Cuestionario Enzimas y Membrana Plasmática

1) ¿Qué es una enzima? Defínala desde el punto de vista de su constitución

biológica y de su función biológica.
2) ¿Qué es la energía de activación?
3) ¿Cuál es el fundamento de la actividad enzimática? Realice el esquema
que indica la diferencia de la Energía de activación.
4) ¿Cuáles son las características de las enzimas?
5) ¿Cómo puede clasificar a las enzimas de acuerdo a la estructura y a su
función? Mencione ejemplos.
6) Explique las teorías de interacción Enzima-Sustrato.
7) ¿Cuáles son los factores que modifican la velocidad de la reacción
química?
8) ¿Cuáles son los tipos de inhibidores de la actividad enzimática?
9) ¿Cuáles son los mecanismos de regulación de la actividad enzimática?
10) ¿Qué son las membranas biológicas?
11) ¿A qué se llama Estructura de Mosaico fluido?
12) ¿Cuáles son los componentes de las membranas? Detalle su
composición química y función.
13) Realice un esquema que represente a la membrana y sus componentes.
14) Mencione qué tipo de transportes conoce.
15) Explique Difusión pasiva.
16) Explique difusión facilitada
17) Explique transporte activo.
18) Explique qué diferencia de comportamiento se produce cuando una
célula animal como el Glóbulo rojo y una célula vegetal se introducen
en agua. ¿Qué sucede con cada una de ellas?
19) Explique cómo se genera la diferencia de potencial a través de la
membrana.
20) ¿Cómo se produce el paso de iones en contra de un gradiente de
concentración y cuál es la proteína que actúa?

RESPUESTAS

1) ¿Qué es una enzima? Defínala desde el punto de vista de su constitución

biológica y de su función biológica.

Las enzimas son moléculas de

naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que
sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química
que es energéticamente posible (ver energía libre de Gibbs), pero que
transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir,
transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. En estas
reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos,
las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi
todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas
tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con

sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto
(set) de enzimas presentes en una célula determina el tipo de metabolismo que
tiene esa célula. A su vez, esta presencia depende de la regulación de la
expresión génica correspondiente a la enzima.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo
la energía de activación (ATP) de una reacción, de forma que la presencia de
la enzima acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran
el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por
lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso
incluso en escalas de millones de veces. Una reacción que se produce bajo el
control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio
mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Las enzimas son moléculas proteicas que cumplen una importante función:
permitir que se produzcan reacciones químicas en los seres vivos, y también

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en los entornos próximos a donde estos se desarrollan.

Las enzimas actúan como matrices de anclaje de los compuestos que se tienen
que procesar (llamados “sustratos”), los cuales se modifican para originar
compuestos nuevos, llamados “productos”.

Las enzimas logran acelerar la velocidad de numerosas reacciones, que de otro

modo no podrían lograrse en las condiciones ordinarias de los seres vivos.

Factores de los que depende:

 Concentración de Sustrato
 Temperatura
 CATALIZADOR - Sustancia química !!!

Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos

vivos. Son indispensables en la transducción de señales y en procesos de
regulación, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.72 También son
capaces de producir movimiento, como es el caso de
la miosina al hidrolizar ATP para generar la contracción muscular o el
movimiento de vesículas por medio del citoesqueleto.73 Otro tipo
de ATPasas en la membrana celular son las bombas de iones implicadas en
procesos de transporte activo. Además, las enzimas también están implicadas
en funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por
la luciferasa en las luciérnagas.74 Los virus también pueden contener enzimas
implicadas en la infección celular, como es el caso de la integrasa del
virus HIV y de la transcriptasa inversa, o en la liberación viral, como
la neuraminidasa del virus de la gripe.
Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema
digestivo de los animales. Enzimas tales como las amilasas y
las proteasas son capaces de degradar moléculas grandes (almidón o proteínas,
respectivamente) en otras más pequeñas, de forma que puedan ser absorbidas en
el intestino. Las moléculas de almidón, por ejemplo, que son demasiado
grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a moléculas
más pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual sí puede ser
absorbida a través de las células del intestino. Diferentes enzimas
digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos.
Los rumiantes que tienen una dieta herbívora, poseen en sus intestinos una
serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa, capaz de
degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.75
Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico,
creando así una ruta metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como
sustrato el producto de otra enzima. Tras la reacción catalítica, el producto
se transfiere a la siguiente enzima y así sucesivamente. En ocasiones, existe
más de una enzima capaz de catalizar la misma reacción en paralelo, lo que
permite establecer una regulación más sofisticada: por ejemplo, en el caso en
que una enzima presenta una actividad constitutiva pero con una baja
constante de actividad y una segunda enzima cuya actividad es inducible, pero
presenta una mayor constante de actividad.
Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin
las enzimas, el metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni
sería lo suficientemente rápido para atender las necesidades de la célula. De
hecho, una ruta metabólica como la glucólisis no podría existir sin enzimas.
La glucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma
que quede fosforilada en uno o más carbonos. En ausencia de enzimas, esta
reacción se produciría tan lentamente que sería insignificante. Sin embargo,
si se añade la enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y
se mide la concentración de la mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá
encontrar únicamente glucosa-6-fosfato a niveles significativos. Por tanto,
las redes de rutas metabólicas dentro de la célula dependen del conjunto de
enzimas funcionales que presenten.
 2. ¿Qué es la energía de activación?

En química, la energía de activación (Ea) es la energía mínima que

necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso. A presión
constante, la energía de activación viene determinada por la siguiente
ecuación:
La energía de activación suele utilizarse para denominar la energía mínima
necesaria para que se produzca una reacción química dada. Para que ocurra una reacción
entre dos moléculas, éstas deben colisionar en la orientación correcta y poseer una
cantidad de energía mínima. A medida que las moléculas se aproximan, sus nubes de
electrones se repelen. Para superar esto se requiere energía (energía de activación),
que proviene de la energía térmica del sistema, es decir la suma de la energía
traslacional, vibracional, y rotacional de cada molécula. Si la energía es suficiente,
se vence la repulsión y las moléculas se aproximan lo suficiente para que se produzca
una reordenación de sus enlaces. La ecuación de Arrhenius proporciona una expresión
cuantitativa para la relación entre la energía de activación y la velocidad a la que se
produce la reacción. Arrhenius introdujo el término energía de activación en 1889. El
estudio de las velocidades de reacción se denomina cinética química.
Un ejemplo particular es el que se da en la combustión de una sustancia. Por sí
solos el combustible y el comburente no producen fuego, es necesario un primer aporte de
energía para iniciar la combustión, que luego es autosostenida. El aporte de una pequeña
cantidad de calor puede bastar para que se desencadene una combustión, haciendo la
energía calórica aportada el papel de energía de activación, y por eso a veces a la
energía de activación se la llama entalpía de activación.
Según su origen, este primer aporte de energía se clasifica como:

 químico: La energía química exotérmica desprende calor, que puede ser empleado
como fuente de ignición.
 eléctrico: El paso de una corriente eléctrica o un chispazo produce calor.
 nuclear: La fusión y la fisión nucleares producen calor.
 mecánico: Por compresión o fricción, la fuerza mecánica de dos cuerpos puede
producir calor.

La energía de activación de una reacción química se relaciona estrechamente con su

velocidad. Específicamente, mientras mayor sea la energía de activación, más lenta será
la reacción química. Esto se debe a que las moléculas solo pueden completar la reacción
una vez que han alcanzando la cima de la barrera de la energía de activación. Mientras
más alta es la barrera, menos moléculas tendrán energía suficiente para superarla en
cualquier momento dado.

Energía de activación: las energías de activación son barreras energéticas para las reacciones químicas, estas
barreras son cruciales para la propia vida. Sin tales barreras energéticas, las macromoléculas complejas revertirían
espontáneamente a formas moleculares muchos mas sencillas. No podrían existir ni las estructuras complejas y altamente
ordenadas ni los procesos metabólicos que tienen lugar en cada célula. Las enzimas son moléculas disminuyen la energía de
activación de las reacciones necesarias para la supervivencia celular.

3. ¿Cuál es el fundamento de la actividad enzimática? Realice el esquema

que indica la diferencia de la Energía de activación.

