La encefalopatía espongiforme bovina, también conocida popularmente como la enfermedad

de las vacas locas, es una enfermedad causada por priones, y que se puede transmitir a los
seres humanos a través del consumo de partes de animales infectados, sobre todo tejidos
nerviosos.

La encefalopatía espongiforme bovina (EEB) o enfermedad de las vacas locas es una

enfermedad que pertenece a una misteriosa familia de enfermedades emparentadas, muy
raras en su mayoría. Los primeros casos de animales enfermos se declararon en el Reino Unido
en 1986. En 1996 se detectó en el ser humano una nueva enfermedad, una variante de la
Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, que se relacionó con la epidemia de EEB en el ganado
vacuno.

Signos y Síntomas

Los síntomas no se observan inmediatamente en el ganado debido al período de incubación

extremadamente largo de la enfermedad1. Se ha observado que algunos bovinos tienen un
modo de andar anormal, cambios en el comportamiento, temblores e hiperreactividad ante
ciertos estímulos.2 La ataxia de la extremidad trasera afecta la marcha del animal y ocurre
cuando se pierde el control muscular. Esto da como resultado un equilibrio y una coordinación
pobres3. Los cambios de comportamiento pueden incluir agresión, ansiedad relacionada con
ciertas situaciones, nerviosismo, frenesí o un cambio general en el temperamento. Algunos
síntomas raros pero observados previamente también incluyen el caminar de un lado para
otro, el roce o la lamedura persistentes. Además, también se han observado síntomas
inespecíficos que incluyen pérdida de peso, disminución de la producción de leche, cojera,
infecciones del oído y rechinamiento de los dientes debido al dolor. Algunos animales pueden
mostrar una combinación de estos síntomas, mientras que otros solo se observan
demostrando uno de los muchos reportados. Una vez que surgen los síntomas clínicos,
generalmente empeoran durante las próximas semanas y meses, lo que finalmente conduce a
la recumbencia, el coma y la muerte.4

Diagnóstico

El diagnóstico de EEB sigue siendo un problema práctico. Tiene un período de incubación de

meses a años, durante el cual no se notan síntomas, aunque se ha iniciado la vía para convertir
la proteína prión cerebral normal (PrP) en la forma de PrPSc tóxica relacionada con la
enfermedad. En la actualidad, prácticamente no se conoce ninguna forma de detectar PrPSc de
manera confiable excepto mediante el examen del tejido cerebral post mortem usando
métodos neuropatológicos e inmunohistoquímicos. La acumulación de PrPSc en forma de PrP
anormalmente plegada es una característica de la enfermedad, pero está presente a niveles
muy bajos en fluidos corporales fácilmente accesibles tales como sangre u orina. Los
investigadores han intentado desarrollar métodos para medir PrPSc, pero no se han aceptado
completamente los métodos para su uso en materiales como la sangre.
El método tradicional de diagnóstico se basa en el examen histopatológico de la médula
oblonga del cerebro y otros tejidos, post mortem. La inmunohistoquímica puede usarse para
demostrar la acumulación de proteína priónica5.

En 2010, un equipo de Nueva York describió la detección de PrPSc incluso cuando inicialmente
estaba presente en solo una parte en cien mil millones (10-11) en tejido cerebral. El método
combina la amplificación con una nueva tecnología llamada inmunoensayo de fibra óptica
envolvente y algunos anticuerpos específicos contra PrPSc. Después de amplificar y luego
concentrar cualquier PrPSc, las muestras se etiquetan con un colorante fluorescente usando
un anticuerpo para especificidad y luego se cargan en un tubo microcapilar. Este tubo se
coloca en un aparato especialmente construido, por lo que está totalmente rodeado de fibras
ópticas para capturar toda la luz emitida una vez que el tinte se excita utilizando un láser. La
técnica permitió la detección de PrPSc después de muchos menos ciclos de conversión que
otros lograron, reduciendo sustancialmente la posibilidad de artefactos, así como la
aceleración del ensayo. Los investigadores también probaron su método en muestras de
sangre de ovejas aparentemente sanas que desarrollaron tembladera. Los cerebros de los
animales se analizaron una vez que los síntomas se hicieron evidentes. Los investigadores
podrían, por lo tanto, comparar los resultados del tejido cerebral y la sangre tomada una vez
que los animales exhibieron los síntomas de las enfermedades, con sangre obtenida antes en
la vida de los animales, y de animales no infectados. Los resultados mostraron muy claramente
que PrPSc podría detectarse en la sangre de los animales mucho antes de que aparecieran los
síntomas. Después de un mayor desarrollo y pruebas, este método podría ser de gran valor en
la vigilancia como una prueba de detección basada en sangre u orina para la EEB.67

Datos científicos

Es una enfermedad degenerativa del sistema nervioso central de los bovinos, que se
caracteriza por la aparición de síntomas nerviosos en los animales adultos que,
progresivamente, finaliza con la muerte del animal.

