PORTADA COMO SE LLAMA LA QUÍMICA

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INDÌCE
INTRODUCCIÒN

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones

químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que
son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que
cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que
cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras
que se puedan encontrar en el medio de reacción.

Antes de comenzar a analizar la naturaleza y función de los enzimas, resulta

conveniente enunciar algunos conceptos básicos acerca de la velocidad de las
reacciones químicas y el fenómeno de la catálisis. La teoría cinética química
establece que las reacciones químicas transcurren molécula a molécula de modo que
una reacción tal como R (reactivos) → P (productos) tiene lugar porque una
determinada fracción de la población de moléculas R, en un instante dado, posee
energía suficiente como para alcanzar un estado activado llamado estado de
transición, en el que es muy fácil que se rompan o se formen uno o más enlaces
químicos para formar los productos P. Es frecuente confundir el estado de transición
con un intermediario de reacción; sin embargo este estado no es ninguna especie
química concreta, sino que podría definirse con más exactitud como un "momento
molecular fugaz", altamente inestable, en el que uno o más enlaces químicos están
muy próximos a romperse o a formarse.

La velocidad de una reacción química es proporcional al número de moléculas por

unidad de tiempo con energía suficiente para alcanzar el estado de transición. Este
estado de transición posee una energía superior a la de los reactivos y a la de los
productos constituyendo entre ellos una barrera energética que debe superarse para
que la reacción tenga lugar. La diferencia entre la energía de los reactivos y la del
estado de transición recibe el nombre de energía libre de activación.
DESARROLLO:
Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de
una reacción química. Uno de ellos consiste en la elevación de la temperatura de
modo que al incrementarse el movimiento térmico de las moléculas reaccionantes
aumenta la fracción de moléculas que poseen energía suficiente para alcanzar el
estado de transición. El otro método consiste en usar un catalizador, sustancia que
se combina de un modo transitorio con los reaccionantes de manera que éstos
alcanzan un estado de transición de menor energía de activación; cuando se forman
los productos se regenera el catalizador libre. Así, un catalizador es una sustancia
que, sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de una reacción química
rebajando la barrera de energía de activación. Es conveniente resaltar el hecho de
que los catalizadores no alteran los equilibrios de las reacciones químicas, sólo
consiguen que dichos equilibrios se alcancen más rápidamente de lo que lo harían en
ausencia de catalizador.

La acción de las enzimas es absolutamente necesaria para los sistemas vivos, ya que
las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas y las posibilidades que tiene una
molécula de cambiar en un ambiente estable como es el medio biológico, son muy
bajas, de ahí que las enzimas proporción en el medio adecuado para contrarrestar la
lentitud en la realización del cambio.

Las reacciones sean catalizadas o no,

dependen para su desarrollo de las leyes
termodinámicas. El principal parámetro
que desde el punto de vista
termodinámico, permite deducir si una
reacción se desarrolla o no de forma
espontánea, es el cambio en la energía
libre de Gibbs, (ΔG) deducido de la
segunda ley de la termodinámica (una
reacción es espontánea si la entropía
global del universo aumenta), que mide la capacidad de un sistema para desarrollar
trabajo. Para que se realice la transformación de una molécula, que denominamos
sustrato (S), en otra que denominamos producto (P), el cambio de energía libre de
Gibbs ha de ser negativo, lo que implica que la energía libre del producto ha de ser
menor que la del sustrato. Esquemáticamente, el desarrollo de una reacción
enzimática sencilla consistiría en:
E + S ⇆ ES ⇆ E + P

En una reacción química la conversión de sustrato en producto requiere una situación

energética intermedia que se denomina estado de transición, donde el nivel de
energía es superior al del sustrato o del producto. La diferencia entre el nivel de
energía basal y la correspondiente al estado de transición se denomina energía de
activación y cuanto más alta sea menor será la velocidad de reacción. La presencia
del catalizador provoca una disminución en la energía de activación requerida, y de
esta forma aumenta la velocidad con que se desarrolla la misma.

Un detalle importante a la hora de analizar la

actividad enzimática, es que en las reacciones
catalizadas enzimáticamente, se incrementa la
velocidad de la reacción; pero lo que no se
modifica es el equilibrio de la misma, que sigue
las leyes termodinámicas independientemente
de la presencia o ausencia del catalizador.

La forma que tiene la enzima de realizar su

actividad catalítica será en primer lugar unirse
con el sustrato, y en segundo lugar facilitar la
modificación del mismo para su cambio a
producto.