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 La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas.
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las
enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad.
Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad.
Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada
por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros
factores físico-químicos.
Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis
de antibióticos o de productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente
utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos,
destinción de vaqueros o producción de biocombustibles.

La actividad enzimática puede ser controlada en la célula principalmente de estas

cinco formas:

 Producción de la enzima (a nivel de la transcripción o la traducción): la síntesis

de una enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados estímulos
recibidos por la célula. Esta forma de regulación génica se denomina inducción e
inhibición enzimática. Por ejemplo, las bacterias podrían adquirir resistencia a
antibióticos como la penicilina gracias a la inducción de unas enzimas llamadas beta-
lactamasas, que hidrolizan el anillo beta-lactámico de la molécula de penicilina. Otro
ejemplo, son las enzimas presentes en el hígado denominadas citocromo P450 oxidasas, las
cuales son de vital importancia en el metabolismo de drogas y fármacos. La inducción o
inhibición de estas enzimas puede dar lugar a la aparición de interacciones
farmacológicas.

 Compartimentalización de la enzima: las enzimas pueden localizarse en diferentes

compartimentos celulares, de modo que puedan tener lugar diferentes rutas metabólicas de
forma independiente. Por ejemplo, los ácidos grasos son sintetizados por un conjunto de
enzimas localizadas en el citosol, en el retículo endoplasmático y en el aparato de
Golgi, y posteriormente, dichos ácidos grasos son utilizados por otro conjunto de
enzimas diferentes como fuente energética en la mitocondria, a través de la β-
oxidación.76

 Inhibidores y activadores enzimáticos: las enzimas pueden ser activadas o

inhibidas por ciertas moléculas. Por ejemplo, el producto final de una ruta metabólica
suele actuar como inhibidor de alguna de las enzimas implicadas en las primeras
reacciones de la ruta, estableciendo así una realimentación negativa que regula la
cantidad de producto final obtenido por esa ruta. Este mecanismo de realimentación
negativa permite ajustar efectivamente la velocidad de síntesis de los metabolitos
intermedios con la demanda de la célula, y permite distribuir económicamente materiales
y energía para evitar exceso o escasez de los productos finales. Este control enzimático
permite mantener un ambiente relativamente estable en el interior de los organismos
vivos.

 Modificación postraduccional de enzimas: las enzimas pueden sufrir diversas

modificaciones postraduccionales como la fosforilación, la miristoilación y
la glicosilación. Por ejemplo, en la respuesta a insulina, se produce la fosforilación
de multitud de enzimas, como la de la glucógeno sintasa, que ayuda en el control de la
síntesis o degradación del glucógeno y permite a la célula responder a las variaciones
de los niveles de azúcar en sangre.77 Otro ejemplo de modificación postraduccional es la
degradación de la cadena polipeptídica. La quimiotripsina, una proteasa digestiva, es
sintetizada en una forma inactiva, quimiotripsinógeno, en el páncreas y transportada en
este estado hasta el estómago, donde será activada. De este modo se evita que la enzima
digiera el páncreas y los demás tejidos por los que pasa antes de llegar al estómago.
Este tipo de precursor inactivo de una enzima es denominado zimógeno.

 Activación dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando
pasan de un ambiente con unas condiciones a otro con condiciones diferentes, como puede
ser el paso del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo del periplasma,
el paso de un ambiente con elevado pH a otro con bajo pH, etc. Por ejemplo,
la hemaglutinina del virus de la gripe es activada mediante un cambio conformacional que
se produce cuando el pH del medio es suficientemente ácido, lo cual ocurre cuando el
virus entra en el interior de la célula a través de un lisosoma.

4. ¿Cuáles son las características de las enzimas?

Las enzimas tienen características muy singulares e importantes, ya que

gracias a estas características pueden realizar las actividades
correspondientes de manera segura y efectiva. A continuación mencionaremos
algunas de estas características:
 Aumenta la velocidad de la reacción
 No participa de la reacción
 Son específicas
 Son proteínas ( a excepción de las ribozimas)

1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera

energética de ciertas reacciones químicas.
2. Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
3. Actúan en pequeñas cantidades.
4. Forman un complejo reversible con el sustrato.
5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez.
6. Muestran especificidad por el sustrato.
7. Su producción está directamente controlada por genes.

