La amilasa, denominada tambin sacarasa o ptialina, es

un enzima hidrolasa que tiene la funcin de catalizar la reaccin de

hidrlisis de los enlaces 1-4 del componente -Amilasa al digerir
el glucgeno y el almidn para formar azcares simples, se produce
principalmente en las glndulas salivales(sobre todo en las glndulas
partidas) y en el pncreas. Tiene actividad enzimtica a un pH de 7.

La amilasa hidroliza el 2-cloro-4-nitrofenil a- D-maltotrisido

(CNPG3) a 2-cloro-4-nitrofenol (CNP)y forma 2-cloro-4-nitrofenil-a-D-
maltoside (CNPG2), maltotriosa (G3) y glucosa (G).

El almidn est formado por dos tipos de molculas: la amilosa y la

amilopectina, ambos polisacridos de glucosa. La amilosa se
conforma por cadenas lineales de glucosas unidas por enlaces a- C1-
C4, mientras que la amilopectina tiene, adems de estos ltimos
enlaces, uniones C1 con C6, formando cadenas ramificadas. La a-
amilasa rompe uniones C1-C4, tanto en la amilasa como en la
amilopectina, dejando dextrinas lineales y ramificadas

La enzima amilasa degrada el almidn para as formar azucares ms

simples como la glucosa, es decir, de molculas complejas pasa a
molculas simples. Las molculas de glucosa atraviesan la pared
intestinal y posteriormente llegan a la sangre.

El almidn es un polisacrido y la amilasa una enzima que se

encuentra en las glndulas salivares. La amilasa romper los enlaces
de almidn y dar como resultado la amilosa, amilopectina y
finalmente glucosa.

La prueba del yodo nos permitir identificar la presencia de almidn

pues tomar un color azul, por otra parte, la prueba de Benedict nos
permite identificar a los azcares reductores y para saber si este es
positivo, el color que tomar ser rojo ladrillo.

la temperatura ptima de dicha enzima es de 50 a 55C, pero su

reaccin parece satisfactoria a 37C . El aumento de la temperatura
incrementa el movimiento de las cadenas de aminocidos y de los
grupos laterales, y por tanto, aumenta la fuerza y frecuencia de las
colisiones entre las molculas y las enzimas que las rodean (9). Dicho
aumento de las colisiones presentes entre las molculas de la enzima
y el sustrato favorecen la reaccin catalizada debido al contacto entre
ellos

PH:
El segundo factor que analizamos es pH como se observa en tabla
2 y grafica 2, en donde los cambios del mismo pueden alterar al
estado de ionizacin de las cadenas laterales de los aminocidos
cidos y bsicos, en donde estos cambios pueden afectar a la
afinidad de la enzima por el sustrato, si las cargas se ven alteradas
las cargas de los aminocidos que participan en la formacin de
interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato
para formar complejo ES. Tambin se puede alterar la etapa de
transformacin del sustrato en producto, si se modifican los residuos
catalticos. (5) En las enzimas el pH ptimo, es decir el pH en el cual
la actividad es mxima, habitualmente se aproxima al pH de las
clulas (alrededor de 7),

La prueba del yodo o el lugol permite identificar la presencia de

almidn, con este reactivo se obtiene un color azul-violeta
caracterstico.
La prueba de Benedict permite identificar a los azucares reductores.

Contenido del Tubo Reaccin de Lugol Reaccin de

Benedict
Amilasa+ almidn negativa Positiva
+agua
Almidn+agua positiva negativa
Referencia
Curtis, Helena, Barnes N. Sue, Biologia, Madrid, Espaa, Editorial
Panamericana, 8 edicin, 2003, pp. 70-100.
Heredia Avalos S, Degradacin del almidn mediante la amilasa
salival. Revista Eureka sobre Enseanza y Divulgacin de las
Ciencias 20085104-106. Disponible
en:http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=92050111. Fecha de
consulta: 21 de junio de 201

Las amilasas, enzimas glucolticas, hidrolizan los enlaces ter (glucosdicos) de las cadenas de
los polisacridos de las sustancias amilceas, degradndolas a oligosacridos, disacridos y
monosacridos, que son ms solubles en medios acuosos [Figura 12] [106 y 107]. De esta
manera conseguiremos eliminar el almidn de forma ms sencilla.

Al igual que las proteasas, las amilasas pueden hidrolizar las uniones glucosdicas internas de
los polisacridos (endo-amilasas) y las que se encuentran en las extremidades de las cadenas
(exo-amilasas). Siendo las terminales ms fciles de degradar para las amilasas que las
interiores.