Las enzimas son proteínas que funcionan en un determinado medio, bien sea intra o
extracelular, donde las condiciones pueden variar, y por lo tanto el nivel de actividad
de la molécula puede verse modificado a lo largo del tiempo. Dentro de los factores
que afectan a la actividad enzimática merecen destacarse:

1) El pH: Todas las enzimas tienen en su estructura primaria aminoácidos con grupos
radicales ionizables. Dependiendo del pH del medio en el que se encuentren pueden
no tener carga, o por el contrario estar cargados, bien positiva o negativamente. Estas
cargas sirven para estabilizar la conformación natural de la proteína y cuando el pH
las cambia, también se modifica la estructura, llevando en último extremo a la
desnaturalización de la proteína, y en el caso de las enzimas a la pérdida de actividad.
Dependiendo del medio dónde deba ejercer su acción catalítica, cada enzima tendrá
su conformación más adecuada, y por lo tanto su máxima actividad, alrededor de un
valor concreto de pH, que recibe el nombre de pH óptimo. El cambio, bien sea hacia
valores más altos o más bajos provocará una disminución de la actividad.
En el caso de la pepsina gástrica, una enzima digestiva, su pH óptimo está alrededor
de 2 ya que el medio estomacal es un medio de gran acidez; mientras que otra enzima
digestiva como la tripsina, cuyo lugar de acción catalítica es el intestino delgado,
presenta su pH óptimo aproximadamente a 8.

La mayor parte de las enzimas son muy sensibles a las variaciones de pH, con
algunas excepciones, como es el caso de la amilasa salival, capaces de mantener la
actividad en un amplio rango de valores de pH. Esta adaptación garantiza su
funcionamiento independientemente del valor del pH del alimento ingerido. El medio
interno de los seres vivos está siempre tamponado, lo cual hace que los pH
fisiológicos de las soluciones corporales varíen poco, el plasma sanguíneo presenta
valores próximos a la neutralidad (7,4), y la desviación de unas pocas décimas
provoca alteraciones muy graves. Tan sólo existen algunas zonas del organismo que
se mueven en valores muy alejados de la neutralidad, como el caso descrito de las
soluciones digestivas; o, ya en el interior celular, los lisosomas, que contienen
enzimas cuyo pH óptimo se encuentra en valores muy ácidos.

2) La temperatura: Este factor presenta dos

efectos contrapuestos, por un lado el aumento de
temperatura produce, de forma general, un
aumento en la velocidad de cualquier reacción
química; pero por otro lado, las enzimas
experimentan desnaturalización y pérdida de
actividad al superar una determinada temperatura.
En este caso resulta más difícil determinar como
en el pH una temperatura óptima, y las curvas de
actividad presentan un incremento inicial de
actividad más pronunciado para posteriormente al
irse desnaturalizando, decrecer la velocidad de
reacción.

3) Concentración de enzimas: A medida que aumenta la concentración de enzimas,

la velocidad de la reacción aumenta de manera proporcional. Sin embargo, esto es
así solo hasta cierta concentración, pues en un momento determinado la velocidad se
hace constante. Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las
enzimas séricas (del suero sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.

4) Concentración de sustrato: Al aumentar la concentración de sustrato se

incrementa la velocidad de la reacción. Esto se debe a que más moléculas de sustrato
colisionan con las moléculas de enzima, por lo que se formará el producto más
rápidamente.
No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto sobre
la velocidad de la reacción, pues la enzimas estarían saturadas y funcionando a su
máxima velocidad.

5) Salinidad: La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en

consecuencia pueden interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden
formar parte del sitio activo de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la
actividad enzimática se verá afectada.

6) Concentración del producto: La acumulación de los productos de reacción

generalmente disminuye la velocidad de la enzima. En algunas enzimas, los
productos se combinan con su sitio activo formando un complejo suelto y, por lo tanto,
inhibiendo la actividad de la enzima. En sistemas vivos, este tipo de inhibición
generalmente se previene mediante una eliminación rápida de los productos
formados.
7) Inhibidores enzimáticos: Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan
negativamente la función de las enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en algunos
casos, detienen la catálisis.

Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e

inhibición del sustrato:

● Inhibidores competitivos: Un inhibidor competitivo es un compuesto químico

similar a un sustrato que puede reaccionar con el sitio activo de la enzima.
Cuando el sitio activo de una enzima se ha unido a un inhibidor competitivo, el
sustrato no puede unirse a la enzima.
● Inhibidores no competitivos: Un inhibidor no competitivo también es un
compuesto químico que se une a otro lugar del sitio activo de una enzima,
llamado sitio alostérico. En consecuencia, la enzima cambia de forma y ya no
puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que la enzima no puede funcionar
correctamente.