 La enzimas son catalizadores orgánicos, que no son afectados por la reacción

que catalizan, además de ser muy potentes y eficaces. La actividad catalítica
de una enzima facilita su identificación.

 Las enzimas catalizan la formación o rotura de enlaces covalentes

 Su elevada especificidad es su mayor característica.

 Actúan en baja concentración; No se necesita gran cantidad de ellas para

realizar la acción de manera eficiente, ya que son activas a concentraciones
pequeñas.

 No sufren modificaciones durante la reacción; su composición y forma no son

transformadas en ninguna parte de la reacción, se recuperan intactas.

 No afectan el equilibrio de la reacción, pero si su velocidad, debido a que su

trabajo es catalizar la reacción.

 Son sumamente específicas; tienen un trabajo especifico y solo son usadas para
ello, su actividad está regulada y actúan en el mismo lugar donde se segregan.

 Son moléculas estrictamente proteicas; Son Proteínas Globulares que regulan la

mayor parte de las reacciones metabólicas de los seres vivos, debido a esto
las enzimas sufren desnaturalización, no dializan y sufren saturación.

 Lo sintetizan tanto los seres Autótrofos como Heterótrofos.

 Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reacción.

 Son solubles en agua y tienen gran di fusibilidad en los líquidos orgánicos.

 Según su composición molecular, se distinguen en dos tipos de enzimas: una

estrictamente Proteica y otra constituida por la unión mediante enlaces.

 Pueden ser activadas o inactivadas de modo irreversible por otras enzimas.

 Las enzimas se clasifican por tipo de reacción y mecanismo

 La mayoría de las enzimas necesitan una coenzima, las cuales van a funcionar
como reactivos en la transferencia de grupos. Muchas coenzimas se derivan de
vitaminas B y del monofosfato de adenosina.

 Pueden considerarse como segundo sustrato.

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  Las enzimas muestran especificad óptica; presentan un alta especificidad para
el tipo de reacción que catalizan.

 Muchas enzimas pueden analizarse por acoplamiento de una reacción a una

hidrogenasa.

 Las enzimas pueden encontrarse en organelas específicas

 Proporcionan estados de transición alternos.

5) ¿Cómo puede clasificar a las enzimas de acuerdo a la estructura y a su

función? Mencione ejemplos

SEGÚN SU ESTRUCTURA
A)Simples: Estructura proteica

 B)Conjugadas  Holoenzimas ( Activa)

Apoenzima Cofactor

Inactiva

Est. Proteica Ion Mol. Org.

SEGÚN SU FUNCION

De acuerdo con la reacción que catalizan:

 Oxidorreductasas: (ruptura oxidativa o reductora de enlaces). Como su
nombre lo indica se trata de enzimas que se encargan de disminuir el paso
de los electrones de un componente emisor hasta una molécula receptor con
la finalidad de descomponer en el paso los elementos que trasladan las
mismas, permitiendo una mejor absorción de los componentes. transferencia
de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción
general:


A
AH +
Ared2 + Box + Aox +
B
BH2 Bred

 Transferasas: ( Transfieren grupos funcionales de una molécula a otra).

estas enzimas no fungen como catalizadoras de los componentes sino del
vínculo en sí, siendo una de las más potentes en sus funcionabilidad, en
sí, no disminuye los componentes para su traslado, sino el agente que se
emplea para movilizar los mismos. Catalizan la transferencia de un grupo
químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:

 Hidrolasas: Ruptura de enlaces por Hidrólisis. Son enzimas que funcionan

a base de interacción con la componente agua, su adicción a
demás componentes químicos permite la
degradación molecular de los mismos, en
partículas más simples para su
traslado, permitiendo la adecuación de
sustancias como vehículos funcionales
para moléculas.
  Ligasas: Unión de moléculas usando la Energía que se desprende de
hidrólisis de alta energía. Estas son enzimas que gozan de gran carga
molecular, pues son las que permiten la aleación entre dos enlaces
químicos, o bien dos vínculos químicos, generando una reacción potenciada
de los componentes.