Aphis.usda.gov BSE 3.jpg

La enfermedad está causada por una proteína que ha modificado su estructura tridimensional
(en Bioquímica, se denominan estructuras secundaria y terciarias de las proteínas), debido un
proceso denominado cambio conformacional, y que las convierte en un agente patológico.
Estas proteínas infecciosas se denominan priones.[cita requerida] El periodo de incubación de
la enfermedad es de 4 ó 5 años. Esta proteína es la Prp, que en su variante normal
(conformación Nativa) es c pero al entrar en contacto con la proteína en la conformación no
nativa pasa a ser Prp (Sc) y en cadena. Ésta, al entrar en contacto con la proteína normal (c) del
organismo le induce un cambio conformacional y provoca el paso a la Sc. Es una proteína
fisiológica y no se ha podido eliminar del organismo.
Los síntomas que se observan están motivados por la acumulación del prion en las células
neuronales originando la muerte celular. Un análisis microscópico revela lesiones como
vacuolas que dan al tejido nervioso un aspecto de esponja.

La vía de transmisión de esta enfermedad conocida hasta la fecha es la ingestión de alimentos

contaminados con el prion, la administración de fármacos de origen bovino y provenientes de
animales enfermos (típicamente hormona del crecimiento) y posiblemente de madre a hijo. El
único método disponible para detectar la infección en fase terminal es la inoculación
parenteral de tejido encefálico en ratones. No obstante, esta técnica no es utilizable en la
práctica ya que los períodos de incubación son de unos 300 días.

La enfermedad se acumula sobre todo en el cráneo (incluidos encéfalo y ojos), la amígdala, la

médula espinal, el intestino (del duodeno al recto) y el bazo.

Alan Colchester de la Universidad de Kent propuso en septiembre de 2005 en la revista médica

The Lancet que la enfermedad pudo haberse originado a través de alimento para ganado
procedente de la India, contaminado con restos humanos.8 El gobierno de la India lo negó
rotundamente, calificando a la investigación de "engañosa, maliciosa; producto de la
imaginación; absurda," añadiendo que la India mantiene controles constantes y que no han
tenido ningún caso de EEB o vECJ.910 La mayoría de los científicos piensan que la enfermedad
se originó en los propios animales y en el consumo de restos no humanos.

Los científicos[¿quién?] han aceptado que la aparición de esta enfermedad estuvo

determinada por la alimentación suplementaria del ganado bovino con restos de ganado ovino
y caprino (que ya presentaban la enfermedad pero no se trasmitía a humanos, denominada
scrapie), lo que conllevó a que en 1998 en Reino Unido se sacrificaran e incineraran a los
animales sospechosos de haber adquirido la enfermedad.

Patogenesia

La patogénesis de la EEB no se entiende bien ni se documenta como otras enfermedades de

esta naturaleza. A pesar de que la EEB es una enfermedad que produce defectos neurológicos,
su patogénesis ocurre en áreas que residen fuera del sistema nervioso11. Hubo una fuerte
deposición de PrPSc inicialmente localizada en las placas del intestino delgado de Ileal Peyer12
. El sistema linfático ha sido identificado en la patogénesis de los recortes. Sin embargo, no se
ha determinado que sea una parte esencial de la patogénesis de la EEB. Los parches de Ileal
Peyer han sido el único órgano de este sistema que se ha encontrado que desempeña un papel
importante en la patogénesis. La infectividad de los parches de Ileal Peyer se ha observado a
los 4 meses de la inoculación. Se encontró que la acumulación de PrPSc ocurre principalmente
en macrófagos corporales tangibles de los parches de Ileal Peyer. Se cree que los macrófagos
corporales tangibles implicados en la eliminación de PrPSc juegan un papel en la acumulación
de PrPSc en los parches de Peyer. La acumulación de PrPSc también se encontró en células
dendríticas foliculares; sin embargo, fue en menor grado13. Seis meses después de la
inoculación, no había infectividad en ningún tejido, solo el del íleon. Esto llevó a los
investigadores a creer que el agente de la enfermedad se reproduce aquí. En casos
naturalmente confirmados, no ha habido informes de infectividad en los parches de Ileal
Peyer. Generalmente, en experimentos clínicos, se administran altas dosis de la enfermedad.
En casos naturales, se formuló la hipótesis de que estaban presentes dosis bajas del agente y,
por lo tanto, no se pudo observar la infectividad14.

Incidencia

Hasta 2007, inclusive, se declararon 336.799 reses enfermas de EEB en la Unión Europea y 516
más en el resto del mundo,15 la inmensa mayoría en el Reino Unido: el 98,38%. Solo en Gran
Bretaña fueron sacrificadas más de 2 millones de reses.

Por otra parte, hasta junio de 2010 se diagnosticaron 220 pacientes humanos afectados por la
nueva variante de la Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, 217 casos primarios y 3 secundarios
(por una transfusión de sangre).16

El 18 de octubre de 2018 el gobierno de Escocia confirmó la identificación de un caso de EEB

en una granja de Aberdeenshire.17