-que-sirve-la-hemoglobina.
Dirección de la imagen:
https://www.youbioit.com/files/newimages/2/417/molecula_hemoglobina.preview.
jpg

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Carmona, E., Padilla, M. C., Caño, A., & De Paco, C. (2005). Hemorragia fetomaterna
masiva. Caso clínico. Clinica e Investigacion En Ginecologia y Obstetricia, 32(6),
268–271. https://doi.org/10.1016/S0210-573X(05)73506-1
INEC. (2016). Estadísticas Vitales Registro Estadístico de Nacidos vivos y Defunciones
2016. Inec, 1, 30. Retrieved from
http://www.ecuadorencifras.gob.ec/documentos/web-
inec/Poblacion_y_Demografia/Nacimientos_Defunciones/2016/Presentacion_Naci
mientos_y_Defunciones_2016.pdf
Launizar-García, M. E. (2014). Manejo inicial de hemorragia masiva. Revista Mexicana
de Anestesiologia, 37(SUPPL. 1), 77–80. Retrieved from
http://www.medigraphic.com/pdfs/rma/cma-2014/cmas141w.pdf
Meneses Angulo, I. (2009). Análisis estructural de la Hemoglobina (HB). In El Cid
Editor | apuntes (Ed.), Análisis estructural de la Hemoglobina (HB) (pp. 3–8). El
Cid Editor | apuntes. Retrieved from http://ebookcentral.proquest.com
Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P. J., Rodwell, V. W., & Veil, P. A.
(2012). Harper Bioquímica Ilustrada. Harper Bioquímica Ilustrada (29 Edición).
Mexico, D.F.: McGraw Hill Educación. McGraw Hill Interamericana Editores,
S.A. de C.V.
Rúbrica para evaluar presentación oral. Recuperado de:
https://es.slideshare.net/raquela20/rbrica-para-evaluar-presentacin-oral