 Isomerasas: Modifican el orden espacial de moléculas.( ver ejemplos)

Estas enzimas gozan de la peculiaridad de llevar doble función,
considerando que funcionan como agentes transportadores, pero que a la vez
transforman el componente químico que trasladan al entrar en interacción
con el mismo, lo cual hace que los procesos sean doblemente beneficios para
el organismo.

6. Explique las teorías de interacción Enzima-Sustrato.

 El sustrato se une al sitio activo por interacciones generalmente

débiles, ( puentes de hidrógeno), unión específica.
 La ruptura y la formación del complejo Enzima-Sustrato se llevan a cabo
entre las cadenas laterales de la enzima y los enlaces dentro del
sustrato.
 Una vez que se han formado los productos, el complejo se denomina
Complejo Enzima-producto.
Finalmente los productos se separan recuperándose la enzima. Es decir que la
enzima no se modifica.

7. ¿Cuáles son los factores que modifican la velocidad de la reacción

química?

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  Concentración de sustrato: En general a medida que aumenta la
concentración del sustrato aumenta la velocidad. La Velocidad se mide
como la cantidad de producto que se forma
expresado en gr/sg, moles/sg, etc. Primero la
velocidad aumenta en forma lineal pero llega
un momento en que se satura la enzima y la
velocidad es constante.

 Concentración de enzimas: La concentración de enzimas es otro de los

factores que modifica la velocidad, cuanto mayor cantidad de enzima este
presente, mayor será la velocidad que se alcanzará, debido a que
necesito más cantidad de sustrato para alcanzar la saturación.

 Temperatura: En general las reacciones ocurren más rápidamente cuando se

le otorga calor, ya que el aumento de la temperatura hace que aumente la
energía cinética de las moléculas y de esta manera reaccionen con
facilidad. No nos olvidemos que las enzimas son proteínas, por lo tanto
son susceptibles a la desnaturalización, es decir que la velocidad decae
porque las enzimas pierden su actividad biológica como consecuencia de
la desnaturalización. Algunas enzimas son termoestables, es decir su
actividad biológica permanece aun a temperaturas mayores a 90 °C.

 PH: El gráfico de actividad en función del pH es similar al de la

temperatura, es decir a pH extremos las proteínas se desnaturalizan, por
lo tanto la actividad biológica decae. Algunas enzimas no varían su
actividad con el pH sino que esta se mantiene constante en un amplio
rango. Otra tendrán el pH óptimo ácido o básico teniendo en cuenta el
medio en donde actúan.

8. ¿Cuáles son los tipos de inhibidores de la actividad enzimática?

pueden ser de dos clases: reversibles e irreversibles

Inhibidores irreversibles: estos inhibidores se enlazan con fuerza a la

enzima, generalmente se unen covalentemente a algún aminoácido del sitio
activo.

Inhibidores reversibles: este tipo de inhibidores se disocian fácilmente de

las enzimas, dentro de este grupo encontramos los inhibidores competitivos y
los no competitivos.

a. competitivos compiten con el sustrato por el sitio activo de la

enzima, y si aumentamos la cantidad de sustrato, el efecto inhibidor se
revierte.
b. no competitivos se enlazan a un sitio distinto del sitio activo. El
efecto de estos inhibidores no se revierte por el agregado de mayor cantidad
de sustrato, de manera que se llega a una velocidad máxima menor que si no
tuviera el inhibidor.

9. ¿Cuáles son los mecanismos de regulación de la actividad enzimática?

Regulación de la actividad…

A. Inhibición por producto final.

Se produce porque la estructura del producto es muy similar a la del
sustrato. Ocurren cuando hay una gran cantidad de producto y baja la de
reactivo o sustrato.
 Retroalimentación negativa (feedback negativo) en una ruta metabólica.
Cuando el producto final Z se acumula, inhibe alguno de los primeros pasos de
la ruta.

B. Regulación alostérica.
La enzima oscila entre dos estados: activo e inactivo. Alejado del sitio
activo esta el sitio alostérico, que actúa como un receptor específico
regulando la actividad enzimática.

Los efectores son sustancias que pueden modular la actividad de las

enzimas, algunos efectores aumentan la actividad enzimática, de modo que se
conocen como efectores positivos y otros tienen efecto inhibitorio que se
denominan efectores negativos.

C. Regulación por modificación covalente.

En este mecanismo algún aminoácido de la enzima se une covalentemente a

algún grupo químico y de esta forma se activa o se inactiva la enzima.
El grupo que más frecuentemente interviene en este tipo de regulación es
el grupo fosfato (P) y los aminoácidos que normalmente intervienen son
la serina y la treonina

D. Regulación genética

Involucra el control a nivel del ADN. El ADN es la molécula que almacena

la información para la síntesis de proteínas de acuerdo al siguiente flujo de
información:

De manera que si podemos impedir el pasaje de ADN a ARN (transcripción)

impedimos la síntesis de la enzima y por ende no se catalizará la reacción en
la que dicha enzima interviene.

10. ¿Qué son las membranas biológicas?

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 En una célula real los fosfolípidos de membrana se disponen una bicapa
lipídica y conforman espacialmente una estructura tridimensional esférica, que la
rodea. Se representa, comúnmente en dos dimensiones como:

Cada representa un fosfolípido. El circulo, o cabeza, es un grupo fosfato

cargado negativamente (y por ende polar e hidrofílico) y las dos colas corresponden
a las cadenas hidrocarbonadas (apolares, hidrofóbicas) de los ácidos grasos que
esterifican al glicerol. Las colas hidrofóbicas se orientan una hacia la otra
creando un área hidrófobica dentro de la membrana. Esto deja los grupos fosfatos
mirando hacia el exterior, que es hidrofílico. El espesor de esta membrana es de
aproximadamente 5 nm.

La bicapa lipídica es semipermeable, es decir que algunas moléculas pasan libremente

(difunden) a través de ella. Es virtualmente impermeable a las grandes moléculas,
relativamente impermeable a moléculas pequeñas como los iones cargados y muy
permeable a las moléculas pequeñas liposolubles.

Las moléculas que pueden difundir a través de la membrana lo hacen a diferentes

velocidades dependiendo de su capacidad para solubilizarse en la porción hidrófobica
de la bicapa.

Las membranas biológicas son bicapas lipídicas autosellables y flexibles que

constituyen una matriz en la que se incorporan las proteínas de membrana. En
general, la bicapa que forma las membranas biológicas es asimétrica, sus dos
monocapas presentan diferencias en cuanto a composición y estructura.

Las bicapas lipídicas son fluidos bidimensionales en los que las moléculas de
lípido pueden intercambiar con facilidad su lugar con moléculas vecinas de la bicapa
produciéndose la difusión lateral en el plano de la membrana, pero, en cambio, las
moléculas de lípidos no cambian fácilmente de una cara de la bicapa a la otra
(difusión transversa o “flip-flop”), movimiento que requeriría que el grupo de la
cabeza polar del lípido pasara a través del centro apolar de la bicapa; de esta
manera, las moléculas de una bicapa se mueven con facilidad en su monocapa pero no
es fácil que se trasladen a la otra. De todas formas, aunque el "flip-flop" no esté
favorecido, hay enzimas (flipasas y fosfolípido translocasas) que llevan a cabo
este movimiento para fosfolípidos específicos; un ejemplo de esto es la
redistribución de la fosfatidilserina desde la monocapa interna a la externa en la
apoptosis.

También se dan movimientos de rotación de las moléculas (difusión rotacional) y

en las cadenas hidrocarbonadas de los lípidos de membrana puede haber rotación de
sus enlaces C-C y flexibilidad de esas cadenas sobre todo si hay dobles enlaces.

Las membranas incluyen baterías de proteínas especializadas en distintos procesos

celulares. La cantidad de proteínas de una membrana celular es una medida de la
actividad metabólica de dicha membrana. Las proteínas de membrana pueden
ser integrales, cuando atraviesan la bicapa por completo, o periféricas, si están
asociadas unilateralmente (en el lado citosólico o en el extracelular) a la
membrana, interaccionando con las proteínas integrales o con las cabezas de
fosfolípidos y glicolípidos. Una posición intermedia entre las proteínas de membrana
periféricas e integrales la ocupan las proteínas ancladas a lípidos tanto en el lado
citosólico como en el extracelular y las que tienen anclajes GPI en el lado
extracelular.

11. ¿A qué se llama Estructura de Mosaico fluido?

Las bicapas lipídicas son fluidas, los fosfolípidos individuales difunden

rápidamente por la superficie bidimensional de la membrana. Esta estructura, que se
propone para las membrana biológicas, se conoce como el modelo de mosaico fluido,
donde mosaico se refiere al hecho que también la integran proteínas, colesterol,
ergoesterol, y otros tipos de moléculas insertadas entre los fofolípidos.

Los fosfolípidos pueden moverse (por ej. en una membrana de bacteria) a la parte
opuesta de la membrana en la cual se encuentra en unos pocos minutos, a temperatura
ambiente. Esto es una distancia cientos de veces superior al tamaño del fosfolípido.

Las proteínas de la membrana difunden por ella en la misma forma que los
fosfolípidos, por supuesto a menor velocidad, dado su tamaño. Un fosfolípido tiene
unos 650 d ( daltons o Peso Molecular) y el peso promedio de una proteína puede
llegar a 100.000 d. De tanto en tanto un fosfolípido puede "darse vuelta" en la
membrana y mirar a la cara opuesta, pero esto es poco común. Para que esto acontezca
se requiere que la "cabeza" hidrofílica del fosfolípido atraviese al interior de la
membrana que es altamente hidrofóbico, y que las "colas" hidrofóbicas se expongan al
medio acuoso.

Hay que tener en cuenta que existen moléculas de colesterol "embebidas" en la

membrana, el colesterol es un componente necesario de las membranas biológicas. El
colesterol rompe las interacciones tipo Van der Waals entre las "colas" de los
fosfolípidos. Esto hace que la membrana sea mas fluida. Por lo tanto una manera de
controlar la fluidez de la membrana es regulando el nivel de colesterol en la misma.

Otra manera en la cual la célula controla la fluidez de su membrana es regulando la

proporción de la saturación (cantidad de dobles enlaces en las mismas) de las
cadenas hidrocarbonadas de los ácidos grasos ( "colas") de los fosfolípidos.

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 Un grupo de fosfolipidos cuyos ácidos grasos son saturados pueden agruparse muy
cerca unos de otro y formar numerosas uniones tipo Van der Walls que mantienen
unidos a los fosfolípidos. Aquellos que tiene cadenas insaturadas rompen las uniones
Van der Walls y los grupos al impedir que los fosfolípidos se acerquen.

Su función básicamente de seleccionar el material que debe ingresar y salir de la

célula, de forma cuali y cuantitativa, por eso se la reconoce como una membrana
selectivamente permeable. El modelo que sostiene que la estructura de la membrana es
como un “lago”, se lo conoce con el nombre de mosaico fluido

 LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS SON ESTRUCTURAS DINÁMICAS, FLUIDOS BIDIMENSIONALES,

EN LOS QUE LAS PROTEÍNAS FLOTAN COMO "ICEBERGS" EN UN "MAR" DE LÍPIDOS -
“MOSAICO FLUIDO
 Se encuentra compuestas de lípidos, proteínas y hasta hidratos de carbonos
complejos, la mayoría de los lípidos poseen fósforos (fosfolipidos) en su
composición y según sea la proteína pueden estructurarse de diferentes modos
ya sea quedando en una de las capas o traspasando ambas. Los fosfolipidos
poseen una cabeza, que es la que contiene al fósforo (hidrofílicas) y largas
colas de ácidos grasos (hidrofóbicos). Difusiones – flip flop – flexión y
rotación (para una sola capa) son los movimientos que se le conocen a la
misma.

12. ¿Cuáles son los componentes de las membranas? Detalle su

composición química y función.

Las membranas son asimétricas, tanto para proteínas como para lípidos.
 Proteínas : Estructural en la membrana.
Receptoras: Implicadas en el reconocimiento y unión de moléculas
señalizadas que vienen del exterior.
 Transporte: A través de la membrana.
 Pueden ser intrínsecas, integrales o transmembranas o extrínsecas o
periféricas

 Hidratos de Carbono : Forman parte de las glucoproteínas, participando

del reconocimiento en la superficie de la membrana y en la adhesión de las células.
 Los movimientos son : difusión lateral, rotación y flexión, sobre su mismo eje
(contribuyen a entrada y salida de sustancias),y flip-flop, es lento y consume mucha
energía, requiere de enzimas, las flipasas y ocurren en forma poco frecuente.

14) Mencione qué tipo de transportes conoce.

 Existen tres tipos de movimientos posibles en las membranas:

- rotación (sobre su propio eje).

- traslación (o difusión lateral) sobre el plano de la membrana.
- flip-flop: El movimiento de flip-flop es el intercambio de fosfolípidos de
una monocapa (o hemimembrana) a la otra; No es un movimiento que ocurra de manera
espontánea sino que está mediado por enzimas denominadas flipasas.

DIFUSION

 Antes de continuar con los mecanismos de transporte es preciso hacer una breve
aclaración acerca del fenómeno de difusión. Si colocamos un soluto en un solvente,
las moléculas de soluto, debido a la energía cinética de las moléculas presentes en
la solución, difundirán desde la zona donde se encuentran en mayor concentración
hacia la zona donde se hallan en menor concentración. Al cabo de un tiempo toda la
solución presentará la misma concentración de soluto. Por ejemplo, si agregamos una
gota de tinta a un vaso con agua, la tinta difundirá a través del líquido y al cabo
de un tiempo todo el vaso presentara una tinción pareja.

15. Explique Difusión pasiva.

 Cuando la difusión se realiza entre compartimientos separados por una membrana

permeable a ese soluto, se denomina difusión simple y, como ya se dijo, no requiere
de otra energía adicional que no sea el movimiento de las moléculas, desplazándose
éstas a favor de su gradiente de concentración. En otras palabras, la difusión
simple no requiere gasto de ATP, ya que es un fenómeno espontáneo. Las moléculas que
se movilizan por difusión simple a través de la membrana son las no polares y
pequeñas, las liposolubles y las polares pequeñas, pero sin carga eléctrica neta,
como el H2O.

16. Explique difusión facilitada

Aquellas moléculas que no pueden atravesar fácilmente las membranas por

difusión simple debido a su polaridad y/o a su tamaño (por ej. glucosa, aminoácidos,
iones, etc.), podrán hacerlo si están presentes sus respectivos transportadores.
Dichos transportadores son proteínas integrales de membrana y se los puede agrupar
del siguiente modo:
 · Proteínas canal o canales iónicos
 · Proteínas “carrier” o permeasas

La difusión facilitada ocurre siempre a favor del gradiente, por lo tanto no

requiere gasto de energía adicional. Sin embargo, puede tratarse de un gradiente de
concentración (las moléculas se dirigen del compartimiento de mayor concentración
hacia el de menor concentración) o de un gradiente de potencial eléctrico (el soluto
con carga eléctrica, independientemente de su signo, se desplazará desde una zona
donde la carga sea mayor hacia otra donde la carga sea menor).

17. Explique transporte activo.

 Es un transporte que se realiza en contra del gradiente, ya sea este de

concentración o eléctrico y, en
consecuencia, se requerirá gasto de energía
en forma de ATP.
 Es específico y saturable.
 Es un sistema de cotransporte porque
se transportan dos iones en forma
simultánea, en sentidos opuestos.

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 18. Explique qué diferencia de comportamiento se produce cuando una célula animal
como el Glóbulo rojo y una célula vegetal se introducen en agua. ¿Qué sucede con
cada una de ellas?ambos lados de la membrana

20. ¿Cómo se produce el paso de iones en contra de un gradiente de

concentración y cuál es la proteína que actúa?

El transporte de un ion es impulsado por el gradiente electroquímico. O sea

que un ion puede difundir de un lado a otro de la membrana, gracias a la diferencia
de concentración como a la diferencia de carga eléctrica a ambos lados de la
membrana.
 Este tipo de proteínas fijan una única molécula de sustrato (o unas pocas)
a la vez, y a continuación sufren un cambio conformacional reversible que les
permite transportar el soluto de un lado al otro de la membrana (translocación)
 Este tipo de transporte es siempre sin gasto de energía y a favor del
gradiente electroquímico. La velocidad de transporte es muy inferior al de los
canales iónicos.